Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_1 (1123309), страница 46
Текст из файла (страница 46)
Препараты рнбосомной РНК из различных источников, например из печени крысы или Е. СО!1, имеют сходный нуклеотидный состав. Гуаниловая кислота неизменна преобладает, урндиловая и цитидиловая кислоты находятсн в приблизительно равных количествах, и доля этих иуклеотидов в РНК наименьшая. Псевдоуридин присутствует в следовых количествах, а метилнрованные основания — в небольших. 7.3.4. Матричная РН К Этот вид РНК(МРНК) состоит из одной цепи переменной длины.
Ее биологическая роль рассматривается ниже (гл. 26). ЛИТЕРАТУРА Книги Антил !7. Р. 7., Адата 77. Н., Сагпрйеи А. М., Бтен!е !7. Я., ебз.. Оач!бзоп'з, Тйе В!осйещ!з!гу о! Ше !Чпс!е!с АсЫз, 6!!з ед., чо!зп ЪЪ'!!еу Ь 5опз„!пс., Р!егт Тот!г, ! 977. 7.НХКЛЕИИОВЫЕ КИСЛОТЫ В!оот)!еЫ Г. А., Сто!Аегз 6. М., Т!посо !., Тг., РЬТМса1 СЬетидгу о| Хис!е!с АсЫв, Нагрег б Ко», РиЫ!яЬегз, 1псогрога1ед, Хе» уогЬ, 1974. Сап|ил! 6. Е., Оатез 6. Я., ейв., Ргоседигев !и Хис!е|с АсЫ КеьеагсЬ, чо1.
2, Натрет д Конч, РиЫ)яЬегз, 1исогрога|ей, Хе» уог)г, !971. !)аи!дзоа Е У., СоЬа 97. Е., ейв., Ргоцгезз |и Хис|е|с АсЫ КезеагсЬ апй Мо|еси1аг Вю)оКу, Асадепйс Ргевв, 1пс., Хенн УогЕ (Серия книг, опубликованных в разное время, начиная с 1963 г.) Е!гг!топь 6. Фг., 9го)в!елЬо!те 6. Е. 9г., ейь., ТЬе 5|гисЫге апд Гипс1юп о| С1нота1ш, С|Ьа Гоипй. Зугп,, 28, Е!вечег. Ехсегр|а МегВса, Хог15 НоВапд Аьюс!а1ед 5с|епЬТ!с РиЫ|зЬегв, Ать)егйагп, 1975. На!! К, Н., ТЬе МогВВей Хис!еоыйез 1и Хис!е|с Ас!дз, Со!шиЬ|а 1)и!нега!|у Ргею, Хетт Уог1с, 1971. КогпЬегд.
А., )зХА 5уп1Ьемз, 'тн'. Н. Ггеегпап апй Сатрапу, 5ап Ггапсгзсо. 1974. Т'яо Р. О. Р., Ваас Рлпс!р1ев |п Хис!е|с АсЫ СЬып|Мгу, Асайепис Ргезв, 1пс., Хенч УогЬ, !974. Обзорные статьи Юе!.пабе К. Х., Вт!!А Е. Ь., Н)в|опав: 5!гис1иге апй Гипс|юп, Аппо. Кеч.
В1осЬега., 40, 279 — 3! 4, 197!. ОеЬаебе К. Е, ЯтВЬ Е. Ь., СЬготовота| Рта|ешь, !и: Н. Хеига!Ь, К. Ь. НП!. ейв., ТЬе Рго1е!пь, Асадепнс Ргевз, 1пс., Хетт УогЬ, 1977. Е)бга Я, С. Я., руе!и!гаао Н., СЬготовогпа! Рго1ешз апд СЬготаВп 51гис|иге, Аппи. Кеч. В!осЬегп., 44. 725 — 774, 1975. ЕеМеп)е1д 6.„М!1ез Н.
Т.„ТЬВ РЬумса! апй СЬетка! РгорегВев о1 Хис1е|с Ас!йз, Аппи. Кеч. В!осЬет., 36, 407 — 443, 1967. 6!!Вот Р. Т., КХА Бег)иепсе Апа1уяв, Аппп. Кен. В|осЬепь, 39, 227 — 250, 1970. Махаю А., 6!!Ьег! В'., А Хе» Ме|Ьод !ог Вециепс|пд ОХА, Ргос. ХаВ. Асад. Бег„ 74, 560 — 564, 1977.
