Диссертация (Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae), страница 23
Описание файла
Файл "Диссертация" внутри архива находится в папке "Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae". PDF-файл из архива "Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "биология" из Аспирантура и докторантура, которые можно найти в файловом архиве СПбГУ. Не смотря на прямую связь этого архива с СПбГУ, его также можно найти и в других разделах. , а ещё этот архив представляет собой кандидатскую диссертацию, поэтому ещё представлен в разделе всех диссертаций на соискание учёной степени кандидата биологических наук.
Просмотр PDF-файла онлайн
Текст 23 страницы из PDF
Agents that cause a high frequency of genetic change from[psi+] to [psi-] in Saccharomyces cerevisiae // Genetics. 1981. Т. 98. № 4. С. 691–711.204. Tyedmers J., Madariaga M.L., Lindquist S. Prion switching in response to environmentalstress // PLoS Biol. 2008. Т. 6. № 11. С. e294.205. Tyedmers J., Treusch S., Dong J., McCaffery J.M., Bevis B., Lindquist S. Prion inductioninvolves an ancient system for the sequestration of aggregated proteins and heritable changes inprion fragmentation // Proc.
Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2010. Т. 107. № 19. С. 8633–8.206. Uptain S.M., Sawicki G.J., Caughey B., Lindquist S. Strains of [PSI(+)] are distinguished bytheir efficiencies of prion-mediated conformational conversion // EMBO J. 2001. Т. 20. № 22. С.6236–45.207. Valouev I. A., Kushnirov V. V., Ter-Avanesyan M.D. Yeast polypeptide chain release factorseRF1 and eRF3 are involved in cytoskeleton organization and cell cycle regulation // Cell Motil.Cytoskeleton.
2002. Т. 52. № 3. С. 161–73.208. Verges K.J., Smith M.H., Toyama B.H., Weissman J.S. Strain conformation, primary structureand the propagation of the yeast prion [PSI+] // Nat. Struct. Mol. Biol. 2011. Т. 18. № 4. С. 493–9.209. Volkov K. V., Aksenova A.Y., Soom M.J., Osipov K. V., Svitin A. V., Kurischko C., Shkundina117I.S., Ter-Avanesyan M.D., Inge-Vechtomov S.G., Mironova L.N. Novel non-Mendelian determinantinvolved in the control of translation accuracy in Saccharomyces cerevisiae // Genetics.
2002. Т. 160.№ 1. С. 25–36.210. Wach A., Brachat A., Pöhlmann R., Philippsen P. New heterologous modules for classical orPCR-based gene disruptions in Saccharomyces cerevisiae // Yeast. 1994. Т. 10. № 13. С. 1793–808.211. Wang C., Liu X., Wei B. Mitochondrion: an emerging platform critical for host antiviralsignaling // Expert Opin. Ther. Targets. 2011. Т. 15. № 5. С.
647–665.212. Wang W., Czaplinski K., Rao Y., Peltz S.W. The role of Upf proteins in modulating thetranslation read-through of nonsense-containing transcripts // EMBO J. 2001. Т. 20. № 4. С. 880–890.213. Welinder C., Ekblad L. Coomassie staining as loading control in Western blot analysis // J.Proteome Res. 2011. Т. 10. № 3.
С. 1416–9.214. Wickner R.B. [URE3] as an altered URE2 protein: evidence for a prion analog inSaccharomyces cerevisiae // Science. 1994. Т. 264. № 5158. С. 566–9.215. Wickner R.B., Edskes H.K., Bateman D. A., Kelly A.C., Gorkovskiy A., Dayani Y., Zhou A.Amyloids and Yeast Prion Biology // Biochemistry. 2013.216. Wickner R.B., Masison D.C., Edskes H.K. [PSI] and [URE3] as yeast prions // Yeast. 1995. Т.11.
№ 16. С. 1671–85.217. Wilcoxon F. Individual comparisons by ranking methods // Biometrics. 1945. Т. 1. С. 80–83.218. Wilczynska A., Aigueperse C., Kress M., Dautry F., Weil D. The translational regulator CPEB1provides a link between dcp1 bodies and stress granules // J. Cell Sci. 2005. Т. 118. № Pt 5. С. 981–92.219. Wilson P.G., Culbertson M.R. SUF12 suppressor protein of yeast. A fusion protein related tothe EF-1 family of elongation factors // J. Mol. Biol. 1988. Т. 199. № 4. С.
