Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 62
Текст из файла (страница 62)
Хо- тя каждый эритроцит имеет форму дваяковогнутого диска. лла простаты расчегов мы будем рассматривать их просто как цнлшшры следующих размеров: В,ОМКМ 1,8 МКМ а) Рассчитайте, какое количество гемоглобина (по весу) содержится в одном эритроците. б) Сколько молекул гемоглобина содер- жится в одном эрнтроците? в) Рассчитайте объем одного эритроцита. г) Гемоглобин- глабулярный белок, молекула которого имеет диаметр б.е нм.
Какую долю объема всех эритроцитов занимает гемоглобин? д) Отногпение общего объема гемоглобина к общему объему эрнтроцита [см. выше пункт г) не дает четкого представления о том, насколько тесно упакованы в клетке молекулы гемоглобина. Следует помнить, что при упаковке сферических молекул пустое пространство между сферами всегла составляет значительную долю общего объел!а. Исходя из предположения, ч8а гемоглобин в эритроцнте упакован в виде кубической решетки, как показано на рисунке НМ 8,8 рассчитайте общий объем решетки, занятой молекулами гемоглобина в одном зритроците, н сравните его с объемом >ритроцита. Насколько тесно упакованы молекулы гемоглобина в эритроците? е) В сне~с вашего ответа на предыдущий вопрос (пункт д) оцените, расположены лн молекулы гемоглобина в зритроцит ах достаточно близко друг от друга. ч гобы ГЛ 8. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ; ГЕМОГЛОБИН 225 взаимодействовать между собой.
Если да, то может ли взаимодействие мсжлу молекулами гемоглсбина Б в серповидных зритроцитах повлиять на их форму? 8. Роль л!иоглобино в эапасании тканчип кислорода. а) Ткани животных содержат около 70':„' (цо весу) волы. Концентрация кислорода в тканевой воде в норме составляет 3,5 10 л М. Рассчитайте, какое количество кислорода может быть зт!асено в 1 кг ткани в вице растворенного в воде газа. б) В большинстве тканей млекопитающих содержится миоглобин, предназначенный для запасания кислорода. У человека наибольшее количество миоглобина содержится в ткани сердца, где он составляет 0,7",: (по весу) всей массы ткани.
Рассчитайте, какое количество кислорола (в граммах) может быть запасено в 1 кг сердечной мышечной ткани человека. Сравните полученное значение с ответом на вопрос. поставленный в пункте а. в) В скелетных мышцах морских млекопитающих. способных длительно нахолиться под водой, содержится намного больше миогл!обина, чем у всех остальных позвоночньж, причем его концентрация пропорциональна длительности погружения животного в воду. В свежем тюленьем мясе, находившемся какое-то время на воздухе. оказалось 0,15 г кислорода на 1 кг сырого веса. Рассчитайте процентное содержание миоглобина в мьшщах тюленя.
9. Сравнение сеоосте гелтглобнное, содержащихся е зритроцитал матери и плода. При изучении транспорта кислорода у беременных самок было показано, что лривые насыщению гемоглобина кислородом в крови матери и плода, полученные в одних и тех же условиях, сильно различаются. Это явление обусловлено присутствием в зритроцитах плода гемоглобина (гемоглобин Р, а,?,]. который по своей структуре отличается от обычного гемоглобина А (пл)] ), содержащегося в зритроцитах матери.
а] Какой гемоглобин обладает при физиологических условиях более высоким сродством к кислоролу — гемоглобин А или гемоглобин Р? Пожните ответ. б! Какое физиологическое значение имеет тот факт, что два гемоглобина обладают разным сродством к кислороду7 Поясните ответ. в] Если из препаратов гемоглобина А и 100 и ъ 6 о с. 0 20 40 00 00 100 Парцнальяое лавленяе О, мм рт. ст. Р тщательно удалить весь 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ), кривые их насыщения кислородом омоет юси влево (т.е.
