Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_3 (1123311), страница 68
Текст из файла (страница 68)
Н„Ор)а1е Кесер)огя аид !п1егпа1 Ор!а)ев„5а. Атп., 236, 44 — 56, 1977. Та8етог) А. Е., В!осЬеп!Ыгу о$ $)гиб 1)ерепдепсе, Аппп. Кеч. В!осЬегп., 43, 15— 34. 1974. )Р81)тат К., СМррег$1е)д А. й., ТЬе йеасНоп МесЬапНш о$)Ье бодшш Ришр, ВюсЬпп. В!орЬуь. Ас1а, 415, ! 49 — ! 71, 1975. Глава 38 сокдинительнАя тКлнь Коллаген.
Зластин. Протеогликаны Соединительная ткань распределена по всему телу, она входит в состав хрящей, сухожилий, связок, матрикса костей, она находится в области почечной лоханки, мочеточников, мочеиспускательного канала, она «подстилает» кожу, служит для фиксации кровеносных сосудов; она же составляет основу межклеточного связывающего вещества в паренхиматозных .органах, таких, как печень, и в мышцах. Механическая и поддерживающая функция соединительной ткани обеспечивается внеклеточными нерастворимыми нитями, которые образованы высокополимернымн соединениями, погруженными в матрикс, называемый основным веществом. В число клеток соединительной ткани, ответственных аа свите как нерастворимых нитей„так и растворимого.
матрикса, входят не только хондроциты 'и фибробласгы, но также и макрофаги, тучные клетки н в меньшей мере другие, часто недифференцированные типы клеток. 38.1. Коллаген Нерастворимые нити соединительной ткани состоят из коллагена — самого распространенного белка организма человека. Ол составляет от 25 до 33% общего количества белка и, следовательно, около 6% массы тела. Состав коллагена замечателен в том отношении, что треть его аминокислотных остатков представлена глицином; па долю пролина в сумме с 3- и 4-оксипролином приходится 217о остатков, а на долю аленина — 11Ъ. Коллагены — одни из немногих, белков, содержащих оксипролины и б-оксилизин (табл. 38.1). 38Л.!. Структура Изучение соединительной ткани с помощью электронного микроскопа показало присутствие в ней коллаггновых волокон, которые построены из фибрилл (рис.
38.1). Фибриллы имеют форму за. соединительнАЯ ткАнь 1469 цилиндра диаметром от 5 до 200 нм (в зависимости от источника выделения); прн большем разрешении обнаруживается, что фибриллы имеют характерную рифленую структуру (рис. 38.1). Организация фибрилл в волокнах в разных тканях различна. Коллагеновые волокна сухожилий и кожи образованы связками параллельных фибрилл, в то время как фибриллы в зажнваюшей ране агрегированы весьма хаотично.
В роговице и стекловидном теле обнаруживаются узкие полосы строго ориентированных фибрнлл, что обеспечивает минимальное рассеяние и максимальное пропускание падающего света. При экстракции кожи очень молодых животных холоднымп солевыми растворами или же при длительной экстракции нерастворимого коллагена разведенной кислотой получают раствор образуюших коллагеновые фибриллы единиц, называемых тропоколлагенвлги. Хотя тропоколлагены, выделенные из разных источников, несколько отличаются по составу (табл. 38.1), однако все они обогащены глицнном н содержат 5-оксилизин (Ну!) и оксниминокислоту 4-оксипролин (Нур).
сн — сн — он МНл 1 ~ -сн,-ч;н — сн сн,+соон ь! Ьн н $ Й' н З исси-с пролин [3-оисипирролиаии т-яар. банаоол «ислопи1 н 4-ьиси- с- про пни 14 аиснпирролианн" 2 «ор запалая нислапи) Б-опси-с-лиоин Некоторые коллагсны содержат также З-оксипролин, но значительно меньше, чем 4-оксипролина (табл.
