Биохимия 2 (1984) (1128710), страница 20
Текст из файла (страница 20)
Эти переносчики электронов, за исключением хинонов, являются простетическими группами белков. Первая реакция состоит в окислении )т)АРН под действием (т'АРН-Я вЂ” редуктазы (называемой также )т'АВН-дегидрогеназой), ферментом, состоя- о н с с Н)С вЂ” С С' . С НН !! ( ! н,с — с~ с с с=о с н н сн, н — с — он н — с — он н — с — он СН,ОРО)) ОЛЬЛНННОНОНУПЛФОТН4 щим по меньшей мере из шестнадцати полипептидных цепей. Два электрона переносятся от МАРН на ййлавинмананукссеатид (ГМХ), простетическую группу фермента, с образованием ее восстановленнои формы ГМ)ь(Н) о н н ,с н,с — с~~с с ' с нн ! (! !( ( ~~с .н~ н ~ н сн, н — с — он ( н — с — он ) н — с — он ( СН)ОРО)' Вооотлноллонныа флаоннаонлнуллвотнд Ферлсент Д (сокращенно О).
ВООО)ЬНОЬПЬНЙАПН2~ РМЙ НЫН РПЗ 2~ ОННППЬННЫН О НАП'е руИН ) ~ О""Опьннь'" Л" Восо)лновпвнныл О 2 Рьн ьпо С ГМИН) элексроны переносятся затем на ряд железо-серныт камнлексав (сокращенно Ге-Я), исраюших роль второй простетической группы н молекуле МАРН-О— редуктазы, Железо в этих соединениях это негемовое железо, в связи с чем железо-серные белки называют также негемопыми желе)онратеинамн. Новые исслелования показали, что Ге-5-комплексы играют важную роль в широком круге окислительно-восстановительных реакций в биологических системах.
Известны три вила Ге-Вщентров (рис. 14.5). В простейшем случае единственный атом железа тетрлэдрически координирован с сульфгидрильными группами четырех цистсиновых остатков белка. Второй вид комплексов (обозначен как Ге)-$2 ) содержит 2 атома железа и два неорганических лисульфида, присоединенных к четырем цистеиновым остаткам. В комплексах третьего вида (Геь-Вь) содержится четыре атома железа, четыре неорганических сульфида и четыре остатка цистеина. Атом железа в этих комплексах может присутствовать в восстановленном (Ге ~ ) или окисленном (Ге + ) состоянии.
(ь(АРН-О-редуктаза солержит второй (Ге)-Я)) и третий (Гел-Вь) типы комплексов. От железо-серных центров ХАРН4) — релуктазы электроны переносятся далее на ка- 14. Окнслнтельное Фосфорнлироваиие 75 МАРН + Н -ь ГМ)ь) ГМИН + ХАР ' . Кофермент Π— хиноновое производное с длинным изопреноилным хвостом, Его называют также убихинана.н и)-за его повсеместного распространения (п(пс)цйопв) в биодогических сисгемах.
Число изопреновых единиц в кофермснтс О зависит от вида живых организмов. У млекопитающих сго наиболее распространенная форма содержит десять изопреновых единиц и обозначается как О)О, Изопреноидный хвост обусловливает высокую неполярносгь О, которая способствует его быстрой диффузии в углеводородной фазе внутренней митохонприш)ьной мембраны. Кофермент Π— единственный переносчик электронов в дыхательной цепи, который не связан прочно с белком н не присоединен к нему ковалентно. Кофермент Д действите сьно с2)ужит высакамайгтьным нервно<чикам )лектронав между флаванратеи)сами и цитахрамами цели иере- носа электронов. Напомним, что ГАРН) образуется в цикле трнкарбоновых кислот при окислении сукцината в фумарат сукципат-дегидрогеназой.
Сукцинат-дегидрогеназа — один из двух компонентов сукцинат-Ц вЂ” ред)нтазного комплекс а; второй компонент Ге-Б-белок. Этот комплекс, подобно ХАРН4„>-редуктазе, является интегра.)ьным компонентом внутренней митохон- о () с НтСΠ— С С вЂ” СНэ !) !! — — СН; С О Окнонвннвв форма кофврнвнтв Отв (окновонныа Отв) ОН С н,со — с~~ с — сн, !! Н СΠ— С .С вЂ” СН. С"' С ОН Вооотвновввннвв форнв кофврнвнтв О,в [воеетвновввнный Отв) Рис. 14.5. дриальной мембраны. Обладающие высоким потенциалом электроны ГАРНг в сукцинат-дегидрогеназном компоненте переносятся затем на Ге-5-центры комплекса и далее на кофермент О для включения в цепь переноса электронов.
Подобно этому, глицеролфосфат-дегидрогеназа (разд. 14.9) и дегидрогеназа СоА-эфиров жирных кислот (разд. 17.8) переносят свои электроны с высоким потенциалом на кофермент О с образованием его восстановленной формы ЯНг. Переносчиками электронов между ОНг и О, помимо одного Ге-5-белка служат все Читохромы. Центральную роль цитохромов в дыхании открыл в 1925 г. Дэвид Кейлин (РатЫ Кейп). Цитохром — это переносяи(ий электроны белок, молекула которого содсрхсит в качестве гтростетической группы гем. В ходе переноса электронов атом железа находится то в восстановленной ферроформе (+ 2), то в окисленной ферриформс (+ 3).
Группа тема, подобно Ге-5-центру, переносит только один электрон в отличие от ХАРИ, флавина и кофермента О, переносящих по два электрона. Таким образом, молекула ОН„восстановленной формы хинона, переносит свои два обладающие высоким потенциатом электрона на две молекулы цитохрома Ь, следующего члена цепи переноса электронов. В качестве промежуточного продукта при этих реакциях переноса электронов, возможно, образуется свободный радикал семихинона (обозначенный ОН ).
В цепи переноса электронов на участке от ЯНг до Ог располагаются пять цитохромов. Цитохромы Ь и с, наряду с Ге-5-белком являются компонентами ЦН;т(итохром-с — редуктаэного комплекса. Цитохром с переносит электроны от этого комплекса к читохром-с — оксидазному комплексу, содержащему цитохромы а и аэ. Окисли- Часть 1!. Генерирование и хранение энергии Молекулярные модели Ге-5- комплексов: А) Ге-5-центр; Б) Гег-5г-центр; В] Гел-5м центр.
Атомы железа окрашены красным цветом, атомы серы цистеина — желтым, атомы неорганической серы- зеленым. (Из атомных координат модельных соединений, любезно предоставленных уегещу Вегу.)  — СН=СН Вининьипн труппо тоин "Ь вЂ” ';Н. — и Цнотониоома остаток Ыпкп СН (( — СН вЂ” . г Тнокфнрннн окоь тельно-восстановительный потенциал (сролство к электронам, или окислительная способность) этих цитохромов возрастает в последовательности ОНг — Цитохром Ь вЂ” Ге-ЯЦитохром с, — Цнтохром с— Цитохром а — Цитохром аз — О,.
0 Указанные цитохромы различаются по структуре н свойствам. Простетической группой цитохромов Ь, с, и с служит железосодержаший протопорфирин 1Х, называемый обычно семом, который является СН, (СН вЂ” СН вЂ” СН вЂ” СНг)г — Н СН, СН О Н СН, СН=СН, СН, СН, Гои а ( СН ) СОО 14. Окислвтельное фосфорилироваиие ООС вЂ” СН вЂ” СН г г СНг НС— СОО простетической группой также в миоглобине н гемоглобине. В цитохроме Ь гем не связан ковалентно с белком, тогда как в цитохромах с и с, он ковалентно присоединяется к белку при помощи тиоэфирных связей (рис. 14.6). Эти связи образуются путем присоединения сульфгидрильных групп двух цистеиновых остатков к винильным группам гема. Цитохромы а н а, имеют иную железопорфириновую простетическую группу, называемую гемом а.
Он отличается от гема цитохромов с и с, наличием формнльной группы вместо одной из метильных групп и углеводородной цепи вместо одной из винильных групп. Цитохромы а и аз являются конечными звеньями дыхательной цепи. Они существуют в виде комплекса, иногда называемого г)пгпахромоксидазой. ОНг-цитохром-с — редуктазный комплекс переносит электроны от ЯНг к цитохрому с, водорастворимому периферическому мембранному белку (разд.
14.15 — 14.17). ГЦит Ь (+3) ЛроЯ (+2);,тцит с, (+3)к,цито (+2) "цито (+2) тео8 (+3)ехцитс, (+2)"цит с (ч-3) Оиг „, то сои.с — оьсм гза Затем восстановленный цитохром с переносит свои электроны на г)ипгохром-с-оксидазиый комплекс. Роль цитохрома с аналогична роли кофермента О: он служит мобильным переносчиком электронов между Н Н вЂ” -те — -Н М вЂ” сн сн, н,с Сн,— сн, ООС вЂ” СН вЂ” СНт НС СН, СН, СН СОО Рис.
14.6. Гем в цитохромах с и с, ковалентно присоединен к двум цистенновым боковым цепям, Эта свободная энергия окисления используется для синтеза АТР: А)ЭР + Р, + Н АТР -ь НзО Ьтта' = -(- 7,3 ккал(моль. различными комплексами в дыхательной цепи. Электроны переносятся к а-цитохромному компоненту комплекса и затем к цитохрому аз, содержащему медь, При транспорте электронов от цитохрома аз к модеЦит с (+2)тГЦит а (1 3), ~нита, (+2)~~си (+ 2)7(нто цитс (ч-3)и=пита (+2)2 пита (-1-3) Си (1-1) О, кулярному кислороду атом меди существует то в окисленной (+ 2), то в восстановленной (-Ь 1) форме.
Образование воды — процесс, связанный с переносом четырех электронов, тогда как группы гема являются переносчиками одного электрона. Каким образом четыре электрона «сходятсял для восстановления молекулы Он пока не установлено; 14.5. Сопряжение окислении и фосфорилироваиня осуществляется протонным градиентом Рассмотрим ~еперь поток электронов от )т)АВН к О,, представляющий собою экзер- гонический процесс: Рнс. 14.7. МАРН + 1/2О, + Н Н,О + + (чАВ' Л6"' = — 52,6 акал(моль. 78 О, т 4Н + 4е -т 2НтО. Часть Н. Генерирование н хранение энергии Электронная микрофотография двухмерной кристаллической структуры цитохром-соксидазы. (Печатается с любезного разрешения д-ра Я(етеп Еп!)ег н д-ра йодепсЕ Сара)й.) Протон Мв трико Рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
