Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_1 (1123313), страница 36
Текст из файла (страница 36)
В таком случае карбоксильная группа (.-аланина займет ту же позицию относительно хиральцого центра, что и альдегидная группа (.-глицсрачьдегида, поскольку альдегид легко превращается в карбоксильную группу в результате одностадийной реакции окисления. Исторически сложилось так, что буквы 1 и 0 использовались также и для обозначения левовращающих и правовращаюших соединений (вращающих свет соответственно влево и вправо).
Олнако не все (.-аьсинокислоты являются левоврашанццими, поэтому во избежание возможных ошибок, связанных с абсолютной конфигурацией, следует пользоваться номенклатурой Фишера (рис. 3-4). В соответствии с атой номенклатурой буквы 1. н ()относятся только к абсолсотной конфигурации четырех замещающих групп у хирального атома углерода и не имеют отношения к направлению вращения плоскости поляризации.
СНО 'СНО НО ~С Н Н С ОН СН Он О-глис геральде гцл эСН ОН 1:глицеряльлегил СОО СОО Н,Й-С-Н 1 СН Е-ялацил Н С НН СН О-алании Рис. 3-4. Етереоизомеры вллиинл и абсолютная конфигурация Е- и О-глицерлльдегида. В данных перспективных формулах атомы углерода расположены по вертикали, хиральный атом находится в центре. Атомы углерода пронумерованы, начиная с концевого атома в альдегидной или карбоксильной группе (выделены красным цветом), т. е.
от 1 до 3 сверху вниз. При подобном расположении В-группа аминокислоты (в данном случае метильная группа аланнна) всегда находится под а-атомом углерода. У Е-аминоннслот а-амииогруппа расположена слева, а у В-аминокислот — справа. [118) Часть 1. 3. Аиииокислоты, пелтиды и белки Еще олной системой обозначения конфи1урации вокруг хиральпого центра является К/Я-система. Она используется в систематической номенклатуре органических соединений, в частности наиболсс удобна и точна для описания конфигурации молекул с несколькими хираль- ными центрами (см. с. 37). Аминокислотные остатки в белках являются Е-стереоизомерами Почти все биологические молекулы с асимметрическим атомом углерода существуют в природе в форме только одного стереоизомсра — либо 1), либо Е. Аминокислотные остатки в белках являются исключительно Б-стереоизомерами.
П-Аминокислотные остатки были обнаружены лишь в нескольких небольших пептидах, в частности в составе клеточной степки бактерий и в некоторых пептидпыхантибиотиках. Присутствие в белках только Б-стереоизомеров аминокислот весьма примечательно, поскольку при лабораторном синтезе молекул с хиральным центром всегда получаются рацемические смеси 1- и 1)-изоьчеров, которые трудно различить и разделить.
Однако для живого организма Б- и П-изомеры различаются, как правая и левая руки. Для образования устойчивых повторяющихся надмолскулярпых белковых структур (гл. 4) обычно важно, чтобы составляющие их аминокислоты относились к одному стереохимическому ряду. Клетки умеют специфическим образом синтезировать исключительно 1-изомеры аминокислот, поскольку активные центры соответствующих ферментов являются асимметрическими, а катализируемые ими реакции стереоспецифичны.
Классификация аминокислот на основании их Й-групп Знание химических свойств аминокислот лежит в основе биохимии. Изучение аминокислот облегчается благодаря тому, что все аминокислоты можно разделить на пять основных классов в зависимости от свойств К-групп (табл.
3-1), в частности полярности или способности взаимодействовать с водой при физиологических значениях рН (около 7,0). Полярность К-групп варьирует в широких пределах — от нсполяр- ных и гидрофобных (перастворимых в воде) до сильнополярных и гидрофильных (хорошо растворимых в воде).
Строение 20 основных аминокислот показано на рис. 3-5, а некоторые свойства перечислены в табл. 3-1. Внутри каждого класса аминокислот существует определенная градация по полярности, размерам и форме К-групп. Неполярные алифатические К-группы. В аминокислотах зтого класса К-группы являются неполярными и гидрофобными. Боковые цепи аланина, валина, лейцина и изолейцина в белках в результате гидрофобных взаимодействий стремятся объединяться в кластеры, что стабилизирует структуру белка.
Глнции отличается самым простым строением среди всех аминокислот. Хотя по формальным признакам ои является нсполярной молекулой, его слишком маленькая боковая цепь не вносит никакого реального вклада в гилрофобпые взаимодействия. Одна из двух аминокислот, содержащих серу— метионнн — в боковой цепи имеет пеполярную тиозфирпую группу. Молекула пролина содержит алифатическую боковую цепь, образующую циклическую структуру. Аминогруппа (точпее, иминогруппа) пролина удерживается в жесткой конформации, что снижает гибкость полипептидных участков, содсржщцих остатки пролина. Ароматические К-группы.
Фенилаланин, тирозин и триптофан, имеющие ароматические группы в боковой цепи, — относительно исполярные и гидрофобные молекулы. Все оии могут участвовать в гидрофобных взаимодействиях. Гидроксильная группа тирозина может образовывать водородные связи и является важной функциональной группой в некоторых ферментах. Тирозин и триптофан — гораздо более полярные молекулы, чем фепилаланин, что связано с наличием у тирозина гидроксильной группы, а у триптофана — индольного кольца.
