Biokhimia_T1_Strayer_L_1984 (1123302), страница 5
Текст из файла (страница 5)
Боковая цепь в проли- НН,' Н вЂ” С вЂ” СООН )( НН ° 3 Н вЂ” С вЂ” СОО) Н НН, Н вЂ” С вЂ” СОО и Форма, преобледами)ап Форма, преобладамцел Форма, преоблпдемцеи при РН 1 при РН 3 при ри Н П.цзо ер Ь. Изомер С00 СОЫ тНзи С Н Н вЂ” С вЂ” СН, СН, с)'3 Изопейции () м) нз' СН СН Н,С СН, С вЂ” н 3 н,н С. -н СН Н,С СН, лейции (Ьеи) Валил (чей длаиии (ще) Глиции (6(т! Н,С СН, СН пропил (Рго) СН, дпаиии (ще) Рис. 2.6. Зависимость ионизации аминокислоты от значения рН. Рве. 2.7. Абсолютные конфигурации ь— и о-изомеров аминокислот. Рнс. 2.8. Аминокислоты с алифатическими боковыми цепями.
Ряс. 2.9. Пролин отличается от других обычных аминокислот наличием вторичной амииогруппы. не присоединена как к аминогруппе, так и к а-углероду, и в результате получается циклическая структура, Две амннокислоты-серии н треонин — содержат алифатические гидроксильные группы (рис. 2.10). Имеются три широко распространенные ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин и триптофан (рис.
2.11). У всех вышеперечисленных аминокислот боковые цепи не несут заряда при физиологических значениях рН. Обратимся теперь к аминокислотам с заряженными боковыми цепями. При нейтральном значении рН лизин и аргинин несут положительный заряд, а гистидин-либо зарюкен положительно, либо нейтрален в зависимости от микро- окружения. Эти основные аминокислоты показаны на рис. 2.12. Боковые цепи глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 2.13).
несут отрицательный заряд. Далее мы будем называть зги аминокислоты соответственно глутамат и аспартат, подчеркивая 'тот факт, что при физиологических значениях рН они несут отрицательный заряд. Существуют незаряженные производные глутамата н аспартата — глутамин и аспарагин (рис.
2.14), которые вместо концевой карбоксильной группы содержат амидную группу. Наконец, у двух аминокислот в боковой цепи находи~се атом серы. Это метионин и пистеин (рис. 2.!5). Как будет показано далее, цистеин во многих белках играет особую роль, обеспечивая образование поперечных дисульфндных связей. 2.2. Особые аминокислоты дополняют основной набор, насчитывающий двадцать аминокислот В ряде белков содержатся особые аминокислоты, образующиеся путем модификации обычных аминокислот после их включения 2. Основные представления о структуре и функции белков 21 С Н 'и,н - С б ('Я С и Н Н СН О О Сн СН гг ' О О ОН тм ргмм» (ттг) Веммлвманмм (рне) тримпггргм (тгр! Алпартат (Аер) глутамат (п)н) СН, С вЂ” СН ( -НН „„.)(Н й СН СН Сн, г4-- Н СН СН СН, СН ни ,)4 С Н '' пЧ --' СН СН 47 ' С О Ннт Глутвимн (п)п) СН О Йнт С==и Н, 4Н г Аргинмн (Агя! Гнетилнн (Н)е) Лизин (! уа! Аенврагнн (Азп) СН, СН, СН7 бн СН, Мвтмемнн (Мет) Циствнн (Суа) 22 н — С вЂ” ОН Н Серии (Вег) Рис.
2.10. У серина и треонина боковая цепь представлена алифатической гндроксильцой группой. Рас. 2.11. Фенилаланин, тирозин и триптофан имеют ароматические боковые цепи. Рнс. 2.!2. Лизин, аргинин и гистидин имеют основные боковые цепи. в полипептидную цепь. Так, например в состав коллагена входит гидроксипролнн — гидроксилироваиное производное пролина (рис. 2.16).
Как будет показано далее (разд. 9,7), дополнительная гидроксильная группа стабилизирует структуру коллагенового волокна. Биологическое значение этой модификации аминокислоты становится очевид- Часть 1 Конформации н динамика ным при цинге, развивающейся в результате недостаточного гидроксилирования коллагена. Еше одна модифицированная кислота †-карбоксиглутамат. Нарушение карбоксилирования глутамата в протромбине - белке свертывающей системы крови— может привести к кровоточивости (разд. 8.23).
Из обнаруженных в белках модифицированных аминокислот чаще всего встречается фосфосерин. Действие ряда гормонов опосредуется процессами фосфорилирования или дефосфорилирования специфических остатков серина в различных белках (разд, 16.11). Рис. 2.13. Аспартат и глутамат имеют кисло~ные боковые цепи. Рис. 2.14. Аспарагин н глутамин имеют амидные боковые цепи. Рис.
