Диссертация (1152193), страница 20
Текст из файла (страница 20)
Extracellular acid protease from Rhizopus oryzae: purification andcharacterization / S. Kumar, N.S. Sharma, M.R. Saharanb, R. Singh // ProcBiochem. – 2005. – V. 40. – P. 1701–1705.112. Larcher G. A 33 kDa serine proteinase from Scedosporium apiospermum / G.Larcher, B. Cimon, F. Symoensa, G. Tronchin, D. Chabasse, J.P. Bouchara //Biochem J.
– 1996. – V. 315. – P. 119–126.113. Ifrij I.H. Production of neutral and alkaline extracellular proteases by thethermophilic fungus, Scytalidium thermophilum, grown on microcrystallinecellulose / I.H. Ifrij, Z.B. Ogel // Biotechnol Lett. – 2002. – V. 24. – P. 1107–1110.114. Merheb C.W. Partial characterization of protease from a thermophilic fungus,Thermoascus aurantiacus and its hydrolytic activity on bovine casein / C.W.Merheb, H.
Cabral, E. Gomes, R. Da-Silva // Food Chem. – 2007. – V. 104. –P. 127–131.115. Xiaoyun Su. Heterologous gene expression in filamentous fungi / Su Xiaoyun,G. Schmitz, M. Zhang, Roderick I. Mackie, I.K.O. Cann // Advances inApplied Microbiology. – 2012. – V. 81. – P. 1–61.116.
Lubertoz D. Development Aspergillus as a host for heterologous expression /D. Lubertoz, J.D. Keasling // Biotechnol Adv. – 2009. – V. 27(1). – P. 57–75132117. Punt P.J. Filamentous fungi as cell factories for heterologous proteinproduction / P.J.
Punt, N. van Biezen, A. Conesa, A. Albers, J. Mangnus, C.A.van den Hondel // Trends Biotechnol. – 2002. – V. 20(5). – P. 200–206.118. Nevalainen K.M. Heterologous protein expression in filamentous fungi / K.M.Nevalainen, V.S. Te’o, P.L. Bergquist // Trends Biotechnol. – 2005. – V.23(9).– P. 468–474.119.
Keranen K.M. Production of recombinant proteins in the filamentous fungusTrichoderma reesei / K.M. Keranen, M. Pentilla // Curr Opin Biotechnol. –1995. – V. 6(5). – P. 534–537.120. Visser H. Development of a mature fungal technology and production platformfor industrial enzymes based on a Myceliophthora thermophila isolate,previously known as Chrysosporium lucknowense / H. Visser, V.
Joosten, P. Pjet al. // Ind Biotechnol. – 2011. – V. 7(3). – P. 214–223.121. НиколаевИ.В.мицелиальнымСуперпродукциягрибомсекретируемойPenicilliumcanescens:бета-галактозидазыструктурагенаиконструкция мультикопийного продуцента / И.В. Николаев, О.Б. Беккер,В.А. Серебряный, А.М. Чулкин, Ю.П. Винецкий. // Биотехнология. – 1999.– №3. – C. 3–13.122. Vavilova E.A. Mechanism of overproduction of secreted enzymes in themycelial fungus Penicillium canescens / E.A. Vavilova, S.V.
Antonova, E.D.Barsukov, Y.P. Vinetsky // Appl Biochem Microbiol. – 2003. – V. 39(3). –P.:284–282.123. Vavilova E.A. Induction of the synthesis of endo-l,4-β-xylanase and βGalactosidase in the original and recombinant strains of the fungus Penicilliumcanescens / E.A. Vavilova, Y.P. Vinetsky // Appl Biochem Microbiol. – 2003.– V. 39(2). – P. 167–172.124. van Peij N.N. The transcriptional activator XlnR regulates both xylanolytic andendoglucanase gene expression in Aspergillus niger / N.N. van Peij, M.M.C.Gielkens, R.P. de Vries, J. Visser, L.H. de Graaff // Appl Environ Microbiol. –1998. – V.64. – P. 3615–3619133125. Mach R.L. Regulation of gene expression in industrial fungi: Trichoderma /R.L.
