Ю.А. Овчинников - Биоорганическая химия (1128694), страница 15
Текст из файла (страница 15)
В такого рона аюнмодейс аня» вступая в основном неполярнме боко«не группы «нинок«слог«их остатков. Ввинир-наальсовм зэимоненствм», опнсммюмме поте«си«лом Ленард-Джонса (рис. 37К складываются из дисперсноиных с л приза «ени» «томов и с л «занмиого оттвлкнивния эле троннм оболочек. Как «идно из рисунка З7. наиболее вмголмым «илие ся расстояние й„., равнее или близкое сумме зффектнвнмх ралиуспв «заки«действующих атомов. Энергетический вклад камлота ко«- акта «свели ( '0,42 кДж(мольК но ванду их большого ч ела ван-дер-виальсоаи взанмодейг. внн дают основной внлад в суммарную энергию вну рнмоле улярнмх неаалентнмх взаимолейстэнй. Бв.
к пеп дм у 37. П«ш л 'и'. д 9,4 ~ од Ионн«и, н. и злектрссштическне, взаимо«ей тв и пред а ю собон взаимодействии зарвгкеннык групп. При этом, квк заветно, одно манн« заражении» группы отталкишютсн. в раэнпнм ннп заряженные при игиваюшя. К инм относя ся, е частности, взаимо. д стеня ион«генных трупа, образующих соле«не связн. л«нд» о с| л, Энерпся сале«их свазей а гилрофобмом окружении может лостнга гь 4 (,9 кДж/моль, мо нх число «белках сравнительно невелико. Поамшенне днзлек рнческой постоянной среды поннжас энергию солены свямй. Во многом аналогичны электростатическим ион-дипольиме и в«поль-днпольные вэаимолейс» вия. 91 Строе ме бе ков и е»дов оторнмнай структура белков Регулярная структура полн сптилной гнпп прелопреиеляеч воз. фор нр Р ких, конформации, лен о 'виару н ы ых в натнвиой форме с помощью резан ны» методе».
Таво о рода пр странегкенно упорялоснньм уюсткгг„стабилизированные водородными связя н саду пепт~ диыми СО. и НН.группами, невы»вымя эле сига и етоглмл и структуры. Исгорич сьи первои описан юй пространственной конфюурцией поли пегтндиои цепи была б-струг тура, преллох сник» У. Дстбери в 1941 г. на основании ре пеноструктурн и исследований й-«ера им. Через 1О ет П.
Полнит и Р. Кори установили, что б-отру тура, илн «склад ат ~н л ст (рис. 38).. это стабнлизироанный нежнело ечнымн водоролны и связи и ассп мат вытяну гн г тт. «1г ы» л д Наконец, тор ионные вюимо и вня р гер у с«ру ~еи ность» рдинарной с язи. В честности. поворот «акой-лмбо руппирпаки вокруг орцинарной свити ожет нарушать эл «тронную структуру этой связи и вызывать своего рода тормозную» реакцмю. Терсноиные силы относительно слабы, но при виваню поворотов вокруг с «зси С С, С Н в бпковь к цю ях а инокислотных остат«ок ик нельзя не учитывать. Рва»иву маа е ванных услови к и фор а м» белка и псп нда опрсд ляется суммой всех перечнсленныя азаи пдейстенн и «влкетс» энергети еск на бо.
вы д й, о и стража гся «по ада нием» соотнмс вующих у лов в разрешенное об мсти «оиформа .ионнык «арт Рама юндрана . тик, зютагаобрмз еп нанна цепей. В за иси ос и т з.н ной орион еции цеп й расли азо параллельное и антипараллеланце б-с руктурю зрнс. 391. т I т т"Р " "~ т "Р т р ттаз ! 1ез 1 1 н ево. пз пг. г ° ю к Фв*»к (г. а н Края антипарвалсльнм» р-счрук~ур ебразонзнм особмм нилом вторичн й струитурм. которыи называется Р-изгибам (реверсивным пааоротом(.
Р-Изгибы абра»уютен четмрьмя пес еде атсльио распоаож иными амине ислотнмми остщ»вми, как пра ило, образующими одородную связь 4 . 1. йнаяиз показмвзст. что воз ожны даа сс оннмх вида р-и»гирст (так назмнас ме мзгибь типа 1 н Н. рис. 401, отлячающихся ориентацией пептидного «арбоиила по отношению к средней плсскпсти 10-члснжяо цикла.
