А.И. Нетрусов, И.Б. Котова - Микробиология (1125593), страница 38
Текст из файла (страница 38)
13б); ° гидроксипропионатный путь и восстановительный цикл дикарбоновык кислот у зеленых несерных бактерий (см. рис. 137); ° ацетил-КоА-путь (путь Вуда — Льюнгдала) у метаногенов, сульфатредукторов и гомоацетогенов (см. рис. 98, 99). Гетеротрофы не могут осуществлять полное построение вегцества клетки за счет СО,, однако и у них возможна фиксация углекислоты. Это, например, известная реакция Вуда — Веркмана, когда ФЕП или пируват путем карбоксилирования достраивается до С«- кислоты (оксалоацетата). Карбоксилированию могут подвергаться также Сз-кислоты в форме ацетил-КоА, С,-соединения в форме ФЕП, пирувата, пропионил-КоА, С,-соединения в форме сукцинил-КоА, 2-оксоглутарата и соединения с ббльшим числом атомов углерода, например, в форме фенилацетата. Ниже приведены некоторые реакции гетеротрофной фиксации СОз с указанием катализирующих их ферментов: ацетил-КоА+ СОз — » СΠ— СН,— СО- КоА (малонил-КоА-карбоксилаза) ацетил-КоА + СОз + ФдНз -» пируват + Фд (пируватсинтаза) ФЕП + СО, + Н,О -» оксалоацетат + Ф„(ФЕП-карбоксилаза) ФЕП + СО, + АДФ вЂ” э оксалоацетат + АТФ (ФЕП-карбоксикиназа) ФЕП + СОз + Ф« -» оксалоацетат + ФФ„(ФЕП-карбокситрансфераза) пируват + СОз+ АТФ + Н,О -» оксалоацетат + АДФ + Ф„(пируваткарбоксилаза) пируват+ СОз + НАД(Ф)Н ~ ~малат+ НАД(Ф)' (малатдегидрогеназа карбоксилирующая, «малик-фермент») пропионил- КоА + СОз+ ФдНз -э 2-оксобутират + Фд (2-оксобугиратсинтаза) 217 Н О ! (! Н вЂ” С вЂ” Π— Ф С вЂ” ОН ! ! С=О Н-С-ОН ~ЛтЭД СО! НзО Н вЂ” С вЂ” ОН Н вЂ” С вЂ” Π— Ф АДФ ! Н вЂ” С вЂ” ОН ~РБФ- 6 Я Н ! 3-ФГК О (12 молекул) С вЂ” ОПФ Рибулозо-1,5-бисфосфат ! (6 молекул) Н вЂ” С вЂ” ОН ! Ф„ Н вЂ” С вЂ” ОН ! Н вЂ” С вЂ” О— ! Н Рибулою-5-ф (6 молекул) Н Глюкозо-6- С=О фосфатаза ! Н вЂ” С вЂ” ОН~ Н— Ф„ .ОН вЂ” С вЂ” Н ОН— Н вЂ” С вЂ” ОН Фр)' ! зобис- Н вЂ” С вЂ” ОН таза ! Н вЂ” С вЂ” ОН ! Н вЂ” С вЂ” ОН ! Н вЂ” С вЂ” Π— Ф ! Н Фруктозо-1,6-лиф (1 молекула) Н вЂ” С вЂ” Π— Ф ! Н Фруктозо-6-ф (1 молекула) 2!8 ! Н вЂ” С вЂ” ОН ,' : — --+---- Н вЂ” С вЂ” ОН Н вЂ” С вЂ” ОН ! Н Глюкоза (!молекула) Н вЂ” С вЂ” Π— Ф Н вЂ С Н вЂ С Н вЂ” С вЂ” ОН ! ! Н вЂ” С вЂ” ОН Н вЂ” С вЂ” 0 — Ф ! ! Н Н ДОАФ 3-ФГА (1О молекул) (2 молекулы) Н изомераза Н ! ! Фосфо- тлюко- Н ! С=О Н вЂ” С вЂ” ОН Н вЂ” С вЂ” 0 — Ф ! ! С вЂ” ОН Н вЂ” С=О Н вЂ” С=О ! Ф„ С вЂ” Н ОН вЂ” С вЂ” Н ~ ОН вЂ” С вЂ” Н ! Н вЂ” С вЂ” ОН ! Н вЂ” С вЂ” ОН ! Н вЂ” С вЂ” 0 — Ф ! Н Гл юкою-6-ф (1 молекула) Рис.
