Biokhimia_T1_Strayer_L_1984 (1123302), страница 64
Текст из файла (страница 64)
При оксигенировании атом железа перемещается в плоскость порфирина 77 4.12. Движение атома железа передается на другие субъединицы через проксимальный гистидин 79 4.! 3. Механизм кооперативного связывания кислорода 79 4.14. Бисфосфоглицерат снижает сродство к кислороду путем образования перекрестных связей с дезокснгемоглобином 80 4.!5. СО, присоединяется к концевым аминогруппам гемоглобина, снижая его сродство к кислороду 81 4.!6. Механизм эффекта Бора 81 4,! 7. Коммуникация внутри белковой молекулы 84 Заключение 84 Вопросы и задачи 85 Глава 5.
Молекулярные болезин: серповвдноклеточиая аиемиа 88 5.1. Серповидноклеточная анемия- хроническая гемолитнческая болезнь, передающаяся по наследству 89 5.2. Дезоксигенированный серповндноклеточный гемоглобин имеет пониженную растворимость 90 5.3. Гемоглобин Я отличается от гемоглобина А по электрофоретической подвижности 90 5.4. Получение пептидных карт: выявление аминокислотной замены в гемоглобине серповидных клеток 92 5.5. В !1-цепи произошла замена одной- единственной аминокислоты 93 5.6.
На поверхности гемоглобина серповидных клеток имеются «липкие участки» 94 5.7. Дезоксигемоглобин Я образует длинные спирализованные волокна 95 5.8. Скорость образования волокон в высокой степени зависит от концентрации дезоксигемоглобина 8 95 5.9. Высокая частота гена серповидноклеточности обусловдена его защитным эффектом в отношении малярии 97 5.10. Стратегия поиска лекарственных средств для лечения серповидноклеточной анемии 97 5.!!.Молекулярная наголо~на гемоглобина 98 5.12.
Гемоглобин М: продукт мутации в активном центре 99 5.13. Полярные группы в щели, занимаемой гемом, ослабляют его связывание с полипептидной цепью 99 5. 14. В результате некоторых мутаций гемоглобины утрачивают стабильность из-за деформаций третичной структуры 99 5.!5, Мутации в области контактов нарушают аллостерические взаимодействия 100 5.16. Значение открытия мутантных гемоглобинов 101 Заключение 101 Вопросы н задачи 102 Глава 6. Введение в энзвмологню 104 6.1.
Ферменты обладают огромной каталитической силой 104 6.2. Ферменты обладают высокой специфичностью 104 6.3, Активность некоторых ферментов регулируется 105 6,4. Ферменты осуществляют трансформацию различных видов энергии 106 6.5. Ферменты не сдвигают равновесия реакции 107 6.6. Ферменты снижают энергию активации катализнруемых нми реакций 107 6.7. Первый этап ферментативного катализа — образование фермент- субстратного комплекса 108 6.8. Некоторые свойства активных центров 109 6.9. Кинетика многих ферментов описывается моделью Михаэлиса -. Ментен 111 60 0.
!',х и Км можно определить, используя различные концентрации субстрата 112 6.11. Значение величин Км и !',„ !13 6.12. О степени совершенства кинетики ферментативного катализа судят по критерию йкат/Км 114 6,13. Ферменты могут ингибироваться специфическими молекулами 114 6.!4. Конкурентное и неконкурентное ингибирование различаются по кинетике 116 6.15. Лечение отравления этиленгликолем на основе конкурентного ингибирования !17 6.16. Аллостерическне ферменты не подчиняются кинетике Михаэлнса— Ментен 118 6.17. Согласованный механизм аллостерических взаимодействий 118 6.18. Последовательный механизм аллостерического взаимодействия 121 6.19. Водородные связи, а также электростатические и вандерваальсовы взаимодействия в фермент.субстратных комплексах 122 6.20.
Заряженные субстраты могут связываться с противоположно заряженными группами фермента 122 6.21. При связывании субстратов с ферментами образуются строго ориентированные водородные связи 122 6.22. Белки обладают выраженной способностью к образованию водородных связей 123 6.23. Вандерваальсовы взаимодействия играют важную роль в случаях стерической комплементарности 124 6.24. Биологически важные свойства воды: полярность воды и ее способность к когезии 125 6.25. Присутствие воды ослабляет полярные взаимодействия 126 6.26.
Гидрофобные взаимодействия: в водной среде неполярные группы стремятся ассоциировать 127 Заключение 127 Вопросы и задачи 130 Глава 7. Механизм действии ферментов: лнзоцим и кврбвкснпевтндаза 132 7.1. Лизоцим расщепляет клеточные стенки бактерий 132 7,2. Трехмерная структура лизоцима 133 7.3. Поиски активного центра лиюцима 134 7.4, Способ связывания конкурентного ннгибитора 136 7.5. От структуры фермента-к механизму ферментативного действия 136 7.6. Промежуточное образование иона карбония -критический этап катализа 140 7.7. Экспериментальное доказательство предложенного механизма ферментативного катализа 141 7.8.
