Biokhimia_cheloveka_Marri_tom_1 (1123306), страница 8
Текст из файла (страница 8)
3.2,А. Структура, изображенная на рис. 3.2.Б, не может существовать ни при каких рН. При значениях рН, достаточно низких для протонирования карбоксильной группы, аминогруппа, намного более слабая кислота, также будет протоннрована. Примерные значения рК, а-карбоксильной и а-аминогрупп а-аминокислоты равны 2 и 10 соответственно (табл.
3.1). Кислота при рН ниже своего рК. будет преимущественно протонирована, причем если рН будет сдвинуто на 2 единицы ниже рК., она будет протоннрована на 99%. По мере увеличения рН карбоксильная группа те- ряет свой протон намного раньше, чем К вЂ” 1ЧН+. При высоких значениях рН, достаточных для перехода аминогруппы преимущественно в форму незаряженного сопряженного основания, карбоксильная группа будет находиться в виде карбоксилатного иона (К вЂ” СОО ). Однако для удобства во многих уравнениях, когда речь не идет о протонных равновесиях, часто используется структура, изображенная на рис. 3.2,Б. Относительную кислотность слабых кислот можно охарактеризовать с помощью константы диссоциации кислоты К.
илн соответствующего ей рК,— отрицательного логарифма константы диссоциации: рК, = — 1оя К,. Рассчитать р1 для соединения, содержащего более двух диссоцинрующих групп, труднее, и в этом МН~ он ЙНЭ+ Л- й и О Рве. 3.2. А. Правильная ионная структура аминокислоты при значениях рН, близких х физиологическим. Б. Незаряженная форма, которая ие может существовать ни при каких. значениях рН; впрочем, такого типа формулу удобно использовать йри обсуждении химии аминокислот.
В табл. 3.1 представлены кислотные группы и значения рК для функциональных групп 20 аминокислот, входящих в состав белков. Полный (суммарный) заряд (алгебраическая сумма всех положительных и отрицательных зарядов) аминокислоты зависит от рН, т.е. от концентрации протонов в окружающем растворе. Заряд аминокислоты или ее производного можно изменить, варьируя рН; это облегчает физическое разделение аминокислот, пептидов и белков. Значение рН, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю и поэтому она не перемещается в постоянном электрическом поле, называется ее изоэлектрической точкой (р1). Для алифатических аминокислот, таких как алании, изоэлектрическая форма имеет вид, представленный на рис. 3.3.
Изоэлектрическая точка находится посредине между ближайшими значениями рК диссоциирующих групп по разные стороны от р1. Для аминокислоты, имеющей только две диссоциирующие группы, никакой неоднозначности при подсчете р1 не возникает. Найдем, например, р1 для аланина. Поскольку рК, (К вЂ” СООН) = 2,35 и рК, (К вЂ” ХН;) =9,69, изоэлектрическая точка (р1) аланина равна рК, +рК, 2,35+9,б9 р1 = — — б,02. 2 2 Амниокнсло!пы 'Таблица ЗЛ. Слабокислые группы аминокислот, входящих в состав белков Сопряженное основание Примерное значение рл'. Сопряженная кислота Группа 2,1 .+ 0,5 а-Карбоксильная В-СОО й-СООн 4,0 0,3 В-СОО й-СООн Е,о Имилазольная (гистилин) НМ +.МН 9!8" 1,0 а-А миног руина й — МН й-МНа+ а-Аминогруппа (лизин) 10,6 й-МН В-МН,. й В ~ ~ ОН 10,1 Фенольная ОН-группа (тирознн) Н МН ! !! й — М вЂ” С-МН Н МН, ! !:+ й — М вЂ” С' —" МНе Гуанилиновая (аргинин) 12,5 Сульфгилрильная (пистеин) 8,3 МН,+ о- го-Карбоксильная (аспартат, глутамат) случае можно ошибиться.
Чему, например, будет равна изоэлектрическая точка для аспарагиновой кислоты, если исходить из данных, приведенных на рис. 3.4? Чтобы однозначно ответить на этот вопрос, нужно выписать все ионные структуры, возможные для данного соединения, в том порядке, в котором они образуются при переходе от сильнокислого к щелочному раствору (как это было сделано для аспарагиновой кислоты на рис. 3.4). Затем следует найти область рН изоионной (цвиттерионной), т.е.
нейтральной, формы (как на рис. 3.4,5). р1 — это значение рН посредине между ближайшими значениями рК по разные стороньг от изоионной формы. Для Рис. ЗЗ. Изпзлектрическая форма аланина («цвиттерион»). Хотя цвиттерион солвржит заряженные группы, его заряд равен нул!о, поэтому в постоянном электрическом поле он не перемещается. данного примера 209 ~- 3 Вб 2 9~ 2 Этот подход в равной мере применим для других аминокислот с диссоциирующими группами в боковой цепи, например для лизина или гистидина. Выписав формулы для всех возможных заряженных форм оснбвных аминокислот, лизина и аргинина, получаем ~~!+ рК 2 Для лизина р1 = 9,7, для аргинина р1 = 10,8. Предлагаем вам найти р1 гистиднна. Описанный выше подход — оценка заряда структур, рК которых находится по разные стороны от р1 цвиттериона,— пригоден не только для аминокислот.
Его можно применять для оценки заряда молекулы с любым числом диссоциируюших групп. Умение выполнять такие расчеты оказывается очень ценным для работы в клинической лаборатории, поско-. льку позволяет предсказать подвижность соединений в электрическом поле и подобрать соответ- Глиеи 3 ?4 о о ~' он нн. нн, нн.