Mach, S. Zeilinger //Appl Microbiol Biotechnol. – 2003. V. 60. – P. 515–522.126. Патент №2238974 С2 РФ, C12N1/21, C12N15/00 C12N1/21, C12R1:80.ФрагментДНКмицелиальногогрибаPenicilliumverruculosum,кодирующий синтез секретируемой эндоглюканазы III и группа штаммовPenicillium canescens, синтезирующих эндоглюканазу III Penicilliumverruculosum,сконструированныхметодамитрансформацииигенетической инженерии на основе этого фрагмента ДНК / Е.А. Вавилова,Ю.П. Винецкий и др. Заявка № 2001124653/13 от 06.09.2001. Опубл.27.10.2004.127.
Серебряный В.А. Клонирование гена эндо-1,4-β-ксиланазы Penicilliumcanescens и получение мультикопийных штаммов / В.А. Серебряный, Е.А.Вавилова, А.М. Чулкин, Ю.П. Винецкий // Прикладная биохимия имикробиология. – 2002. – Т. 38. № 5. – С. 495–501.128. Волков П.В. Создание системы экспрессии генов в рекомбинантномштаммеPenicilliumcanescensнаосновепромоторагенаα-L-арабинофуранозидазы / П.В. Волков, А.М.
Рожкова, А.П. Синицын //Московскаямеждународнаянаучно-практическаяконференция"БИОТЕХНОЛОГИЯ: экология крупных городов", 15-17 Марта, Москва,2010. – С.318–319.129. РожковаА.МСозданиепродуцентовбиотехнологическиважныхферментов на основе рекомбинантного штамма гриба Penicilliumcanescens / А.М Рожкова, П.В. Волков, Е.А.
Кондратьева, А.Д.Сатрутдинов и др // Хранение и переработка сельхозсырья. – 2010. – № 7.– С. 37–39.130. Полыгалина Г.В. Определение активности ферментов. Справочник / Г.В.Полыгалина, В.С. Чередниченко, Л.В. Римарева. – М.: ДеЛи принт, 2003.– 375 с.134131. Food chemicals codex / Committee on food chemicals codex, Food andnutrition board, Institute of medicine, National academy of sciences. – 4th ed. –Washington: National Academy Press, 1996. – 882 p.132. ГОСТ20264.2-88.Препаратыферментные.Методыопределенияпротеолитической активности.
– Введ. 03.05.1988. – М: Государственныйкомитет СССР по стандартам, 1988. – 16 с.133. Sigmaquality control testprocedure.Enzymaticassay ofleucineaminopeptidase, microsomal (EC 3.4.11.2). – 1996. – Режим доступа:https://www.sigmaaldrich.com/content/dam/sigmaaldrich/docs/Sigma/Enzyme_Assay/l6007enz.pdf(датапоследнегообращения 08.11.2018)134. Синицын А.П. Биоконверсия лигноцеллюлозных материалов / А.П.Синицын, А.В. Гусаков, В.А.
Черноглазов. – М.: МГУ, 1995. – 144 с.135. Досон Р. Справочник биохимика / Р. Досон, Д. Элиот, У. Элиот, К. Джонс.М.: Мир, 1991. – 543 c.136. Инструкция по технохимическому и микробиологическому контролюспиртового производства / И.М. Абрамова, Г.В. Полыгалина / под ред.В.А. Полякова. – М.: ДеЛи принт, 2007. – 480 с.137. Sättler A. Temperature-gradient gel electrophoresis for analysis and screeningof thermostable proteases / A. Sättler, D. Riesner // Electrophoresis. – 1993. –V.
14(8). – P. 782–788.138. МарковА.В.Свойстваферментныхкомплексов,продуцируемыхмутантными штаммами Trichoderma reesei: дис. … канд. хим. наук:02.00.15, 03.00.23 / Марков Александр Владимирович. – М., 2003. – 201 с.139. Fischer M. Limiting factors for the enzymatic accessibility of soybean protein:Ph.D. Thesis / M. Fischer. – Wageningen University, The Netherlands, 2006.
–140 p.140. Marsman G.J.P. In vitro accessibility of untreated, toasted and extrudedsoybean meals for proteases and carbohydrases / G.J.P. Marsman, H. Gruppen,135A.J. Mul, A.G.J. Voragen // Journal of Agricultural and Food Chemistry. –1997. – №10. – P. 4088–4095.141. Kumar C.G. Microbial alkaline proteases: From a bioindustrial viewpoint /C.G. Kumar // Biotechnology Advances.