Триптофап, тирозин и в меньшей степени фенилаланин способны поглоичать свет в ультрафиолетовой области (рис. 3-6, доп. 3-1), в результате чего большинство белков поглощают свет с длиной волны 280 пм. Это характерное свойство белков активно пспользуетси в биохимических исследованиях. 3.1 Аминокислоты 11191 Рис. 3-5. Двадцать основных аминокислот, входвщих в состав белков. Данные структурные формулы отражают состояние ионизации, в котором находится преобладающая часть молекул при рН Х0. Не выделенная цветом область одинакова у всех аминокислот; розовым цветом выделены различающиеся области — боковые К-группы. Хотя К-группа гистидина изображена незаряженной. значение рК, втой группы таково, что небольшая.
но все же значительная часть молекул гисгидина при рН ХО заряжена положительно (см. табл. 3-1). Протонированная форма гисгидина показана над графиком на рис. 3-12, б. о <~ 4 Е( о 3 [$20) Часть 1. 3. Аминокислоты, пептиды и белки 230 240 230 260 270 280 290 300 310 Длина волны (нм) Рмс. 3-6. Поглощение ультрафиолетового света ароматическими аминокислотами. Приведены спектры поглощения для ароматических аминокислот триптофаиа и тирозина при рн 6,0. Кислоты были взяты в зквимоляриых количествах (10 ' М) и находились в идентичных условиях. Видно, что трмптофан поглощает приблизительно в четыре раза сильнее тмрозина. Заметьте, что максимумы поглощения обеих аминокислот расположены в области 280 нм.
Поглощение света третьей ароматической аминокислотой — феиилалаиином (ие показано) — обычно оказывает лишь незначительное влияние на спектральные свойства белков. Полярные незаряженные К-группы. Аминокислоты с такими К-группами лучше растворяются в воде, т. е. более гидрофильиы, чем неполярные аминокислоты, поскольку способны образовывать с водой водородные связи. К этому классу аминокислот относятся серии, треонин, цветени, аспарагин и глутамин. Полярность серина и треонина обеспечивается наличием в их структуре гидрокснльиой группы, полярность цистеииа— наличием сульфгидрильной группы (которая является слабой кислотой и может образовывать водородные связи с атомами кислорода и азота), а аспарагина и глутамина — амидиымн группами. Аспарагии и глутамин — амиды двух других аминокислот, также входящих в состав белков (соответственно аспарагииовой и глутамииовой кислот), в которые опи легко превращаются под действием кислот пли оснований.
Цистсин легко окислястся с образованием ковалеитио сшитого димера, называемого цисти- ном, в котором два остатка цистеина соелииепы дисульфидной связью (рис. 3-7). Такис связанныс сульфидными мостиками молекулы являются сильно гндрофобцыми (иеполярными). Дисульфидиые связи играют осооую роль в структуре многих белков, поскольку образуют ковалентиые сшивки между отдельными частями белковой молекулы или даже между разными полипсптпдиыми цепями.
Положительно заряженные (основные) К-группы. Группы, несущие положитсльпый илп отрицательный заряд, наиболее гидрофильиы. К аминокислотам с большим положзггельным зарядом К-группы при рН 7,0 относится лизин, несущий вторую аминогруппу в е-положеиии алпфатической цепи, агринин с положительно заряженной ~уан1шииовой группой, а также гистидин, имеющий имидазольную группу. Гистидии является единственной аминокислотой, содержащей иопизируемую боковую цепь с рК« в нейтральной области, поэтому при рН 7,0 он может быль положительно заряжен (протонированная форма) или не заряжен.
Остатки Н1з участвуют во многих ферментативных реакциях, выступая в роли доноров или акцспторов электронов. Отрицательно заряженные (кислые) К-группы. К-группы двух аминокислот — аспарагиновой и глутаминовой — имеют отрицательный заряд при рН 7,0; обе аминокислоты содержат вторую карбоксильную группу. «Нестандартные» аминокислоты также выполнякзт важные функции Кроме20«стандартных»(основных)аминокислот белки могут содержать ампиокислотные остатки, образовавшиеся при модификации обычных аминокислот, уже включенных в полипептилиую цепь (рис.
3-8, а). Среди этих «иестандартныха аминокислот следует назвать производное пролина 4-гидроксипролин и производное лизина 5-гидроксилизин. Оба этих соединения обнаружены в составе коллагена — фибриллярного белка соединительной ткани, а 4-гидроксипролип, кроме того, входит в состав белков клеточной стенки растений. В мьппсчцом белке миозине, участвующем в сокращении мышц, присутствует 6-Х-метиллизин. Еще одна важная нестандартная ЗЛ Аминокислоты [121[ Интенсивность Интенсивность падающего света пропущенного светж — +"1 Источник света Детектор Монохроматор Кювета с поглощающим веществом с кщщентрацией с (моль/л) Рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