~но „ о ф о г 'о в о Б При рН в интервале б-В полный заряд = — 1 В силанощелочной среде 1рн> 1П полный заряд = — 2 При рН около 3 полный заряд = 0 В силъно кислой среде !рн < 11 полный заряд = +1 Рве. 3.4. Протонное равновесие лля аспарагиновой кислоты. Неполярвые Полярные Алании Валин Изолсйцин Лсйцин Мстионин Пролив Триптофан Фенилаланин Рис.
3.5. Нингидрин. ствуюший буфер для их разделения. Например, для разделения двух соединений со значениями р1 6 и 8 пригоден буфер с рН 7,0, поскольку при этом рН молекулы с р1 = 6 будут нести суммарный отрицательный заряд, а молекулы с р1 = 8 — положительный. СТРУКТУРА АМИНОКИСЛОТ Аминокислоты, входящие в состав белков, можно разбить на две большие группы на основе того, какими являются К-группы, связанные с атомом а- углерода,— полярными или неполярными (табл. 3.2). В табл.
3.3 приведены трехбуквенные и однобуквенные обозначения аминокислот, которые широко используются в биохимии. Однобуквенные обозначения применяются для записи наиболее длинных аминокислотных последовательностей (например, полных аминокислотных последовательностей белков). Аминокислоты, находящиеся в свободном состоянии или входящие в состав других соединений (не белков), вьпюлняют важную функцию во многих метаболических процессах (табл. 3.4 и 3.5). Например, аминокисло'гы орнитин, цитруллин и аргинино- Таблица 3.2. Классификация 1:п-аминокислот, входящих в состав белков.
основанная на относительной полярности их В-групп Аргинин Аспарагин Аспарагиновая кислота Гистидин Глицин Глутамин Глутаминовая кислота Лизин Серии Тирознн Треонин Цистенн сукцинат (табл. 3.4) участвуют в метаболизме моче- вины. В природных объектах обнаружено свыше 20 Р-аминокислот. К их числу относятся 0-алании и 0- глутамат, входящие в состав клеточных стенок некоторых бактерий; ряд 1?-аминокислот входят в состав антибиотиков. РАСТВОРИМОСТЬ АМИНОКИСЛОТ Аминокислоты содержат по нескольку заряженных групп, поэтому они легко сольватируются и хорошо растворяются в полярных растворителях (вода, этанол) и не растворяются в растворителях неполярных (бензол, гексан, эфир).
Температура плавления аминокислот весьма высока (> 200' С). Это тоже обусловлено присутствием в них заряженных групп. Для разрыва ионных связей, стабилизируюших структуру кристалла, нужно сравнительно большое количество энергии. ОБЩИЕ ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ Карбоксильные и аминогруппы аминокислот вступают во все реакции, характерные для этих групп, т,е. в реакции образования солей, этерификации и ацилирования.
Цветные реакция Нвнгвдрии (рис. 3.5) осуществляет окислительное декарбоксилирование а-аминокислот с образованием СО„ИН, и альдегида, содержащего на один атом углерода меньше, чем исходная аминокислота. Восстановленный нингидрин далее реагирует с выс- О И Таблица 3.3. 1.-а-аминокислоты, входягцнс в состав белков" Сокращенное обозначение Наименование Структуриав формула С а ги43атическими боковыми цепями Глицнн й)у(й) А!а(А) Алании снЯЯ 3С 2 сн-сн ЗС 1.еп(Е) Лейцнн 73 СН2 Пе(1) Изолейцин СН2 Дфоп С боковыми цепями, содержащими гидроксильпые !'Оо) группы Серии Бег(Б) сн,-сн ! ОН ТЬг(Т) Треоннн Туг(т) Тнрозин См. ниже С боковыми цепями, содержащими атом серы Цистени*' сн, ! ЗН Су (С) 3 '., -М -.~: Мег(М) Метионин С боковыми цепями, содержащими кислые группы или их амиды Аспарагиноваи кислота А яр(О) ООС вЂ” Сн н и — с — сн !1 О Ахи()Ч) Аспарагнн " За исключением гнароксилизина (Ну!) и гидроксипролина (Нур), которые включаются в полнпептнлную пень в виде лизина н пролина, а затем гндроксилируются (см.
гл. 29 и 54). Для всех перечисленных в таблипе аминокислот имеются спеннфичеохие тРНК. позтому их включение в белок осушествляется под прямым генетическим контролем. " Цнстнн состоит нз двух остатков пистенна, связанных днсульфндной связью: гчН ' 1 ООС вЂ” СН вЂ” Снз — Б — $ — СН СН вЂ” СОО НН>' 26 Глава 3 Совращенное обозначение Наименование Структурна а Формула Сто(Е) Глутаминонаи кислота Сз!п(Я) Глутамин Лизин Н(з(Н) Гистидин н Нй +йН См. выще СН Н(з(Н) Фенилаланин .О/~", Ту (т) Тирозин сн Триптофан Иминокислоты П ролан Рго(Р) С боковыми цепями, содерлсащими основные еруппы Аргинин Агд(К) Содерлсатцие ароматические кольца Гистидин ООС-СН2 — СН Н2й С СН2 СН И О и-й — сн — сн — сн ! с=йн + 2 СН2 — СН вЂ” СН2 — СН2 1 +йнз Таблица 3.4.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