– 1999. – V. 17. – P. 561–594.142. Ellaiah P. A review on microbial alkaline proteases / P. Ellaiah // Journal ofScientific and Industrial Research. – 2002. – V. 61. – P. 690–704.143. Moure A. Fractionation and enzymatic hydrolysis of soluble protein present inwaste liquors from soy processing / A. Moure, H. Dominguez, J.C. Parajo // JAgr Food Chem. – 2005.
– V. 53(19). – P. 7600–7608.136ПРИЛОЖЕНИЯ137ПРИЛОЖЕНИЕ АИдентификация белков в образцах культуральной жидкоститрансформантов штамма P. canescens RN3-11-7 niaD-Рисунок – Электрофореграмма образцов культуральной жидкоститрансформантов (cl 3 и cl 9) штамма P. canescens RN3-11-7 niaD- с добавлениемингибиторов протеаз и безДля точной идентификации белков были вырезаны фрагменты геля(образцы №№ 1-7) и отданы на масс-спектрометрический анализ в ФИЦБиотехнологии РАН (ЦКП ИНБИ РАН).Дляидентификациибелковпомасс-спекрометрическимиспользовалась программа Mascot.Образец №1Protein View: ORYZ_ASPORAlkaline protease 1 OS=Aspergillus oryzae (strain ATCC 42149 / RIB 40) GN=alp1 PE=1 SV=2SwissProtDatabase:Score:107Expect:6.2e-07Nominal mass (Mr): 42546Calculated pI:5.95Aspergillus oryzae RIB40Taxonomy:Sequence similarity is available as an NCBI BLAST search of ORYZ_ASPOR against nr.Search parameterspeaklist.xmlMS data file:138даннымEnzyme:Trypsin: cuts C-term side of KR unless next residue is P.Mass values searched: 20Mass values matched: 9Protein sequence coverage: 45%Matched peptides shown in bold red.151101151201251301351401MQSIKRTLLLQEHTTWATNIEEIRKNEDVASAGEGTYAYVIAGKTYGIAKAINMSLGGGYITVAAIQKSNATPHIVGLSLGNALGAILPAVLGHQRSLERRGAYVEEDQIYYLVDSGVNVDHEKASILSVKVFSKAFNDAVENNRASFSNFGKYLAALENLDGAPVQETRRAATGGDLPVGIEDGLTTQKSAPEFEGRASKAYQGESSSTSVIAFEQGVLSVVVVDVFAPGQDPAAVTKRIKEEKLPGKYIVTRNYKINKFAAWGLGSISHKGNAAGGQHVDSLDGFNWAANDAAGNENSDAGILSAWIGSSSLATKDVVKDVFKPGIDEAKIYAGSFDDATIQQSTDYIYDTIGHGTHVSGTIVSKKRTSKAQTSPASAPDAATNTISGTSMKGSPNLLAYNОбразец № 2Protein View: ORYZ_ASPORAlkaline protease 1 OS=Aspergillus oryzae (strain ATCC 42149 / RIB 40) GN=alp1 PE=1 SV=2SwissProtDatabase:Score:64Expect:0.012Nominal mass (Mr): 425465.95Calculated pI:Aspergillus oryzae RIB40Taxonomy:Sequence similarity is available as an NCBI BLAST search of ORYZ_ASPOR against nr.Search parameterspeaklist.xmlMS data file:Enzyme:Trypsin: cuts C-term side of KR unless next residue is P.Mass values searched: 19Mass values matched: 6Protein sequence coverage: 25%Matched peptides shown in bold red.MQSIKRTLLLLGAILPAVLG151 QEHTTWATNI HQRSLERRGA101 EEIRKNEDVA YVEEDQIYYL151 SAGEGTYAYV VDSGVNVDHE201 IAGKTYGIAK KASILSVKVF251 AINMSLGGGY SKAFNDAVENNRASFSNFGK301 ITVAAIQKSNYLAALENLDG351 ATPHIVGLSL401 