Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_1 (1123309), страница 19
Текст из файла (страница 19)
4.3. (главным образом водородные связи и гидрофобные взаимодействия). О белках, содержагцих более одной полипептиднай цепи, говорят, чта онн состоят из субъединиц. Субъединичная структура белка определяется числом и типом полипептидиых цепей в молекуле. Таким образом, субъединичная структура гемоглобина обозначается аэ)1э. Некоторые белки содержат полнпептидные цепи, связанные ковалентно дисульфидной связью ( †$ †5 †), образованной К-группами цистина (равд. 4.2.1). Субъеднннчная структура фибриногена, белка плазмы крови, преврашаюпгегося в фибрни в процессе коагуляции крови (гл.
29), обозначается аэрэуэ, так как он содержит по две субъединицы трех типов, различающихся аминакислотной последовательностью. Греческие буквы а, р, у и т. д. обычно используются для обозначения цепей данного белка, т. е. а-цепь гемоглобина не имеет ничего абшега с а-цепью фибрнногена. 1оо Е ОСНОВНЫЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКИ 4.1.4. Классификация белков Вследствие разнообразия структур и функций белков невозможно провести их удовлетворительную классификацию. Обычно все белки подразделяются на два больших класса: глобулярпыг и 4вибриллярные.
Молекулы глобулярных белков имеют сферическую илн эллипсондную форму, а основные особенности пх структуры подобны описанным для цитохрома с (рнс. 4.1) и гемоглобина (рис. 4.2). Такая форма молекул, по-видимому, определяется конформацией отдельных полнпептидных цепей (как в моно-, так н в полисубъединичных белках).
Глобулярный белок может содержать неаминокислотный козтонент — просгетическию группу (так называемый конъюгнрованный белок). Пример конъюгированного белка †гемоглоб, каждая полипептидная цепь белковой части которого (глобина) связана с гемом (гл. 31)„ образуя биологически активную молекулу. Белки часто классифицируют в соответствии с нх простетическимн группами. Так, гемоглобин является ггмопрогеидом, а белки, содержащие липиды, углеводы или металлы, называют соответственно липопротеидами, гликопротеидами н металлопротеидами. Большинство известных белков относится к глобулярным белкам.
Первоначально, когда лишь немногие белки были выделены в чистом виде, была предпринята попытка классифицировать глобулярные белки на основе нх растворимости в водных средах. В настоящее время эта номенклатура представляет в основном исторический интерес. При такой классификации термин альбдлшн использовался для описания белков, хорошо растворимых в воде и коагулирующих при нагревании; глобулипами назывались белки, слабо растворимые в воде, но растворимые в разбавленных растворах солей (например, ЫаС1).
Зтн названия продолжают использоваться в литературе (например, сывороточный альбумин н т-глобулин), но только для некоторых конкретных белков. Фнбриллярные белки — это разнородная группа белковых веществ, содержащих одну илн более полипептидных цепей. Молекулы этих белков вытянуты н высокоасимметричны, длина их может во много раз превышать диаметр. Фибриллярными белками являются в первую очередь структурные белки соединительных, эластичных и сократительных тканей, а также нерастворимые белки волос и кожи. Белки этого типа рассмотрены детально в части четвертой. В растительном и животном мире часто встречаются родственные белки, выполняющие одинаковые функции.
Например, фермент лактатдегидрогеназа обнаружен у большинства прокариотических и эукариотнческих организмов; однако в каждом случае он специфичен для данного вида организмов и несколько отличается 10$ к валки, 1 у разных видов по аминокнслотной последовательности. Аналогично последовательность оцепи гемоглобина человека отличается 1, 18 и 50-м остатками от в-цепей гемоглобина гориллы, кролика и карпа соответственно. Тем не менее все эти гечоглобины позвоночных представляют собой переносчики кислорода с субьединичной структурой а,р, и имеют сходную конформацию п одинаковую биологическую функцию. 4.1.6. Некоторые основные принципы химии белка Структурную организацию белков, механизм их самосборки и функционирования принято рассматривать в свете трех основных принципов. Во-первых, позднее будет показано (гл.