р-Инибм — х рзктсрнмй элемент прсстранственмой структурм природных и синтетикс их олигоцс гидо», «ак линсйнмх. та» и циклическик. Фра м нт (1-отру«турц мз пну» антнпариллсльнмк цепей с Р-изгибом часто н»- змвеют р-щпилькой». Одна из глам мх канонических форы полипаптидной цепи била перине обнаружена Л, По»ингам н Р. Кори н 1951 г. н наз анз з-спирал ю (рис. 41). В обще случае спиральная с ру туре мззнииаес, когда с асех 3 сиьяк гюлипсптндной цепи угли понорота во руг прости» с язей имеют пдинаконмс «елнчнну н знак, что и приводит к постепенному закручищнню цепочки.
Структура ц-спирали, помимо наналситнмх заи оденспщй ближайщик атомов. стаб» нзируется акже нну римолскулнримми одородны и связями между С О- я И Н-группа н полипептидного ос»пан Радикалм »мино«ислотнмк остатке окати аются на периферии образованного снирклью цилиндра н могут, н завнсимгнти от «арвк- Бел па~ гд ~ гера амииок слота я остатков, обеспели ать дрофобиую или гка(юфи ьную при(юду огай пилиидри соков поверкиости.
и-СпиРалг имеет слелуюшие гео етрические наРам тры: Радиус г 0,23им, высгп» спирали (смешение) иа опии ос «ток 4 0,(5им; ша а.спирали (период идеити иости) Р— 0,54и (рмс. 42). Одии виток и-спирали обраэукп 3,6 а игюкислотн к остатка Как и любая другая спирали и-гпираль омст быть правов или лсвои. 0 белнак стреаакися толь о правки п-спирали. Наряду с и-спирал ю и тмомио сушест оааиие и другая спиралей. имскниик и ыс параметры, солермагии» мегиюее (напри с(к твк называемая 3ы-гпираль) или боль п е (. -спираяь) число остатков иа виток (Рис.
43). В и-спирали каждая НН-группа полипептнднпго остоин о ди настоя м дородиои связью с группои СО че нерт г о не а но «ислотного остатка (5 ! свих~ |,образ)я ! 3- лени Щ ци«л. 7ак как олин ниток и-спирали входит 3,0 остатки, то «е омно обозна ~ить как З,бы-спирал . пиал м ны образо, с учетои рвз «ро Н-са азиных циклон, обозна ан гся н яру!и« теорсти секи возмохг ~ые ипы спиралей (ри..
44). Свирель 2,2 (2,2 оста а иа виток, се ичлсннын Н." язаннын цикл) о «зы ветс» вес ма напряженной и природных полипептидак и белкак нс рев ~изуетс . Спираль 3 с котя и каплет я напр*- конной, тем не мен е с)ществует н природе, н частности найдена в миоглобине и лизоцнме. Спирали 4,4„,. ш н л-спирвли, в белках практи «с«и н» вст(мчаются. В илу ограни гний, вноси ш струк.
турой пров на (ф сиро анныи угол |), по ипролин о» стсущ«стеоаазь н специфических спираль ых оиформвцмнх, обозна ае ых как спиргль полипрслина ! и спирал~ полипролина Н (рис. 45). Та ие спирали ао на о сдобны спирали кон агена. Параметрм пиральных структур (р с. 42) приведены таблице 4. и Спираль «стречается н белкак очень мего. Наприм р, и-карасин н ласте« полно тью и-спиральным белком, н мнаглобине и шоь обинс сод ржание о-спирали составляет 75"" . а н сыеорото ~нем альбтмине 50'|С Г другов стороны.
н гсются белки. в катер х .г-спиральные ) ветхи отсутствуют (напри ср, ненротоксииы змеи, «ы. с. 230) ли ик ондер«канис неве; ико. Так, в фермент«к рибо,. нук;зевес Д н «имотрипсине деян а-спиращй составляет )7 н 83 спотк» отвеине. Завершая обсуждение вторичной струк уры бел, луе метмты его распространенность а спирали и р-структуры связана С рое е бе о пепгидо 3. с тем, что они являютсн знсргетнчсски предло тн сльныин конфигурациями полипептидной цепи. Зто легко идеть н на «оиформанноннпй карте (рнс. 4б!, гавеля сравнения приведены пара юры другик регулярнык йюрм.
Сверквип:нчная структура. Следуююий за втори ноя отру ту- гой уров нь орган загни нолнпеп наной пепи связан с наличием оь фг чСн в й Сн „:у,;з-С О 4.4;С Р ( 1 н 4~'н-н сн — н С 5 О н Не сн «О г .ы.сп н« т ел ц е пю унс рт к к уу уу Р с рт«п цьепо МГ г . тз. Сову ю н зю н 1« -тпо' Ф т Ф гпо г . ав цуги Г ~ еихюзч з Ру ур ансамблей езвимоцейстеующик ме «лу собой вторнчннк структур.
