Biokhimia_T1_Strayer_L_1984 (1123302), страница 4
Текст из файла (страница 4)
В последней главе, посвященной сенсорным процессам, рассматриваются следующие вопросы: каким образом потенциал действия распро- страняется по нервным клеткам и проходит через синапс? Как одиночный фотон возбуждает палочку в сетчатке глаза? Каким образом бактерии определяют источник пиши в среде и движутся в направлении к нему? Одна из наиболее привлекательных особенностей биохимии состоит в том, что зта наука постоянно расширяет наши представления о биологических процессах на всех уровнях организации живого. Часть Конформация и динамика Рассматривается на примере юаиносвязи между пространственной структурой белков и ик биологической активностью Модель рибонуклеазы Б — фермента, гидролизующего рибонуклеиновые кислоты. Цветом вьщелены аминокислоты в активном центре, критически необходимые для осуществления катализа. Пространственная структура этого фермента была раскрыта Фредериком Ричардсом и Гарольдом Уикофом (по рисунку, любезно предоставленному д-ром Р.
й)спапЬ, Я. Апдегзоп и А. Рег!о). ГЛАВА 2. Основные представления о структуре и функции белков Белки играю1 решающую роль практически во всех биологических процессах. Значение н удивительное разнообразие их функций очевидно из следующих примеров. !.Ферментатиений катализ. В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими макромолекулами, называемыми ферментами. Некоторые из этих реакций, такие как гидратирование диоксида углерода, очень просты. Другие же, например реплнкация всей хромосомы, в высшей степени сложны. Почти все ферменты — мощные катализаторы, повышающие скорости реакции по крайней мере в миллион раз. Так, в отсутствие ферментов химические превращения )и Нио удается выявить очень редко. В настоящее время охарактеризовано несколько тысяч ферментов, причем многие из них выделены в кристаллической форме. Поразителен тот факт, что все известные ферменты являются белкамн.
Следовательно, именно белки определяют ход химических превращений в биологических системах. ливается в виде комплекса с дру~им бел- ком-ферригином. 3, Координированное двизкелие. Белки основной компонент мышц. Сокращение мьппцы обеспечивается скольжением двух типов белковых нитей о~носительно друг друга. Координированные движения на микроскопическом уровне, например расхождение хромосом во время мнтоза нлн продвижение спермия при помощи жгутика, также обеспечиваются сократительными структурами, состоящими из белков.
4. Механическая опора Высокая упругость кожи и костей обусловлена наличием фибриллярнш о белка коллагена, Рнс. 2.1. 2. Транспорт и накопление. Транспорт многих неболыпих молекул и ионов осуществляется специфическими белками. Например, содержащийся в эритроцитах гемоглобин переносит кислород к тканям, тогда как близкий к нему белок миоглобшз запасает кислород в мышцах. В плазме крови железо транспортируется в виде комплекса с трансферрииом, а в печени оно накап- Часть $ Конформации и динамика Микрофотография кристалла гексокиназы — ключевого фермента утилизации ~ люкозы.
(Печатается с любезного разрешения д-ра Т, Бге1гт и д-ра М. Уеайег.) Рис. 2.2. Рис. 2.3. 19 Поперечный срез летательной мышцы насекомого под электронным микроскопом. Видно, что белковые нити двух типов образуют гексагональные структуры. (Печатается с любезно~о разрешения д-ра М. Кеес(у.) 5, Иммунная защита. Антитела — это высокоспецифическне белки, способные узнавать и связывать такие чужеродные объекты, как вирусы, бактерии и клетки других организмов. Таким образом, белки играют жизненно важную роль, различая свое и чужое.
6. Генерирование и передача нервных импульсов. Ответ нервных клеток на специфические импульсы опосрелован рецепторными белками, Например, родопсин — фоторецепторный белок клеток палочек сетчатки. Молекулы рецепторов, приводимые в действие специфическими веществами небольшой молекулярной массы типа ацетилхолина, обеспечивают передачу нервных импульсов в синапсах, т.е.
