Д.Г. Кнорре, С.Д. Мызина - Биологическая химия (1128707), страница 35
Текст из файла (страница 35)
зеп) СНг ОС О В 1 снов г- СНговог сн осов Сап-ВСО — СНОСОВ' Сиговое г- спл-зн ЙУ. Мй) Соответствующие фе!глгеггты называют гггпцерпфосфюп пцп.гтрпкгферпзп (КФ 33.1.15) и 1-ацилглицерафпсфти пцплиг!твсферпза (КФ 2.3.! Яг!). Роль кофермента А нс ограни шиастся переносом ацнльных остатков. )з)ггоггге 55ругие лревраи!ения лцильных остатков, в том шсле оюклительная деструкция вирггых кислот, проходят в .югвых Организмах ис со свободными кнслотамн а г' анде соответствующих ацильных производных гсог)ге)!нег!та 3. 1:57 известный под названием кофермента г!. Вго обы гно обозначают каг' Сой или, если требуется заишан. в химических символах питанньш с ннм ашшьиый остаток, его записывают в виде Соп-ЯИ, носкольк1 ацц гыгыс остатки евгшынюотся е кофермеитом 4 зпоэфирной связью. В частности, кофермент 3 ягщястся акц< и- тором ацильных остатков, образуюгцихся лргг оггггслггзеггьггозг дгкарбоксилнрованнн а-кетокислот в ниде 55-ггцгглзсггггг цголииоаиидов но )гтггег!гггг (!У.
1). В отдельный подкласс выделены гликозилтраясферазы — ферменты, катализирующие перенос гликозильных остатков. Эти ферменты, в частности игра!от основную роль в синтезе полисахаридов и в первой фазе их деструкцни. Рост полимерных цепей полисахаридав происходит с участием специальных кофермектов — нуклеозиддифосфатсакароо. Например, синтез гликогена и крахмала идет путем переноса гликозильного остатка на 4-гидроксигруппу растущей цепи от уридиидифосфатслгокозы (73): НО НО О О 0 ОН О Р'-Π— Р— О Ога О О ОН ОН ОН Пользуясь сокращенной трехбуквенной символикой, введенной для нуклеотидов и сахаров (см.
2 2.2. и 2.3), можно записать уридиндифосфатглюкозу в виде а-В61СРРОг<1, а уравнение биосинтеза гликогена в виде а-В-61с (1 -ч 4)-а-В-С1с (1-4 4)-...+ а-ВС1с 1РРОг<) — + — + а-В-61с (1 — + 4)-а-В-61с (1 — + 4)-а-В 61с (1 — + 4)-...+ РРОгд (1)<.17) Фермент, катализирующий эту реакцию, называют гликогеисишпазой.
На примере этого процесса видно, что синтез биополимеров может идти путем реакций переноса между растущей цепью полимера и мономером. Этот общий принцип характерен и для синтеза других важнейших биополимеров — белков и нуклеиновых кислот. Соответствующие реакции рассмотрены в следующей главе. Деградация запасных полисахаридов также начинается с реакции переноса гликозильных остатков, в этом случае от полимерной цепи на фосфорную кислоту с образованием глюкоза-1-фосфата. Фермент, катализирующий эту реакцию а-В-С1с (1 -+ 4)-а-В-С1с (1 — + 4)-о-В-61с (1 — + 4)-...+ + НРО2 — л С1с-1Р + О-В.С1с (1 — ! 4)-о-0-С1с (1 — ~ 4)-...
(1)<.18) известен под названием фосфорилаза. Ега систематическое название — 1,4-а-В- глюкан: ортофосфат а-В-глюкозилтрансфераза (КФ 2.4.1.1). Большую группу ферментов образуют алииотраг<сфсразы, или трзнсаминаэы— ферменты, катализирующие реакции общего вида К! С К2+ К!' СН 02 К! СН Кт+К! С К2 !! ! ! '!! ' 0 ХН; НН' 0 (Кт — Н или СОО, К = СОО ).
Эти ферменты образуют подкласс 2.0.1 и катализируют десятки различных превращений. Они играют важную раль в образовании и деградации аминокислот (см. 1 9.4 и 9.5). В качестве примера можно привести фермент алаиияа.иииоп>- раисферазу, катализирующую процесс сн,сасоо-+-аоссн,сн,снсоа =сн,снсоо- + -оос)сн>)>сосоа- )ге!2) лму а 1+ ! НН, Нн.
Общим для всех аминотрансфераз является участие в качестве кофактора иири- доксаллфосфата (74): Нз ! НО СН>О РО2 Ь Пиридоксальфосфат ковалентно связан с апоферментом через альдегидную груп- пу, которая образует шиффова основание с з-аминогруппой одного из остатков лизина апофермента (,'>Н'((02).! — ароЕ). В присутствии специфичной для фермента а-алшнокпслоты происходит вытеснение пиридоксальфасфата с остатка лизина с образованием шпффова основания (74 а) с а-аминогруппой этой аминокислоты, за которым следует его каталнтпчаская изомеризацпя в новое шпффово основание — производное пиридоксашшфосфата и о-кетокислоты (74 б).