Н частности, нмеютсв примерю агрегации и-спиралей с образованием суперспирализоынимк систем. Наиболее известна к этом отношении структура ц-кератина шерсти. Трн л-спиральнме цепи кера н а скручены в иратсфнбриллм, «оторые, в с|юю очерель. обьепи енм в микробюбриллу, абра зующую волос )рнс 47), Такая сверх торичная структкю Объясняет, ао«ему шеро ь эластична, легко растю'ннается н после сннтня усилен постеневно восстанаелннает свою данну. В силу тога что нежмолекулярные с язн слабы, шерсть непрочна. В алаи ах шерстн парнов нас нтнчносгн ра еи 0,51 ям 1а не 0,54н, как в каноннческой» п-спнрали).
Кораткнс участкн суперспнралн:юнэнны ан инара лел7 ных о-спиралей присутствуют н в некоторых глобулярны» белках. Вись, а ко пактную лс ую тройную спн)жль образуют параллельньн спирала типа полнпролнна коллагене 1см. с. 257). Друга» раслространен ан группа супер торн нык структур — разлнчньп варианты так называемой раб-структуры.
в которон и-спираль взаимодействует с )1-скюдчатыы листом. Чаще осего встречается структура бабой, покаэаннан на рнсунм 48. й)ногнс белки содерл атбтнсснтельно слтбо еэан одействуюшне межгф собон уча тки, «оторыа называют домсномн. Средний размер домена обы но составляет 100 — 150 Остаткоа, что отшчает глсбулс с попере ником Около 2,5 ны. Вместе с тем встречаютсн н зна н. тельно б злыдне до сны.
Всроятнес всего, формирова не пространственнон структуры белка «начале происходят внут)нг будущих аомснов, а нэ*н ная укладка до снов, т. е. обрэзоазнн» трстнчной "ру ур Р с д ы .7 ю нт льнык з апа ф р глобулы Третмчкав структура белков ПР 4 б1 Пслипептидная Пспж содержащая определенное число участков вшрн ной структуры, обычно уклщмаается е пространстве в относнтел~ но ко пактную снстему. н кОтОрой элементы вторн най струатуры аэанмодействуют ысллт собой н с участкаын неупорядоченной структуры, Образуя глобулу )глоб)парные белки) нлн до. статсыно вьпянутое волокно )фнбрнллярные белкн). В этнх случаях г .47.сбэ -' Р ри ята о ор гь фор ирп «нии греги«нгп г ру уры, Дл» ион к бел трети ная структура . «лентна полной прог ранет.
»синоп структуре. Каждыи белок обладает с оей уни альмой простраистееннои структурой. Ела»ным метпдо, с помощью которого а насюящее ре я определяется третичная структура белил, ни «ется рентгенпстр)ьтурный нализ крис алли«сскик образце . Для рснтгеностру«тур иш о а »лиза необхоциио волу ение оно«ристалло белкин.
Проб. »сиз кристаллизации исто оказывается весьма слогкиой и требует не толг ко соотвеышующего методического арсенала, но и ь«окого экспериментального искусс гна, а порой и прес го»сыпи«. Для анализ крист«плон относнтелыю простых соединений могкио поль. зоветься тн »азы аемыии прямы и стог!» и. В болыиинстве случае« оьа насте» необходимо «соти и слекулу белка тяжелый атом (напр»мер, »том ртути>, причсг тат„йтобы пространст»енин« струк ура бел«в сущестиенно не с пр блема нзо орфного замешен»» Кристалл из морф» га произ«олного белка и слу кит основным объекта исследо«ания.
Ренпчноструктур ый анализ сегодня етс самы точны и ишим мс одом р»сшифро «и пространственного строения белко 1нерецко разренмние ц стигвет 0,15-. 0,2 им). Осно»ной к.ад ра р б ! р е ру ур зе б б а глииской школой «ристэллографш (Дж. Бернал, Д. Хадж ин, Дж. Кендрыц й!. Перугц, Д. Филлипс н пр.). Этим метедом к настоящему яре снн р»сшнфро аио строение Гюля« 200 бел«он Ис пож.зо анис новеиших мсгодическнк подходов, наличие со ременай вы мелите нои базы позволяет резко сокращать сро«и ангщнщ пол) мп исчерпыщющую информацию об упако»ке б лкпнон молекулм и ес ди «мнчески «аракщристиках. На рисунках 49 52 при еде»и структуры некоторых бел о», эеталыю изучен ь х а основе рснттеноструктурного эи лиза.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
