Диссертация (Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae), страница 19

PDF-файл Диссертация (Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae), страница 19 Биология (48397): Диссертация - Аспирантура и докторантураДиссертация (Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae) - PDF, страница 19 (48397) 2019-06-29СтудИзба

Описание файла

Файл "Диссертация" внутри архива находится в папке "Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae". PDF-файл из архива "Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "биология" из Аспирантура и докторантура, которые можно найти в файловом архиве СПбГУ. Не смотря на прямую связь этого архива с СПбГУ, его также можно найти и в других разделах. , а ещё этот архив представляет собой кандидатскую диссертацию, поэтому ещё представлен в разделе всех диссертаций на соискание учёной степени кандидата биологических наук.

Просмотр PDF-файла онлайн

Текст 19 страницы из PDF

279. С. 1146–55.6.Alberti S., Halfmann R., King O., Kapila A., Lindquist S. A systematic survey identifies prionsand illuminates sequence features of prionogenic proteins // Cell. 2009. Т. 137. № 1. С. 146–58.7.Alexandrov A.I., Polyanskaya A.B., Serpionov G. V., Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V. V.The effects of amino Acid composition of glutamine-rich domains on amyloid formation andfragmentation // PLoS One.

2012. Т. 7. № 10. С. e46458.8.Alexandrov I.M., Vishnevskaya A.B., Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V. V. Appearance andpropagation of polyglutamine-based amyloids in yeast: tyrosine residues enable polymerfragmentation // J. Biol. Chem. 2008. Т. 283. № 22. С. 15185–92.9.Allen K.D., Wegrzyn R.D., Chernova T. A., Müller S., Newnam G.P., Winslett P. A., WittichK.B., Wilkinson K.D., Chernoff Y.O. Hsp70 chaperones as modulators of prion life cycle: noveleffects of Ssa and Ssb on the Saccharomyces cerevisiae prion [PSI+] // Genetics.

2005. Т. 169. № 3.С. 1227–42.10. Alper T., Cramp W.A., Haig D.A., Clarke M.C. Does the agent of scrapie replicate withoutnucleic acid? // Nature. 1967. Т. 214. № 5090. С. 764–6.11. Anderson P., Kedersha N. Stress granules: the Tao of RNA triage // Trends Biochem. Sci. 2008.Т. 33. № 3. С.

141–50.12. Atkinson G.C., Baldauf S.L., Hauryliuk V. Evolution of nonstop, no-go and nonsense-mediatedmRNA decay and their termination factor-derived components // BMC Evol. Biol. 2008. Т. 8. № 290.13. Bagriantsev S.N., Gracheva E.O., Richmond J.E., Liebman S.W.

Variant-specific [PSI+]infection is transmitted by Sup35 polymers within [PSI+] aggregates with heterogeneous proteincomposition // Mol. Biol. Cell. 2008. Т. 19. № 6. С. 2433–43.14. Bailleul P.A., Newnam G.P., Steenbergen J.N., Chernoff Y.O. Genetic study of interactionsbetween the cytoskeletal assembly protein Sla1 and prion-forming domain of the release factorSup35 (eRF3) in Saccharomyces cerevisiae // Genetics.

1999. Т. 153. № 1. С. 81–94.15. Bano D., Zanetti F., Mende Y., Nicotera P. Neurodegenerative processes in Huntington’sdisease // Cell Death Dis. 2011. Т. 2. С. e228.16. Bateman D.A., Wickner R.B. The [PSI+] prion exists as a dynamic cloud of variants // PLoSGenet. 2013. Т. 9. № 1. С. e1003257.10617.

Baxa U. Structural basis of infectious and non-infectious amyloids // Curr Alzheimer Res.2008. Т. 5. № 3. С. 308–318.18. Baxa U., Keller P.W., Cheng N., Wall J.S., Steven A.C. In Sup35p filaments (the [PSI+] prion),the globular C-terminal domains are widely offset from the amyloid fibril backbone // Mol.Microbiol. 2011. Т. 79. № 2. С. 523–32.19. Blanco L.P., Evans M.L., Smith D.R., Badtke M.P., Chapman M.R. Diversity, biogenesis andfunction of microbial amyloids // Trends Microbiol.

