Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_1 (1123313), страница 174
Текст из файла (страница 174)
Порины — белки, которые позволяю~ некоторым полярным веществам пересекать наружную мембрану грамотрицательных бактерий, таких как Е. со1г, содержат многоцепочечные )3-цилиндры, формируюндие полярный трансмембранный коридор. Полипетиды чаще принимают 13-конформацию, чем а-спиралгц для пересечения мембраны в р-конформации достаточно от семи до девяти остатков. Наползнизк что в р-конформации вариабельные части отхо- К'-капал Мвльтппорип Рис. 11-12. Остатки Туг и Тгр мембранных белков, образующих кластеры на поверхности раздела вода-липид.
По данным кристаллографических исследований была рассчитана структура зтих пяти интегральных мембранных белков. К'-канал (РПВ Ю 1В?8) из Ятеравл~ез 1?инала (рис. 11-48); мальтопорин (РВВ Ю 1АГ6), фосфолипаза А внешней мембраны (РОВ П? 1005), ОглрХ (РВВ Ю 1039) и фосфопорин Е (РОВ Ю 1РНО) — белки наружной мембраны Е. со?й Остатки Тут (оранжевый цвет) и Тгр (красный) обнаруживаются преимущественно в тех местах, где не- полярная область ацильных цепей входит в контакт с областью полярных головок.
Зарюкенные остатки (Еуз, Ато 6?ц Ацз) окрашены в голубой цвет; они обнаруживаются почти исключительно в водных фазах. ГерА Огпр1.А Мальтопорин [536] Часть?. 11. Биологические меибраны и транспорт дят поочередно то вверх, то вниз от плоскости (рис. 4-6).
В (з-структурах мембранных белков каждый второй остаток в пронизывающел1 мембрану сегменте гидрофобный и взаимолействует с лицидпым бислоем; ароматические вариабельные части остатков обычно находятся на границе раздела лицид-белок. Другие остатки могут Рис. 11-13. Мембранные белки с Р-цилиндрической (бочкообразной) струюурой. В плоскости мембраны показаны три белка наружной мембраны Е.
со?й Белок ГерА (РВВ Ю 1ГЕР), участвующий в обмене железа, содержит 22 пересекающие мембрану Р-цепочки. Белок ОшрЕА (из РВВ Ю 1005), фосфолипаза — Р-цилиндр из 12 складок (в мембране существует в виде димера). Мальтопорин (из РОВ?В 1ИАЕ), переносчик мальтозы, — гример, каждым моиомер которого состоит из 16 р-складок. Фосфолипвза Л Опзрх Фпсфопорин Е наружной мембраны быть или це быть гидрофильными. В случае белков с р-структурными мотивами для предсказания трансмембранных сегментов профили гидрофобности непригодны. Однако поскольку база данных, содержащая такие мотивы, увеличивается, предсказания трансмсмбранных (з-конформаций, основанные на аминокислотной последовательности, становятся осуществимыми.
Например, на основании анализа послеловательности было правильно предсказано, что ряд мембранных белков грамотрицательцых бактерий (рис. 11-13) солержат р-цилиндры. ?(овалентно связанные липиды удерживают некоторые мембранные белки Некоторые мембранные белки ковалентно связываются с липидами (с одним или более) нескольких типов: с ллинноцепочечными жирными кислотами, изопреноидами, стеринами или гликозилировацными производными фосфатилилинозита (СР?; рис. 11-14).
Эти связанные лициды служат гидрофобным якорем, включенным в липидный бислой, благодаря к<жорому белок улерживается на поверхности мембраны. Сила гидрофоб- фическую роль. В плазматической мембране белки с СР1-якорями находятся исключительно на внешней поверхности и образуют скопления в определенных участках, как мы увидим ниже (с. 543 — 546), в то время как другие связанные с липидами белки (с присоелнненныл>и фарнезильными или геранилгеранильными группами; рис.
11-14) присутствуют только на внутренней поверхности. В вытянутых зпитслиальных клетках (таких как зпителиальные клетки кишечника; см. рпс. 11-44), в которых апикальная и базальная поверхности выполняют разные функции, СР1-связанные белки направляются именно к апикальпой поверхности. Присоединение специфического липица к вновь синтезированному мембранному белку, таким образом, управляет, локализуя зтот белок. Рис. 11-14. Мембранные белки, связанные с лмпидами. Ковалептно связанные липидм заякоривают мембранные белки в липидном бисяое. Пальмитоильная группа связана тиоэфирной связью с остатком Суз; я-миристоильная группа обычно присоединяется к 61у ва Р)-конце; фаркезкльная и геранилгераиильвая группы, связанные с остатками Суз на С-конце, являются изопреноидамк, содержащими соответственно 15 и 20 атомов углерода. Эти три липид-белковых ансамбля находятся только на внутренней стороне плазматической мембраны.
