Biokhimia_T1_Strayer_L_1984 (1123302), страница 63

Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 63)

Потснци~ьно при образовании водородных связей нрн рН 7 донорами могут служи>ь боковые цепи слепующих амннакислотиых остатков: аргннииа, аспарагина, глутамнна, гнет»дина, лизина, серина, треонина, три>пофана н тирах»на Скорости использования А н В задаются уравне- ниями Г =( > ) [Е'![Вр Отсюда соотношение скоростей равно Слелавательно, фермент выбирает тат нли иной из конкурирующих субстратов в зависимости ат значения Е>!»ы, а не галька» „.

1'лава 7 2. Быстрее всех гидролизуется (б), медленнее всех— (а). а)  — С! 6) А — В и Е Г; в) А — В -С (один остаток сахара не взаимодействует с ферментом, валелствие чего участок О как энергетически нсвьподный остается незанягым. '»О окажется в гидраксильнай группе при С.4 в ди.(ЧАС (остатки Š— Г). Этот аналог, будучи лишен громоздко>о заместителя при С-5, может, по-видимому, связываться в участке О, не претерпеаа» леформацни.

Отсюда следует, чта связывание остатка О данного аналога в отличие от связывания осзагкв О, принадлежащего гетр»-НАС, не грабует притока свободной эиер>.ии. См. чап Ейегеп Р., СЬцнпап О М.,у. Ащ. Сйещ, Бас.,94,4788 (1972). а) В окснгемоглобине Ге связан с пятью атомами азота и одним атомом кислорода В карбоксипептнлазе А 2п связан с двумя атомами азота и лвума атомами кислорода. б) В окснмнаглобнне адин»з атомов азота, связанных с Ге, принадлежит праксимальнаму остатку гнстидюга, а остальные четыре-гвму.

Атом кислород» свщанный с Ге, происходит нз О,. В «арбокснпептидаз» А лва агама азота, координационно связанные с Уп, прннаЛ»ежа> остаткам гистидина. Олин из связанных с Хп атомов кислорода принадлежит глутаматной боковой цепи, второй -молекуяе волы в) Аспаргат, цистеин н метиопин. Вода, мечен»а» '"О, образуется в случае, если. карбокснпептидаза А катализ»руст с»нюез пептилной свези между Н-бензонлглицнном и Офеннлалаиином.

В присутствии ОР-фенилмолочнай «нслоты '"О не включаетсе в Н,О, поскольку в этом соединении иет аминогрупп и потому синтез пептиююй связи не идет. Обсу- ждение этих опытов см Вгез)он й., 9>'ега!сй Г>. О. Рюс. )за!. Асаф Зс1., 74, 1303 Н977). Глава 8 а) Карбоксипептидаза А. б) Лизоцим и карбоксипептидаза А. в) Хнмотринсин. г) Карбоксипептндаза А и химотрипснн а) Да. б) В кимотрипсине- гистилнн-57, в лизоциме— глутамат-85, в карбоксипептндазе А - тира- зин-248. В химатрипсине-серия.(95, в карбоксипеппща- зе А — глутамат-270 (илн гидроксильный ион), Точное расположение участвующих в катализе остатков и субстратов, геометрическое растяже- ние (деформация субстрата), перемещение элек- тронов и лесольватация субстрата.

а) Точил-О»из»ля»аромат»я»стон (ТЛХК). б) Сначала определите, способны ли субе>расы предотвратить ннактивапию грнпсииа пад дей- ствием ТЛХК. Затем проверьге, способен ли О-нзамер ТЛХК ннактиеировагь трипс»и. в) Трамбин. а) Перин. б) Полуачьлегнд между альлегидной группой юпнбнтора н гндроксильной группой сорина в акгивном центре.

Атом бора присоединяется к атому кислорода, принадлежащему серину в акзнвном центре. Геометрия образуюпгегося те! раздрнческого промежуточного продукта аналогична переход- ному состоянию. Актиенраванпый фактор Х остаегс» связанным с мембранами громбацитаа, что ущоряет акти- вацию им протромбина. Антитроыбин (Н, по-вилимому, аналог переход. ного состояния, поэтому лля его еэаимодей- стви» с тромб»нам требуется по>ннжтью сфор- мированный активный центр.

Амннокислотные остатки е и д расположены внутри а-спирщюзова»ной суперспнрали, вбли- зи ее оси. Гидрофобные взаимодействия мс:кяу боковыми цен»ми этих ос> а гкав стабилизируют суперспнраль. Обсуждение этого вопроса см. БсЬнЬ С.Е., Зс!Пгщег В.Н., Рппс!Р(ее о( Рго!е(п 8!гас!псе, Брг!пйег-Чег(аб !978, р. 79. 3. 1О Глава 9 227 ()!не!ы нй вопросы в зйлачв а) Кюкдым третьим остатком а каждой из цепей колл»гена лолжен бы>ь >лицин, так как лля более крупного по размеру аминокнслотиог о остатка просто нет свободного пространствь.

б) Температура плавления поли(О)у-Рта-О(у) ниже, чем температура плавления г>олн(О(урга-Рго). в) Нег. Глиц»и не занимает кажлого третьего пояажения. а) и б) Стрелкой показана расшеплвемая пептидная связь. ОН ОН С)Н -П)у-3.ви-Рго-П)у-Рго-Рго-П)у-А)а-Рго-б)у 1 а) Дисульфиды б) Нет.

