Каппуччинелли - Подвижность живых клеток - 1982 (947289), страница 14
Текст из файла (страница 14)
Специфические точки роста актиновых филаментов обнаружены в семенных клетках М11у1из и Е1ти1из, а также при формировании кишечных ворсинок [150); вполнд возможно, что они есть и во многих других объектах. Действительно, в немышечных клетках часто видно, что микрофиламенты прикреплены к определенным точкам клеточной мембраны, однако пока неясно, управляют ли эти точки сборкой микрофиламентов или же прикрепление к ним происходит уже после. 3.9. Как микрофиламенты генерируют движение? Микрофиламенты могут генерировать движение двумя различными способами: путем скольжения — согласно этому механизму актиновые и миозиновые нити скользят друг относительно друга — или же просто путем сборки и дезагрегации пучков микрофиламентов. Опять мы сталкиваемся с удивительным соответствием между системой микрофиламентов и системой микротрубочек: обе системы генерируют движение, одними и теми же способами.
Это представляет интерес с эволюционной точки зрения, поскольку указывает на то, что системы, которые возникли, по-видимому, независимо друг от друга, решили проблему генерации движения одинаково, хотя и с помощью различных материалов. Модель скольжения микрофиламентов, описывающая зависимые от актомиозина движения немышечных клеток, исходит из данных о сокращении мышц, модель которого можно применить с незначительными модификациями к микрофиламентам. В немыщечных клетках такая система подвижности состоит из актиновых микрофиламентов, один конец которых прикреплен к каким-либо структурам клетки (к клеточной мембране, мнкротрубочкам нли другим органеллам), а другой конец свободен; между свободными концами двух противолежащих актиновых микрофиламентов находятся биполярные миозиновые нити. Когда два противолежащих актнновых филамента скользят вдоль миозиновой нити, их свободные концы сближаются, а закрепленные концы тянут за собой те структуры, к которым они присоединены.
В мышцах все это происходит в структурах, специально предназначенных для генерации движения (саркомерах). Саркомер состоит из двух пучков актиновых нитей (они прикреплены к Л-мембранам, ограничивающим саркомер) с миозиновыми нитями между ними. В результате скольжения нитей саркомер укорачивается, что соответствует сокращению мышцы. В немышечных клетках такое скольжение приводит к сближению структур, к которым прикреплены противоположные концы микрофиламентов (рис. 3.19).
Рассмотрим теперь, как же при взаимодействии актиновых и миозиновых нитей возникает скольжение. Инициатором является миозин, точнее головки его молекулы, где находятся центры АТРазной активности. Миозиновые головки отличаются большим сродством КАТР, и при его избытке каждая головка связывает одну мо- 33 3. Системы подвижности зукариотических клеток 3. Системы подвижности зукариотических клеток 83 вюлстая нить Гтаозин! ! так коя пить Гактия! х-властапка ь1-актовая орзанелла клеточная кФ~ — — ьФььв ~/темарапа молекула маозивп ! Рис.
3.!9. Модели взаимодействия актнна и миознна. Вверху; в мышке; посередине и внизу; в немышечных клетках. лекулу АТР. Связав АТР, миозиновая головка сразу же переходит в активированное состояние с высоким сродством к актину и прикрепляется к одной из актиновых субъединиц ближайшего микрофиламента. Связывание с актином немедленно вызывает гидролиз АТР, за счет выделившейся при этом энергии головка поворачивается на небольшой угол, что немного перемещает актиновый филамент, к которому головка прикреплена.
При утилизации новых порций АТР такой цикл повторяется многократно, скольжение становится заметным. Мы привели весьма упрощенное описание процессов, связанных с актомиозинзависимой сократимостью мышечных волокон. Более полное описание читатель найдет в другой книге этой же серии (К. М. 31пппопз „Мпзс!е Соп1гасВоп"). Этот основной механизм взаимодействия актина и миозина можно, по-виднмому, распространить также и на немышечные клеточные системы. 3.10. Регуляция скольжения белками микрофиламентов В мышечных клетках актиновые нити содержат (кроми актнна) два регуляторных белка — тропомиозин и тропонин, благодаря которым скольжение чувствитель- но к концентрации ионов Саз+. Связывание комплекса миозин — АТР с актином возможно только в присутствии Са'+, т.
