Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_2 (1123310), страница 104
Текст из файла (страница 104)
метдволизя Продолжение М однииоируоии» иоикоПрооииодооо ! тио белки 3,4-Дноисппролпн О-Глпкознлсерин Пролив Серии Лнатомоный белок Раззачные глпкопро- тепды Ацкзпереноснщий белокс Различные белки Некоторые ферменты Различные глпкопро- теады Нскоторыс ферменты О-Фосфопантетеин О-Фосфосернн Ы-Концевой пируват 0-1 лпкознлтрсоиин Серии Серии Серии Треоннн Х-Концевой а.кетобути- рнл Тирознн-О-сульфат о-Дитирозин, о-тритиро- зин Моно- и лииодтирозин Треонин Фнбрпиоген и т. л. Резплпн Тирознн Тпрозин Тпроглобулин, скелетные. белка кораллов, медуз и т. д. Тпроглобулин Скелетпые белки кораллов и т. д.
Меланнны Тирозин Трииодтирозин, тироксин Моно и дибромтирозин Тнрозин Тирозвн Ортоокисление Апенилированме Тирозин Тирозин Глутаминсиитетааа ческие остатки,;которые подвергаются,модификации, определиются в одних белках последовательностью аминокислот„а в других— коиформащией. В некоторых случаях модификация служит для контроля акти~вности ферментов,и является обратимой, напрзимер, у фосфорилазы (равд. 15.2.3) и глутаминсинтетазы (разд. 20.2.3). В других случаях простетвческая группа может быть ковалентно связана с белком, например амидная связь соединяет биотин с е-амввогруппой лизина в карбоыоилирующсм ферменте (равд.
14.5). Примеры ковалентной модификации аминокислотных остатков в белках перечислены в табл. 25.4. Производные, являющиеся промежуточныни продуктами ферментативных реакций, а также металлолиганды многих ферментов л таблице не приведены. Ковалентные сшввкн между пептвдными цепями имеются во многих фибриллярных белках, таких, как коллаген и эластин. Сшивкн образуются,в результате реакций, протекающих после синтеза полипептидвых цепей. Образование необычных аминокислот, та~них, как десмозин и изодеомозин из лизвновых остатков в эластине, является примером таких процессов гл.
38). 25. Генетические Аспекты метАволизмА. 1 25.5.3. Проблемы кодирования Та~к как генетический конт~роль определяет только аминокислотную последовательность,,и как ДНК, так и пептндные цепи являются лннейнымв полимерами, то онн должны быть коллинеармы в том смысле, что последовательность оснований должна определять аминакислотиую последовательность.
Однако ДНК состоит нз четырех оснований, а именно А, О, С и Т, а белок — нз 20 аиинокнслот. Хотя в ДНК могут присутствовать,в небольших количествах и другие основания, но они функционируют как случайные заменители одного нз обычных оснований. Например, метилцитозян спаривается с гуанином таким же образом,,жак и цнтоэпн. Двадцать а~минокислот, ~входящие в соста~в белков, стандартно сокращаются так: А1а, Агц', Азр, Азп, Суз, О)ц, 61п, О)у, Н!з, 1!е, ) си, ).уз, Ме1, Рйе, Рго, Бег, Тпг, Тгр, Туг и Ъ"а! (табл. 4.1).
Цисткн отсутствует в этом списке, так как в белки включаевся аистегвн, а цистпн образуется в результате последующего окисления из двух цпстеиновых остатков. Глутэмин и аопаратин включены в этот список, так как включение каждой из этих аминокислот в полнпептиды находится под независимым генетическим контролем.
Так как в ДНК содержится ~всего четыре основания, а а белках — 20 аминокислот, то кодирующая единица, или кодон, т. е. специфическая комбинация оснований, определяющая включение аминокислоты, должна содержать более чем одно основание. Если кодон для каждой аминокислоты содержит два основания, то возможно 42=16 кодонов. Для кодонов из трех оснований (триплетов) возможно 4'=64 комбинации, что более чем достаточно для кодирования 20 аминокислот.
Все имеющиеся сведения говорят о том, что кодон состоит из трех оснований (гл. 26). Изучение различных белков показало, что точечная мутация, т. е. замена одной пары оснований, наследуется по законам Менделя н затрагивает только одну аммнокислоту в полнпептндной цепи. Более того, мутации, близко раА2положенные на генетической карте (согласно данным по генетической рекомбинацви), приводят к близко расположенным изменениям в аминокислотной последовательности. Это было обнаружено при исследованиях ца а-белке трлптофансянтетазы Е. СоЫ (гл. 26) и белке оболочки бактериофага Т4 (гл. 28). Такие исследования, дали прямые доказательства коллннеариостп,пептипной цепи н ДНК,в гене (гл.
