1625915648-5ed1152c004edfe493dad6e5388afaf3 (843956), страница 20
Текст из файла (страница 20)
Фсрмшмы молекулы белка, гак что ферме>гг(знзим) можно о> !редел ить как белковый катализап)р. (Хотя кзг ии гичс<.кой активиогтыо облзлакл. Некоп>рыс м(шекулы Р1!К, кол нчсс гво реакций, к(>торые они ка галнлнрчют, очень чало, и мы бул(ГЫ относил терм!ш «фермент» илн <.Ямим» только к белковым катализаторам.) Для ТОГО ')тОбы фчикц1ин!НРОвзть, ()и'рчснты дОлжны входить в контакт с рса! ентамн, которые в реакци- ях, огущсствляемых ф(рмснтами, называются субстратами.
( убгтраты связывакнся с фсрмснтаьш, образуя фермент субстратнь)й к(ви>лекс. ко>орыЙ расиадщ Г(51. оснобождая нролукты и фермент,!'сакина между фср. ч(нтом и субе грш ом чожст быть оиисана (лсдчкяцнм образом: 1) кОНИС рщ>кцш< ферме!м ОсВобождз(тс5! Для ТОГО, чтобы пронес) и тч жс самчк> реакции> со сл(лук>щимн молекулами субстрата.
Оумчарным аффектом являетгя ускорение превра>ценна субстрата в иролукт лод лсйствн< и фермента, который испол!чуется как катализатор. Отметим. что фермент увсличиваел скорость как прямой, так и обратной 1>вакцин и нс изменяет достигзсмщ* в итоге химическое равновесие. 1хцн)модейгтвие между субстратом и ферьн итом характеризуется иараметрал!и, о)шсаиными выше для процесса связывашш лшаила со связынзинцим учасл ком белка: специфичность, сродство, к< шкуренцня и насыщение.
Область фермента, с которой связывается суб(тра<. Называется активным центром ( Термин, зквиВале!Ггнь>й гвязываюн(ск(у участку»). Формафсрмснта в области актив)юго центра якляется олн>вой сто хил)ич()скОЙ слецифичности, )их*кольку фо1в!а зк п)вно<т> центра коынлеыен>арна (1)орх!( субстрата (рис. 3.8). Ьв 1е Рис. 3.8. связывание субстрата с активным центром Фермента катализирует образование продуктов ! а(>л низ '.!.>! Карактеристика ферментов с фермшггы в конечном ито>е не лрстер)и)вак>т химических изменений вследствие реакций, к(жорые онн катализнруют гязыпанщ субстрата с активным иещ ром фс[жп и ! а харак н ризуеггя (гми же парам((рами — химическая гпецнфичисч ть, 1 сролстпп, кинк) р(>шп51 и насы1аенис, чтп и связыВВШ1с лн>зила с бклком.
3. Ферл(ент увеличивает скорость хичычЕСКой рсакЦин, ип не сбсспе и)ВВЕт ПрОтЕКапие тОй Реакции, которая не происходит в его отсутс'гвие. 4. Гйсрм( и> увс)и щпзст гкорпсггь н прямой, и пбратнлй хиыич( слих [накний и ш изменяет хииичеслп(о разносы ия, котср(х' В конзе кпниоп лослиастся. Ои (олько увсличивзег скорость. г которой зто рзвиопс('пс наступа('1 Кофакторы н — гн й)-гн ция г Реа ндцн-н н,-гн Рис Ззи Коферменты НАД и ФАД используются для переноса двух атомов водорода ст одной реакции к другси В этом процессе свобцциые от водорода формы ксферментоа регеиерируются фг>)>ы)л К 2Н ', кофермент — — + К > кофермент 2В В типичной клетке существу(ж ирим(рно (000 различных ферментов, каждый нз которых способен катали:ицхшать рзчличньи химическ!и рсакц(щ. !1азваиия ферм(итон в основном образун)тся нутом лобавжншя суффикса (аз» к иззпани!о губстрзгз или типа реакции.
