Том 1 (1129743), страница 66
Текст из файла (страница 66)
(1962) Physical principles in the construction of regularviruses. Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 27: 1–24.Doolittle R. F. (1995) The multiplicity of domains in proteins. Annu. Rev. Biochem. 64: 287–314.Eisenberg D. (2003) The discovery of the alpha-helix and beta-sheet, the principlestructural features of proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 100: 11207–11210.Fraenkel-Conrat H. & Williams R. C. (1955) Reconstitution of active tobaccomosaic virus from its inactive protein and nucleic acid components. Proc. Natl. Acad.Sci.
USA 41: 690–698.Goodsell D. S. & Olson A. J. (2000) Structural symmetry and protein function.Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 29: 105–153.Harrison S. C. (1992) Viruses. Curr. Opin. Struct. Biol. 2: 293–299.Harrison S. C. (2004) Whither structural biology? Nature Struct. Mol. Biol.11: 12–15.Hudder A., Nathanson L. & Deutscher M. P. (2003) Organization of mammaliancytoplasm. Mol. Cell Biol. 23: 9318–9326.International Human Genome Sequencing Consortium (2001) Initial sequencingand analysis of the human genome. Nature 409: 860–921.Meiler J.
& Baker D. (2003) Coupled prediction of protein secondary and tertiarystructure. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 100: 12105–12110.Nomura M. (1973) Assembly of bacterial ribosomes. Science 179: 864–873.Orengo C. A. & Thornton J. M. (2005) Protein families and their evolution—astructural perspective. Annu. Rev. Biochem. 74: 867–900.Pauling L. & Corey R. B. (1951) Configurations of polypeptide chains with favored orientations around single bonds: two new pleated sheets. Proc.
Natl. Acad.Sci. USA 37: 729–740.Pauling L., Corey R. B. & Branson H. R. (1951) The structure of proteins: twohydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Proc. Natl. Acad.Sci. USA 37: 205–211.Ponting C. P., Schultz J., Copley R. R. et al. (2000) Evolution of domain families.Adv. Protein Chem. 54: 185–244.Trinick J. (1992) Understanding the functions of titin and nebulin. FEBS Lett.307: 44–48.Vogel C., Bashton M., Kerrison N. D.
et al. (2004) Structure, function and evolution of multidomain proteins. Curr. Opin. Struct. Biol. 14: 208–216.Zhang C. & Kim S. H. (2003) Overview of structural genomics: from structureto function. Curr. Opin. Chem. Biol. 7: 28–32.Функция белкаAlberts B. (1998) The cell as a collection of protein machines: preparing the nextgeneration of molecular biologists. Cell 92: 291–294.Benkovic S. J.
(1992) Catalytic antibodies. Annu. Rev. Biochem. 61: 29–54.Berg O. G. & von Hippel P. H. (1985) Diffusion-controlled macromolecular interactions. Annu. Rev. Biophys. Chem. 14: 131–160.Bhattacharyya R. P., Remenyi A., Yeh B. J. & Lim W. A. (2006) Domains, motifs,Глава 3. Белки 329and scaffolds: The role of modular interactions in the evolution and wiring of cellsignaling circuits. Annu. Rev. Biochem. 75: 655–680.Bourne H. R. (1995) GTPases: a family of molecular switches and clocks. PhilosTrans. R. Soc.
Lond. B. 349: 283–289.Braden B. C. & Poljak R. J. (1995) Structural features of the reactions betweenantibodies and protein antigens. FASEB J. 9: 9–16.Dickerson R. E. & Geis I. (1983) Hemoglobin: Structure, Function, Evolutionand Pathology. Menlo Park, CA: Benjamin Cummings.Dressler D.
& Potter H. (1991) Discovering Enzymes. New York: ScientificAmerican Library.Eisenberg D., Marcotte, E. M., Xenarios I. & Yeates T. O. (2000) Protein functionin the post-genomic era. Nature 405: 823–826.Fersht A. R. (1999) Structure and Mechanisms in Protein Science: A Guide toEnzyme Catalysis. New York: WH Freeman.Johnson, L. N. & Lewis R. J. (2001) Structural basis for control by phosphorylation.Chem. Rev. 101: 2209–2242.Kantrowitz E. R. & Lipscomb W. N. (1988) Escherichia coli aspartatetranscarbamoylase: the relation between structure and function.
Science 241: 669–674.Khosla C. & Harbury P. B. (2001) Modular enzymes. Nature 409: 247–252.Kim E. & Sheng M. (2004) PDZ domain proteins of synapses. Nature Rev.Neurosci. 5: 771–781.Koshland D. E., Jr. (1984) Control of enzyme activity and metabolic pathways.Trends Biochem. Sci. 9: 155–159.Kraut D. A., Carroll K. S. & Herschlag D. (2003) Challenges in enzyme mechanismand energetics. Annu. Rev. Biochem. 72: 517–571.Krogan N. J., Cagney G., Yu H.
et al. (2006) Global landscape of protein complexesin the yeast Saccharomyces cerevisisae. Nature 440: 637–643.Lichtarge O., Bourne H. R. & Cohen F. E. (1996) An evolutionary trace methoddefines binding surfaces common to protein families. J Mol Biol 257: 342–358.Marcotte E. M., Pellegrini M., Ng H. L. et al. (1999) Detecting protein functionand protein-protein interactions from genome sequences. Science 285: 751–753.Monod J., Changeux J. P. & Jacob F. (1963) Allosteric proteins and cellularcontrol systems. J. Mol.