145. Рибулозобисфосфатиый цикл (цикл Кальвина) сукцинил-КоА + СОз + ФдНз -+ 2-оксоглутарат + Фд (2-оксоглугаратсинтаза) 2-оксоглутарат+ СО, + НАД(Ф)Н + Н' г=~ изоцитрат+ НАД(Ф)' (изоцитратдегидрогеназа) фенилацетат + СОз + ФдНз -+ фенилпируват + Фл (фенилпируватсинтаза) Н Н вЂ” С вЂ” Π— Ф 1 С=О Оз 1 Н вЂ” С вЂ” ОН Н вЂ” С вЂ” ОН РБФ-вкеитеиааг' 1 1 Н вЂ” С вЂ” Π— Ф 1 н Рибулою-1,5-бисфосфат О 11 С вЂ” ОН 1 Н вЂ” С вЂ” ОН 1 Н вЂ” С вЂ” Π— Ф 1 н О 11 С вЂ” ОН 1 Н вЂ” С вЂ” Π— Ф 1 Н 3-ФГК Фссфогликслат Рис. 146. Оксигеназиая функция РБФ-карбоксилазы 219 Фиксация СОз в таких реакциях обычно составляет 2 — 6% от общего потребления углерода клеткой, а на бедных средах может достигать 30%.
Чем проще среда культивирования, тем больше гетеротрафная фиксация углекислоты. Таким путем удлиняются углеродные скелеты, а также поддерживается окнслительно-восстановительный потенциал срелы. Ассимиляция С,-соединений. Итак, СО, — соединение углерода в самой окисленной форме, поэтому не может быть источником энергии. Другие одноуглеродные соединения — метан, метанол, формальаегид, формиат, метилированные амины, СО, цианиды и т.д. — могут быть амфийыитами, т.е. источниками и углерода, и энергии. Такие соединения используются метилатрафаии. Особенностью их подготовительного метаболизма является то, что одноуглеродные соединения они должны превратить в формальдегид, который затем и фиксируется в одном из циклов (рибулозомонофосфатном, сериновом или диоксиацетоновом). Анаболизм углеводов.
Многие микроорганизмы должны синтезировать сахара из более восстановленных, чем СО,, соединений. Синтез глюкозы из неуглеводных предшественников называют глюконеогенезом. На первый взгляд, этот пугь является как бы обращенным гликолитическим пугем, однако на трех его стадиях работают совершенно другие ферменты.
Пируват превращается в ФЕП с помощью пируваткарбоксилазы и ФЕП-карбоксикиназы, фруктозо-1,6-бисфосфат преобразуется во фруктозо-6-фосфат с помощью фруктозобисфосфатазы, глюкозо-6-фосфат превращается в глюкозу под действием глюкозо-б-фосфатазы. Полисахариды синтезируются с помощью нуклеозиддифосфатсахаров: АТФ + глюкозо-1-фосфат — ~ АДФ-глюкоза + ФФ„ (глюкоза)„+ АДФ-глюкоза -+ (глюкоза)„„+ АДФ Метаболизм азота Для осуществления биосинтеза микроорганизмам в больших количествах необходимы также сера и азот. Соединения азота, используемые в конструктивных целях, — это молекулярный азот, аммоний, нитрит, нитрат, гидроксиламин, метиламины, аминокислоты, мочевина, пурины, пиримидины, белки. Надо заметить, что возможности использования соединений азота у микроорганизмов значительно шире, чем у животных и растений.
