Том 1 (1129743), страница 26
Текст из файла (страница 26)
Когдаклетке требуется энергия, цепи жирныхкислот высвобождаются из триацилглицеринов и расщепляются до двууглеродныхструктурных единиц. Эти двууглеродные звенья тождественны субъединицам,получаемым при расщеплении глюкозы, и они вступают в те же протекающие свыделением энергии реакции, что будут описаны позже в этой главе. Триглицеридыслужат концентрированным запасом пищи в клетках, потому что они могут бытьрасщеплены с получением приблизительно в шесть раз большего количества полезной энергии, чем можно получить из того же количества (по массе) глюкозы.Жирные кислоты и их производные типа триацилглицеринов представляютпримеры липидов. В число липидов входит получившая расплывчатое определение группа биологических молекул, которые нерастворимы в воде, но растворимыв жире и органических растворителях типа бензола6. Они, как правило, содержатлибо длинные углеводородные цепи, как в жирных кислотах и терпенов, либомногочисленные связанные кольца-циклы, как в стероидах.Наиболее важная функция жирных кислот в клетках состоит в построенииклеточных мембран.
Эти тонкие покровы (оболочки) окружают все клетки и ограждают их внутренние органеллы. Они состоят в основном из фосфолипидов, которыепредставляют собой маленькие молекулы, которые, подобно триацилглицеринам,6 В таком определении вместо четкой химической характеристики класса говорится о физическихсвойствах липидов. На сегодня принято следующее определение липидов: «Липиды – это найденныев природе жирные кислоты, их производные и продукты метаболических превращений с преимущественным сохранением углеродного скелета.» В такой формулировке встает вопрос о принадлежноститерпенов и стероидов к липидам. — Прим. ред.124Часть 1.
Введение в мир клеткипостроены главным образом из жирных кислот и глицерина. Однако в фосфолипидахк глицерину присоединены две цепи жирных кислот, а не три, как в триацилглицеринах. «Третий» участок на глицерине занимает гидрофильная фосфатная группа,которая, в свою очередь, присоединена к маленькому гидрофильному соединению,такому как холин (см. приложение 2.5). Поэтому каждая молекула фосфолипидасостоит из гидрофобного хвоста двух цепей жирных кислот и гидрофильной фосфатной головки. Это придает фосфолипидам характерные физические и химические свойства, отличающие их от более гидрофобных триацилглицеринов.
Такиемолекулы как фосфолипиды, имеющие и гидрофобные и гидрофильные области,называют амфифильными.Присущее фосфолипидам свойство образовывать мембраны обусловлено ихамфифильной природой. Фосфолипиды растекаются по поверхности воды и образуют одинарный слой фосфолипидных молекул, в котором гидрофобные хвосты обращены к воздуху, а гидрофильные головки погружены в воду. Два такихмолекулярных слоя могут легко объединиться в воде по принципу хвост-к-хвостуи образовать фосфолипидный «сэндвич», или липидный бислой.
Такой бислойявляется структурной основой всех клеточных мембран (рис. 2.22).2.1.13. Аминокислоты — субъединицы белковРис. 2.22. Структура фосфолипида и ориентация в мембранах. В водной среде гидрофобные хвостыфосфолипидов собираются вместе, чтобы исключить воду.
Здесь они сформировали двойной слой таким образом, что гидрофильная головка каждого фосфолипида обращена к воде. Двойные липидныеслои — основа клеточных мембран, о чем мы подробно поговорим в главе 10.Аминокислоты образуют класс разнообразных молекул с одним определяющим свойством: все они обладают карбоксильной группой и аминогруппой, которыеприсоединены к одному атому углерода, названному α-углеродом (рис. 2.23). Иххимическое разнообразие обусловлено боковой цепью, которая также присоединенак α-углероду.
Огромное значение аминокислот в клетке связано с их ролью в построении белков, которые являются полимерами аминокислот, соединяющихся по принципуГлава 2. Химия клетки и биосинтез 125Рис. 2.23. Аминокислота аланин. а) В клетке, где значение pH близко к 7, свободная аминокислотасуществует в ионизированной форме; но когда она встраивается в полипептидную цепь, заряды на амино- и карбоксильной группах исчезают. б) Шаростержневая модель и в) полусферическая (объемная)модель молекулы аланина (H — белый; C — черный; O — красный; N — синий).голова-к-хвосту в длинную цепь, которая затем свертывается в трехмерную структуру,уникальную для белка каждого типа. Ковалентные связи между двумя смежнымиаминокислотами в белковой цепи образуют амид (см.
приложение 2.1) и зовутсяпептидными связями; цепь аминокислот известна также под названием полипептид(рис. 2.24). Независимо от специфических аминокислот, из которых состоит полипептид, он имеет аминогруппу (NH2) на одном конце (его N-конец) и карбоксильнуюгруппу (COOH) на другом конце (его C-конец). Это придает ему определенную направленность — структурную (в отличие от электрической) полярность.Каждая из 20-ти аминокислот, обычно входящих в белки, имеет уникальнуюдля своего типа боковую цепь, присоединенную к атому α‑углерода (см. приложение3.1, стр. 128–129).
