Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_1 (1123313), страница 14
Текст из файла (страница 14)
Сопряжение экзергонических и эндергоничсских реакций, имеющих общие промежуточные продукты, — важнейший принцип энергетического обмена в живых организмах. Как мы увидим, в результате реакций, протекающих с распадом АТР (как реакция 2 на рис. 1-26, б), высвобождается энергия, позволяющая протекать многим эндергоническим реакциям в клетке. Распад АТР в клетке является экзергоничсским процессом по той причине, что во всех живых клетках концентрация ЛТР превышает вго равновесную концентрацию. Именно это отклонение от равновесия делает АТР основным источником химической энергии в клетке. 1.3 Физические основы биохимии !47! На возможность спонтанного протекания реакции указывают К„и Ьб' Способность реакции протекать до конца можно выразить с помощью константы равновесия.
Для реакции, тле а молей вещества Л взаимолействуст с 6 молями вещества В с образованием с молей вещества С и сг молей вещества Г) аА+ ЬВ- сС+ гЮ константа равновесия Кьч или просто К определя- ется по уравнению К = 1С, !'10, ! "/1Л !'1 Вся !ь где!А,! — концентрация А, !Вся! — концентрация В и х д.
в состоянии равновесия. Высокое значение К означает, что реакция протекает до тех пор, пока реагирующие вещества практически полностью не превратятся в продукты реакции. Гиббс показал, что Л6 (изменение свободной энергии) любой химической реакции является Функцией стандартного изменения свободной энергии (Л6'), характеристического параметра реакции, и концентраций исходных веществ и продуктов реакции: Л6= Л6' ь)сТ1п (1 1) 1Сисх!'Рисх!' !Лис х!"1Вис х!ь где 1Апс„1 — исходная концентрация А и т. д., к — универсальная газовая постоянная, Т вЂ” абсолютная температура.
Л6 — это мера отклонения системы от положения равновесия. При достижении равно- весим осуществление работы невозможно: Ь6 = О. В данном случае !Аисх! = 1А„,! и т. д. для всех реагирующих веществ и продуктов реакции, так что 1Аисх!"1Висх!" 1А,!"1Всп!' Подставляя в уравнение 1-1 Л6 = О и К = =1Снсх!"Рисх!"/1Аисх!'1Висх!', получаем соотношение Л6' = — КТ1пК, иэ которого видно, что Л6' — это еще олин способ (кроме К,) выражения движущей силы реакции.
Поскольку К,,„можно измерить эксперименталь- но, мы можем вычислить Л6, тсрмодинамический параметр, характеристический лля реакции. Вдиницей измерения Л6 и Л6 является Дж/моль или кал/моль. При К„, » 1 Л6' — большое отрицательное число, при К„н с< 1 Л6— большое положительное число. Из таблиц экспериментальных значений К, или Л6' можно легко определить, какие реакции идут до конца, а какие нет. Следует сделать одно замечание относительно интерпретации Л6': термодииаиические константы подобного рода указывают, где устанавливается окончательное равновесие лля данной реакции, но оци ничсто нам пе говорят о том, как быстро достигается это равновесие.
Скорости реакций подчиняются законам кинетики, на которых мы остановимся в гл. 6. ферменты способствуют продвижению химических реакций Все биологические макромолекулы горазло менее стабильны с точки зрения термодинамики, чем их мопомсрные звенья, но с точки зрения кинетики они весьма сглабильпы: без катализаиюра их распад протекает настолько медленно (длительность процесса измеряется голами), что во временной шкале, в которой существуют живые организмы„их можно считать устойчивыми.
Практически все химические реакции в клетке протекают со значительными скоростями только благодаря иаличито ферментов — биологическихкатализаторов,которые, каки любые другие катализаторы, многократно повышают скорость специфических химических реакций и при атом в данных реакциях не расходуются. Путь от реагирующеп> вещества (или веществ) к продукту (продуктам) практически неизбежно проходит черпэ энергетический барьер, называемый активационным барьером (рис.1-27).
Для протекания реакции необхолимо преодолеть этот барьер. Разрыв существующих и создание новых связей обычно требует деформации существующих связей, приволящей к возникновению переходного состояния с более высокой свободной энергией, чем у реагирующих веществ и продуктов реакции. Переходное состояние характеризуется наивысшей точкой на энергетической диаграмме, а разница в энергии между реагирующим веществом в его основном состоянии и в переходном состоянии называется энергией активации Л6 . Фермент ка- ]48] 1. Основы биохимии ж й о О с> Коорлиг>ата реакции А — +Н Рнс. 1-27. Изменения энергии при кимической реакции. Активационный барьер (характеризующий переходное состояние, см.
гл. 6) в реанции превращения исходного вещества А в продукт В должен быть преодолен, даже при условии, что продунты реакции более стабильны, чем исходные вещества (большое отрицательное значение Аб). Энергию, необходимую для преодоления антивационного барьера, называют энергией активации (Ьб ). Ферменты натализируют реакцию, снижая активационный барьер. Они связываются с иоленулами, находящимися в переходном состоянии, и эта энергия связывания снижает энергию активации со значения Ьб' (снняя кривая) до Ьб (красная кривая). (Заметьте, что энергия активации не связана с изменением свободной энергии Аб.) тализируст реакцию путем создания подходящих условий для достижения переходноп> состояния, он комплементареп структуре переходноп> сосзояния по стсрсохимии, пгиирности и заряду.