сродство гемоглобинов к кислороду повысится]. Однако у гемоглобина А сродство к кислороду при этом становится выше, чем у гемоглобина Р. Если в препараты гемоглобина вновь добавить ДФГ, то кривые насыщения кислородом примут прежний вид, показанный на рисунке. Какое влияние оказывает ДФГ на сродспю гемоглобина к кислороду? Как на основе приведенной въппе информации можно объяснить различие в сродстве к кислороду у гемоглгобинов матери и плола? 10. Идгнтификоцил лгупонтного гелюглобино Препарат мутантного гемоглобина подвергли трнпсиновому гидролизу, а затем получили пептидную карту.
При этом выяснилось, что мутантный гемоглобин от- личается от нормального гемоглобина А тем, что содержит в одном из пептидов вместо остатка аспарагина остаток лизина. а) Для чего проводится пщролиз гемо- глобина трипсином? б) Каким иэ перечисленных в табл. 8.4 мутантных гемоглобинов мог бы быть исследуемый гемоглобин? в] Как можно было бы выявить этот мутантный гемоглобин более быстрым и просп гм способом? Кок опъгичить гемоглобин С тн гелтглобино 57 При хранении в холодильнике двух проб крови, одна нэ которых содержала гемоглобин С, а другая. гемоглобин Б, были потеряны соответствующие наклейки.
Как определить, в какой пробе солержится гемоглобин С, а в какой — гемогло- бин Б (см. табл. 8-4)7 ГЛАВА 9 ФЕРМЕНТЫ В этой главе речь поилет о самых замечательных и наиболее специализированных белках -ферментах, т.е. белках, обладающих каталитической активностьнх Ферменты являются необычайно мощными кат.ализаторами, как правило, намного превосхоляшнми по своей эффективности синтетические катализаторы. Они высокоспецифичны по отношению к своим субстратам и ускоряют строго определенные химические реакции без образования побочных продуктов; ферменты функционируют в разбавленных водных растворах прн физиологических значениях температуры и рН.
Лишь немногнс катализаторы небиологического происхождения обладают всеми этими свойствами. Ферменты — зто функциональные единицы клеточного метаболизма. Действуя в строго определенной последовательности, они катализнруют сотни многостадийных реакций, в ходе которых расшепляются молекулы питательных вешеств, запасается и преобразуется химическая энергия и из простых молекул-предшественников строятся макромолекулы, входящие в состав клетки. Из большого числа ферментов.
принимаюцшх участие в метаболизме, можно выделить особый класс регузягнорных Ягрмгнгноя, которые могут воспринимать различные метаболические сигналы и в соответствии с ними изменять свою каталитическую активность. Благодаря действию таких ферментов все ферментные системы в клеткефункционируют координнрованно, что обеспечивает гармоническое рав- новесие между различными метаболическими процессами, необходимыми для поллержания жизнеспособности отдельных клеток и целых организмов. Некоторые болезни человека, особенно генетически обусловленные наследственные заболевания, связаны с недостаточностью или полным отсутствием одного или нескольких ферментов в тканях.
С лругой стороны, патологические состояния могу~ быть вызваны избыточной активностью того или ино~о фермента; в таких случаях иногда удается подобрать лекарственный препарат, ннгибирующий активность этого фермента. Измерение активности некоторых ферментов в плазме крови, эритроцигах или образцах тканей имеет важное значение для диагностики многих заболеваний. В наше время ферменты широко используются не только в медицине, но и в химической н пншевой промышленности, а также в сельском хозяйстве. Ферменты играют определенную роль даже в повседневном домашнем хозяйстве. В этой главе мы не ставим перед собой цель классифицировать почти 2000 различных известных в настоящее время ферментов; вместо э~ого мы рассмотрим свойства и характеристики, общие для большинства ферментов. В послелуюших главах, когда речь пойдет о метаболических процессах в кле~ках, мы подробно остановимся на свойствах и функциях отдельных ферментов, а также приведем некоторые примеры их практического применения.
ГЛ. 9. ФЕРМЕНТЫ "27 9.1. История биохимииээо в значительной мере история исследования ферментов Первые указания на то, что в биологических системах происходят какие-то каталитические процессы, были получены в началеХ1Х в.при изучении переваривания мяса под действием желудочного сока и превращения крахмала в сахар под действием слюны и различных экстрактов из тканей растений. Вслед за этим были зарегистрированы и другие случаи биологического катализа, который теперь называется ферментативным.