Д.Г. Кнорре, С.Д. Мызина - Биологическая химия (1128707), страница 109
Текст из файла (страница 109)
Этот комплекс легко образуется и в нем за короткое врем происходит гндролиз АТФ, но процесс на этой стадии затормаживается вследс вне того, что АДФ и ортофосфат прочно удерживаются в комплексе. Быстр 436 ° Р-а + НРСИ РР - дпе + ИРО диссоциация происходит лишь после того, как произойдет взаимодействие РРР - Дее РРР - Д4е комплекса миозин — АДФ - фосфат актин (константы скорости диссоциации тройного комплекса в отсутствие актина составляют 0,05с ', в то время как в присутствии актина — 15с з). В результате, если возможно взаимодейст- I »зд э вне миозина и актина, должно наблюдаться достаточно быстрое попеременное, возникновение контактов между 4в ними после каждого акта гидролиза 1 АТФ и разрушение этих контактов :,;з после диссоциации продуктов гидроли- %"" за и связывания новых молекул АТФ (рисд130). Итогом этого является быстрое переме- 'Ъ щение толстых нитей относительно топ- ф',У ких, которое приводит к сокращению мышечного волокна, РР - апе Однако в отсутствие внешнего сигна- иэоз' ла, получаемого от нейронов, таких событий не происходит.
Это связано с наличием в составе тонких нитей белка тропомиозина,который при недостаточно высоких концентрациях ионов каль- Рис. 150. Схем» нзаииодсисткия а»тини ция блокирует на молекулах актина (А) ' ""доз"»и "иоанна (дз): центры его связывания с миозином. э — »Рисссд»»с»ис дтФ к ииази»п ..
— д»ад»- Лишь при подаче нервного импульса на Э вЂ” гидро»из АТФ, связанного с ииозииом; 4— сарколемму происхОдит о воб ждение ° шноз ~ение Он т»вЂ” зсссшнов ~ение контакт»с д — диссоциздид запасов ионов кальция, находящихся в АЛФ» Фюсф и»ад денс»виси дк»иид специальных" цистернах саркоплазматического ретикулума (аналога эндоплазматического ретикулума) мышечных волокон. Освободившиеся ноны 0аз' взаимодействуют с еще одним компонентом тонких нитей — тропонином, трехсубъединичные частицы которого регулярно располагаются на нитях Г-ангина.
В этих участках под действием тропонина происходит конформационное изменение в тропомиозине, итогом которого является освобождение сайтов связывания миозина молекулами актина. В результате при наличии достаточного запаса АТФ начинается описанный выше процесс гидролиза АТФ и перемещения толстых нитей относительно тонких.
После прекращения действия нервного импульса ионы кальция снова втягиваются в саркоплазматический ретикулум, молекулы тропонина возвращаются на свои исходные позиции и мышца релаксирует в свое исходное состояние. Приведенная картина является весьма упрощенной. Многие вопросы остаются невыясненными, в частности механизм направленного перемещения толстых ни— тей в сторону У-пластинки.
Однако она достаточно наглядно демонстрирует то основное положение, что для реализации возможностей, заложенных в актин-мио- зиновой системе, нужен высокий уровень пространственной организации как этих двух основных, так и некоторых вспомогательных биохимических элементов мышечных клеток. Ответы к задачам Глава 3 3.1.
При рН 3 заряд равен +4,5; при рН 7 заряд равен — 1,8; при РН 10 заряд равен -5,5. 3.2. Пять гидрофобных остатков в А-цепи и 12 в В-цепи (см. рис. 31). З.З. Так как на один виток спирали приходится З,б аминокислотных остатка, можно представить диаграмму распределения аминокислот вдоль цепи а-спирали в виде круга, содержащего 18 секторов, каждый из которых соответствует определенной аминокислоте (рис. 131). Из диаграммы видно, что одна поверхность а-спирали оказывается полярной, а другая — гидрофобной.
Такая структура своей гидрофобной областью будет легко взаимодействовать с гидрофобными липидами и в то же время ее полярная область будет обеспечивать растворимость в плазме крови. 3.4. Стабильность а-спирали определяется природой пространственно сближенных аминокислот в положениях (г — 2), (4 — 4), (т' — 5) и (4 — 4 — 5), (1 — 2 — 5). При замене произойдут следующие изменения: 1, При первой замене стабильность вероятнее всего не изменится, так как заменяемые аминокислотные остатки одной природы — гидрофобные. 2. Стабильность о-спирали при второй замене уменьшится, так как массивный остаток Тгр вызовет стерические напряжения в укладке сближенных аминокислотных остатков.
'1 3. а-Спираль разрушится с большой вероятностью, так как наличие в положениях 1— 4 двух массивных ароматических аминокислот вызовет сильные стерические затруднения в укладке додекапептида в а спираль. 4.а-Спираль разрушится из-за электростатического дестабилизирующего отталкивания двух положительно заряженных аминокислот — аргинина и лизина. 5. а-Спираль стабилизируегся электростатическим взаимодействием положительно заряженной аминокислоты лизина с отрицательно заряженной глютаминовой кислотой. 3.5.
