Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_1 (1123313), страница 24
Текст из файла (страница 24)
Каждый атом характеризуется ван-дер-ваальсовым радиусом, определяющим, насколько близко этот атом позволяет подойти другому атому (табл. 2-4). В приведенных в данной книге СРК-моделях молекул размеры всех атомов ссютносятся, как их нан-дер-наальсоны радиусы. Внн-дер-нннльеннм Кнннлентные радиусы Элемент рнднусы (нм) (н одинарной снши) (нн) Н О )Ч С 5 Р 1 0,030 0,066 0,070 0,077 0,104 0,110 0,133 0,11 0,15 0,15 0,17 0,16 0,19 0,21 Слабые взаимодействия играют чрезвычайно важную роль в структуре и функциях макромолекул Описанные нами выше неконэлентные взаимодействия (водородные связи, а также ионные, и<- лрофобные и ван-дер-ваальсовы взаимодействия) (табл. 2-5) гораздо слабее ковалентных.
Энергия разрына одинарной С вЂ” С связи — 350 кйж<< моль, С вЂ” Н связи — 410 кДж/моль, а для ван-дерваальсовых сил она составляет всего лигпь 4 кДж/ моль. Гидрофобные азаимодейстния также гораздо слабее коналентных связей„однако онн значительно усиливаются в растворе полярного растворителя (например, в концентрированном салевои растворе). Сила ионных взаимодействий и водородных связей зависит от полярности растворителя и расположения связанных с водородом ато- Источники: значения иан-дср-иаальсоных рзлиусон нрниодятсн но Сйзиеии К. (1992) Ехр1нйс реп<к!к !<сей с! сан <(ее %за!з гзй(й 7.
Рйрз. Сабель 96, 9194 — 9197. Значения коналентных радиусов принодятся но Ршйню Е. (1960) 7><а(иге о/1йе сйепнсп! бои<7 Зг<1 с<!.. Согнсй !)ш> с<хйу Р<ин, ! сйаса, )>!у. Замечание: иан-дер-нззльсоны радиусы описывая>т пространственные размеры атома. Если диа атома сняззии коиалентной связью, то атомные радиусы н участке сензынаиия меньше нан-дср-иаальсоных радиусов, поскольку сняззнныс атомы объединены обшей электронной нарой.
Расстояния неллу ядрами нри инн-дср-иаалыоиых киимодсйстниях или нрн образовании коизлентний слези приблизительно равны с<>ответственно сумме иаи-лср-езальсоиых или конаямпных радиусов двух атомов. Тзкни образом, длина одинарной сиязи С С примерно ранке 0,077 нм + 0,077 нм = 0,154 им.
2.1 Слабые взаимодействия в водных средах 183) Кодор<шпьи. связи <Мел«<1 щ.йтрл.<ьоымп С <оззо<амн ъО пц — О-- Мгжлз лев<пламя Моппь е лая <зн1д< Йс <пня с КП, -"- Π— О- Пвшяж<,ши Отта паша<оп «<. О«, О<<. Сил<хм)к<6<о,<е эзшпкси'й<з вня Лл! Гл <г <и«< го«сд<шх атома <<лп. л< р-аз<со совы ма<<мол<'я<тлю< мов, но она всегда слабее силы коналентных связей. Тепловая энергия молекул в водном растворе при 25 'С обычно имеет тот жс порядок величины, что и сила слабых кзаимодей<етний, поэтому вероятность кшимодействия между расз.воренным вещсспюм и )жстворителем (водой) практически такая жс, как и взаимолействпя между молекулами распюренного лсп<ества.
В связи с этим как водородные связи, так и ионные, п<дрофобнь<е и ван-дер-ваальсовы взаииолействия постоянно возникают и распадаются. Хотя ати четыре типа взаимодействий по отдельности слабее ковалентной связи, суммарный эффект от лсйствия множества взаимодействий к<кого рода может быть весьма значительным. Например, в нековалснзном связывании фермента с субстратом могут быть задействованы как водородные связи, так и ионные, гидрофобные или вап-лср-ваальсовы взаимодействия.
Образование каждой из этих слабых связей вносит свой вклш< в общее понижение свободной энергии системы. Можно рассчитать устойчивость нсковалснтного взаимодействия, например волородной связи з<ежду небольшой молекулой и макромолскулой, исходя из энерп<и связи. Устойчивость, описываемая константой равновесия связи (см.
ниже), эк<- понеициально зависит от энергии связи. Для диссоциации комплекса двух биомолскул (например, ферме«га и субстрата), связанных множеством слабых сил, необхолимо, чтобы все эти взаимодействия были разрушены одновременно. Поскольку данные взаимодействия постоянно появляются и исчезают, одновременный разрыв всех связей маловероятен. Таким образом, молекулярная структура, удерживаемая с помощью 5 — 20 слабых взаимодействий, оказывается гораздо более устойчивой, чем могло бы показаться при форь<эльноь< сложении пеболыпих значений энергии свжзывания.
В таких макромолекулах, как белки, ДНК и РНК, имеется множество участков для образования водородных связей, гидрофобных,ионных и ван-лер-ваальсовых взаимодействий, так что суммарный эффект от действия этих слабых сил может быть огромным. Наиболсс стабильная (т. с. нативная) структура макромолекул обычно характеризуется максимальным числом реализованных слабых взаимодсйствий. В соответствии с этим принципом происхолит укладка полипептидпой шзи полинуклеотидной цепи в присущую ей пространственную форму. Связывание антпгепов и специфичных к ним антител также зависит от кумулятивного эффекта множества слабых взаимодействий. Как уже творилось выше, именно энергия, высвобождаю- Рнс. 2-9. Связывание воды с молекулой гемоглобина (РВВ П) 1АЗй).