Гликозклфосфатидклкнозитные (6Р1) якори представляют собой производные фосфатидклинозита, в котором инозит несет короткий олигосахарм>ь ковалентно присоединенный к С-концевому остатку белка через фосфоэтаиоламин. 6Р!-связаннме белки всегда расположены на внеклеточной поверхности яяазматической мембраны. н»ы С~О ын ОН:; г> О Р!-якорь ! на С-кояце 0 — Р=О ! 0 0 Имо О ! 0 — Р= ! 0 ! сн ! 11альмитоильнэя Х-миристоильиая Фарцезильняя >руопа ва внутреннем группа ка (илк гераяилгеряякльцяя) Суз или Бег Х-концевом С!у группа яя С-коццееом Суя Снаружи '- СОО Внутри н»н СОО ного взаимолействия между бислоем и отлсльной углеводородной цепочкой, связанной с белком, может оказаться недостаточной для того, чтобы належно заякорить белок, но у многих белков есть не один связывающий липидный участок.
Другие взаимодействия, такие как ионное притяжение между положительно заряженными остатками 1уз в белке и отрицательно заряженными «головками» липидов, вероятно, тоже вносят свой вклад в стабилизацию соелинения. Связь этих липид-связанных белков с мембраной, конечно, слабее, чем у инте>ральных мембранных белков, по крайней мере, в некоторых случаях она легко рвется. Однако при обработке карбонатами щелочных металлов СР1- связанные белки не высвобождаются„таким образом, их можно считать интегральными. Помимо простого заякоривания белка на мембране,связанныйлипидможетигратьспсци- 11.1 Состав и ороение мембран [537! 1538~ Часть 1.
11. Биологические иеибранн и транспорт Краткое содержание раздела З1.1 СОСТАВ И СТРОЕНИЕ МЕМБРАН Биологические мембраны определяют границы клеток, делят клетки па лискретные компартменты, организуют сложные последовательности реакций и действуют в проттессах приема сипталов и превращений энергии.
Мембраны построены из лнпидов и белков н разных комбинациях, характерных для каждого вила, типа клеток и органелл. Жидкостно-мозаичная модель описывает свойства, общие для всех биологических мембран. Основной структурной единицей мембран является липилный бислой. Периферические мембранные белки нсжестко связаны с мембраной посредством электростатических взаимодействий и водородных связей или с помощью ковалентно присоепиненных липидных якорных молекул. Интегральные белки прочно связываются с мембраной с помощью гидрофобных взаимодействий между липидным бислоем и неполярными радикалами остатков аминокислот, которые экспоннронаны на поверхности белковой молекулы.
Амфифильпые белки связываются с мембраной обратимым образом. Многие мембранные белки пронизывают липидный бислой несколько раз, при этом гидрофобные последовательности примерно из 20 аминокислотных остатков образуют трансмембранные а-спирали. г(ля интегральных мембранных белков также характерны многоцепочечные р-цилитгдры. Остатки Туг и Тгр трансмембранных белков, как правило, находятся на границе липид-вода. Существует специфичность расположения включенных в мембрану липидов и белков на той или иной стороне мембраны. Таким образом, мембраны структурно и функционально асимметричны.
Многие мембранные белки содержат ковалентно связанные олигосахариды. Гликопротеипы плазматической мембраны всегда ориентиронаны так, что несущий углевод домен находится на внеклеточной поверхности мембраны. 11.2. Динамика мембран Одно из поразительных свойств всех биолоптческих мембран — их пластичность, т. с. способность изменять форму без потери целостности и образования течи. Это обусловлено наличием нековалснтных взаимодействий между липидами в бислое и возможностью движения отдельных молекул липидов, поскольку опи связаны друг с другом нековалентно. Теперь обратимся к динамике мембран: движениям мембраны и промежуточным структурам, которые могут прн этом возникать.
Ацильные группы внутри бислоя упорядочены в разной степени Хотя структура липидного бислоя весьма стабильна, отлельные молекулы фосфолнпидов и стсринов обладают некоторой свободой лвиження (рис. 11-15). Структура н стабильность липидного бислоя зависят от присутствующих липидов н меняются прн изменении телшературы. При температурах ниже физиологических липиды н бислое образуют полутвердую фазу — гель, в котором все лвижепия отдельных молекул липидов строго ограничены: бислой является пара- кристаллическим (рис. 11-15, а).
При темпсратурахвышсфизиологическихугленодородныецепи жирных кислот находятся в постоянном движении, обусловленном вращением вокру~ у~леродуглсродных связей длинных ацильных боковых цепей. В этом жидко-разупорядоченном (или жидком) состоянии (рис. 11-15, 6) внутренняя область бислоя напоминает море нз находящихся в постоянном движении липидов. При промежуточных температурах липиды существуют в жидко-упорядоченном состоянии; здесь в меньшей степени проявляется тепловое движение в ацильных цепях липидного бислоя, но латеральное движение еще происходит.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
