Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_2 (1123310), страница 105
Текст из файла (страница 105)
Карбоксильная прут!па соответствующей аминокислоты с помощью аминоацил-тРНК-синтетазы (ом. ниже), связывается 3'-гидроюсндной группой концевого аденозинового остатка«; 2) ТтрС-лет ля, состоящая из семи нуклеотидных остатков, среди которых всег- « Согласно результатам некоторых авторов, в ряде случаев идет свнзыванне аминокислоты по 2-гидроксидной группе.
†Пр. перса. 26. ГЕНЕТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ МЕТАБОЛИЗМА. П 1О4З да есть последовательность 5'-ТфСО-3',3) сильно варьирующая (по размеру и составу) дополнительная петля; 4) антинодоноеая петля, состоящая нз семи остатков, включающая последовательность, комплементарную колону: иапри1мер, кодону в МРНК 5'-ОСС-3' соответствует аятнкодои 3' С1Й-5', 5) Р петля, состоящая из 8— 12 остатков и содержащая несколько дигидроуридиноаых остат:ков. Предполагается, что участки тРНК, не вовлеченные в связы:вание аминокислоты и в выполнение двкодирующей фуксии, ис:пользуются для связывания тРНК с рибосомой (ТфС~петля) и со специфической аминоацил-тРНК-сиитетазой (О-петля).
Так как метилировалные и другие модифицированные основа.ния локализовааы иа участках, не вовлеченных в образование водородных связей, то, возмон«1ю, что .модифицированные нуклеотиды играют некоторую роль в создании подходящей конформации тРНК. Можно полагать, что третичные структуры всех тРНК весьма похожи, так,как даже смесь различных тРНК образует, кристаллы.
Как видно из рис. 26.2, трехмерная структура дрожжевой фенилаланиновой тРНК содержит такие же двуопнральные участки, что н двумерная спруктура «клеверного листа». Однако дополнительные водородные связи иэгибают «клеверный лист» в Г-образную структуру. При этом антикодон расположен на од~ном конце, а на другом на расстоянии -80 А расположена ССА-группа, акцептирующая аминокислоту, а П- и ТфС-петли взаимодействуют друг с другом, Образуя угол буквы Г. Во многнх отношениях сложная упаковка тРНК напоминает упаковку поли~пептидной цепи и согласуется с множественными аысокоспецифичеоки1ми взаимодействиями мо.текул тРНК как с белками, так и с другими нуклевновыми кислотами, в частности с рибосомными.
26.2.2. Активация аминокислот м мх присоединение к тРНК Общая схема этого,процесса представлена на рис. 26.3. Часть энергии, иеобхоз11мой для белкового синтеза, дает АТР при этерификацнн каждой аминокислоты соответствующей молекулой тРНК. Первая стадия заключается,в образовании связанного с ферментом аминоацил-аденнлатиого комплекса (реакция (1)), при которой карбоксильная групаа образует ангидрид с фосфатной группой АМР. Затем происходит перенос а~миноацильного остатка иа специфическую тРНК (реакция (2)); карбоксильная груопа аминокислоты образует сложноэфирную связь с 3'-тидроксидной группой концевого аденозииового остатка тРНК. Обе стадии катализнруются одним ферментом -- аииноацил-тРНК-синтегазой, который специфичен как по отношению к аминокислоте, так и по отношению к тРНК и нуждается в М61'.
В ходе этого процесса лаждая !!!. МЕТАБОЛИЗМ 1044 оеоцаа реаациа нн. НН» О н Атр + И'СН--СООН р»РНИ» а —.==„=а К'СН вЂ” С вЂ” Π— аРНК»~ + АМР+ РР! е" ' он1аеии реакции НН» ~ НН»О О Атр Е ЮСН вЂ” СООН+ Е"' -,==-.- КСН -С-О -Р -Π— расо»о — А Π— Ее~ +РР, Й нн,о О ! И'СН -С- Π— РΠ— рибоао А О НН» Π— -Е» + РНкар — ' и1СН вЂ” С-О-иРНи», + АМР зс" (з) Рис.
26Л. Аминозцилироввние тРНК. и' — специфическая аминокислота, которая должна связаться с соответствую!цей тРНК (тРНК»а) при катализе специфиче- О! ской аминоацил-тРНК-сиитетвзой (Ея! ) Π— Р— Π— рябово — А — вдеиилвтиый ос!! о теток вмниовцнлзленилвтв. аминокислота активируется и связывается со специфическим набором соответствующих тРНК. Многие спнтетазы уже получены в очищенном, а некоторые— в кристаллическом состоянии. Часть нз них состоит нз одной полипептидной цепи, например валнновая„изолейцнновая и лейцяновая (М 100000). Некоторые состоят из одинаковых, каталитически активных субъединиц, например,метионивовая (четыре субьединицы с М по 45000) и сернновая (две субъединнцы с М по 45000). В третью группу входят синтетазы, содержащие неодинаковые субъединицы, напрнмер алициновая, которая состоит иа двух субъединиец с М по 33000 и двух с М по 80000; триптофановая (из поджелудочной железы быка) имеет также состав азрз, но молекулярная масса всех субъединиц одвнакоаа и равна 27000.