26). См. литературу к главе 26. Глава 26 ГЕНЕТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ МЕТАБОЛИЗМА..Н Гены и белковый синтез. Генетический код. Контроль белкового синтеза 26.1. Ген и белковый синтез В этой главе будут рассмотрены механизмы белкового синтеза Тэк как белки синтезируются из отдельных аминокислот, то основные вопросы можно сформулировать тэк: 1),каким образом становится доступной энергия, необходимая для образования пептидных связейй 2) каким образом последовательность нуклеотидов ДНК переводится в специфическую аммнокислотную последовательность белка? 3) каковы генетические мехамизмы, определяющие, когда должна быть использована генетическая информация? Перед рассмотрением деталей механизма белкового синтеза коротко рассмотрим основные черты процесса в целом.
Процесс можно раабить на трм стадии: 1. Синтез с помощью фермента РНК;полимеразы нити РНК, которая является комплиментарной копией одной из двух нитей матричной ДНК; это процесс транскрипции. При этом синтезируются три типа РНК вЂ” матричная (мРНК), рибосомная (рРНК) и транспорпная (тРНК). Гибрндизацнонные исследования (гл. 7) показали, что в хромосоме имеются уникальные последовательности, комплементэрные каждой из этих РНК.
2. Созревание РНК.транокрипта путем расщепления специфическими эндонуклеазами,,в результате чего первичные РНК-траискрипты превращаются в функционально активные мРНК, рРНК и тРНК. 3. Трансляция мРНК на рибосомах — цитоплазматических частицах, содержащих рРНК л белки, с участием тРНК, в результате чего образуется,полипептидная цепь. Следует подчеркнуть две основные черты процесса травсляцни: 1) синтез пол~шептмдной цепи .начинается с Х-концевой аминокислоты, и влонгация цепи, происходит путем последовательного присоединения аминокислот. Временная последовательность добавления аминокислот к растущей полипептвдной пепи ~коллинеарна с последовательностью аминокнслотных остатков .в этой цепи, начиная с аминоконцевого остатка.
2) мРНК чпрочнты~вается» группами из трех нуклеотидов (кодоны), начиная с определенной И1 ГЕНЕТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ МЕТАБОЛИЗМА. И НИ1 -гочки; триплетный колон определяет, какая из 20 аминокислот должна быть добавлена,к растущей полипептидной цепи. Обсужценне деталей белкового сн~нтеза мы начнем с рассмотрения иеха~низыа трансляции, затем перейдем к генетическому коду п, наконец, рассмотрим механизм транскрипции и его контроль.
26.2. Компоненты механизма трансляции 26.2.1. Транспортная 1*НК (т1 НК) Каждая молекула ТРНК представляет .собой единую цепь примерно из 80 нуклеотндов, многие из которых модифицированы (табл. 7.6). Нуклеотидная последовательность более чем 50е молев' дрожжевая Я1РИК 6 А 1ро ° С те С ° 6 вмнноецнльный 6 ° С конец 6 — 0 А 0 0 ° А Т ГРС -опля Ю-иежля ея " (С) 0 О А""О (6)ОА12 12 11 е А ° ° ° ° ° (6) ас 0 6 Оооо~Ос с 0(с)26 ее (С) т нг дОПОЛННП1ЕПЬНЬЯ С 6 А ПЕ1ПЛ Я С ° 6 А ° 0 6 ° п16С з1 А ° гр зв (Сгп) А ' енжняовоноеая 22 00 (у) 22 " ия ого д А Рис.
26.1. Схема структуры клеверного листа для тРНКггн дрожжей. Инеирнаитпые осяования для нсех тРНК обведены кружком; позуипвериаитные, непример иурквы или пиримидвиы, указаны в скобках. (Хасй А., 1.агГпег У. Е., Жил А.. Л. Мо!. В1о1., 108, 619, 19760 * В нвстоямее время известие первичная структура более 120 видов молекул .тРНК, — Прим, перев. 1Н. МЕТАБОЛИЗМ 1642 узениченизн Рнс. 26.2. Схел!а трехмерной структуры дрожжевой тРНК'"", показывающем укладку цепи и взаимодействии между основаниями. Рибозофосфатный скелет показан непрерывной линней.
Дликиые прямые линип показывают пары оснований в двуспиральных участках; короткие линии обозначают неспаренные основании; вунктнрные линии обозначают пары оснований вне спирали. (Хасл А., бад- пег У. Е., Д!ия А., Я. Мо!. В!о1., 168„619, 1976.) кул ТРНК уже установлена; исходя из первичной структуры, все молекулы тРНК могут быть предстввле1!ы в виде д~вумерного «клеверного листаз, в котором многие основания спарены !рис. 26.1). Нуклеотидные звенья, не,вовлеченные в образование водородных связей в !клеверном листе, образуют пять характерных структурных злементов: 1) 3'-коне!4, состоящий обычно из четырех остатков„среди которых три последних в большинстве случаев ССА.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