Все организмы, будь то бактерии, археи, растения или животные,имеют белки, построенные из одних и тех же 20-ти аминокислот. Каким образом этотточно установленный набор из 20-ти элементов был избран, является одной из необъяснимых тайн эволюции жизни; нет никакой очевидной с точки зрения химии причины, по которой другие аминокислоты не моглибы сослужить такую же службу. Но как толькоданный выбор утвердился, он уже не мог бытьизменен —слишком многое от него зависело.Подобно сахарам, все аминокислоты, кромеглицина, существуют в виде оптических изомеровв D- и L-форме (см. приложение 3.1). Но в состаРис. 2.24. Небольшая часть белковой молекулы.
Четырепоказанные аминокислоты соединены друг с другом тремяпептидными связями, одна из которых выделена желтым.Одна из аминокислот оттенена серым. Боковые цепи аминокислот показаны красным. Два конца полипептидной цепихимически различны. Один конец, N-конец, оканчиваетсяаминогруппой, а другой, C-конец, — карбоксильной группой.Последовательность всегда читается со стороны N-конца;следовательно, в данном примере представлена последовательность Phe-Ser-Glu-Lys.126Часть 1.
Введение в мир клеткиве белков непреложно встречаются только L-формы (хотя D-аминокислоты входятв состав стенок бактериальных клеток и некоторых антибиотиков). Первопричинатакого исключительного использования L-аминокислот в построении белков — ещеодна необъяснимая загадка эволюции.Химическая универсальность этих 20-ти аминокислот существенна для функциибелков.
Пять из этих 20-ти аминокислот имеют боковые цепи, которые способныобразовывать ионы в нейтральном водном растворе и, таким образом, могут нестизаряд (рис. 2.25). Другие незаряжены; некоторые полярны и гидрофильны, а не-Рис. 2.25. Заряд боковых цепей аминокислот зависит от pH. Показано пять различных боковых цепей,которые могут нести заряд. Карбоновые кислоты могут легко потерять H+ в водном растворе и образовать отрицательно заряженный ион, который обозначают суффиксом «ат», как например, в названияхаспартат или глутамат. Схожая ситуация имеет место у аминов, которые в водном растворе могутпринять H+ и образовать положительно заряженный ион (который не имеет специального названия).Эти реакции быстро обратимы, и количества двух возможных форм — заряженной и незаряженной —зависят от pH раствора.
При высоком pH карбоновые кислоты имеют тенденцию быть заряженными ,а амины — незаряженными. При низком pH происходит обратное: карбоновые кислоты не заряжены,а амины заряжены. Значение pH, при котором ровно половина остатков карбоновых кислот или аминовзаряжена, известно как pK боковой цепи аминокислоты (обозначено желтой полосой).В клетке pH близко к 7, так что почти все карбоновые кислоты и амины заряжены.Глава 2.
Химия клетки и биосинтез 127которые неполярны и гидрофобны. Как мы покажем в главе 3, свойства боковыхцепей аминокислот лежат в основе разнообразных и сложных функций белков.2.1.14. Нуклеотиды — субъединицы ДНК и РНКНуклеотид — молекула, состоящая из содержащего азот циклического соединения, связанного с сахаром-пентозой, который, в свою очередь, несет одну илинесколько фосфатных групп (приложение 2.6, стр. 116–117).
Пятиуглеродныйсахар может быть представлен либо рибозой, либо дезоксирибозой. Нуклеотиды,содержащие рибозу, известны как рибонуклеотиды, а те, что содержат дезоксирибозу, — как дезоксирибонуклеотиды. Содержащие азот циклические соединения обычно упоминаются как основания по историческим причинам: в кислыхусловиях каждое из них может связывать H+ (протон) и таким образом повышатьконцентрацию ионов ОН– в водном растворе. Между различными основаниямисуществует сильное «семейственное сходство». Цитозин (C), тимин (T) и урацил(U) называют пиримидинами, потому что все они суть производные шестичленногопиримидинового кольца; гуанин (G) и аденин (A) — соединения пурина, и в ихмолекулах присутствует второе, пятичленное, кольцо, примыкающее к шестичленному. Каждый нуклеотид получил название по имени основания, которое онсодержит (см.
приложение 2.6).Нуклеотиды могут выступать в роли краткосрочных носителей химическойэнергии. И в первую очередь это рибонуклеотид аденозинтрифосфат, или ATP(adenosine triphosphate) (рис. 2.26), который переносит энергию в сотнях различных внутриклеточных реакций. АТР образуется в результате реакций, которыеподпитываются энергией, высвобождаемой в ходе окислительного расщепленияпищевых продуктов. Входящие в состав молекулы ATP три фосфата связаны последовательно в ряд двумя фосфоангидридными связями, при разрыве которыхвысвобождается большое количество полезной энергии. Концевая фосфатнаягруппа особенно часто отщепляется путем гидролиза, при этом зачастую фосфатпереносится на другие молекулы и высвобождается энергия, которая идет наэнергопотребляющие реакции биосинтеза (рис. 2.27).
Другие нуклеотидные производные служат носителями для переноса других химических групп, как будетописано позже.Рис. 2.26. Химическая структура аденозинтрифосфата (ATP). а) Структурная формула. б) Полусферическая (объемная) модель. В модели б цвета атомов следующие: C — черный; N — синий; H — белый;O — красный; P — желтый.128Часть 1. Введение в мир клеткиРис. 2.27.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