2.15. Цистеин и метионин имеют серусодержащие боковые цепи. соо*нзн — с — н сн, о -о ф — о о соо- .Нзн с — н Н,С.. СН, С н~ кон СОО 'Н и — С вЂ” Н сн СН ООС СОО- Олнобук- венное обо- Трехбук- веннос Аминокислота значение ращение А1а Агй А5л В О 'т Н 0 0 Азх Акр 'т'а1 Н55 О!у О!и 015 Е ! ь К м Р 5 Т т Г С О!н пе Ьео ЬУ5 Мег Рго бег Тйг Туг Рис Су5 Пептнднан свила Таблипа Х1, Сокращениме обозначенн» аминокислот Алании Аргииин Аспарагин Аспарагин или аспараги- новаа кислота Аспарагиноваа кислота Валин Гистилин Глипин Глу тамии Глутамин или глутаминовак кислота Глутаминоваа кислота Изолейпин Лейлин Лизин Мегионин Пролин Серии Треонин Триптофан Тирозин Фениватганин Цистеин 2.3.
Аминокислоты, соединяясь пептидной связью, образуют полипептидные цепи В белках и-карбоксильная группа одной аминокислоты соединена с и-аминогруппой другой аминокислоты лелтидной связью (называемой также амидной связью). На рис. 2.17 показано, как из двух аминокислот образуется дипептид с высвобождением одной молекулы воды. Равновесие этой реакции сильно сдвинуто в сторону гидролиза, а не синтеза. Следовательно, биосинтез пептидных связей требует притока свободной энергии, ~о~да как гндролиз цпет с высвобожцением энергии, При соелинении большого числа (обычно более сотни)аминокисло~ путем образования пептилных связей формируется лолилвлтидлая цель, имеющая неразветвленную структуру (рис.
2 18). Каждую аминокислоту, вхоляшую в состав полипептида, называют аминокислотным остатком. Полипептидная цепь имеет определенное направление, поскольку каждый из ее строительных блоков имеет разные концы — либо п-амина-, либо ог-карбокснльная Группа. Условились считать, что лолилвлтидиая цепь на- Гийроксниролин з кввбоксиглутамат о-оосфосернн Рис.
2.16. Ряд молифицированных аминокислотных остатков, содержашихся в белках: гидроксипролин, Т-карбоксиглутамат и фосфосерин. Красным показаны группы, ко~орые присоединяются к аминокислотному остатку после его включения в полипептидную цепь. н О Н сг' 'НМ вЂ” С вЂ” С Ф ' л — С— и О и Н О Н 0 ! !! ! у Нзн — С вЂ” С вЂ” Н вЂ” С вЂ” С + Нзо о Рис.
2.17. Образование пептидной связи. чилается с тт'-конца, т.е. с конца, несущего амилогруллу. При изображении последовательности аминокислот в полипептидной цепи начинают с )5)-концевого остатка. Так, в трипептиде алании-глнцин-триптофан алании несет концевую аминогруппу, а триптофан — концевую карбоксильную группу. Обратите внимание, что триптофанглицин-алании — зто уже лругой трнпептид.
Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся учао~кон, образуюших основную целез и вариабельной части, включаюшей в себя характерные боковые цели (рис. 2.19). Основную цепь называют иногда скелетом, или остовом, молекулы. В ряде белков отдельные боковые цепи соединены между собой дисульфидн ыми связями (мостиками), которые образуются при окислении остатков цистеина. Возникаю- 2.
Основные представления о структуре и функции белков 23 Рис. 2.18. Рнс. 2.19. Н Н О вЂ” Гт'- -С вЂ” С— СН 8Н Ьн СН, --Н вЂ” С вЂ” С— Н Н О Цнстенн Рис. 2.20. н.концевой остаток Пентапептид. Каждый аминокислотный остаток выделен рамкой.
Пептидная цепь начинается с аминоконца. Н О Н О Н О вЂ” Н вЂ” С) — С вЂ” Н вЂ” С вЂ” С вЂ” Н вЂ” С вЂ” С— н~ н~ н~ф Полипептидная цепь состоит из скелета, имеющего регулярную, повторяющуюся структуру, и отдельных боковых цепей (К! Кз Кз показаны зеленым) щий при этом дисульфид называется цисти- ном (рис. 2.20). Каких-либо других кова- лентных связей в белках обычно не встре- чается, 2.4. Белки состоят из одной или нескольких полипептпдных цепей Многие белки, в частности миоглобин, состоят из одной полипептидной цепи; другие содержат лве цепи или более, причем цепи могут быть одинаковыми или разными. Так, молекула гемоглобина построена из 2 цепей одного типа и 2 цепей другого типа; эти четыре цепи связаны между собой нековалентными связями.
В некоторых многоцепочечных белках полипептидные цепи соединены дисульфидными мостиками. В инсулине, например, лве составляющие его цепи соединены двумя дисульфидными связями. 2.5. Для очистки белков можно использовать множество различных методов Для выяснения механизма действия белка его необходимо выделить в очищенном виде. В настоящее время в чистом виде получено уже несколько тысяч белков.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
