Диссертация (Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae), страница 22

PDF-файл Диссертация (Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae), страница 22 Биология (48397): Диссертация - Аспирантура и докторантураДиссертация (Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae) - PDF, страница 22 (48397) 2019-06-29СтудИзба

Описание файла

Файл "Диссертация" внутри архива находится в папке "Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae". PDF-файл из архива "Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "биология" из Аспирантура и докторантура, которые можно найти в файловом архиве СПбГУ. Не смотря на прямую связь этого архива с СПбГУ, его также можно найти и в других разделах. , а ещё этот архив представляет собой кандидатскую диссертацию, поэтому ещё представлен в разделе всех диссертаций на соискание учёной степени кандидата биологических наук.

Просмотр PDF-файла онлайн

Текст 22 страницы из PDF

V, Artemov A. V, Mittenberg A.G., Solovyov K. V, Kostyleva E.I.,Mikhailova E. V, Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Soidla T.R. Prion-associated proteins in yeast:comparative analysis of isogenic [PSI(+)] and [psi(-)] strains // Yeast. 2009. Т. 26. № 11. С.

611–31.148. Nevzglyadova O. V, Kuznetsova I.M., Mikhailova E. V, Artamonova T.O., Artemov A. V,Mittenberg A.G., Kostyleva E.I., Turoverov K.K., Khodorkovskii M.A., Soidla T.R. The effect of redpigment on the amyloidization of yeast proteins // 2011. С. 505–526.149. Newnam G.P., Birchmore J.L., Chernoff Y.O. Destabilization and recovery of a yeast prionafter mild heat shock // J. Mol. Biol. 2011. Т. 408. № 3. С. 432–48.150. Newnam G.P., Wegrzyn R.D., Lindquist S.L., Chernoff Y.O. Antagonistic interactions betweenyeast chaperones Hsp104 and Hsp70 in prion curing // Mol.

Cell. Biol. 1999. Т. 19. № 2. С. 1325–33.151. Nover L., Scharf K.D., Neumann D. Formation of cytoplasmic heat shock granules in tomatocell cultures and leaves // Mol. Cell. Biol. 1983. Т. 3. № 9. С. 1648–1655.152. O’Brien P.M., Aitken R. Antibody Phage Display : Methods and Protocols. 2001.153. Oesch B., Westaway D., Wälchli M., McKinley M.P., Kent S.B., Aebersold R., Barry R.A.,Tempst P., Teplow D.B., Hood L.E. A cellular gene encodes scrapie PrP 27-30 protein // Cell.

1985.Т. 40. № 4. С. 735–46.154. Osherovich L.Z., Cox B.S., Tuite M.F., Weissman J.S. Dissection and design of yeast prions //PLoS Biol. 2004. Т. 2. № 4. С. E86.114155. Owen F., Poulter M., Shah T., Collinge J., Lofthouse R., Baker H., Ridley R., McVey J., CrowT.J. An in-frame insertion in the prion protein gene in familial Creutzfeldt-Jakob disease // Brain Res.Mol. Brain Res.

1990. Т. 7. № 3. С. 273–6.156. Palmer E., Wilhelm J.M., Sherman F. Variation of phenotypic suppression due to the psi+ andpsi- extrachromosomal determinants in yeast // J. Mol. Biol. 1979. Т. 128. № 1. С. 107–10.157. Pan K.M., Baldwin M., Nguyen J., Gasset M., Serban A., Groth D., Mehlhorn I., Huang Z.,Fletterick R.J., Cohen F.E. Conversion of alpha-helices into beta-sheets features in the formation ofthe scrapie prion proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. U.

S. A. 1993. Т. 90. № 23. С. 10962–6.158. Parham S.N., Resende C.G., Tuite M.F. Oligopeptide repeats in the yeast protein Sup35pstabilize intermolecular prion interactions // EMBO J. 2001. Т. 20. № 9. С. 2111–9.159. Patel B.K., Gavin-Smyth J., Liebman S.W. The yeast global transcriptional co-repressor proteinCyc8 can propagate as a prion // Nat Cell biol. 2009.

Т. 11. № 3. С. 344–349.160. Patino M.M., Liu J.J., Glover J.R., Lindquist S. Support for the prion hypothesis for inheritanceof a phenotypic trait in yeast // Science. 1996. Т. 273. № 5275. С. 622–6.161. Paushkin S. V, Kushnirov V. V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Interaction between yeastSup45p (eRF1) and Sup35p (eRF3) polypeptide chain release factors: implications for priondependent regulation // Mol. Cell. Biol. 1997. Т. 17. № 5.