6), что последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяется ДНК-матрицей, направляющей синтез белка (гл. 26). Во-вторых, принимаемая полипептидной цепью трехмерная конформацня полностью определяется специфической амннокнслотной последовательностью этой цепи, и изменения в последовательности, происходящие вследствие генетических мутаций„ приводят к образованию конформационно измененных и частично менее стабильных, менее активных или неактивных белков.
В-третьих, специфическая активность белка как фермента, гормона, переносчика кислорода н т. д. зависит от его конформации. Хотя белки представляют собой динамические структуры, даже ограниченные изменения конформации могут привести к потере биологической активности. 4.2. Аминокислоты Разнообразие аминокислот в природе не ограничивается только теми из них, которые встречаются в белках. Однако в данной главе рассмотрены только те аминокислоты, которые обычно входят в состав белков. 4.2.1. Основные а-аминокислоты белков Структуры двадцати а-аминокислот, обычно присутствующих в белках, приведены в табл. 4.1.
Удобно разделить все аминокислоты на три группы в зависимости от характера их боковых цепей (Й-групп): 1) аминокислоты с ионяымн боковыми цепямн, 2) с полярными иенонными боковыми цепями и 3) с неполярными алпфатическнми или ароматическими боковыми цепями. Семь аминокислот содержат К-группы, которые могут обладать отрицательным или положительным зарядом. Аспарагиновая и глугамвновая кислоты (так называемые кислые аминокислоты) Н ОСНОВНЫЕ КОЫПОНЕНТЫ КЛЕТКИ ю сс со с осу +х я)Х -к сх Х хсО .о х хс СС хс О сх О сЕ сс сс О о Π— Х х ! Х х о ю :с х О с О сс Й 8 х и Ж сс с Ф О х х с ~Я ,'3 сс о с и." ю о о ю ЪШ с хО М Ъ й х й Ъ о со х Ъ Ъ о о Ф и Ъ о о Ъ Х о О Х Х вЂ” Π— Х 1 Х" с с Х х 8 Х О Х Х" О ! Ы и о 8 Х 1 Х вЂ” с„~ — Х Зю О Х О Х О.
! Х Х Х о о Π— Х ! Х ! Х О Х ХХ Х ! к Х СО со ~О о О4 О о о 4 и н $ н О О ООХ л ~ - ~~О ~ О "=О 1 К О О. х о о о х И вЂ” Е4 — Х ! х о х и О й З о 3 й й а о О О й и 6 Ю О ы Я О Й Ю О Х х о о х к-о-х ! х о ! х о !. ОСНОВ'.
ЫЕ КОМПОНЕНТЫ Ю~ЕП',И О С ~О м и 2 о М Р Ю „о ! к — о — х Ж ж Ф ю О а й й Ф Ы В 33 Ь Ю Е о ФЬ, Ю З о и п й В Ф И й о а м и Ф ж Ж о о с~ х Ж вЂ” (3 — Й ! о х х с о О 'г Й вЂ” ~> — Х ! г'~ ~ х' О (.3 х О о Е у ~ — о — ~ х" ! и О х о О о И вЂ” Π— й ! у~'х~у С о х 4 ВБЛКИ $ СЧ О Ы СЧ М С ж $ Ю 3 а о х (') О С3 х ж ж О н О 1= Ь х — о — х ! ы О ! х с <.3 у к Ж 1 ы Х г.~ — > СЭ~ Р О о Х И ~„) Й о з~ Ы С. О о б Ф р 5 $ 7 В С Х и й ~ ~ о а ю ~ х О Ф Ф й С~ Ф й М д Я а ий х о Ф х с Ю 'О !. ОСНОВНЫЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКП )оа +ын е н-( ! =сн 1( н н~х )(н Н,)т) — С вЂ” Р) — СНт — СНв — СНв— гувпкдвкоктя группа пмкдовотьпоо кольцо (катаопкая морам) (каткокпвя Еормв) Н Р(-СН~ — СН вЂ” СН вЂ” СН— е-ампкогрупп» (каткокквя Форма) Две другие аминокислоты, тирозин и цисгеин, имеют Й-группы, которые также могут нести отрицательный заряд: Чмнокькая гриппа (анноннвя Чюрма) тянонммя тропка (анноннвя !рорма) Ионные группы располагаются главным образом на поверхности глобулярных белков и сольватнрованы посредством водородных связей или ион-дипольных взаимодействий с молекулами воды.