559–73.220. Zhou P., Derkatch I.L., Liebman S.W. The relationship between visible intracellular aggregatesthat appear after overexpression of Sup35 and the yeast prion-like elements [PSI(+)] and [PIN(+)] //Mol. Microbiol. 2001. Т. 39. № 1. С. 37–46.221. Zhou P., Derkatch I.L., Uptain S.M., Patino M.M., Lindquist S., Liebman S.W. The yeast nonMendelian factor [ETA+] is a variant of [PSI+], a prion-like form of release factor eRF3 // EMBO J.1999. Т. 18.
№ 5. С. 1182–91.222. Zhouravleva G., Alenin V., Inge-Vechtomov S., Chernoff Y. To stick or not to stick: priondomains from yeast to mammals // Resent Res. Devel. Mol. Cell. Biol. 2002. Т. 3. С. 185–218.223. Zhouravleva G., Frolova L., Goff X. Le, Guellec R. Le, Inge-Vechtomov S., Kisselev L.,Philippe M. Termination of translation in eukaryotes is governed by two interacting polypeptidechain release factors, eRF1 and eRF3 // EMBO J.
1995. Т. 14. № 16. С. 4065–4072.11810.БЛАГОДАРНОСТИВыражаю глубокую благодарность моему научному руководителю ГалинеАнатольевне Журавлевой за чуткое руководство, методические советы, а также запомощь в планировании экспериментов и написании диссертации.Я хочу поблагодарить Андрея Вилховича Каяву, который вместе с ГалинойАнатольевной Журавлевой был идейным инициатором представленной работы.ХочувыразитьблагодарностьПолинеБорисовнеДроздовой,ОлегуВитальевичу Тарасову, а также Андрею Григорьевичу Матвеенко за плодотворноеобсуждение результатов работы. Также я хочу поблагодарить ЛюдмилуНиколаевну Миронову и весь коллектив лаборатории физиологической генетикиза поддержку и теплое отношение.Отдельно я благодарю Полину Борисовну Дроздову и Ольгу ВасильевнуБондареву за критическую оценку текста диссертации.За предоставленные материалы для работы я хочу поблагодарить ГалинуАнатольевну Журавлеву, Вадима Валерьевича Щепачева, Андрея СергеевичаБорхсениуса,АндреяГригорьевичаМатвеенко,МихаилаДавидовичаТер-Аванесяна и Юрия Олеговича Чернова.
Также за помощь в рядеэкспериментовхочувыразитьсвоюпризнательностьПолинеБорисовнеДроздовой (получение штаммов с делецией гена RNQ1), а также студентам ишкольникам, работавшим вместе со мной: Елене Дмитриевне Широколобовой(эксперименты по изучению влияния сочетаний аллелей sup35KK на стабильностьприона[PSI+]),стабильностиНинеПавловнеагрегатовТрубицинойSup35p),(исследованиетермическойГенриховнеБесединойЕлизавете(количественная оценка эффективности нонсен-супрессии в штаммах, несущихмутации sup35KK) и Дарье Вадимовне Лихолетовой (исследование зависимостиэффектов мутаций от [PIN+]-статуса клетки).Яглубокомолекулярныхпризнателениклеточныхсотрудникамтехнологий»ресурсногоСПбГУцентраАлексею«РазвитиеЭльвиновичуМашарскому за секвенирование, Максиму Германовичу Воробьеву и Николаю119Анатольевичу Костину за помощь при работе за электронным микроскопом, атакже директору центра Павлу Александровичу Зыкину за отзывчивость и доступк высококлассному оборудованию.Также я хочу поблагодарить Игоря Игоревича Киреева, Рустема ЭдуардовичаУзбекова, Светлану Анатольевну Галкину, Варвару Владимировну Ященко иМихаила Дмитриевича Воронцова за помощь и содействие в освоении методовэлектронной микроскопии.В завершение я благодарю своих родственников: Елену Юрьевну иАлександра Борисовича Бондаревых, Юрия Михайловича Юровского, а такжесупругу Ольгу Васильевну за постоянную и неоценимую поддержку..