Процесс азотфиксаяии подробно описан в гл. 7. Ассимиляция нитрата н нитрата. В отношении использования нитрата микроорганизмы похожи на растения. Процесс ассимиляциониой нитратредукции (рис. 147) проходит в два зтапа: ~ ~ЧО,) П" ~:. С:Л 1мОН1 Ни1еоксил д Е:Л МНГОН Гидроксиламин ~н,о Ей1] 2е НАД(Ф) Н П 220 Рис. 147. Последовательность реакций при ассимиляциоиной нитратредукции (Е, — ассимиляционная нитратредуктаза; Е, — ассимиляционная нитритредуктаза) ХО, — л — + МО~ — з — о МН~. На первом этапе нитратредуктаза (Е,) переносит два электрона, на втором — последовательно переносится шесть электронов под действием ферментного комплекса нитритредуктазы (Е2). Ассимиляционная нитратредуктаза— растворимый фермент, и реакция происходит в цитоплазме.
Фермент содержит ион Мо~' и ФАД. Строение ассимиляционной и диссимиляционной нитритредуктаз похоже. Возможно, также присутствует и другой фермент, восстанавливающий гидроксиламин. Ассимиляция аммония. Часто источником аммония для микроорганизмов служит мочевина. Реакцию разложения мочевины проводит фермент уреаза: ХН2 — СΠ— 1ЧН2 + Н~Π— ~ — э СО2 + 2)ЧНз (1ЧН4) У микроорганизмов обнаружено несколько систем ассимиляции 1ЧН;: ° у факультативных анаэробов семейства ЕпгегоЬасгепасеае— аминирование фумарата с образованием аспарагиновой кислоты под действием фермента аспартазы: соон — сн=сн — ооон + нн, ~ ~ соон — сн,— сннн,— ооон (у некоторых клостридий происходит аминирование метилмалеиновой кислоты); ° восстановительное аминирование кетокислот (встречается значительно чаше): СООН вЂ” (СНг)г — СΠ— СООН (2-оксоглугарат) + 1ЧН4 + + НАД(Ф)Н ~~ СООН вЂ” (СН2)~ — СН)ЧН2 — СООН (глугаминовая кислота) + НАД(Ф)' Тот же фермент глутаматдегидрагеназа осуществляет и обратную реакцию окислительного дезаминирования; ° аминирование пирувата с образованием аланина, глиоксилата с образованием глицина и оксалоацетата с образованием аспарагиновой кислоты под действием соответствующих дегидрогеназ; у некоторых бацилл есть только аланиндегидрогеназа, у других микроорганизмов систем утилизации аммония может быть несколько; ° образование амидов под действием фермента глутаминсинтет азы глутамат+ 1ЧН4 + АТФ -о СООН вЂ” (СН,),— СН1ЧН,— СО)чН, (глутамин) + АДФ + Ф„ ° образование карбамоилфосфата 221 ХН4 + СО2+ АТФ -+ )чН2 — СΠ— ОРОзН1+ АДФ Это соединение участвует в дальнейшем образовании цитруллина, орнитина, а также нуклеотидов у пурпурных бактерий и некоторых стрептококков.
Для формирования других аминокислот микроорганизмы имеют систему переаминирования: глутамат + СН~ — СΠ— СООН (пируват) — ~ а-кетоглутарат + + СН,— СНХН2 — СООН (алании) В реакции участвует фермент трансаминаза с пиридоксинфосфатом (В,) в качестве кофермента. В реакции переаминирования глутаминовая кислота служит донором аминогруппы. В этой роли может выступать и амид: глутамин + а-кетоглугарат + НАД(Ф)Н -+ 2 глутамат + НАД(Ф)' Реакция происходит под действием фермента глутаматсиптазы. При недостатке 1ЧН4 микроорганизмы синтезируют аминокислоты по глутамин/глутаматному пути, т.е.
при сочетании реакций образования амида и переаминирования его с а-кетоглутаратом. При избытке аммония работает глутаматдегидрогеназа и происходит восстаиовительиое аминирование кетокислот. Метаболизм серы Сера входит в состав метионина, цистеина, глугатиона, кофермента А, сульфолипидов и сульфополисахаридов. Некоторые соединения серы используются в катаболизме. Сера входит в состав этих соединений в восстановленной форме (8~ ).
Все микроорганизмы делятся на способных расти только при наличии 3 и на способных к восстановлению окисленных соединений серы. Процесс ассимиляииониой сульфатредукиии может проходить в двух вариантах, различающихся конечными стадиями (рис. 148). Сульфолипиды и сульфополисахариды образуются при участии ФАФС. Пути синтеза основных органических соединений Аминокислоты и белки.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