Точность трансляция определяется главным образом специфичностью аминоацил-тРНК-синтетазной реакции. Спеынфичеокая уникальная аминокислотная последовательность каждого нз многих белков, образующихся в одной клетке, свидетельствует о малой частоте ошибок при этой реа~кции. Действие этого прецизионного механизма .можно проиллюстрировать на примере изолейцил- тРНК.синтетазы. Этот фермент должен отличить изолейцнн от валина, которые различаются только на одну метиленовую группу.
Некоторая специфичность .достигается уже на уровне связывании субстрата (Кпе =5мМ, .Кча! =0,4 мМ). Однако в то время, когда ТЭ. ГЕНЕТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ МЕТАБОЛИЗМА. Н фермент-изо.чекцнладенвлатвый комплекс реагирует с соответствующей тРНК и образует изолейцил-тРНК, фермент валиладенилатный комплекс быстро гидролизуется в присутствии изолейцинспецифичной тРНК с образованием свободного валина и АМР. Хотя для каждой мз 20 аминокислот, обычно образующих белки, имеется только по одной аминоацил-тРНК-синтетазе, длл каждой из аминокислот может быть несколько тРНК. Каждая синтетаза может, однако, узнавать все тРНК, специфичные для одной аминокислоты. Для двадцати аминокислот, обычно содержащихся в белках, существуют специфичные тРНК.
Друтие аминокислоты возникают в результате различных модификаций в полилептидной цепи (табл. 25.4). 26.2.3. Рибосомы Матрица (МРНК) и различные аминоацилированные ТРНК встречаются на рибосомах, где и !происходит сборка полвпептидной ценя. Рибосома состоит из большой и !малой субъединиц, каждая из,которых содержит РНК и белки. В животных клетках большая часть рвбосом связана с мембрана~ми эндоплаэматического ретикулума. У прокариот функциональная рибосома имеет константу седиментации 705 и М 3 10'. 70$ частицы состоят из малой,(305) и большой,(505) субъедвниц..305-субъединица содержит молекулу.
165 РНК (1520,ну~клеотидных остатков) и 21 молекулу различных белков с М от 10700 до 65000. 505-субъединица (М 2.10б) содер-- жит две молекулы РНК вЂ” 23$ РНК (3100 нуклеотидов) и 55 РНК (120 нуклеотидов) м 34 белка с М от 9 000 до 28 500. Рибосомы эукариот (80$) имеют М 4,5.10'. Как и прокариотные рибосомы, они состоят из малой (405) и большой (605) субьединиц. 408-субъе!пяница содержит 185 РНК (-2000 нуклеотидов) п примерно 30 белков. 60$-субъединмца содержит 285 РНК (4000 нуклеотидов), 55 РНК (121 нуклеотид) и 5.85 РНК ( — 155 нуклеотидов); в состав частицы входит также примерно 50 различных белков. Рибосомальная РНК содержит модифицированные основания„ однако не так иного, как тРНК.
В 235 и 165 РНК Е. со1! были обнаружены метилированные основания и псевдоуридин. У зукариот в 285 РНК были обнаружены 2'-О-метилированные нуклеозидные остатки. 55 РНК содержит только четыре обычных нуьлеотида. ЗОЬ-субъедкницы рибосом Е. сой были реконструированы из 21 белка и 165 РНК.
Аналогичным образом была Реконструирована и 505-субъеднница. В обоих случаях чрезвычайно важен порядок добавления рибосомальных компонентов при регконструкции; это указывает на то, что стадии самосборки рибосомальных субь- 1а46 П1, МЕТАБОЛИЗМ единиц должны выполняться в определанной последовательности. Такая спонтанная реконструкция двух функциональных органелл из большого количества компонентов является ярким примером самосборки сложных клеточных систем.
Как расположены, белки и нуклеиповые 1кнслоты,в 1рибосомах, пока неизвестно, однако уже имеются некоторые сведения а взаимоотношениях рнбосамальных белков и РНК. 26.2.4. Информационная РН К Генамная ДНК, атрегированная ~в хромосомах, расположена в ядре. Если информация, закодированная,в ДНК, должна быть использована для управления белковым синтезом ~на рибосомах, то информация должна быть передана из ядра на рибасому с помощью промежуточного переносчика. Обилие РНК в цитоплаз~ме и,многочисленные свидетельспва важности РНК для белкового синтеза говорят а том, чта зту функцию передачи информации выполняют некоторые виды РНК.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
