Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_1 (1123313), страница 106
Текст из файла (страница 106)
Модулятором может выступать сам субстрат или какой-либо другой метаболит; действие модулятора может быть ингибирующим или активирующим. Кинетическое пове- Активный центр 273 Аллостеричсский модулятор 319 Аллостерический фермент 319 Аналоги переходного состояния 307 Апофсрмент 272 Бсскопкуреитное ингибированис 297 Зимоген 328 Ингибирование по принципу обрапюй связи 321 Индуцированное соответствие 282 Интсрмедиат (промсжуточнос соединение) 275 Ковалснтный катализ 284 Конкурентное ингнбнрованне 295 Константа лиссоциацин (Кз) 290 Константа Михаалиса (Км) 288 Константа равновесна (Кч) 276 Константа скорости 276 Константа скорости (ввв) 276 Кофактор 271 Кофермент 271 Лимитирующая стадия 275 Максимальная скорость (1',„) 286 Начальная скорость (вв) 286 Неконкурентное ингибнроввиив 297 ! 1собрати мое им нбировавие 298 Обратимое ннгибированнс 295 Дополнительная литература для дальнейшего изучения (331! Дополнительная литература для дальнейшего изучения Общая информация Ечо!пбоп о! Сага!уг!с Еппсйоп.
(1987) СоИ урппб НатЬ. зутр 9гапт. Вю( 52 Прекрасный сборник фундаментальных статен; продолжает быть актуальным. ГызЬГ„Л. (1999) угпкпггв апН Мвсйапат и Ргогвт уствпсв: А СиНе га Епхуте Саге(уяз апН Рпяв(п Ео!Нид, ЖН. Ггеевап апд Сошрапу, Неъ 'тогй. Ясно написанное н углубленное введение в ферментатнэный катализ. ргеу, РА. А Нейепшп, А.Р. (2006) Епгупипс Ввасгюп Мвс!ипйпп, Ох1оп1 Нп!чегз!гу Ргезч, Нов Хогй. Авторитетное современное описание реакций, идущих з живых организмах. Гпедпшпп, Н.
(ед.) (1981) Вепсйтаг(г Рартз и Вюсйвт(злу, чо!. 1: Епгутег, НпгсЬ!пзоп Кгиз РпЫмЫпд Согпрапу, 5ггопдзйпгд, РЛ. Сборник классических статей по ферментативной кннетнке с историческими комментариями издателя. Чрезвычайно интересно. )епсйл, %Р (1987) Спи!уяз и Сдвигу апН Епзуто!оду, Почет РпЫкабопз, 1пс., Нев Уодс Вьцаюшаяся книга по данной тематике. Кошйстй, А. (1989) Еоггйв Еще о(Еагутвк Тйв ОНузгву о?' а В(всйвт!зг, Нагчагд Оп!чегягу Ргезз, Сагпйпдде.
Принципы катализа Амуги, Т.1... О'Ропоййпе, А.С., Вг КкЬэп1, ).Р (2001) СопгпЬпйоп о1 р!юзрЬаге !пгппяс Ь!пйпй спегйу го гйе еп- Общий кислотно-основной катализ 283 Основное состояние 274 Переходное состояние 274 Предсгационарноесостоянне 287 Простетическая группа 271 Протеннкиназа 324 Регуляторньй фермент 319 Смешанноеингибирование 297 Специфичность 281 Специфический кислотно- основной катализ284 Стандартное изменение свободной энергии (АС') 274 Стационарноесостояние 287 Стационарная кннетика 287 Субстрат 273 Суицидный ннгибитор 298 Уравнение Лайнуивера-Берка 289 Уравнение Михаэлиса— Ментен 288 Фермент 270 Фсрментатнвная кинетика 285 Холофермент 271 Число оборотов 291 Энергия активации (АС ) 274 Энергия связывания (АСв) 277 аушагк гаге ассе!сгайоп 1ог гпозерЬозрЬаге пюшезизе..?.
Ат. Сйвт. 5ос. !23, 11325-11326. Опгтепдйе, А. А ТЬогпйгп,.).М. (2005) (1 пдегзгапйпд па!иге'з сага!убс гоо!Ь11. Ггвпдз Вюсйет. 5а. 30, 622 — 629. Занимательное обсуждение того, откуда берется энергия связи и как она используется. Нашпкз-$сЫПет, 8. 8 Вепйоч!с, БД. (2006) Кс!аг!пд ргоге1 и шогюп со сага!уз!з. Аппи. Ест. В!ойет, 75, 519-541.