ЯоЬегМ Т. М., !апет 6. ))., К!о!а Е. С., РЬуаса| 51ий!ез оп 1)ХА, !тот РПт|Вче ЕиЬагуо)ез, Сп|. Кеч. ВюсЬегп., 3, 349 — 449, 1976. В'и Я., Ватйага К,, Тар Е., Кесеп| Айнапсев |и ТГХА 5ециепсе Апа!умя„Сг|Ь Кеч. ВюсЬет., 2, 455 — 512, 1974. Уаг|оиь аи|Ьогз, рр. 205 — 336 гп: Р. 11. Воуег, ей., ТЬе Епхутеь, чо!. 1Ч, Зд ед., Асайепь!с Ргевв, |пс., Хе»" УогЬ, 197!. Номенклатуру смз 11)РАС-ШВ СоттЫз!ои оп В|осиет|са! Хотепс1а1иге, АЬЬгеч|аВопь апй БутЬо!в |ог Хис!ек АсЫз, Ро|упис!ео|Ыез апй ТЬе!г СотропепЬК Л. В1о!. СЬет., 245.
5171. 1970. ЧЛСТЬ ВТОРЛЯ КАТАЛИЗ Глава 8 Ф ЕРМ ЕНТЫ. $ Природа. Классификация. Кинетика. Ингибиторы метаболизма. Регуляция ферментатинной активности Биохимические реакции протекают с большой скоростью благодаря участию природных катализаторов, называемых ферментами. Высокая степень специфичности н высокая эффективность ферментов обеспечивают строго определенные последовательности превращения метаболитов. Ферменты функционируют во всех живых организмах, и осуществление общих для всех клеток метаболических превращений является следствием специфичности соответствующих ферментов.
Фермеитативные процессы исцользовалнсь человеком еще в глубокой древности. Открытие брожения как способа получения вина греки приписывали богу Бахусу. Энзиматические процессы, лежащие в основе изготовления сыра и хлеба и получения уксуса, также известны с античных времен. Сложившиеся в результате практической деятельности предстанления занимают важное место в истории энзимологии.
Полученная на пивоваренных заводах н в их лабораториях информация о процессах утилизации сахара имела весьма важное общее значение, поскольку основные реакции, происходящие при брожении в культуре дрожжей н при превращении сахара в тканях млекопитающих, по существу идентичны Интересно отметить, что слово аэнзимэ, предложенное Кюне, обозначает чв дрожжахэ, однако в настоящее время это елово используется как термин для обозначения биологического катализатора независиь~о от его пронсхожления (см. гл. 1Ь Одним из наиболее важных достижений биохимии девятнадцатого столетия является выяснение того обстоятельства, что протекание спиртового и других типов брожении вызывается живымн клетками.
Берцелиус, один из первых исследователей„ охарактеризовавшнх природу каталитических процессов, предположил в 1837 г., что ферменты — катализаторы„ поставляемые живыми клетками. Работы Пастера н ряда других исследователей опровергли существовавшее ранее представление о том, что при брожении и гниении могут спонтанно зарождаться живые организмы, и установили, что эти процессы вызываются микроор- а. ФеРменты. ! гаинзмамн.
Пастер, однако. пришел к заключенвю, что эти процессы осуществляются только ннтактными живыми плетками. Зяэнмологня получила хороший стимул для развития в 1897 г., когда братья Буянеры показали, что лрожжевой бесклеточный сок способен сбраживать сахар с образованием сйнрта н СОь Тогда стало очевидным, что дрожжевой сок содержит сложную смесь ферментов, требуемых для осуществления брожения, и что ферменты могут функционировать как внутри, так и вне клеток.
