Готовые билеты в PDF-формате (1123293), страница 12
Текст из файла (страница 12)
Используемая пища.Развитие лучевого поражения в некоторой степени зависит и от используемой диеты.Наличие в пище витаминов, различных микроэлементов, повышающих общуюрезистентность организма, увеличивает и его радиоустойчивость.Имеется большое количество сообщений о благоприятном влиянии витаминов Е, А, βкаротина и других, которое проявляется в частичном предотвращении лучевых эффектов иболее быстром восстановлении.Известны также эксперименты, в которых включение в состав стандартной длялабораторных животных диеты определенной растительной пищи или экстрактов некоторыхрастений приводило к увеличению выживаемости облучаемых животных.В большинстве случаев для проявления благоприятного воздействия какого-либо пищевогокомпонента необходимо его длительное скармливание животным перед облучением — втечение не менее 1-2 недель.
Защитные эффекты пищевых компонентов, однако, не велики.Эффективность благоприятного воздействия пищевых компонентов при их скармливаниипосле облучения обычно ниже, чем при скармливании до облучения.Билет № 141. Структурная организация и функционирование фотосинтетических мембран.Фотосинтетическая единица.Элементарной структурой, осуществляющей всю совокупность фотосинтетическихпроцессов, является хлоропласт. Хлоропласт – это одиниз трех видов пластид растительной клетки.Хлоропласты эукариотных фотосинтетическихклеток имеют наиболее сложную структурную организацию внутренних мембранпосравнению с другими органоидами клеток.Основные компоненты хлоропластов высших растений:1) двойная мембрана – внешняя более простая, толщиной 7 нм ивнутренняя ~ 10 нм,образующая впячивания внутрь хлоропласта, изкоторых возникает системавнутренних мембран;2) строма – внутренняя растворимая фаза хлоропласта с ферментамиС-цикла, синтезабелка (ДНК, РНК, рибосомы) и др.
Растворимымикомпонентами;3) собственно фотосинтетические мембраны - граны (диаметр 0,5мкм), состоящих изтилакоидов, и стромальныеламеллы (диаметр5-7 мкм), пронизывающие весьхлоропласт и связывающие граны.Молекулярная организация фотосинтетических мембранСтруктурная основа первичных процессов фотосинтеза – фотосинтетическая единица (ФСЕ).ФСЕ = ССК+РЦ.В ФСЕ пигменты функционально гетерогенны и взаимодействуют между собой, чтообеспечивает высокую эффективность поглощения и преобразования световой энергии впервичных процессах.Для ФСЕ характерна высокая структурно -функциональная упорядоченность.
Основные типыпигмент белковых комплексов высших растений– это Фотосистема I и Фотосистема II.Каждая из них состоит из реакционного центра (РЦ) и светособирающего комплекса (ССК).Необходимо знать, что локализация фотосистем на мембранах неодинакова. ФСIлокализована на ламеллах стромы и тех участках тилакоидов гран, которые не стыкуются,тогда как фотосистема II - на стэкинговых участках.Водоокисляющий комплекс–один из важнейших доменовмембраноксигенныхфотоавтотрофов. Он локализован на внутренней мембране тилакоидов в ихлюмене.
В состав комплекса входят белки . Центральную роль в окислении воды играютатомы марганца и тирозиновый остаток Z- переносчика.2. Временные характеристики динамической подвижности белков.Функциональные свойства белков зависят от конформационного состояния. Однако остаетсянеясным, под влиянием каких сил и механизмов изменяется это состояние и какую роль оноиграет в обеспечении их активности. В современной молекулярной биофизике центральноеместо занимает проблема механизма и функциональной роли внутримолекулярнойподвижности биополимеров, прежде всего белков.Решение этой проблемы предусматривает получение количественных характеристикподвижности отдельных частей и атомных групп и сопоставление их с функциональнымсостоянием молекулы белка при различных условиях (температура, pH, ионная сила).Билет № 151. Основные фазы потенциала действия (локальный ответ, ПД, следовые потенциалы).Роль локального потенциала в генерации потенциала действия, рецепторного исинаптического потенциала.2.
Окислительный стресс. Активные формы кислорода и пути их образования.Окислительный стресс - это нарушение баланса между прооксидантами и антиоксидантамив пользу первых, что приводит организм к потенциальной опасности развития различныхзаболеваний.Окислительный стресс может быть результатом:- уменьшения уровня антиоксидантов. В результате мутации, наносящей ущерб активностиферментов антиоксидантной защиты, или токсинов, которые истощают антиоксидантнуюзащиту.Например, многие ксенобиотики метаболизируются при коньюгации с GSH; высокиеконцентрации ксенобиотика могут исчерпать GSH и вызвать окислительный стресс, дажеесли ксенобиотик не является генератором АФК.