С. 2798–805.162. Paushkin S. V, Kushnirov V. V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Propagation of the yeastprion-like [psi+] determinant is mediated by oligomerization of the SUP35-encoded polypeptidechain release factor // EMBO J. 1996. Т. 15. № 12. С. 3127–34.163. Paushkin S. V. In Vitro Propagation of the Prion-Like State of Yeast Sup35 Protein // Science.1997. Т. 277. № 5324. С. 381–383.164. Peterson C.L., Zhao Y., Chait B.T. Subunits of the yeast SWI / SNF actin-related protein ( arp )family // J. Biol. Chem.

1998. Т. 273. № 37. С. 23641–23644.165. Prusiner S.B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie // Science. 1982. Т. 216. №4542. С. 136–44.166. Prusiner S.B. Prions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Т. 95. С. 13363–13383.167. Prusiner S.B. Prions and neurodegenerative disease // N. Engl. J. Med. 1987. Т. 317. № 25. С.1571–1581.168. Prusiner S.B., Groth D.F., Bolton D.C., Kent S.B., Hood L.E. Purification and structural studiesof a major scrapie prion protein // Cell. 1984.

Т. 38. № 1. С. 127–34.169. Prusiner S.B., McKinley M.P., Groth D.F., Bowman K.A., Mock N.I., Cochran S.P., MasiarzF.R. Scrapie agent contains a hydrophobic protein // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1981. Т. 78. №11. С. 6675–9.170. Puckett C., Concannon P., Casey C., Hood L. Genomic structure of the human prion proteingene // Am. J.

Hum. Genet. 1991. Т. 49. № 2. С. 320–9.171. R Development Core Team. R: A Language and Environment for Statistical Computing // 2011.172. Riek R., Hornemann S., Wider G., Billeter M., Glockshuber R., Wüthrich K. NMR structure ofthe mouse prion protein domain PrP(121-231) // Nature. 1996.

Т. 382. № 6587. С. 180–2.173. Rogoza T., Goginashvili A., Rodionova S., Ivanov M., Viktorovskaya O., Rubel A., Volkov K.,Mironova L. Non-Mendelian determinant [ISP+] in yeast is a nuclear-residing prion form of theglobal transcriptional regulator Sfp1 // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2010. Т. 107. № 23. С. 10573–7.115174. Ross E.D., Edskes H.K., Terry M.J., Wickner R.B. Primary sequence independence for prionformation // Proc. Natl.

Acad. Sci. U. S. A. 2005. Т. 102. № 36. С. 12825–30.175. Saifitdinova A.F., Nizhnikov A. A., Lada A.G., Rubel A. A., Magomedova Z.M., Ignatova V. V,Inge-Vechtomov S.G., Galkin A.P. [NSI (+)]: a novel non-Mendelian nonsense suppressordeterminant in Saccharomyces cerevisiae // Curr. Genet. 2010. Т. 56.

№ 5. С. 467–78.176. Salnikova A.B., Kryndushkin D.S., Smirnov V.N., Kushnirov V. V., Ter-Avanesyan M.D.Nonsense suppression in yeast cells overproducing Sup35 (eRF3) is caused by its non-heritableamyloids // J. Biol. Chem. 2005. Т. 280. № 10. С. 8808–12.177. Sambrook J., Fritsh E.F., Maniatis T. Molecalar Cloning - Laboratory manual. NY: Cold SpringHarbour laboratory press, 1989.178. Santoso A., Chien P., Osherovich L.Z., Weissman J.S. Molecular Basis of a Yeast Prion SpeciesBarrier // Cell. 2000. Т. 100.

С. 277–278.179. Scheibel T., Kowal A. S., Bloom J.D., Lindquist S.L. Bidirectional amyloid fiber growth for ayeast prion determinant // Curr. Biol. 2001. Т. 11. № 5. С. 366–9.180. Serio T.R. Nucleated Conformational Conversion and the Replication of ConformationalInformation by a Prion Determinant // Science. 2000. Т. 289. № 5483. С.

1317–1321.181. Serio T.R., Cashikar A.G., Moslehi J.J., Kowal A.S., Lindquist S.L. Yeast prion [PSI+] and itsdeterminant, Sup35 // Methods Enzymol. 1999a. Т. 309. С. 649–673.182. Serio T.R., Lindquist S.L. [PSI+]: an epigenetic modulator of translation terminationefficiency // Annu. Rev.

Cell Dev. Biol. 1999b. Т. 15. С. 661–703.183. Sharma J., Liebman S.W. [PSI(+) ] prion variant establishment in yeast // Mol. Microbiol.2012. С. 1–16.184. Shewmaker F., McGlinchey R.P., Wickner R.B. Structural insights into functional andpathological amyloid // J. Biol.