2012. Т. 20. № 2. С. 66–73.20. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities ofprotein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. Т. 72. С. 248–54.21. Bradley M.E., Edskes H.K., Hong J.Y., Wickner R.B., Liebman S.W. Interactions among prionsand prion “strains” in yeast // Proc. Natl. Acad. Sci. U.

S. A. 2002. Т. 99 Suppl 4. С. 16392–9.22. Bradley M.E., Liebman S.W. The Sup35 domains required for maintenance of weak, strong orundifferentiated yeast [PSI+] prions // Mol. Microbiol. 2004. Т. 51. № 6. С. 1649–59.23. Bremer J., Baumann F., Tiberi C., Wessig C., Fischer H., Schwarz P., Steele A.D., Toyka K. V,Nave K.-A., Weis J., Aguzzi A. Axonal prion protein is required for peripheral myelin maintenance //Nat.

Neurosci. 2010. Т. 13. № 3. С. 310–8.24. Brown J.C.S., Lindquist S. A heritable switch in carbon source utilization driven by an unusualyeast prion // Genes Dev. 2009. Т. 23. № 19. С. 2320–32.25. Brum J.R., Steward G.F. Morphological characterization of viruses in the stratified watercolumn of alkaline, hypersaline Mono Lake // Microb. Ecol. 2010. Т. 60. № 3. С. 636–43.26.

Chabelskaya S., Kiktev D., Inge-Vechtomov S., Philippe M., Zhouravleva G. Nonsensemutations in the essential gene SUP35 of Saccharomyces cerevisiae are non-lethal // Mol. Genet.Genomics. 2004. Т. 272. № 3. С. 297–307.27. Chacinska A, Szczesniak B., Kochneva-Pervukhova N. V, Kushnirov V.V., Ter-AvanesyanM.D., Boguta M. Ssb1 chaperone is a [PSI+] prion-curing factor // Curr.

Genet. 2001. Т. 39. № 2. С.62–7.28. Chang H.-Y., Lin J.-Y., Lee H.-C., Wang H.-L., King C.-Y. Strain-specific sequences requiredfor yeast [PSI+] prion propagation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. Т. 105. № 36. С. 13345–13350.29. Chapman M.R., Robinson L.S., Pinkner J.S., Roth R., Hammar M., Normark S., Hultgren S.J.Role of Escherichia coli curli operons in directing amyloid fiber formation // Science. 2002. Т. 295.№ 5556. С. 851–855.30. Chen B., Bruce K.L., Newnam G.P., Gyoneva S., Romanyuk A. V, Chernoff Y.O.

Genetic andepigenetic control of the efficiency and fidelity of cross-species prion transmission // Mol. Microbiol.2010. Т. 76. № 6. С. 1483–99.31. Chen B., Newnam G.P., Chernoff Y.O. Prion species barrier between the closely related yeastproteins is detected despite coaggregation // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2007. Т. 104. № 8. С.2791–6.32. Chernoff Y.O., Derkach I.L., Inge-Vechtomov S.G.

Multicopy SUP35 gene induces de novoappearance of psi-like factors in the yeast Saccharomyces cerevisiae // Dokl. Akad. Nauk SSSR.1993. Т. 24. С. 268–270.33. Chernoff Y.O., Lindquist S.L., Ono B., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Role of thechaperone protein Hsp104 in propagation of the yeast prion-like factor [psi+] // Science. 1995.

Т.268. № 5212. С. 880–4.10734. Chernoff Y.O., Newnam G.P., Kumar J., Allen K., Zink A. D. Evidence for a protein mutator inyeast: role of the Hsp70-related chaperone ssb in formation, stability, and toxicity of the [PSI]prion // Mol. Cell. Biol. 1999. Т. 19. № 12. С. 8103–12.35. Chernova T. A., Wilkinson K.D., Chernoff Y.O. Physiological and environmental control ofyeast prions // FEMS Microbiol. Rev. 2013. С.