Дефицит в диете полезных минералов(например. Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+, Se), и/или антиоксидантов может также вызватьоксилительный стресс.- увеличение производства АФК, например, при воздействии на клетки или организмвысоких концентраций О2 или токсинами, которые сами являются АФК (например диоксидазота), или токсинами, которые метаболизируются в свободные радикалы (напримерпаракват - гербициддля уничтожения посадок марихуаны), или чрезмерная активация «естественных» систем,производящих такие формы (например ненормальная активация фагоцитов при хроническихвоспалительных процессах), а также при облучении лучевой или неионизирующей природы.Последствия окислительного стресса:- Адаптация клеток или организма при контроле систем защиты, которыемогут:a) полностью защищать против повреждения;b) защищают против повреждения до некоторой степени, но не полностью;c) «сверхзащищают» (например, клетки являются тогда стойкими к болееинтенсивномувоздействию наложенномувпоследствии).- Повреждение клетки: приводит к повреждению (окислительному повреждению) любыхмолекулярных целей: липидов, ДНК, белков, углеводов, и т.д.- Смерть клетки: клетка может:a) оправиться от окислительных повреждений, репарируя их или заменяя поврежденныемолекулы;b) может выжить с постоянным окислительным повреждением;c) окислительное повреждение, особенно ДНК, может вызвать смерть клетки, апоптоз илинекроз.Активные формы кислорода – соединения кислорода с высокой реакционнойспособностью, окисляющие практически все классы биомолекул – белки, липиды,нуклеиновые кислоты и углеводы.
Большинство АФК – продукты неполного (одно-, двух- илитрёхэлектронного) восстановления молекулярного кислорода.Источники АФК в живой клетке:- электрон-транспортные цепи фотосинтеза;- ферментативное образование АФКОксигеназы - это ферменты, катализирующие активирование О2 и последующеевключение 1 или 2 его атомов в молекулы различных субстратов. Если субстратом(акцептором О2 ) служит водород, фермент называют оксидазой.- ЦитохромР450-зависимые монооксигеназы – семейство мембранныхферментов,катализирующих расщепление (гидроксилирование) ряда эндогенных иэкзогенных соединений с помощью донора электронов НАДФН и молекулярного кислорода:RH + НАДФН + H+ + O2→ ROH + НАДФ+ +H2O- свечение (хемилюминесценцию) при активации макрофагов и нейтрофилов патогенами- при действии ионизирующих излученийРадиолиз воды (разложение воды под действием ионизирующих излучений).Поглощение ионизирующих излучений молекулами воды приводит к образованию АФК.АФК повреждают биомолекулы клетки (непрямое действие ионизирующих излучений).- на светуБилет № 161.
Кинетика простейших ферментативных реакций. Уравнение Михаэлиса-Ментен.Влияние ингибиторов на кинетику ферментативных реакций.Живые организмы кинетически регулируют хим реакции, подавляя стремление кдостижению термодинамического равновесия.Общие принципы кинетики хим реакций применимы и к ферментативным реакциям.Известно, что любая хим реакция характеризуется константой ТД равновесия. Она выражаетсостояние хим равновесия, достигаемого системой, и обозначается Кр.константа равновесия равна произведению концентраций образующихся веществ,деленному на произведение концентрации исходных веществ.
Значение константыравновесия обычно находят из соотношения констант скоростей прямой (k+1) и обратной (k– 1) реакций, т.е. Кp = k+1/k–1. В состоянии равновесия скорость прямой реакции: v+1 = k + 1[ А ] • [B ] равна скорости обратной реакции: v–1 = k – 1 [ С ] • [ D ] , т.
е. v+1 = v–1 соответственноk+1[А]•[B] = k–1[С]•[D], илиИзучая явление насыщения, Л. Михаэлис и М. Ментен разработали общую теориюферментативной кинетики. Они исходили из предположения, что ферментативный процесспротекает в виде следующей химической реакции:т.е. фермент Е вступает во взаимодействие с субстратом S с образованиемпромежуточного комплекса ES, который далее распадается на свободный фермент ипродукт реакции Р. Математическая обработка на основе закона действующих масс далавозможность вывести уравнение Михаэлиса-Ментен, выражающее количественноесоотношение между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции:где v – наблюдаемая скорость реакции при данной концентрации субстрата [S]; KS–константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, моль/л; Vmax– максимальнаяскорость реакции при полном насыщении фермента субстратом.Из уравнения Михаэлиса–Ментен следует, что при высокой концентрации субстрата инизком значении KS скорость реакции является максимальной, т.е.
v = Vmax. При низкойконцентрации субстрата, скорость реакции оказывается пропорциональной концентрациисубстрата в каждый данный момент (реакция первого порядка).Линейная зависимость справедлива только в определенных условиях, например вначальный период ферментативной реакции, так как в этот период практически непроисходит обратной реакции, а концентрация продукта оказывается недостаточной дляобратимости реакции. Именно в этом случае скорость реакции (точнее, начальная скоростьреакции v) будет пропорциональна концентрации фермента.Зависимость скорости реакции от концентрации фермента в присутствии насыщающихконцентраций субстрата.Фермент является одной из реагирующих молекул в хим реакции и при взаимодействии ссубстратом образует промежуточный фермент-субстратный комплекс, который далееподвергается распаду на продукт и свободный фермент:Если упростить это уравнение, исключив промежуточный ES-комплекс:то в уравнениях для скоростей прямой и обратной реакций обязательным компонентомявляется концентрация фермента:Однако в уравнениях для константы равновесия (Keqили Кр) концентрация фермента ужене имеет значения:Как видно, константа равновесия (Kр) ферментативной реакции не зависит отконцентрации фермента.
Определяя скорость и направление химической реакции, ферменттем не менее не оказывает влияния на конечные (равновесные) концентрации реагирующихмолекул и продуктов, определяющих величину константы равновесия.Ферментативные процессы являются регулируемыми.1. Конкурентное ингибирование – сродство с активным центром.2. Неконкурентное ингибирование – аллостерическое.3. Антиконкурентное ингибирование – ингибитор соединяется с (es) комплексом.4. Смешанное ингибирование – по активному и аллостерическому центру.5.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