GNAAPVQETRRAATGGDLPVGIEDGLTTQKSAPEFEGRASKAYQGESSSTSVIAFEQGVLSVVVVDVFAPGQDPAAVTKRIKEEKLPGKYIVTRNYKINKFAAWGLGSISHKGNAAGGQHVDSLDGFNWAANDAAGNENSDAGILSAWIGSSSLATKDVVKDVFKPGIDEAKIYAGSFDDATIQQSTDYIYDTIGHGTHVSGTIVSKKRTSKAQTSPASAPDAATNTISGTSMKGSPNLLAYNОбразец № 3Protein View: ORYZ_ASPORAlkaline protease 1 OS=Aspergillus oryzae (strain ATCC 42149 / RIB 40) GN=alp1 PE=1 SV=2SwissProtDatabase:87Score:6.2e-05Expect:Nominal mass (Mr): 425461395.95Calculated pI:Aspergillus oryzae RIB40Taxonomy:Sequence similarity is available as an NCBI BLAST search of ORYZ_ASPOR against nr.Search parameterspeaklist.xmlMS data file:Trypsin: cuts C-term side of KR unless next residue is P.Enzyme:Mass values searched: 41Mass values matched: 10Protein sequence coverage: 59%Matched peptides shown in bold red.MQSIKRTLLLLGAILPAVLGAPVQETRRAA EKLPGKYIVTFKPGIDEAKI1RNYKINKFAAYAGSFDDATI51 QEHTTWATNI HQRSLERRGA TGGDLPVGIE101 EEIRKNEDVA YVEEDQIYYL DGLTTQKSAP WGLGSISHKG QQSTDYIYDT151 SAGEGTYAYV VDSGVNVDHE EFEGRASKAY NAAGGQHVDS IGHGTHVSGT201 IAGKTYGIAK KASILSVKVFQGESSSTSVILDGFNWAAND IVSKKRTSKA251 AINMSLGGGY SKAFNDAVEN AFEQGVLSVV AAGNENSDAG QTSPASAPDA301 ITVAAIQKSN NRASFSNFGK VVDVFAPGQD ILSAWIGSSSATNTISGTSM351 ATPHIVGLSL YLAALENLDG PAAVTKRIKE LATKDVVKDV KGSPNLLAYN401 GNAОбразец № 4Protein View: XYNA_PENCNEndo-1,4-beta-xylanase A OS=Penicillium canescens GN=xylA PE=1 SV=1SwissProtDatabase:Score:189Expect:3.9e-15Nominal mass (Mr): 350698.33Calculated pI:Penicillium canescensTaxonomy:Sequence similarity is available as an NCBI BLAST search of XYNA_PENCN against nr.Search parameterspeaklist.xmlMS data file:Enzyme:Trypsin: cuts C-term side of KR unless next residue is P.Mass values searched: 43Mass values matched: 20Protein sequence coverage: 80%Matched peptides shown in bold red.MVQLKTAALA LLFAGQALSG151 TLTKNTKNPA IIKADFGQLT101 SNGKLIRGHT LVWHSQLPGW151 AWDVLNEIFN EDGSLRNSVF201 NLDSAGYSKV NGMVSHVKKW251 LASAGTKEIA ITELDIAGAS301 WRSSSSPLLF DGNYNPKAAYPVDSRQASVSPENSMKWDATVSSITDKNTLYNVIGEDYVRLAAGIPIDGISTDYVNVVNANAIANALIDAKFKAHGKEPNRGQFTFSISVLKNHITTIAFETARSVDGSQTHLGAGACLNQAKCVGIKYLGTIGDQYGSDYLVNFAQVMTRYKGKIYPNAKLYINDYGSAVAGALNATVWGVADPDSОбразец № 5Protein View: ORYZ_ASPORAlkaline protease 1 OS=Aspergillus oryzae (strain ATCC 42149 / RIB 40) GN=alp1 PE=1 SV=2SwissProtDatabase:Score:51Expect:1.4140Nominal mass (Mr): 425465.95Calculated pI:Aspergillus oryzae RIB40Taxonomy:Sequence similarity is available as an NCBI BLAST search of ORYZ_ASPOR against nr.Search parameterspeaklist.xmlMS data file:Enzyme:Trypsin: cuts C-term side of KR unless next residue is P.Mass values searched: 28Mass values matched: 6Protein sequence coverage: 29%Matched peptides shown in