Карбоксипептндаза А: протеолитический фермент, содержащий цинк 144 7.9. Связывание субстрата индуцирует большие структурные изменения активного центра карбоксипептидазы А 146 7.10. Скорость катализа карбокснпептидазой А возрастает благодаря смещению электронов 148 Заключение 149 Вопросы и задачи 151 Глава 8. Активация проферментов: пищеварительные ферменты н факторы свертывания крови 152 8.1. Активация химотрнпснногена происходит путем специфического расщепления одной пептидной связи 152 8.2.
Трехмерная структура хнмотрипснна 153 8.3. Химотрнпснн специфичен в отношении ароматических и больших неполярных боковых цепей 154 8.4. Прн катализе химотрнпсином часть субстрата ковалентно связывается с ферментом 154 8.5. Ацильная группа соединяется с необычайно реакционноспособным остатком серина на ферменте 156 8.6. Участие гистидина-57 в катализе выявляется с помощью аффинной метки 157 8.7. Система переноса заряда обеспечивает челночную передачу протона при катализе 158 8.8.
В химотрипсине имеется глубокий карман для связывания ароматической боковой цепи 158 8,9, В процессе катализа образуется переходное тетраэдрическое промежуточное соединение 1 59 8.10. Механизм активации профермента 160 8.11, Трипсин и эластаза: вариации на тему 161 8.12.Ингибитор панкреатнческого трипснна прочно связывается в активном центре трнпсина 162 833. Дивергентная и конвергентная эволюция сериновых протеиназ 163 8.14. Координированная активация панкреатических проферментов 165 8.! 5.
Преждевременная активация проферментов может приводить к летальному исходу, в частности прн панкреатите 165 8.16. Основные типы протеолнтических ферментов — это сериновые протенназы и карбокснпротенназы 165 8.17. Свертывание крови как каскад реакций активации проферментов 166 8.18.
Образование кровяного сгустка требует взаимодействия двух типов ферментативных превращений 167 8.19. Фибриноген превращается в фибриновый сгусток под действием тромбина 167 8.20. Мономеры фибрина спонтанно образуют фибриллы 168 8.21. Сгусток фибрина стабилизирован ковалентными поперечными связями 169 822. Тромбин гомологичен трипсину 169 8.24. На фосфолипидной поверхности тромбоцитов протромбин активируется фактором Х, 171 8.25.
Гемофилия и другие формы нарушения свертывания крови позволили выявить ряд начальных этапов образования кровяного сгустка 1 72 8.26. Внутренний механизм свертывания крови 173 8.27. Внешний механизм свертывания крови 174 8.28. Контроль свертывания крови: проблема, требующая внимания 175 Заключение 176 Вопросы и задачи 177 Глава 9. Белки соединительной зкани: каллагеи, эластин и протеогликаиы 179 9.1.
Тропоколлаген как основная структурная единица коллагена 1 79 9.2. Коллаген обладает необычным составом и необычной последовательностью аминокислот 180 9.3. Некоторые остатки пролина и лизина в коллагене гидроксилируются 180 9.4. К остаткам гидроксилизина присоединены сахара 182 9.5. Структура тропоколлагена — это тройной спирально скрученный тяж 182 9.6. Малые размеры глицина делают его незаменимым компонентом структуры 184 9.7. Стабильность спирали коллагена зависит от кооперативных взаимодействий 184 9.8. Нарушение гидроксилирования-один из биологических дефектов при цинге 186 9.9.
Проколлаген -предшественник коллагена при его биосинтезе 187 9.10. Дополнительные пептиды цепей- предшественников отщепляются ферментативно 188 9.11. Коллагеновое волокно состоит из ступенчато расположенных молекул тропоколлагена 188 9.12. Образование коллагенового волокна регулируется проколлагенпептидазами 189 '93 3. Поперечные связи повышают прочность коллагенового волокна 190 9.
! 4. Колл аген азы — ферменты, специфически расшепляющие коллаген 191 9.15. Эластин — каучукоподобный белок эластических волокон 192 9.16. Протеогликаны образуют основное вещество соединительной ткани 193 Заключение 195 Вопросы и задачи 198 Глава 1О.
Введение в проблему биологических мембран 199 ! 0.1. Общие свойства биологических мембран 200 10.2. Фосфолипиды — основной класс мембранных липидов 201 10.3. В большинстве мембран имеются также глнколипиды и холестерол 203 !04.Фосфолипнды и гликолипиды легко образуют бислои 204 10.5. Липцдные бислои — нековалентные кооперативные структуры 205 10.6. Липидные бислои непроницаемы для ионов и многих полярных молекул 206 10.7.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