Кристаллическая структура молекулы гемоглобина а) со связанными молекулами воды (красные шарики) и б) без молекул воды. Молекулы воды настолько сильно связаны с белком, что при рентгенострухтурном анализе ведут себя так, ках будто являются частью кристаллической структуры. Две и-субъединицы гемоглобина изображены серым, а две В-субъединицы — синим цветом.
Каждая субъединица связана с гемом (структура из красных палочек; в данном ракурсе тем виден только в р-субъединицах). Структура и функции гемоглобина обсуждаются в гл. 5. [84] Час>ь 1. 2. Вода < <>х>а<шик<, "о гй>>хай)я<в я::;;' 'г'' 'и... ',; г>»<>а»ь<> О >>Опани 0: ' изб><'э '~. ~я' ., о..:;.' 'Лип-'и <чг — н,, '',. Нн ,'о ,' н н ~ 'о., г<Б„.
Рис. 2-10. Цепочка молекул воды в цитохриме/. Молекулы воды связываются в протонном канале мембранного белка цитохрома1; являющегося частью фотосинтетического аппарата в хлоропластах (рис. 19-84). Пять молекул воды связаны между собой и с функциональными группами белка водородными связями; в этом взаимодействии участвуют атомы основных цепей остатков валина проаина, аргинина и аланина. а также атомы боковых цепей трех остатков аспарагина и двух остатков гвутаиина. Молекула белка связана с гемом (рис.
5-1), ион железа в котором облегчает перенос электронов в процессе фотосинтеза. Поток электронов сопряжен с процессом переноса притонов через мембрану, возможно, в соответствии с «прыжковмм» механизмом переноса протонов по цепочке связанных молекул воды (рис. 2-13). п<аяся при нскоиалентном связывании фермента с субстратом, является движущей силой каталитической реакции. Связывание п>рмона или медиан>ра с клеточным рецептором — зто тоже рсзулы ат слабых взаимодействий. Из-за больших размеров молекул ферментов и рецепторов (по сравнению с их субстратами или лигандами) на их поверхности есть множество участков для реализации слабых взаимодействий. К<>мплсментарность реаги рук>- щих макромолекул на молекулярном уровне означает возможносгь слабых взаимодействий между полярными, заряженными и гидрофобными группами па их поверхности.
При изучении структуры белков, например таких, как гемоглобин (рис. 2-9), методом рензтеноструктурного анализа (см. доп. 4-5, с. 196) часто выясняется, что молекулы иоды связаны с белком настолько сильно, что ведут себя как часть кристаллической структуры. Аназоп<чнос явление наблк>дается и в кристачлах РНК или ДЕ(К. Эти связанныс молекулы воды, которые в водном растворе можно обнаружить методом ядерного магщгпюго резонанса, име<от совсем друп<с свойства, чем молекулы в толще воды. Например, они пс обладают <>смотической активностью (см.
ниже). Связанные молекулы иоды играют важную роль в функционировании многих белков. )ак, и одной из основных реаю<ий фотосинтеза под действием света протоны проникают сквозь биологическую мембрану по мере того, как электроны переда>отся и ряду специальных белков-переносчиков (рис. 19-60). Один из этих белков — цитохром)' — пмсст цепочку из <>яти связанных молекул воды (рис. 2-10), которые могуг обеспечивать перенос прож>нои через мсмбри>у и с<ютветствии с механизмом, названным «протоппь>ми прыжками> (см.
ниже). Еще одни подобный световой прож>нный насос— бактериоролопсин — по всей видимости, использует для трансмсмбранного переноса протонов цепочку связанных молскул воды, ориентированных определенным образом (рнс. 19-67). Растворенные вещества изменяют свойства воды Люб<к растворенное вещее~во изменяет некоторые физические свойства растворителя (воды). в частности давление пара, температуру кипения, температуру пла>ичепия (замерзания) и осмотическое давление.
Эти свойства называют коллигативными (язвим<>связанными) свойствами, поскольку в основе изменения всех свойств лежит одна и та же причина: концентрация воды в растворе ниже, чем и чистой водс. Изменение коллигативных свойств не зависит от химической природы растворенного вещества, а зависит только от числи растворенных частиц (молекул, ионов) в единице объема растворителя. Например, диссоципрующий и водном растворе )ЧаС! изменяет осмотическое давление в диа раза сильнее, чем такое же количество молей нсдиссоциирующей в воде глюкозы. Молекулы во>ты стремятся переместиться нз области с более высокой концентрацией воды в область с более низкой концентрацией — в соответствии со стремлением любой природной системы к разупорядочению.
При разделении двух водных Сила (П) оемотичеекото Водный раствор вещеетяа, давления не проникающего через нолунроннцаемую мембрану Чистая вода ! ~ - Порнтень ле Подуя)юницаемая мембрана Рис. 2-11. Осмос и определение осмотического давления. а) Исходное состояние. В пробирке содержится водный раствор, а в стакане — чистая вода. Полупроиицаемая мембрана пропускает воду, ио ие пропускает растворенное вещество.
Вода течет из стакана в пробирку, стремясь сравнять концентрации воды по обе стороны мембраны. б) Конечное состояние. Вода проникла в раствор вещества, молекулы которото не могут проходить сквозь мембрану, в результате чего произошло разбавление раствора. В состоянии равновесия давление столба раствора имеющего высоту Й, уравновешивает осмотическое давление, характеризующее стремление воды проникнуть в зону с более низкой концентрацией. в) Осмотическое давление (П) определяется хак сила, которую нужно приложить к поршню, чтобы уровень раствора в пробирке снизить до уровня воды в стакане. Эта сила пропорциональна высоте столба жидкости (6) в пробирке в состоянии (б).
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