Каэт!яи:и!русл)ой ферментом. Иаирим(р, реакция, в к(лорой утолю>ая кислота расиала(тгя ло двуокиси углерода и волы, катализирустся карбоанп>лразой. КиГщии!И1сская ак) НВнОсз! ()>(рл>сита ыОЖ(-Г быт! очень б>ольн!Ой. 11аиримср, единственная молекула карбоаигилразь! может катализщкищы иренращенис примерно 100000 л>олгкул субе!рата В иролукгы в течение 1 с. Огновиьи характеристики ферм(итон перечислены н табл. 3.'[.
[т[ногис ферменты нсактиниы ири отсутстнии небольших колич(с гп дру>.их гоединсии!1, )шзьш и мых кофакторами. В некоторых случаял кофакпм>рами являются слсловыс количества таких металлов, как л!агний, желе ю, цинк или мель, их связывание с фермент(>м и )мел яст кОифорыацик! (!)ц)м( нта так, 'ГН1 Ои ЫО- жет Взаимолсйгтвона)ь с субстратом 0)то форл(а аллостерич(ской молул>ищи). 1[оскольку лщиь несколько молекул фс[жн нта >и обходнмо лля того, чтобы кзталищцщнать иревр ццсние бо>и,ших количеств субгтрата в иролукт, >нболыиил колич(ств металла лостгочио лля иолдсржания фсрментатипной активное'ти. В друГих слу'ишх кс)(!)зктОрами явл5НОття ОКГаничсские молекуль), к(порыв иряли> участвук>т в реакции как один из суб>стра.гов.
В таких случаях кофактор называетгя кофермснтом. ([)( рменты, иужлак)ши( ся в коферлн>нтзх, катализирук>т р(акции, в когорь!х иеслолько атомон[наирил(ср. водород, ацстильиая или ме гиль. иая Групиы) лнбх) ((ндиш!Н>тс51 с ('убстрзтол(, либо удаляются от него. Ваириы(р: ГЛАВА 3. Активность белков и клеточный метаболизм $5 От обычном> субстрата коф(рм(нт отличае'1 (го дальнейшая сульбз. В наин>м примере Лна атома нолорода. которы( иерсщнятся иа ко([нрл(ент, лниут быгь затем исрснссены от кофермента к другому субстр(н'у, что об(сисч и г работу яру п>го фермента. 2[та вторая [хакция ирш>ращает коф(рл!Сит в исхолиук) форму, !Нк мо он становится способным иринимат! лна атома водорода [рис. 3.9). Елщк.твсиная молекула кофсрмснтз може).
быть иси(ыьзована г!Новь и вновь лля и(р(но(а лишеку парных фрагментон от одной р! акции к другой. '!аким образом, как и в случае с металлическими кофакторами. лишь н(болыии(. колиячсства ки[нрментов необходимы лля иоллсржзиия ф( рл(ситативных реакций, в которых оии )частит»>т. Кофермшггы являклтя ирои((волиьыи( нескольких членов специального клас(з иостуиааиц>гл с нишей веществ, называемых питал(инами. [!(и!рилир, коферменты [1Л,! [никотинами>(гы!Сниилинуклсоти(1, (чЛГ) ) и ФЛЛ (флавииалсниндииукп(отцу(, РЛ[)") (сл> рш. 3.9) иро!!схол5!!' О!' Витаыи)и)н Груни(1 В: (п(анина (ш!котиновои кислоты) и рибофлавииз с(ипвситвеино.
Кзк мы увидим, они и гракл нажнук> [>(>зи и:энср( ! ! Ическом мстаболизыс, обсси("щиая перенос водорода от одного субе(рата к лру!Ол!у. Концентрация фермента Фермеитативиая активность з у О е О. .л е О О О с) О О О л О О О. О с> Концентрация субстрата К<к >центреция субстрата 56 РАЗДЕЛ 1. Основы молекулярно-клеточной физиологии 3.2.3. Регуляция ферментатиеных реакций Скорое)ь фсрмсигзтивных реакций ззви<ит от конц<чп рации гуйстрзтз и от коши"нгрш(ии и активности фсрмситз, к и злизирующгго рсзкцию.!1оскольку гсмисратура тела обычно иоддерживзгтся почти >и>СТОЯ>>ИОД. СЕ! >ЮЛИН('ПИС НС 3>СИОЛ> ЗГМТС51 НСИОСРСД("!В(иио для изменения скоростей метзйоличсских рсзкш!й. Увели >сн>» тем>ирзтуры плз ироисход>п. ири лихорздк(, 3 также (х>круг л>ь<33>сч>>о<3 ткз>!н во время выполнения фи шчсских упрзжиеинй и приводит к увсличсишо гкорости вс< х метайоличсских рсзкций в тканях.