Гидролиз последнего приводит к освобождению а-кетокислоты и образованию комплекса апоферл<спта с ппрпдоксалшифосфатои (74 в); Н,С К + НН )СН ) — ароЕ СН ОРО Н ) >~'!Р4Ь + я,снсоа ' ~СН> ОРО> НН> НС., "и-)СН )-араЕ Я,СНСОО то а Н,С + НН, )СН ) — ароЕ + н,сосоо- ()ебб) Н,С .НР )СН ) — ароЕ » л НО СН ОРО! н,а СН, ) + НН,+ СН, ли )) н,ссоо74б 72б Если в системе прпсутстггует вторая, специфичная для фермента о-кетокпслота К>СОСОО, то она л<о>кет вступать в реакцп<о с камплексол! (74 в). Протекание всей последовательнастгл превращений в обратном направлешш приводит к образованию аминокислоты Ктсн(лн)з')СОО, т.
е, к реакции переамиппрованпя с регенерацией пиридоксальфосфатпого пропзводпага апафермепта. Один из самых больших подклассов трапсфераз — ферменты, катализирующие перенос остатков фосфорной кислоты, ее ангидридов и эфиров (подкласс 2 7). Ряд органических веществ, в первую очередь сахара, в яспвых организмах подвергаются деструкции и синтезируются в виде их фосфорных э<1>пров В связи с этим большое значение имеют реакции переноса остатка фоснюрпой кислоты к различным соединениям, причем в подавля<ащел! балшшпктие случаев донором фосфата является АТФ.
Такие ферменты называют кипаза.ии. Ирг<мерал! НО й ОН .Г! НО ОН ОН ОН (1Р. 2э) (1У.23) Р-Аде + РРР-Адо - — 2РР-А|)о Х Н -СНгСН|0- -О-. — 0 -0 .СУЬ О 0 0 ((Р. 2б) ОН ОН 7б ((Р. 2(гб) 4.3 Гнз()зОЛ Л31|1 может служить фосфозличераткииаза (КФ. 2.7.2.3), пространственная структ которой приведена в 1 3.3.(сч. табл. 3.5; рис. 19), катализирующая реакцию. г- г' О,РОСН,СНОНСОО-+ Ррр — Або = ОгРОСН,СНОНСООРО,+ рр-Ае(о В мышцах позвоночных в значительных количествах присутствует фос |ереатин (75), который способен пополнять быстро расходуемые при интенсивной мышечной деятельности запасы АТФ, передавая остаток фосфорной кислоты на накапливающуюся АДФ. Реакция, катализируемая ферментом креап|иикинаэоа, описывается уравнением (записано в обратном направлении) н,н-с — н-сн,соо-+ Ррр-дд = о,р — нн-с — н — сн,соо + Рр — Ас(о (1222) НМ Н, НН Снз 7б Поскольку при использовании А'1'Ф в ряде случаев продуктом ее превращения является АМФ, а для регенерации АТФ необходим АДФ, то в местах иитешивного расходования АТФ, как правило, присутствует фермент аденилат киназа, катализирующая этот процесс в результате которого АМФ превращается в АДФ.
Аналогичные процессы происходят со всеми нуклеозпдмоно- и дпфогфятями как рибо —, так и дезоксирибормда в связи с необходимостью превращения их в иуклеозидтри|)юсфаты — субстраты синтеза нуклеиновых кислот и некоторых других вам|ных превращений. Процесс катая изируется ферментами — нуклеоэид иоиофоефши лиг|азам|и, приводящими к образованию дифосфатов, и нуклеоэнддифосфот киназаии, дающими соответствующие нуклеозидфосфаты; г ОзРО О + РРР-Адо = -Π— Р-Π— р-О + РР— Або -о 4 ОН Х ОН Х о В 0-Р-0-Р-0 + РРР-д|АΠ— ~ ! ! 0 0 НО Х 0 0 1! !1 В 0-Р— 0-Р— 0-Р-0 + РР— Ае!о ! ! ! 0 0 0 Н Х (здесь Х = 11, 01!), Ряд важных биохимических процессов представляет собой перенос нуклеотид ных остатков. По этому механизму проходит биосинтез нуклеиновых кислот— нуклеотидпые остатки переносятся от нуклеозидтрифосфата иа растущую полн нуклеотидную цепь с помощью соответствующих полимграз нуклеиновых кислот (подробнее см.
А 5И, 5.5 и 5.7). !!о механизму игргиогя нукчготи июго остатка образуются иукл|озиддифосфятгяхяря. 1)мир|ми р, уридиидифосфятпиокозя образуется по реакции. катан|.и|ругмой глюкозо-1-фогфят уридплилтраигферазой: но "0 — Р-0-Р-0- е'-0~ ОН -0 0 0 НО ОРО ОН ОН ОН Промежуточным соединением при биосиит|зе фосфолшшдов — фосфатидилхоли- на (лецитина) и е(юс|)нпчцип:загнюлялии|я являются гоотвгтгтнуюпии производ- ные цитидинд|к)юсфотя (Нш обрязуютгя по реакциям 0 0 0 + г- !! !! !! ХЭГ( СНгСНгОРО + 0 Р 0 Р 0 Р 0 0 Ут -4 -0 -Ь Н ОН а) 1 = С)!з — холин б) 1 = Н вЂ” зтаполамии латализпруемым соотн|'птагицо голиифосфот Ч|пяидн.цттраигфера |он и э|помола ииифогфан| нитид|т ораасфгразосц 1)ро ~укты этих реакций — !(Де(з-лозин (76 а) и ((2(Ф-этаз|олалтн (76 б) налег ныстуи;иот в качестве донорон огт;ннов холннфосфата и этаполалшифогфата в ргт.цпи с динцилглицерииом, переводя веследний в соотвстгтвуюни|е |)>оп)|олиииды Ферменты третьего класса — |идролаэм — пята шзиру|от разлп шыг реакши| г"дролцза.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