Этн группы придают поверхности белка положительные пли отрицательные заряды и тем самым обусловливают электростатические свойства белков в растворе. Иногда ионные группы присутствуют в неполярных внутренних областях белковых глобул и между ними возникают электростатические взаимодействия (солевые мостики). Считается, например, что в молекуле дезоксигемоглобина электростатические взаимодействия возникают между остатками аспарагиновой кислоты и аргинина, расположенными в двух различных а-цепях: о наы н — ф о ~~с — ы — сн— в о ны Остатки тирознна и цистеина могут быть погружены в гидрофобные внутренние области белков, поскольку их ненонпзированные могут нести отрицательный заряд на своих р- и у-карбоксильных группах соответственно: ,о о сн,— с',— н, Уг ' от актарбокеклат-коп у-карбтконла;;.-кон Три аминокислоты,лизин,аргинин и гистидин (так называемые основные аминокислоты), могут нести положительный заряд, поскольку пх Й-группы способны принимать протон.
ЕтАминогруппа лизина, гуанпдпновая группировка аргиннна и имидазольное кольцо гистидяна протонируются с образованием следующих структур: В-группы могут участвовать в гидрофобных взаимодействиях илн в образовании водородных связей, например: нн ня н- о-с,, снк 1чн нм', ~с — сн — зн" о=с о=~,, Примером белка, в котором остатки тирозина расположены внутри глобулы, является рибонуклеаза.
При денатурации этого белка по мере разворачивания полипептидной цепи упомянутые остатки оказываются на поверхности и теряют протоны. Четыре метиленовых звена лизина и три звена аргинина также могут быть погружены внутрь гидрофобных областей молекулы: однако при этом заряженные е-аминогруппы и гуанидиновая группировка располагаются на поверхности молекулы. Четыре аминокислоты, встречающиеся в белках, обладают полярными неионнымн м-группами. Среди них аспарагин (р-амид аспарагиновой кислоты), глугамин (р-амид глутаминовой кислоты), серии и треонин (алифатические аминокислоты, содержащие р-гидроксид~ную группу). Кислотный н щелочной гндролнз белков приводит к выделению аммиака, образующегося из р- и у-амидов аспарагиновой и глутамииовой кислот соответственно. Четыре перечисленные аминокислоты достаточно полярны для того, чтобы их й-группы располагались на поверхности белка, сольватированной водой, или, в случае локализации внутри глобулы, образовывали водородные связи с другими полярными группами: к — сн ни ,п~н ,сн-сн,— он"-о=с' о=с ' нк вснк йс — сн,— с с=о Глицин отличается от других аминокислот отсутствием й-группы.
Поэтому остатка глицина могут располагаться как в гидрофобном окружении, так и на поверхности белка. К тому же отсутствие Й-группы у остатка глицина делает полипептидную цепь более гибкой, поскольку наличие объемных групп мешает возникновению изгибов и складок. Многие реакционноспособные группы ферментов часто окружены остатками глицина, что облегчает доступ субстратов к поверхности фермента. 1.
ОСНОВНЫЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКИ О=С нс — сн,— в — э — сн,— СЙ Н 1 гемг 1 НООС вЂ” С вЂ” СН вЂ” 5 — 5 — СН вЂ” С вЂ” СООН 2 2 ЫН2 Н цисп\ии ДИСУЕМДИДИЕП Свеев МЕЖДУ двуми пепипепмидимми Пеппмп Восемь аминокислот обладают неполярными алифатическими илн ароматическими боковыми цепями. Алании, валин, лейцин, изолейцин и лгегионин посредством своих алифатических К-групп участвуют в гндрофобных взаимодействинх с другими 2(-группами аминокислотных остатков, принадлежащих к Этому же классу.
Фенильная боковая цепь фенилаланина и индольное кольцо трипгофаиа также способны вступать в гндрофобные взаимодействия. Водородный атом азота пндольного кольца может участвовать в образовании водородных связей с другими группами, локализованными внутри глобулы белка. К этой группе принадлежит также аралин — а-нминокпслота, содержащая вторичный амин в пирролидиновом кольце. Наличие в полипептидной цепи остатка пролина позволяет ей изгибаться и складываться «самой на себя>.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