Связывание фермента с веществом в переходном состоянии является экзерп>пическим процессом; энергия, которая выделяется в результате этого связывания, снижает энергию активации данной реакции и значительно повышает скорость процесса. Еще одним достоинством фсрментативного катализа является возможность связывания двух или большего числа реагирующих веществ на поверхности фсрмснта на близком расстоянии друг от друга и в стереоспецифической ориентации, благоприятствующей протеканию реакпии. Это на несколько порядков повышает вероятность продуктивных столкновений между реагиругощими веществами. В результате действия перечисленных и некоторых других факторов, обсуждаемых в гл.
6, скорости фермептатинпых реакций примерно в 10" раз превышают скорости нскатализирусмых реакций. (Это в миллиогг мшлиогюв раз быстрее.') Биологические катализаторы, за редкими исключениями, представляют собой белки (иногда каталитические функции может выполнять мо- лекула РНК, см. гл. 26 и 27).
Опять же за немногими исключениями, каждый фермент катализирует специфическую реакцию, и каждая реакция в клетке катализируется особым ферментом. Понятно, что каждой клетке необходимы тысячи различных ферментов. Многообразие ферментов, их специфичность (способность различать реагирующие вещества) и возможность регуляции позволяют клетке сслективно снижать активационные барьеры.
Эта селективность чрезвычайно важна для эффективной регуляции кггеточных процессов. Позволяя тем или иным реакциям протекать со значительными скоростями в определенные периоды времени, ферменты регулируют перенос веществ и энергии в клеточных процессах. Тысячи ферментативных химических реакций в клетке организованы в многочисленные последовательности, называемые метаболическими путями, в которых пролукг одной реакции янляется исходным веществом для другой. Некоторые метаболические пути служат для разложения органических веществ до простых конечных продуктов, а высвобождаемая химическая энергия направляется па пеобходимыс клетке нужды. Вместе все реакции разложения, протекающие с высвобождением свободной энергии, пазыван>т катаболизмом. Энергия, выделяющаяся в реакциях катаболизма, расходуется для синтеза АТР.
В результате внутриклеточнан концентрация АТР значительно превышает его равновесную концентрацию, так что для реакции распада АТР г>6 — болыпая отрицатель>гая величина. Аналогичным образом в результате метаболиама образуются переносчики электронов в восстановленной форме — )чАВН и 1чАОРН, причем обе молекулы могут отдавать электроны в процессах, идущих с образованием АТР или способствовать протеканию восстановительных стадий в реакциях биосинтеза. Другие метаболические пути начинаются от небольших молекул-предшественников и превра- шают их во все более крупные и сложные молекулы, в том числе белки и нуклеиновые кислоты. Такие синтетические реакции, которые неизбежно протекают с затратами энергии, вмсстс называют анаболизмом. Общая сеть ферментативных реакций составляет метаболизм клетки.
АТР а также эквивалентные ему по энергетическому содержанию нуклег>зидтрифосфаты цитидинтрифосфат (СТР). уридинтрифосфат (НТР) н гуанозинтрифосфат (СТР) являются связующим Лп. «йсоыс, о и шн л ы иге жчцы' з во дах1ця и«сто'л щи Ййгцю1ость ригцитхлови ' оном Сэожоья йцсьиысх' юы Шогооы ' го о«много схстя Мехмана с«пп РиГЯЛБ Сэсмотичсская .РЗГй7ки ,лз«в ылгхР ) фю1«оо 1 А В Трсонин ссз ыно 11ЗО ";,,о звеном между катаболичсскими и ацаболическимн элементами этой сети (см.
схему на рис. 1-28). Метаболические пути, затрагивающие основные компоненты клетки — белки, жиры, у~левады и нуклеиновые кислоты, — практически идентичны во всех живых организмах. Рис. 1-28. Роль АТР в метаболмзме. АТР является интериециатом многих процессов, идущих с потреблением и с выделением энергии.
Его значение дпя плетки сравнимо со зпзчением денег дпя экономики: он «зарабатывается/проюводится» в зкзергонических реакциях и «тратится/потРебпяется» в зндергоничесиих реакциях. Никотинамидаден ипдииукпеотид(фасфат) НАВ(Р)Н вЂ” переносчик электронов, который принимает электроны, высвобождающиеся в онисяитепьных реакциях а затеи отдает их в различных восстановительных реакциях биосинтеза. В клетке этот важный ям аиаболичесних процессов иофаитор присутствует в сравнительно низкой концентрации, поэтому он должен постоянно генерироваться в процессах иатабопизма. 1.3 Физические основы биохимии )49] Сбалансированная и экономичная работа клетки достигается путем регуляции метаболизма Живые клетки не только постоянно синтезнрукгг тысячи различных типов углеводов, белков, жиров, нукчеиновых кислот и их гаономеров, по производят их ровно в том количестве, которое необходимо клетке в конкретных условиях.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