38.1). Молекулы тропоколлагена (А[ 300000) имеют толшину около !,5 нм и длину 300 нм. Они образованы тремя субъединицами, Рис. 36.1. и — сканнрующан электронно-микроскопическая фотография коалагена из кожи крыс. Видны многочисленные фибриллы внутри нити [гоггеьгот Х. С., Оипр Т. К., Ниуеь Т. 7, Репье й. Р. 22., 1ч агоре, 221, 374 11969Ц; б — злектронномякроскопическая фотография коалагеновой фибрнллы при низком разрешении; видна типичная рифленая структура с повторяющейся единяцей размером 640 А, образованной одним относительно толстым и одним относительно тонким участком [упиб 1р. А., Р!еа 1С А., Абч. Рго1е1п С12еш., 26, 323 11971Ц; в — злектронномнкроскопическая фотография колаагенового волокна при высоком разрешении. Обработка фосфовольфраматом, Стрелки иа диагралгме показывают длину одной тропоколлагеноной молекулы, которая, как предполагается, простирается на четыре повторяющихся (640 А)-периода Все молекулы расположены параллельно стрелке, указывающей направление от С- к Н-концу.
Полагают, что наблюдаемый в электронном микроскопе повторшощийся период является результатом упорядоченного расположения цепей с «отставаниелгл на четверть длины [слгсйегзоя зг. Е., 6еез А, Тйе $1гпсбзге апд Ас11оп о1 Рго1е!па, р. 41, Нагрег апд конг РНЬ1, Нора 19691. !ж жидкАя сРедА ОРГАнизмА Табанил 88.7 Аминокислотный состав коллагеиа, аластнна и абака знали Лизин 5-Окснлазин 5 51 12 3 0 Гистиднн Аргннин Феннлаланнн Тирозин Цистеиа Десьгознн и изодесмозив (Че молекулы) а Рзспшрамый в селевых растворах здаствв был вылезав вз аорты молодых свввей с ведостатком меди; зрелый завопит — мз тхаией нормввьвых взрослых жввотвых.
В зрелом зааставе вмеютсв, ос-вадвмому, примеси небольшого холвеества других белкев, ва сто указывает дрвсугствае матвеевка и гвстггдвна. каждая нз которых представляет собой полипептндную цепь, содержащую примерно 1000 аминокислот. Молекулы тропоколлагена относятся к числу наиболее асимметричных молекул, когда-либо выделенных нз естественных источников. Отдельная цепь представляет собой плотную левозакрученную спираль, содержащую 3 амннокислотных остатка на ваток, а три цепи образуют струк- Ганкин 47ролин 3-Оксипролин 4-Оксипролин Алании Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Серии Треонин Валггн Метнонин Изолейцин Лейпин ззо 128 1 ОЗ 110 45 73 36 18 24 6 ю 24 333 337 135 1 91 !О5 4З 77 35 17 зз г 7 Гй 20 30 30 22 4 8 3 ГО 50 5! 12 12 2 5 0 О 9 203 3 15 10 13 116 0 !4 40 38 0 0 4 23 !4 О 0 1О 191 10 2! 12 13 !03 2 17 4? 7 0 1 8 27 15 0 10 49 27! О О 24 20 185 46 З7 37 47 32 94 !1 2 72 6 26 22 О Рнс.
38.2. Модель спиральной структуры тропоноллагена, показывающая: и— взаимное расположение атомов в левозакрученной единичной спиральной цепи Исйегзоп К Е., Оегз 1., ТЬе 51гос1иге апд Ас11оп о1 Рго1е1пз, р. 42, агрег апб гсом, г1ечг Тоги, 19691; б — предполагаемый правозакрученный поворот с повторяющимся периодом в 8,6 нм, образуемый тремя цепями тропоколлагена: трубки обозначают пептндиые цепи. Взаиморасположение трех цепей, яековалентно стабилизированное водородными связями г1Н...О=С, образованными труппами соседних цепей, показано на рисунке а пунктирными линиямн. а-Углеродаые атомы глицина погружены в участки молекулы, в которых не могут разместиться обьемнстые К-группы друтих аминокислот.