Хорошее описание важной роли движения белков в катализе. Непзеп, Р.Е. А Кюпез, К.Т. (1990) В!пд!п8 епегду апд епгушаг!с сага!уз!з. /. Сйвт. ЕНис. 67, 483 — 489. Изложение принципов ферментативного катализа для начинающих студентов. Нагпз, ТК. й Тшпег, О,!. (2002) Зггпсгпга! Ьаяз о1' рсггпгЬед рК„ча!пез о( сага!уйс йгопрз 1п епхуше асйче ягсз. ?СВМВ Цв 53, 85 — 98. Кланг, Р.А., Сагтой, К.Б., дг НегисЫай, Р. (2003) СЬа1!епдез !и епгуше гпесЬашяп апд епегдебсз.
Аппп. Вес В(осйет. ?2, 517-571. Хороший обзор принципов ферментативного катализа, как уже понятых, так и тех, что еще предстоит понять. Кгапг, !. (1988) Нов до епхушез вогй? Всгвпсв 242, 533-540. Еегпег, К.А., Вепйочдс, 8,!., А Всйп!х, РО. (1991) Лг гйе сгоыаадз о1 сйсш!ьтгу апд (пппппо!оду: сага!уг!с апг!Ьойез.
Аствпсв 252, 659 — 667. МШег, В.О. А Вгонепдеп, К. (2002) Сага1уйс ргобс(енсу; гЬе пппзпа! сазе о! ОМР десагйоху!шо Аппп. Квп В!осйвт. 7! 847 885 Оротидинмопофосфатдекарбоксилаза — чемпион среди ферментов по увеличению скорости реакции.
Бсйгапип, УЛ.. (1998) Епхупгагк сгапзгйоп зьаьез апд ггапягюп згасе апа!од доз(дгь Аппп. Кеп. В!осйвт. 67, 693-720. Много хороших иллюстраций тех принципов, что были изложены в данной главе. Кинетика Ое1апд, %! Ъ'. (1977) Регегпвшай гЬе сЬеппса1 шесЬашяпз о1епхуте-са~йукд геасйопз ЬуЫпег)с згид(ежАНп Епзуто!. 45,237-387. С1е(впд, %!!К (2002) Епхуше Нпхгкз: ассаду згасе.
1п Ханже Епсус1орейа о( Ьае Вавпсея Ъ о!. 6, рр. 421 — 425, Наготе РпЫЬЬгпд Сгопр, Еопдоп. Зта статья исходно была опубликована в 1998 г. С 2001 г. энциклопедия доступна в Интернете по подписке на сайте ввве!з.пег. Ясное н продуманное изложение основ прелмста. Кэзпез, К.Т. Ю Наплел, Р.Е. (1988) Ап шсшггчс арргоасЬ со згеаду-згаге !дпес!тж 1. Сйет. ЕНис. 65, 757 — 759. 1332~ Часть 1. б. Ферменты Примеры действия ферментов ВвЬЬ>сс, РС.
А Сег(с,.).А. (1997) Нос)егьсап(йпб евгуп|с ьнрег(впп!!еь: сЬешехгу ю |Ьс Гипс!а|пенса! |!е|егпнвапс ш сйе сто!пс!оп о! пе>т сага!уйс асиыце|. !. В!о!. С)>ет. 27, 30591 †305. Интересное описание эволюции ферментов с различной каталнтнческой специфичностью при исполыюввннн ограниченного репертуара структурных мотивов. ВвЬЬ!ц, РС., Нвззоп, М.Я., мгес)еЫпд,,).Е, Рвйпег, В.К„!., ВвггеМ„К>.С., Кеес(, С.Н., Каушепг, 1., К!нке, В., Кепуоп, С.$ й Се|41,,Г.А. (1996) ТЬс епо1аье |прог(апн !у: а йсосгв! ьсгвсе8у Гог епгуп|с-саса(утес! аЬ>масс|оп опЬс б) ргосооь о( сагЬоху1 1 с а скЬ. В!ос)>етйоу 35, 16489 — 1650!.