в местах соединения нервных клеток. 7. Регуляция роста и дифференцировки. Строгая регуляция последовательности экспрессии генетической информации имеет крайне важное значение для упорядоченного роста и дифференцировки клеток. В любой отрезок времени жизни огранизма экспрессируется только небольшая часть генома клетки. У бактерий основным элементом регуляции служат репрессорные белки, которые заставляют «молчать» специфические участки клеточной ДНК. Совершенно другим путем происходит регуляция белками процесса дифференцировки клеток, что видно на примере фактора роста нервов-белкового комплекса, под действием которого формируется сеть нейронов у высших организмов.
2.1. Белки построены из аминокислот Основной структурной единицей белков являются аминокислоты. Каждая аминокислота состоит из аминогруппы, карбоксильной группы, атома водорода и определенной К-группы, присоединенной к атому углерода, называемому к-углеродом (рис. 2.5). К-группы называют боковой цепью по причинам, которые станут очевидными в ходе дальнейшего изложения.
Прн нейтральном значении рН аминокислоты в растворах находятся не в виде неионизированных молекул, а преимущественно в виде биполярных ионов (цвиттерионов). При этом аминогруппа оказывается протоннрованной ( -)»Нз ), а карбокснльная группа- диссоциированной ( — СОО ). Ионизация аминокислоты зависит от значения рН (рис. 2.б). В кислых растворах (например, при рН 1) карбоксильная 1руппа находится в ненонизированной форме (- СООН), а аминогруппа ионизирована ( — ХН;).
В щелочных растворах (например, при рН 11), наоборот, ионизирована карбоксильная группа ( — СОО ), а аминогруппа не ионизи- Электронная микрофотография коллагенового волокна. (Печатается с любезного разрешения д-ра 3. Стояк и д-ра К. Вгнпз.) 2. Основные представления о структуре и функции белков Фактор роста нервов Рис.
2.4. ИН т 3 Н вЂ” С вЂ” СОО НН, Н вЂ” С вЂ” ОООН и Н вЂ” С вЂ” СОО )) Аиннокнвнотв в форив Анпопкрного мона (Чвнттврнонв) Аиннокнснотк в нвноннвнровкнной форин Боковая цвпь Микрофотография ганглия. Видна пролиферация нервов после добавления фактора роста нервов, представляющего собой комплекс белков.
(Печатается с любезного разрешения д-ра Е. Язоогег.) рована ( — )т)Нз). Представления о рапи рН и кислотно-щелочных свойствах аминокислот дополни)ельно обсуждаются в приложении к этой ~лаве. Расположение в виде тетраэдра четырех разных химических групп вокруг ц-углеродного атома обусловливает оптические свойства аминокислот, Структуры, представляющие собой зеркальное отражение друг друга, называются ).- и гз-изамерами (рис. 2.7). В состав белков входят только 1:аминокислоты. Поэтому в последующем изложении мы будем опускать обозначение изомера, имея в виду, что в тех случаях, когда речь идет о структуре белков, подразумеваются ).-аминокислоты (за исключением Рис.
2.5. Структура аминокислоты в неионизированной форме и в форме цвиттериона. Часть 1 Кттформиння н динамика специальна оговоренных случаев). В белках встречается 20 нилов боковых аминокислотных цепей, различающихся по размерам, форме, способности образовывать водородные связи и химической реакииониоспособности. Подчеркнем, чта все белки всех видов живых существ от бактерии до человека — построены из одного н того же набора 20 аминокислот. Этот универсальный белковый алфавит существуег уже около 2 млрд. лет.
Тот факт, что белки способны выполнять разлнчиыс функции, обусловлен разнообразием и гибкостью свойств составляющих их 20 структурных элементов. В последующих главах мы увидим, как на основе этого алфавита возникают сложнейшие трехмерные структуры, благодаря которым белки способны участвовать в столь большом числе биологических процессов.
Рассмотрим этот набор аминокислот. Простейший в их ряду — глицин, у катарога на месте боковой цепи находится атом водорода (рис. 2.8). У аланина боковая цепь представлена метильной группой. Валин, лейцин, изолейцин и пронин содержат угле- водородные боковые цепи. Пролин, однако, отличается от других 19 аминокислот основного набора тем, что имеет вторичную, а не первичную амнногруппу (рис. 2.9). Строго говоря, пролин является имино- (а не амина-) кислотой.