Концентрация субстрата Ко<33(снтр>>иия суйстрзтз мохи г варьироваться ири воздг>итпии факторов, которьк. И,ци ш>ют ззпзсы суйстрзга снаружи клен<и. 11зир><мер, концентрация суй<тратз в крови меняется йлз> одарн иерем< не ди(ты или скорости его всзсь<нания из желудочно-кии>е инно тракта. Крол>е пм о, вход субстрата в клетку через плз)- мспическук> мембрзиу может ко>пролнровзтьгя с иомощьх> различных мехзиизмов. Внутриклсточнзя концентрация су(хтр>>тз также мс>ше)ся с иомошьк> клеточных реакций, в которых < уйстр и либо утилизирушс>3 (и, тзким ойр<ыом, (.Го кои цен) рзцня снижги т< я), л><(м) сиитсзиру<т< я (и его концси грз>и<я в:лом случае возрастает) ( корнпп <1Х'рл>сит!<тнннь>х рсзкций ув<личив<>стс51 ио м('!х' ро<'тз ко>н>('>3'>'р>!3>ии <'уйстрз'!'33, кзк:по иокззз- нО из [ни»,1.10.
)$(л РОс1' иродОлжз<тся ло тсх ИОР, иокз скоро<ел реакции нс дос) ипи т мзксимумз. кото. рый осттются л<х'тоянным, несмотря нз дзльн< иии<. ИОВыии*ии(' КОнцеитрю<>ш су6('трдтз. Мзксимдльи351 < коросп достигает< я, когда ферм< нт становится насыщенным губстрзпш, т.с. когда активный центр каждой МОЛСКЪ Л Ы (!Х РМСНТЗ ЗЗ!ИЦ!Н>Х ТС53 МОЛЕКУЛОЙ ГУГ>С Г!»П 3.
11(хкОльку кОфсрмс>Г>ы (!)тики>и)>иц>ук)т 13 (н>р<д(н >инных химин(ских 1хгз«циях к>>к суйстрзты, изм<н(>- иия В кОицс1ГЛ»<ции ХОфс!жи'>Ггз тз>ок<' Вли51кп' ИЗ скорое>н рсз>(3(ий, кзк;>то иронсход>п и г обы н>!Хл>53 су6- и рзтзлш. Рис. 3.10 Скорость Ферменгвтиенсй реакции кек функция коп- центрвции субстрата 11рл любой конце!прации су<х">рата, вкл>очзя нзсь>- щзкии>и хо>ик итрзции, <ч<орость ферм< итзп<вных реакций может 6ыгь уз< ллч<чш зз сч<п роста коиц<чпрзцин <!х рмеитз. В <х>л>»3>33>>с)<к' мстзйоличегкнх реакций концентрация субстрата зизчи<сльио вь>ше, чем концентрация <!>< рме>па, ил>екнцсгося в и!(Дичин для кзгзлизз рсзкиии.
Таким ойр>ыом. сс>ш шило молекул ферм<'итз 1СВВзиВЗ<тг53, т(> В >!3»1 1>азЗ ув<'Л$<чивз<'тг51 кОли- ЧСС)'ВО 3>КТИВНЫХ ЦСНТРОВ, КОТОРЬИ' МОГ) Т ('85>З>НВЗТЬ субгц»>т, и и двз рз53 6ольш1. мол( к)л (т(ктрз13 6)/!сз ирсвра<цзп ся в продукт (рис. Х!1).