Структура тРНК, специфичной к тирозину, представлена в виде <клеверного листа> на рис. 132. Основное отличие заключается в увеличении дополнительной петли. З.б. 1. Появление объемного заместителя у С8 гетероцикла вызывает переход акгаиконформации в син-конформацию соси -Ф что нарушает образование водородных связей в дуплексе. Зто значительно снизит стабильность дуплекса.
2. Модификации будут подвергаться тимидин и гуаиозин: Риг 131 К задаче 33 438 Эта модификация полностью нарушает образование водородных связей у Т и С,а так как данный декануклеотид содержит два С и три Т, то образование дуплекса невозможно. 3.
При переамннировании с однозамещенным амином ННзН возможно образование двух конформеров, один из которых сохраняет способность образовывать водородную связь. Поэтому стабильность дуплекса снизится незначительно. При персаминировании с двузамещенным амином НННт модифицированный цитозин полностью теряет способность образовывать третью водородную связь с гуанозином, при этом комплекс будет слабее.
4. У производного аденина, содержащего в положении 2 аминогруппу, появляется способность образовывать дополнительную водородную связь с тимином, т.е. пара 2-ХНтАйТ будет образовывать три водородные связи, как и лара СнС, что значительно увеличит стабильность дуплекса. ЗЛ.
Бромацетальдегид и глиоксаль реагируют с гетероциклами по атомам, участвующим в образовании водородных связей в двойной спирали ДНК. Модификации аленина и гуанинов свидетельствукп о нарушении двойной спирали и образовании однонитевых структур, в которых 11-аленин и 10 '- и 12 '-гуанины не участвуют в образовании комплементарных пар. 439 [][ ] [РХ] два уравнения материального баланса 0 А С 0 Ожай с 0 0 с САА [Р] + [РХ] + [Рк] = [Р]ш [Х] + [РХ] + [РЕ] = [Х]о (2) (3) и четвертое уравнение †кинетическ ] =1[РХ]. б! р, [Р] о — [Рг] + ах/[Х]о и кинетическое уравнение приводится к виду Гзиг. !32.
К заза и 3.5 с( [РЕ] х 41 1 Х /[Х] /с /(/[ ] 1б 14 а бэ! 2 ш о Я звс сп зяг~з всои згя~з ~ 3 з в т Яиззмн сстяосяятт— со*зсозгяя— ззже,,я 3 в 3 т г |вяз г мост жтят зто озв т .В!а Р В ,1 б 0,2 0,4 О,б 0,0 1,0 (Авй)„убз Рис. !33. К зада'н 3.7 Рис. 134, !з задаче 3.6 !5.3.4.3.! НСОЭН, б Яте !!. 5.З.5.! ~ нЯЭР н,о + Н10-НСО-ТНР ~ — — Н5 Й10-СН-ТНР ! 3.5.4.
9. ! 440 Аои с с А в0-С 0-С и-А 0-С 0-С 0-С 0-С на ц С 0 0 С,С, с с и 0 А! А! 0! 0! 0 с 00 А С г ч и 0-С с "с С 0 '0Я А 0 А-и с 0-С А 0 А-Ч' С А ц А' 0' и Так как данный фрагмент имеет обращенные повторы, то, очевидно, при суперспирализации образуется структура типа Скрест> (рис.
133), в которой 11-адеиин и 10'- и 12'- гуанииы не участвуют в образовании водородных связей. 3.8. График в координатах Скэчерда представлен на рис. 134. Константа ассоциации 1,7 104М 1; число центров связывания 1, 3.9. Простейшая схема аффинной модификации биополимера Р реагентом может быль записана в виде Р + 1 Р1 (/зх), РХ вЂ” в Р(/г). Эта схема содержит четыре частицы, и, следовательно, процесс должен описываться четырьмя уравнениями. Одно из иих — условие квазиравновесия Так как [Х]о > [Р]о,то [Х] я [Х]о.
Тогда из уравнений (1) и (2) следует, что 4.1. См. рис.135. 4.2.УДФ-13-глюкуронат УДФ-1 идуронат. Фермент имеет шифр 51.3.12, относится к классу изомераз. Рациональное название: УДФ-глюкуронат 5 '-эпимераза. 4.3. Схема синтеза 6-аминопенициллановой кислоты представлена на рис. 136. 1 аАминоадипинат является аззкилирующим агезпом, отдает СОт. На первой стадии работает синтетаза, так как происходит образование двух пептидных связей, на второй стадии— оксидоредуктаза, так как для циклизации необходимо отщепление 4 атомов водорода, на третьей стадии — гидролаза. 4.4.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