Показан только один сегмент структуры коллагена. На рисунке б показано соединение конец к концу молекул тропоколлагена. Изогнутая стрелка означает ковалентную поперечную сшивку между двумя цепями. гж жидхАя средА ОРГАнизмл 1472 Таблица 88.2 Типы коллзгенов н некоторые нх свойства" Ткань Твп цепи Характерные свпйства [и! (!))а п2 (1О остзткон Ну[ нз цепь; низкое содержннне углеводов [п! (В)) а >10 остзткав Ну! из цепь; 10а1е углеводов [сг! (П[))а Высокое содержание Нур в С1у; низкое содержание углеводов; содержит Суз [п1 (Ю))в Высокое содержание 3-Нур; >20 остзтков Ну! нв пень; низкое содержание А)з 1 Кожа, кости, сухожилия П Хрящ 1Н Кожа вибрионе, стенки кровеносных сосудов 711 Соединительнзя мембрн- нз Пе нанкин: Мнгнл а.
и., Врвга Р. Н.. Рйе* К. Л. Ает. Епвтые!., Ей, 1Зт !1ЗГЗ1. туру, похожую на кабель, слегка закрученную в правую спираль, как зто показано на рис. 38.2. Уникальная структура тропоколлагена обусловлена высоким содержанием в нем глицина и иминокислот. Т)прролндиновые кольца аминокислот имеют особые стереохимические свойства, которые ограничивают гибкость цепи н способствуют формированию вторичной структуры в виде трехцепочсчных спиралей. Эта компактная трехцепочечная структура оказывается возможной также потому, что каждый третий остаток в последовательности цепи тропоколлагена представлен глнцином, и-углеродный атом которого погружен внутрь молекулы, где ц-группа любой другой аминокислоты разместиться не может (рис. 38.2). Хотя коллагены нз различных источников отличаются по составу, во всех случаях при анализе больших полипептидных фрагментов в каждом третьем положеняи цепи обнаруживается глицин.
Три цепи стабилизируются водородными связями между — С=0...1нН-группамн пептпдных связей соседних цепей. В тропоколлагене в отличие от глобулярных белков К-группы всех аминокислот находятся на внешней стороне молекулы н мало участвуют в стабилизации структуры, хотя они, вероятно, участвуют в межмолекулирном взаимодействии при образовании фибрилл н волокон. Найдены по крайней мере четыре типа коллагенов, характерных для определенных тканей и различающихся ампнокнслотным составом образующих нх молекул тропоколлагена.
Различные типы коллагенов и некоторые их свойства приведены в табл. 38.2. Коллаген типа 1 содержит две разлпчвые цепи, обозначаемые п)(!) и тт2; формула его субъединичной структуры — [а)(1)!за2. Другие три типа коллагевов содержат по три идентичные цепи, обозначае- 36. СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ !473 мые а! (П), а1(111) и а1(1У). Имеется некоторая аналогия в структуре этих пяти типов цепей (в частности, наличие глицина в каждом третьем положении, за исключением областей, расположенных близко к И- и С-концам). Фпбриллы коллагена образованы молекулами тропоколлагена, соединенными конец к концу и бок о бок. Параллельные цепи тропоколлагеновой фнбриллы уложены, по-видимому, так, что начало молекул в соседних цепях смещено на четверть длины цепи (рис.
38.1). Такое расположение позволяет объяснить наличие наблюдающихся в электронном микроскопе повторяющихся структур с периодичностью около 64 нм; оно обеспечввает перекрывание, необходимое для взаимодействня Х-концевого участка одной молекулы тропоколлагена с С-концевым участком другой молекулы (рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