bold red.MQSIKRTLLLLGAILPAVLG151 QEHTTWATNI HQRSLERRGA101 EEIRKNEDVA YVEEDQIYYL151 SAGEGTYAYV VDSGVNVDHE201 IAGKTYGIAK KASILSVKVF251 AINMSLGGGY SKAFNDAVENNRASFSNFGK301 ITVAAIQKSNYLAALENLDG351 ATPHIVGLSL401 GNAAPVQETRRAATGGDLPVGIEDGLTTQKSAPEFEGRASKAYQGESSSTSVIAFEQGVLSVVVVDVFAPGQDPAAVTKRIKEEKLPGKYIVTRNYKINKFAAWGLGSISHKGNAAGGQHVDSLDGFNWAANDAAGNENSDAGILSAWIGSSSLATKDVVKDVFKPGIDEAKIYAGSFDDATIQQSTDYIYDTIGHGTHVSGTIVSKKRTSKAQTSPASAPDAATNTISGTSMKGSPNLLAYNОбразец № 6Protein View: ORYZ_ASPORAlkaline protease 1 OS=Aspergillus oryzae (strain ATCC 42149 / RIB 40) GN=alp1 PE=1 SV=2SwissProtDatabase:Score:106Expect:1.4e-05Nominal mass (Mr): 425465.95Calculated pI:Aspergillus oryzae RIB40Taxonomy:Sequence similarity is available as an NCBI BLAST search of ORYZ_ASPOR against nr.Search parameterspeaklist.xmlMS data file:Enzyme:Trypsin: cuts C-term side of KR unless next residue is P.Mass values searched: 29Mass values matched: 11Protein sequence coverage: 61%Matched peptides shown in bold red.MQSIKRTLLLLGAILPAVLG151 QEHTTWATNI HQRSLERRGA101 EEIRKNEDVA YVEEDQIYYL151 SAGEGTYAYV VDSGVNVDHE201 IAGKTYGIAK KASILSVKVF251 AINMSLGGGY SKAFNDAVEN301 ITVAAIQKSN NRASFSNFGK351 ATPHIVGLSL YLAALENLDG401 GNAAPVQETRRAATGGDLPVGIEDGLTTQKSAPEFEGRASKAYQGESSSTSVIAFEQGVLSVVVVDVFAPGQDPAAVTKRIKEОбразец №7141EKLPGKYIVTRNYKINKFAAWGLGSISHKGNAAGGQHVDSLDGFNWAANDAAGNENSDAGILSAWIGSSSLATKDVVKDVFKPGIDEAKIYAGSFDDATIQQSTDYIYDTIGHGTHVSGTIVSKKRTSKAQTSPASAPDAATNTISGTSMKGSPNLLAYNProtein View: XYNA_PENCNEndo-1,4-beta-xylanase A OS=Penicillium canescens GN=xylA PE=1 SV=1SwissProtDatabase:Score:169Expect:6.9e-12Nominal mass (Mr): 35069Calculated pI:8.33Penicillium canescensTaxonomy:Sequence similarity is available as an NCBI BLAST search of XYNA_PENCN against nr.Search parameterspeaklist.xmlMS data file:Enzyme:Trypsin: cuts C-term side of KR unless next residue is P.Mass values searched: 40Mass values matched: 16Protein sequence coverage: 70%Matched peptides shown in bold red.MVQLKTAALA LLFAGQALSG151 TLTKNTKNPA IIKADFGQLT101 SNGKLIRGHT LVWHSQLPGW151 AWDVLNEIFN EDGSLRNSVF201 NLDSAGYSKV NGMVSHVKKW251 LASAGTKEIA ITELDIAGASDGNYNPKAAY301 WRSSSSPLLFPVDSRQASVSPENSMKWDATVSSITDKNTLYNVIGEDYVRLAAGIPIDGISTDYVNVVNANAIANAL142IDAKFKAHGKEPNRGQFTFSISVLKNHITTIAFETARSVDGSQTHLGAGACLNQAKCVGIKYLGTIGDQYGSDYLVNFAQVMTRYKGKIYPNAKLYINDYGSAVAGALNATVWGVADPDSПРИЛОЖЕНИЕ БПатенты на изобретение143144ПРИЛОЖЕНИЕ ВАкты проведения производственных испытаний технологиикультивирования новых рекомбинантных штаммов145146147148ПРИЛОЖЕНИЕ ГОТЧЕТ«Изучение влияния мультиферментного препарата «Агропрот» напродуктивность и физиологическое состояние свиней при откорме»149ПРИЛОЖЕНИЕ ДДипломы150151.