1–19.36. Chernova T. А, Romanyuk A. V, Karpova T.S., Shanks J.R., Ali M., Moffatt N., Howie R.L.,O’Dell A., McNally J.G., Liebman S.W., Chernoff Y.O., Wilkinson K.D. Prion induction by theshort-lived, stress-induced protein Lsb2 is regulated by ubiquitination and association with the actincytoskeleton // Mol. Cell. 2011. Т. 43.

№ 2. С. 242–52.37. Chien P., DePace A.H., Collins S.R., Weissman J.S. Generation of prion transmission barriersby mutational control of amyloid conformations // Nature. 2003. Т. 424. № 6951. С. 948–51.38. Chien P., Weissman J.S. Conformational diversity in a yeast prion dictates its seedingspecificity // Nature. 2001. Т. 410. № 6825. С. 223–227.39. Citron M.

Alzheimer’s disease: strategies for disease modification // Nat. Rev. Drug Discov.2010. Т. 9. № 5. С. 387–98.40. Claessen D., Rink R., Jong W. De, Siebring J., Vreugd P. De, Boersma F.G.H., Dijkhuizen L.,Wo H.A.B. A novel class of secreted hydrophobic proteins is involved in aerial hyphae formation inStreptomyces coelicolor by forming amyloid-like fibrils // Genes Dev.

2003. Т. 17. С. 1714–1726.41. Collins S.R., Douglass A., Vale R.D., Weissman J.S. Mechanism of prion propagation: amyloidgrowth occurs by monomer addition // PLoS Biol. 2004. Т. 2. № 10. С. e321.42. Cosson B., Couturier A., Chabelskaya S., Kiktev D., Inge-Vechtomov S., Philippe M.,Zhouravleva G. Poly(A)-binding protein acts in translation termination via eukaryotic release factor3 interaction and does not influence [PSI+] propagation // Mol.

Cell. Biol. 2002. Т. 22. № 10. С.3301–3315.43. Coustou V., Deleu C., Saupe S., Begueret J. The protein product of the het-s heterokaryonincompatibility gene of the fungus Podospora anserina behaves as a prion analog // Proc. Natl. Acad.Sci. U. S. A. 1997. Т. 94. № 18. С. 9773–8.44. Cox B., Ness F., Tuite M. Analysis of the generation and segregation of propagons: entities thatpropagate the [PSI+] prion in yeast // Genetics. 2003. Т. 165.

№ 1. С. 23–33.45. Cox B.S. [PSI+], a cytoplasmic supresor of super-supressor in yeast // Genetics. 1964. С. 505–521.46. Cox B.S., Tuite M.F., McLauchlin C. The psi factor of yeast: a problem in inheritance // Yeast.1988. Т. 4.

С. 159–178.47. Cox B.S., Tuite M.F., Mundy C.J. Reversion from suppression to nonsuppression in SUQ5[psi+] strains of yeast: the classificaion of mutations // Genetics. 1980. Т. 95. № 3. С. 589–609.48. Crick F.H. Codon--anticodon pairing: the wobble hypothesis // J. Mol. Biol. 1966. Т. 19. № 2.С. 548–55.49. Czaplinski K., Ruiz-Echevarria M.J., Paushkin S. V., Han X., Weng Y., Perlick H. A., DietzH.C., Ter-Avanesyan M.D., Peltz S.W. The surveillance complex interacts with the translation releasefactors to enhance termination and degrade aberrant mRNAs // Genes Dev. 1998. Т. 12. № 11.

С.1665–1677.50. Debets A.J.M., Dalstra H.J.P., Slakhorst M., Koopmanschap B., Hoekstra R.F., Saupe S.J. Highnatural prevalence of a fungal prion // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2012. Т. 109. № 26. С. 10432–10437.10851. Decker C.J., Parker R. P-bodies and stress granules: possible roles in the control of translationand mRNA degradation // Cold Spring Harb. Perspect.

Свежие статьи
Популярно сейчас
Почему делать на заказ в разы дороже, чем купить готовую учебную работу на СтудИзбе? Наши учебные работы продаются каждый год, тогда как большинство заказов выполняются с нуля. Найдите подходящий учебный материал на СтудИзбе!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
5258
Авторов
на СтудИзбе
420
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее