Д.Г. Кнорре, С.Д. Мызина - Биологическая химия (1128707), страница 21
Текст из файла (страница 21)
в»1пьегпаС1опа1 Сп1ов о1 В1осЬеш(в1гу. В* (рис. 13), расположенные по отношению друг к другу в транс-конфигурации. Поэтому геометрически полипептидную цепочку можно рассматривать как образованную такими плоскими фрагментами, содержащими каждый шесть атомов. Взаимное расположение этих фрагментов, как и всякое взаимное расположение двух плоскостей, должно определяться двумя углами. В качестве таковых принято брать торсионные углы, характеризующие вращения вокруг и-связей й'-Са и Са — С». При этом, как видно иэ рис.
13, ориентация фрагмента, содержащего атомы С",, и С", ((з — 1)-й фрагмент), и фрагмента, содержащего атомы Са и Спгы (в-й Рис. 14. Схематическое изображение спирали: а — правая; а — левая; Н вЂ” швг спирали; е — радиус спирали Накопленный прн изучении структуры белков материал показывает, что эта утверждевие не совсем строго. Атомы, связанные с пептидным атомом азота, находятся пе в одной плоскости с »им, а образуют трехгранную пирамиду с углами между связями, очень близкими к 120'. Поэтому между плоскостями, образованными атомами С<ы Ск, 0, и Х„!, Вви С;„з, существуег некоторый угол, отличающийся ат 0 .
Однако, как правило. ап пе превыщвет 1' и при дальнейшем рассмотрении эта отклонение учитываться пе будет. а! фрагмент), определяется торсионными углами, соответствующими вращению вокруг связи Х-Са и связи Са-С». Эти углы принято обозначать как !р и зР, в ! ! ! приведенном случае соответственно р! и зА!. Их значениями для всех мономерных фрагментов полипептидной цепи в основном определяется геометрия этой цепи.
Никаких однозначных величин ни для значений каждого из этих углов, ни для их комбинаций не существует, хотя и на те и на другие накладывается ряд ограничений, определяемых как свойствами самих тзептидных фрагментов, так и природой боковых радикалов, т.е. природой аминокислотных остатков. Если на протяжении некоторого участка цепи однотипные углы приблизительно одинаковы, то структура полипептидной цепи приобретает периодический характер. Существует два класса таких структур — спиральные и растянутые (плоские или складчатые). Спиральной считается структура, у которой все однотипные атомы лежат на одной винтовой линии.
При этом спираль считается правой, если при наблюдении вдоль оси спирали она удаляется от наблюдателя по часовой стрелке, и левой, если она удаляется против часовой стрелки. Нетрудно убедиться, что это определение не зависит от того, с какой стороны ее рассматривать (рис. 14). Полипептидная цепь имеет спиральную конформацию, если все атомы С" находятся на одной винтовой линии, все карбонильные атомы С" — на другой, все атомы М вЂ” на третьей, причем шаг спирали для всех трех групп атомов должен быть одинаков. Одинаковым должно быть и число атомов, приходящихся на один виток спирали, независимо от того, идет ли речь об атомах С", Сп или В.
Рис. 15 Фр«гме»т о-гпир«ли по»я»еде»дновв цеп». Прерывист«я линия »зебр«жает нпнтпяую ли»и»х проходяшу» '» рсз о-углеродные атомы в Рнг.. 16. Напр«пление дипольных моменте» (р) лепт»дион связи: е — дипепт»д»ого фрагмент«;  — о-спир«я» Расстояние же до общей осн винтовой липин для каждого из этих трех типов атомов свое. Для полипептидных цепей известно пе«колько 1хязлпчцгдх типов спир»лей. Среди нпх наиболее распространена правая а-спираль, цргдстявченпая ца рпс. ! 5.
Идеальная о-спираль кмест шаг 0,54 пм и пшло одпоп|ппых атомов па одоп виток спирали 3,6, что означает пол»1чо перподц шость п«пяти витках спирали через каждые 18 аьп1покпслотшдх остатков. Зпачепця торгпоппых углов для идеальной о-спирали Р = -57' и 4 = — '17', а расстояния от атомов, образующих полипептндпую цепь, до оси сппрю|п гост»вляет длл 5 0,15 пм, для Сих 0,23 пм, для С» 0,17 вм.
Егтествеш1о, что любая копформацпя, в том числе и спш1эальпая, может преобладать в структуре бпополпмгра только прп условии, что пмекхгся факторы, стабилизирующие зту конформацию. В случае а- спирали такими факторами являются водородные связи, образуемые каждым карбонильным атомом кислорода 1-го фрагМента и амидным атомом (1 + 4)- го фрагмента. Интересно отметить, что такая структура, нашедшая подтверждение на огромном накопленном в насто- ящее время материале по структуре белков, была первоначально предсказана теоретически в 1951 г. Полингом и Кори, которые исходили из данных по геометрии аминокислотных остатков и амидных связей и из общего соображения, что устойчивая структура должна содержать максимально возможное число водородных связей.
Важное значение для стабилизации о-спирали имеет и то обстоятельство, что при этом оказываются Рис. 17. Ко»формация ~9-скяядчятои структуры: РИЕН а — »«рашель»«я ориентация; д — я»тип-рмшеяь»я» ерие» «цп» тпрованы дипольные моменты пептидных связей, направление которых показано на рис, 16. Следует иметь в виду, что на точные параметры о-спирапи, как и любой другой периодической конформации, оказывает влияние природа связанных с пептиднь1м остовом боковых радикалов.
В качестве иллюстрации в табл. 3.5 приведены параметры о-спирали белка-фермента фасфо~лиисрашхииазы, катализирующего одну из стадий превращения глюкозы в пируват — перенос остатка Продолжоииа табл 3.5. фосфорной кислоты от АТФ на карбоксильную группу 3-фосфоглнцерата (см 8,2). Видно, что все параметры, характеризующие этот регулярный участок цепи в известных, не очень больших пределах, колеблются около средних значений, характерных для идеальной спирали. Важнейшим примером растянутой периодической структуры в белках являиггся так называемые !7-складки. В первом приближении можно рассматривать Д-складки как плоские структуры (рис.
17). Стабилизируются онн в первую очередь водородными связями образованными между двумя такими фрагментами карбонпльныьш атомами кис порода одного и амидным атомом азота второго фрагмента. При этом взаимодейс твующие фрагменты могут, как видно из рис.
17, иметь либо параллельную, ли антипараплельную ориентации. Г!ри этом плоские пептидпые фрагменты образу- Расстояние от оси спирали Вторичная структура до атомов грал град Ск номер -123,2 -112„4 -109,9 -107 130,2 123,5 117,7 -177,5 0,3776 0,3831 0,3777 0,3881 276 277 278 279 61п Ча1 Ча1 Ьеп ;3-Слой -111,6 -27,7 0,3870 0,3764 -61,0 109,8 280 281 Рго Ча1 Т а б л и ц а 3.5.
Некоторые параметры фрагмента нолинептидпой цтш фос4юглицератки пазы 125,3 154,6 132,7 144,0 -133,8 -142,6 -124,8 -137,6 0,3716 0,3709 0,3802 0,3800 282 283 284 285 Авр РЬе 11е 11е р-Слой Аминокислота йс Расстояние от оси спирали Вторичная град до атомов структура 0,3822 0,3887 0,3888 0,3784 0,3809 139,8 -91, 3 -174,3 -31,8 -147,6 -135,0 -8,2 -81,0 -80,3 -51,1 11а Авр АГа Р)!е Вег 286 287 288 289 290 Са символика номер Пе РЬе Асп 254 255 256 -119,5 -106,6 -109,2 142,3 -1!5,1 113,7 0,3817 0,3810 0,3794 о-Спираль Ьув А1а Ча1 61у Рго 61п 11е А1а Ьуз Ьеп Мет 61в Ьув А1а Ьув А1в Ьуз 61у Ча1 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267 26в 269 270 271 272 273 274 275 -52,7 -63,8 -51,1 -59,9 -62,9 -57,7 — 60,5 -57,9 -61,4 -60,0 -53,3 -5?,9 -53,4 -53,9 -57,4 -61,1 -59,8 -129,4 178,8 -51,6 -48,9 -28,5 -56,8 -51, ! -48,5 — 50,7 — 46,8 -55,3 -43,4 -46,0 -50,1 -42,5 -46,8 -50,1 -50,9 -47, б -86, 1 -66,1 0,3826 0,3787 0,3745 0,3853 0,3742 0,38!О 0,3808 0,3782 0,3816 0,3714 0,38!8 0,3783 0,3738 0,3815 0,3800 0,3815 0,3834 0,3781 0,3856 0,155 0,141 0,142 0,126 0,156 0,159 О, 155 0,168 0,163 0,141 0,145 0,141 0,142 0,157 0,152 О, 154 0,210 0,217 ОЛ!7 0,213 0,229 0,234 0,227 0,236 0,210 0,224 0,2!7 0,2! 0 0,228 0.227 0,230 О.
227 0,170 0,147 0,165 О,!54 О,!72 О,!73 О,!70 О,!62 О, 155 О,!6! 0,155 0,165 0,164 0,167 О,!66 0,179 ют ие единую плоскую, а гофрированную структуру. Это сказывается и на зяачениях торсионных углов р и Чл Если в плоской, полностью растянутой структуре они должны были бы составить 180', то в реальных !1-слоях они имеют значения порядка р = -120' и й = +1!0'. Для того чтобы два участка полнпептидной цепи расположились в ориентации, благоприятствующей стабилизации 17-складок, меясду ними должен существовать участок, име!ощий структуру, достаточно резко отличающуюся от периодической, Структуры, необходимые для того, чтобы пептидная цепь <замкнулась> сама на себя с образованием антипараллельной !З-складки, называют б-иэшба.ии. Как и в случае а-спирали, приведенные для 17-слоев значения торсионных углов !а и й являются средними и в реальных полипептидных цепях варьируют в определенных не очень узких пределах, что также можно видеть в табл.
3.5. Фрагменты пространственной структуры биополимера, имеющие периодическое строение полимерного остова, рассматривают как элементы вторичной струп туры биополимера. Из сказанного выше следует, что главными элементами вторичной структуры белков являются о-спирали и д-складки. Какую именно конформацию примет тот или иной участок полипептидной цепи в белковой молекуле, существенно зависит от структуры молекулы в целом. Факторы, влияющие на формирование участков с определенной вторичной структурой, весьма многообразны и далеко не во всех случаях полностью выявлены. Сгромный материал, накопленный по пространственной структуре белков, пока- н < н и Е Нл й о о Е, 6 н ЕН6 о Рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