е. Са'+ служит регулятором мышечного сокращения. Концентрация Са'+ внутри саркомеров регулируется высвобождением его из саркоплвзматического ретнкулума прн деполяризации мембраны (411. Если мы хотим перенести наши представления о сокращении мышц на немышечные клетки, вполне можно представить, что взаимодействие между актиновыми филаментами и биполярными миозиновыми нитями регулируется'таким же способом.
К сожалению, не удается показать, что в немышечных клетках миозиновых нитей много (за исключением некоторых особых случаев, например, в тромбоцитах). Это не исключает, однако, того, что они есть, но просто не видны в электронный микроскоп из-за малой длины или потому, что рассеяны по препарату. Тот факт, что миозин действительно присутствует в микрофиламентах животных клеток, был продемонстрирован .с помощью антител к миозину, меченных флуоресцеином (48). Возможно также, что в немышечиых клетках миозиновые молекулы существуют не в виде типичных нитей с выступающими головками', а просто как двуглавые мономеры, сохраняющие способность связывать актиновые микрофилзменты. Другая модель, которую предложили Марута и Кори (95], предполагает, что одиночныд миозиновые молекулы присоединены к актиновому филаменту стержневыми участками тяжелых цепей, так что свободные головки могут взаимодействовать с соседними актиновыми филаментами.
В этом случае подвижность обеспечивалась бы непосредственно скольжением двух актнновых микрофиламентов друг относительно друга, т. е. так, как скользят микротрубочкн в ресничках и жгутиках. Согласно этой модели, одноглавый миозин, который, по-видимому, не способен образовывать биполярные нити (как, например, миозин 1 Асан()таптоеда), тоже мог бы участвовать в генерации движения (см. рис.
8.19). Поскольку подвижность зависит от взаимодействия ' Не исключено, что такие нити могут самоорганизовываться по мере надобности. — Прим. рвд. перевода. 84 3. Системы подвижности аукариотических клеток 3. Системы подвижиости аукариотических клеток 83 актина и миозина, факторы, регулирующие это взаимодействие, можно рассматривать как регуляторы клеточной подвижности. В мышечных клетках управление сокращением осуществляется с помощью ионов Са'+ и системы тропомиозип — тропонин, связанной с актиновыми нитями.
В немышечных клетках регуляция еще недостаточно изучена. Ясно, однако, что в клетках различных типов может быть много разных регуляторных систем — одни из иих основаны на действии Сат+, а другие реализуют другие механизмы. Фермеитативная активность при взаимодействии очищенных препаратов актина и миозина из немышечных клеток не зависит, как правило, от концентрации Са'+, однако известны примеры Са'+-чувствительной АТРазной активности актомиозина из тканей мозга, из лейкоцитов, тромбоцнтов и плазмодия миксомицета Рйуяагит Ро!усер(та!ит (32). Чувствительность к Са'+ можно определить, регистрируя сокращение актомиозиновых нитей в клеточных экстрактах (это сделано на амебах и некоторых других клетках). Данные 1п уого о подвижности, чувствительной к Са'+, в которой участвуют микрофиламенты, получены при исследовании токов цитоплазмы у АтоеЬа рго!еия, Сйаоя саго!!лепя!я и Рйуяагит, а также АТР-зависимого сокращения изолированных полосок щеточной каемки кишечного эпителия [98, 156).
В мьцпечных клетках сокращение регулируется Са'+- связывающим белком системы тропомиозин — тропонин, поэтому некоторые исследователи искали подобные белки и в немышечных клетках. Белки, подобные тропомиозину, удалось найти в тромбоцитах, в тканях мозга, в поджелудочной железе и в культуре фибробластов мышц; Са'+-связывающий белок, похожий иа тропонии мышц, недавно выделили из мозга куриных эмбрионов. Белки, придающие актомиозиновому комплексу чувствительность к Са'+, выделены из Рйуяагигп и О!с!роя!е!!ипт, однако эти данные нуждаются в дальнейшей проверке, Наряду с кальциевой регуляцией, несомненно, существуют и другие регуляторныд системы, контролирующие взаимодействие актнна и миозина. Одной из них может быть регуляция фосфорилирования миозина.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