До начала наше~о столетия было очень мало сведений относительно химической природы ферментов; затем стало появляться все большее число данных, свидетельствующих о том. что ферменты, по-видимому, явля1отся по своей природе белками. Сообщение Самнера в 1926 г. о выделении фермента уреазы в виде кристаллического белка было встречено с некоторым скептицизмом, однако в течение несколькия последующих лет Нортроп н Куннтц выделили в кристаллическом виде пепснн, трипсин и химотрнпсин.
С этого времени получены сотни ферментов в высокоочищенном состоянии, а многие — в кристаллическом виде; для всех выделенных ферментов была доказана белковая природа. До 1926 г. основное внимание при изучении ферментов уделялось характеру катализируемых ими химических реакций. После того как ферменты стали доступны в высокоочищенном и кристаллическом состоянии, нх начали исследовать методами химии белка.
По существу основные сведения по химии белков и о процессах метаболизма получены в ходе исследований по структуре и механизму действия ферментов. В настоящее время значительная часть исследований, связанных с живыми клетками, посвящена ферментам, поскольку различные физиологические функции, например мышечное сокращение, нервная проводимость, почечная секреция и жизнь клетки в целом, неразрывно связаны с активностью ферментов. Такой сложный процесс, как мышечное сокращение, требующий обеспечения энергией, представляет собой, по существу, последовательность катализируемых ферментами реакций. Многие из этих реакций успешно исследуются 1п ч11го (в виде изолированных систем), поскольку соответствующие ферменты выделены в кристаллическом состоянии.
В условиях организма даже относительно простые реакции могут катализироваться ферментами, если некаталнзируемые реакции являются слишком медленными для обеспечения физиологических потребностей. Примером может служить обратимое взаимодействие СОэ н НзО с образованием НзСОз. в крови эта реакция катализнруется ферментом карбоангидразогу. В отсутствие катализатора обмен СОт между кровью н тканями, а также между кровью и легкими не может осуществляться со скоростями, обеспечивающими физиологические потребности.
8.1. Природа ферментов Прежде чем перейти к рассмотрению механизма действия ферментов, целесообразно ознакомиться с их общими свойствами. и кхтхлиз 240 8.1 1. Все ферменты — белки Данных о каких-либо биокаталнзаторах, ие являющихся белками, ве имеется. Химические реакции, очевидно„могут ускоряться и небелковыми катализаторами; при этом некоторые из них увеличивают скорость реакций почти в такой же степени, как и ферменты, однако в живых организмах небелковые катализаторы не обнаружены. Ферменты значительно различаются по размеру молекул", известно, что некоторые из них имеют весьма небольшую молекулярную массу (104). Обычно, однако.
они имеют более значительные размеры и их молекулярные массы находятся в пределах от 1,5.10' до 10~. Подобно всем белкам„они лабильны и после денатурацяи оказываются неактивными. 8.1.2. Ферменты увеличивают скорость химической реакции, но ие расходуются в результате процесса Эффективность ферментов чрезвычайно высока; одна молекула фермента может катализировать превращение 10з — 106 молекул субстрата в 1 мии.
Для химической реакции А+В~ьС+О скорость в прямом направлении пропорциональна концентрациям А иВ: и =в [д[ [В1 а обратном — концентрациям С и Вч е, = З, [С! 101 где й, и йз — константы скорости прямой и обратной реакций. При равновесии о,=о,, следовательно, З,[Д! [В! = за[Ч [В! или ~ — — Х[[В! —— Кг [С! [В! [А1 [В! Таким образом, константа равновесия К, представляет собой отношение констант скоростей прямой н обратной реакций. Прп данной температуре Кр постоянна для реакции в присутствии или в отсутствие фермента.
Однако фермент сильно влияет на скорость превращения А и В в С и О и на скорость обратной реакции, так что достижение состояния равновесия в присутствии фермента происходит значительно быстрее, чем в его отсутствие. 8Л.З.Ферменты высокоспецифичны в отношении своих субстратов Некоторые ферменты катализируют превращения только одного субстрата. Так, фумараза катализирует взаимопревращенпе фумарата н малата: "41 к ае. менты. в он со; "о,о-он «-ы; ~н-ой н,о н Е-малава ц>уннарагп Ни малеинат, являющийся 1(ис-стереоизомером фумарата, ни о-малат не являются субстратами фумаразы.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