Интересное обсуждение каталитнческой активности ферментов и лежацих в сс основе принципов. К!гЬу, А,!. (2001) ТЬс! умжув>е |весЬапып| ьогсед — а(сег 50 усат|. Хаг. 5иисг. В>о!. 8, 737-739. %'агзЬе(, А., !Чатку-Ягаьо, б., Янзз|нан, Е, А Нттапй,.): К. (1989) Нож |1о тепле ргосевжз гсайу жог1|? ВшсИетмиу 2в8,3629-3637. Регуляториые ферменты Ва>Гон), В., Ваз, А.К., л* Ек!оГГ, М.-Р (1998) ТЬс ьсгосшге апс! |вссЬаымв оГ рп>с|йп рЬоьрЬв|аьес |нырйм нно са|в1уйь ав|! гсйн!ацов. Аипи.
Ят| В(ор)>ул Вюто!. 5|и>с|. 27, 133 !64. ЕЬппапп, М. 4' С!анзеп, Т. (2004) Рп>ссо!уыь вь а гебн!всосу тегЬаоыв. Анни. Яеи Сеем. 38, 709- 724. Нип|ег, Т. А Иончпвп, С.В. (1997) Тйс ргосс|п Ыпвьео(ьвс(- сс!пй уел|с: нх |соте ап|1 тоге. ?генг(ь В! кйет. 5гс 22, 18 — 22. Детали действия разных нрсдставитслсй этого важного класса ферментов в модельной эукариотнческой клетке. .ГоЬвзоп, ЕГЧ. й Ва>Гон(, В.
(1993) ТЬе еб'ес| о( рЬоьр!югу!абов оп сйе ьсгосснгс ап|! Ь>пес!оп о( ргосе|пз. Авви. Юп| В(ор)Ел Вйлло!. Бгнлт. 22, 1999-232. Коз!Папд, В Е, Гг й !Чесс, К Е (1968) ТЬе свн>)ус!с а>к! гсйс>- !асогу ргоре|скз о(сагу|ась Атш. Ят> В!ос)>ет. 37, 359 — 410. Моно|!, „Г., СЬапйецх, Я.-Р, А,)асоЬ, Е (1963) АПоьсспс ргосепж апд сей ц1аг сов|го! ьуьсспн. Г. Мо!. Вю!. 6, 306-329. Г(лассическав статья, в которой в|юдится концепция аллостсрической регуляции.
Вопросы и задачи Е Сохранение сладкого вкуса кукурузы. Сладкий вкус зерен в свежесобранных початках кукурузы обусловлен высоким содержанием н них сахара. Через несколько дней после сбора кукуруза уже не такая сладкая, поскольку за один день хранения около 505ь свободного сахара в зернах превращается в крахмал. Чтобы лучше сохранить сладкий вкус свежесобранной кукурузы, очищенные початки на несколько минут номещак>т н кипящую |юду (чбланширують ), а затем охлаждают в холодной воде. Кукуруза, обработанная таким образом и хранящаяся в замороженном ниле, сохраняет свой сладкий вкус. В чем биологический смысл подобной процедуры? 2. Внутриклеточная концентрация ферментов. Чтобы оценить концентрацию фсрментон в бактериальной клетке, предположим, что в цитозолс содержатся равные концентрации 1000 разных ферментов и что молекулярная масса каждого белка составляет 100 000.
Кроме того, предположим„что бактериальная клетка представляет по форме цилиндр диал|етром 1 мкм и высотой 2 мкм, что цитозоль (плотность 1,20) содержит 2054 по массе растворимого белка, и что весь этот белок полностью состоит из ферментов. Рассчитайте среднюю молярную концентрацию каждого фермента в данной гипотетической клетке. 3.
ускорение реакции под действием уреазы. сГ>ермснт уреаэа при рН 8,0 и 20 С ускоряет гидролиэ мочевины в 10м раз. Если заданное количество мочевины может полностью прогидролизовать заданное количество уреазы при рН 8,0 и 20 'С за 5 мин, сколько времени потребовалось бы для гидролиза того жс количества моченины н тех жс условиях, но без фермента? Предполагается, что обе реакции происходят в стерильных условиях без доступа бактерий. 4. Защита фермента от тепловой денатурацни.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