Biol. 6: 306–329.Pawson T. & Nash P. (2003) Assembly of regulatory systems through proteininteraction domains. Science 300: 445–452.Pavletich N. P. (1999) Mechanisms of cyclin-dependent kinase regulation:structures of Cdks, their cyclin activators, and Cip and INK4 inhibitors. J. Mol.Biol. 287: 821–828.Pellicena P. & Kuriyan J. (2006) Protein-protein interactions in the allostericregulation of protein kinases. Curr.
Opin. Struct. Biol. 16: 702–709.Perutz M. (1990) Mechanisms of Cooperativity and Allosteric Regulation inProteins. Cambridge: Cambridge University Press.Raushel F., Thoden, J. B. & Holden H. M. (2003) Enzymes with molecular tunnels.Acc. Chem. Res. 36: 539–548.Radzicka A. & Wolfenden R. (1995) A proficient enzyme. Science 267: 90–93.Sato T. K., Overduin M. & Emr S. (2001) Location, location, location: Membrane330Часть 1.
Введение в мир клеткиtargeting directed by PX domains. Science 294: 1881–1885.Schramm V. L. (1998) Enzymatic transition states and transition state analogdesign. Annu. Rev. Biochem. 67: 693–720.Schultz P. G. & Lerner R. A. (1995) From molecular diversity to catalysis: lessonsfrom the immune system. Science 269: 1835–1842.Vale R. D. & Milligan R. A. (2000) The way things move: looking under the hoodof molecular motor proteins.
Science 288: 88–95.Vocadlo D. J., Davies G. J., Laine R. & Withers S. G. (2001) Catalysis by henegg-white lysozyme proceeds via a covalent intermediate. Nature 412: 835–838.Walsh C. (2001) Enabling the chemistry of life. Nature 409: 226–231.Yang X. J. (2005) Multisite protein modification and intramolecular signaling.Oncogene 24: 1653–1662.Zhu H., Bilgin M. & Snyder M.
(2003) Proteomics. Annu. Rev. Biochem. 72:783–812.Часть IIОсновные генетическиемеханизмыГлавы:4. ДНК, хромосомы и геномы5. Репликация, восстановлениеи рекомбинация ДНК6. Клеточные механизмысчитывания генома:путь от ДНК к белку7. Управление экспрессией генов4ДНК, хромосомы и геномыЖизнь зависит от способности клеток хранить, извлекать и переводить генетические инструкции, необходимые для создания и поддержания живого организма.Эта наследственная информация передается от клетки клетке при клеточном делении и от организма организму через репродуктивные клетки.
Такие инструкциисохраняются внутри всех живых клеток в виде их генов — содержащих информацию элементов, которые определяют как признаки вида в целом, так и особенностиотдельных его представителей.Как только генетика возникла как наука в начале XX столетия, ученыеувлеклись поисками химической структуры генов. На протяжении жизни многоклеточного организма наполняющая гены информация копируется и передается отматеринской клетки ее дочерним клеткам миллионы раз и переносится практическинеизмененной. Какой формы молекула могла бы быть способна к столь точной ипочти неограниченной репликации и вместе с тем могла бы направлять развитиеорганизма и предопределять повседневную жизнь клетки? Какого рода предписаниянесет в себе генетическая информация? Каким образом может огромное количествоинформации, необходимой для развития и поддержания организма, помещаться вкрошечном пространстве клетки?Ответы на некоторые из этих вопросовначали прорисовываться в 1940-х гг.
В этовремя в ходе изучения простых грибов исРис. 4.1. Хромосомы в клетках. а) Две смежные клеткирастения, сфотографированные в оптический микроскоп.ДНК была окрашена флуоресцентным красителем (DAPI1)),который связывается с ней. ДНК находится в хромосомах, которые становятся видимыми как обособленныеструктуры в световом микроскопе только тогда, когда онипревращаются в компактные, имеющие форму сосисокструктуры в ходе подготовки к делению клетки, что показано в левой части изображения. Помещенная справаклетка, которая не делится, содержит идентичные хромосомы, но их невозможно отчетливо различить в световоммикроскопе на этой стадии жизненного цикла, потомучто они находятся в более развернутой конформации.
б)Схематическое изображение очертаний этих двух клетоки находящихся в них хромосом. (Изображение а любезнопредоставлено Peter Shaw.)1)4,6-диамино-2-фенилиндолдигидрохлорид. —334Часть 2. Основные генетические механизмыРис. 4.2. Первое экспериментальное подтверждение того, что именно ДНК является генетическимматериалом. Эти эксперименты, проведенные в 1940-х гг., показали, что добавление очищенной ДНКк бактерии изменяет ее свойства и что это изменение в точности передается последующим поколениям.
Два близкородственных штамма бактерии Streptococcus pneumoniae отличаются друг от друга и повнешнему виду под микроскопом, и по патогенности. Один штамм выглядит гладким (S) и вызываетсмерть, будучи введен в организм мыши, а другой выглядит шероховатым (R) и несмертелен (термины«гладкий» и «шероховатый» характеризует вид колоний — прим.ред.).
а) Исходный эксперимент показывает, что в штамме S присутствует некое вещество, способное изменить (или трансформировать)штамм R в штамм S, и что это изменение наследуется последующими поколениями бактерий. б) Этотэксперимент, в ходе которого штамм R выдерживался с различными классами биомолекул, выделенныхиз штамма S, показал, что этим веществом является ДНК.следователи открыли, что генетическая информация состоит преимущественно изрецептов приготовления белков. Белки — это макромолекулы, которые выполняютбольшинство функций клетки: они служат стандартными блоками для построенияклеточных структур и образуют ферменты, которые катализируют химическиереакции клетки (глава 3), они регулируют экспрессию генов (глава 7), а такжепозволяют клеткам сообщаться друг с другом (глава 15) и двигаться (глава 16).Свойства и функции клетки в значительной степени определяются белками, которые она способна производить.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