в) Пептидные связи между специфическими глутамнновымн и лизиновыми боковыми цепями г) Альдольная поперечная связь, гистидии-альдольиа» поперечная связь и лизилнорлейцин. д) Альдальная поперечная связь, лизилнорлейпнн н десмозии. Декарбоксилнрование и-оксоглутарата-это по. ловина физиологическон реакции. По-видимому, сначала а-оксоглутараз подвергается атаке со стороны кислорода и образуетса перекоп-кислота, которая далее вступает в реакцию с субстратом, содержащим пролин. Обсуждение этого опыта и его значение для биомеханцки см. Сопим Р. Г., Сагсйпа)е 0.1., Преп)г)епб 8., Ргос. Наг. Асаф бей, 75, 2145 П978).

Глава 1О 1. 2. 2,86 10ь молекул. Циквацропановое кольцо препятствует упорядоченной упаковке углеводородных испей и тем самым повышает текучесть мембран. 2.10 "см; 632-10 ь см и 2 10 х см. Радиус агой молекулы 3,08 1О ' см и коэффициент диффузии 7,37 10 з смхгс. Среднее расстояние за 1 мкс составит 1,72 10 ' см; за 1 мс-5,42 1О см и эа 1с-1,72 10 см Первоначальное снижение амплитулы парамагнитного резонансного спектра обусловлено восстановлением спин-меченных фосфатндилхолинав в наружном слое бислоя.

Аскорбат в условиях опыта не проходит через мембрану и потому не восстанавливает фосфолипиды внутреннего слоя. Медленное затухание остаточного спектра обьясняется восстановлением фосфолнпилов, поперечно диффундировавших в наружный слой. Оглавление Предисловие редактора перевода 5 Предисловие ко второму изданию 6 Предисловие к первому изданию 7 Глава 1. Молекулы н жизнь 9 1.1. Молекулярные модели 10 1.2. Пространство, время и энергия 11 !.3. Структура данной книги 13 Часть 1. Конформация и динамика Глава 2.

Основные ирелставления о структуре н функции белков 18 2.1. Белки построены из аминокислот 19 2.2. Особые аминокислоты дополняют основной набор, насчитываюгций двадцать аминокислот 21 2.3. Аминокислоты, соединяясь пептидиой связью, образуют полипептидные цепи 23 2.4. Белки состоят из одной ияи нескольких полнпептидных цепей 24 2.5. Для очистки белков можно использовать множество различных методов 24 2.6. Последовательность аминокислот в белках уникальна н детерминируется генами 26 2.7. Экспериментальные методы определения последовательности аминокислот 27 2.8. Конформация полипептидных цепей 32 2.9. Периодичные структуры: альфа- спираль, бета-складчатый слой, спираль коллагена 34 2.10.

Полипептидная цепь может поворачиваться на 180 благодаря образованию )3-изгибов 37 2.11. Структурные уровни в архитектуре белков 37 2.12. Последовательность аминокислот определяет трехмерную структуру 38 2.13. Формирование свернутой молекулы белков происходит путем ассоциации акпиралей и складчатых )3-слоев 41 Заключение 42 Приложение. Понятия кислотности и основности 45 Вопросы и задачи 47 Глава 3. Переносчики ннслорода— многлобин н гемоглобин 48 3.1. Кислород присоединяется к простетической группе гема 48 3.2. Рентгеноструктурный анализ кристаллов выявляет пространственное расположение атомов 50 3.3. Этапы рентгеноструктурного анализа миоглобнна 51 3.4. Структура миоглобина характеризуется компактностью и высокой степенью а-спиралнзованности 54 3.5. Участок связывания кислорода в миоглобине 56 3.6.

Жесткое окружение гема обеспечивает обратимость оксигенирования 58 3.7. Присутствие дистального гистидина снижает связывание окиси углерода 60 3,8. В растворенном виде и в кристаллическом состоянии миоглобин имеет практически одинаковую структуру 60 3.9. Неполярные взаимодействия играют важную роль в стабилизировании конформации миоглобина 61 3.10. Развернутая молекула миоглобина спонтанно принимает функционально активную конфигурацию 62 3.!1. Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей 63 3.12. Рентгеноструктурный анализ гемоглобина 63 3.13.

Четвертичная структура гемоглобина 64 3.14. а- и ))-цепи гемоглобина очень сходны с миоглобином 64 3.15. Критически необходимые остатки в последовательности аминокислот 65 3.!6, Возникновение гемоглобина †нов этап в эволюции 66 Заключение 66 Вопросы и задачи 68 Глава 4. Гемоглобин: аллестерический белок 69 4.1. Функциональные различия между миоглобииом и гемоглобином 69 4.2.

Кооперативность связывания кислорода гемоглобином 69 4.3. Кооперативное связывание кислорода гемоглобином увеличивает транспорт кислорода 72 4.4. Н' и СО, способствуют высвобождению Оз (эффект Бора) 72 4.5. Бисфосфоглицерат снижает сродство к кислороду 73 4.6. Клиническое значение бисфосфоглицерата 74 4.7. Гемоглобин плода характеризуется высоким сродством к кислороду 75 4.8. Для проявления аллостерического эффекта необходимо взаимодействие субъединиц 75 4.9. Четвертичная структура гемоглобина значительно изменяется при оксигенировании 76 4.! О. Соленые связи между отдельными цепями придают жесткость структуре дезоксигемоглобина 77 4.!1.

Характеристики

Список файлов книги