Chem. 2011. Т. 286. № 19. С. 16533–40.185. Shewmaker F., Wickner R.B., Tycko R. Amyloid of the prion domain of Sup35p has an inregister parallel beta-sheet structure // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2006. Т. 103. № 52. С. 19754–9.186.

Shkundina I.S., Kushnirov V. V., Tuite M.F., Ter-Avanesyan M.D. The role of the N-terminaloligopeptide repeats of the yeast Sup35 prion protein in propagation and transmission of prionvariants // Genetics. 2006. Т. 172. № 2. С. 827–835.187. Si K., Choi Y.-B., White-Grindley E., Majumdar A., Kandel E.R. Aplysia CPEB can formprion-like multimers in sensory neurons that contribute to long-term facilitation // Cell. 2010. Т.

140.№ 3. С. 421–35.188. Si K., Lindquist S., Kandel E.R. A neuronal isoform of the aplysia CPEB has prion-likeproperties // Cell. 2003. Т. 115. № 7. С. 879–91.189. Smith R.L., Johnson A. D. Turning genes off by Ssn6-Tup1: a conserved system oftranscriptional repression in eukaryotes // Trends Biochem. Sci. 2000. Т.

25. № 7. С. 325–30.190. Sondheimer N., Lindquist S. Rnq1: an epigenetic modifier of protein function in yeast // Mol.Cell. 2000. Т. 5. № 1. С. 163–72.191. Song H., Mugnier P., Das A.K., Webb H.M., Evans D.R., Tuite M.. F., Hemmings B.A.,Barford D. The crystal structure of human eukaryotic release factor eRF1--mechanism of stop codonrecognition and peptidyl-tRNA hydrolysis // Cell. 2000. Т. 100. № 3. С. 311–21.192. Stansfield I., Jones K.M., Kushnirov V. V., Dagkesamanskayal A.R., Poznyakovski A.,116Paushkin S. V, Nierras C.R., Cox B.S., Ter-avanesyan M.D., Tuite M.F.

The products of the SUP45(eRF1) and SUP35 interact to mediate translation termination ina Saccharomyces cerevisiae //EMBO J. 1995. Т. 14. № 17. С. 4365–4373.193. Suzuki G., Shimazu N., Tanaka M. A yeast prion, Mod5, promotes acquired drug resistance andcell survival under environmental stress // Science. 2012. Т. 336. № 6079.

С. 355–359.194. Tanaka M., Chien P., Naber N., Cooke R., Weissman J.S. Conformational variations in aninfectious protein determine prion strain differences // Nature. 2004. Т. 428. С. 323–328.195. Tanaka M., Chien P., Yonekura K., Weissman J.S. Mechanism of cross-species priontransmission: an infectious conformation compatible with two highly divergent yeast prion proteins //Cell. 2005. Т. 121. № 1. С.

49–62.196. Tanaka M., Collins S.R., Toyama B.H., Weissman J.S. The physical basis of how prionconformations determine strain phenotypes // Nature. 2006. Т. 442. № 7102. С. 585–9.197. Ter-Avanesyan M.D., Dagkesamanskaya A.R., Kushnirov V. V., Smirnov V.N. The SUP35omnipotent suppressor gene is involved in the maintenance of the non-mendelian determinant [psi+]in Yeast Saccharomyces cerevisiae // Genetics. 1994. Т. 137. С. 671–676.198.

Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V. V., Dagkesamanskaya A.R., Didichenko S.A., ChernoffY.O., Inge-Vechtomov S.G., Smirnov V.N. Deletion analysis of the SUP35 gene of the yeastSaccharomyces cerevisiae reveals two non-overlapping functional regions in the encoded protein //Mol. Microbiol. 1993. Т. 7. № 5. С. 683–692.199. Tessier P.M., Lindquist S. Prion recognition elements govern nucleation, strain specificity andspecies barriers // Nature. 2007.

Т. 447. № 7144. С. 556–61.200. Towbin H., Staehelin T., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamidegels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1979.Т. 76. № 9. С. 4350–4354.201. Toyama B.H., Kelly M.J.S., Gross J.D., Weissman J.S. The structural basis of yeast prion strainvariants // Nature.

2007. Т. 449. № 7159. С. 233–237.202. Tuite M.F., Cox B.S., McLaughlin C.S. A ribosome-associated inhibitor of in vitro nonsensesuppression in [psi-] strains of yeast // FEBS Lett. 1987. Т. 225. № 1-2. С. 205–8.203. Tuite M.F., Mundy C.R., Cox B.S.

Свежие статьи
Популярно сейчас
Зачем заказывать выполнение своего задания, если оно уже было выполнено много много раз? Его можно просто купить или даже скачать бесплатно на СтудИзбе. Найдите нужный учебный материал у нас!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
5288
Авторов
на СтудИзбе
417
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее