Дж. Уилсон, Т. Хант - Молекулярная биология клетки - Сборник задач (1120987), страница 123
Текст из файла (страница 123)
В таких организмах, как дрожжи, которые очень хорошо приспособлены к своей экологической нише благодаря давлению отбора, случайное включение Ту-элемента скорее всего не улучшит их характеристики. Следовательно, высокий уровень переноса приведет, вероятно, к тому, что клетки будут хуже расти. На основании этих данных нельзя заключить, что клетки растут медленнее из-за высокого уровня переноса, хотя такое объяснение скорее всего правильное.
Как указывают авторы, высокий уровень экспрессии обратной транскрнптазы может непосредственно влиять на метаболизм РНК. Например, при обратной транскрипции мРНК может ннактивироваться. Обратные транскрипты клеточных мРНК могут также оказаться мутагенными для ядерных генов в результате ошибок, возникших в ДНК при обратной транскрипции и последующей рекомбинации с ядерными генами, Литература: Воехе, Х Вс бог!1и!ге( О.
А; хгу!ев, С. А.; Ггп!1, О. Л. Ту е!егпепгв !талярове гйгоойь ап й!чА 1пгеппег1!аге. се!1 40; 491 — яю, 1985. Б. В. А. Левая и правая граница встроенных А!и-последовательностей и мутации в граничащих с ними (фланкирующих) последовательностях хромосомы (произвольно указанных на 5'-конце) приведены на рис. 10-36. Границы можно точно определить, используя два взаимодополняющих подхода.
Во-первых, сравнивая последовательности в вертикальном направлении, можно «-Я!и-повтор 1300иукпеотинов)-ь Рис. 10-36. Границы встроенных А!и-последовательностей и мутационные юменения в дуплицированных последовательностях, окружаюпгих сайт встраивания (ответ 10-36). Границы показаны вертикапьныын линиями; участки мутационных изменений подчеркнуты. ТТАААТА66СС666 — — — — — ААААААААААААйТТАААТА Т6Т6Т6666йТСй66 — — — — — АААИЖАААААААТСТ6Т 666 ТСТТСТТА66СТ666 — — — — — 6ААААААААААААТСТТСТТА 66АТ6ТТСТ6666СС666 — — — — — ААААААААААААА66АТ6Т Т6Т66 А6ААСТАААА666СТА66 — — — — — Айййййбйбйй6ААСААСССААА6 АТААТА6ТАТСТ6ТС66СТ666 — — -" — — й6йАИ!ААААййАТййАТАСТАТСТ6ТС Контроль генной экспрессии 433 приблизительно определить границы исходя нз точки, где последовательности начинают дивергировать.
Во-вторых, можно принять во внимание общие свойства процесса встраивания А1ипоследовательностей, а именно дупликацию хромосомных последовательностей в сайте встраивания. Сравнение последовательностей, расположенных слева и справа от каждой А1ипоследовательности, показывает, что они тандемно повторены- один конец каждой дупликации расположен точно в месте предполагаемой границы, определенной методом вертикального сравнения. Мутации во фланкирующих последовательностях легко выявить путем сравнения повторяющихся последовательностей, которые возникли при встраивании каждой А1и-последовательности в хромосому. Б.
Как показано на рис. !0-3б, в дуплипнрованной ДНК, которая окружает А1и-последовательности, на 120 нуклеотидов имеется 5 замен нуклеотидов. Если исходить из того, что в одном сайте за миллион лет происходит 3 х 10 ' замен, то А!и-последовательности встроились в семейство генов альбумина человека около 14 млн. лет назад. 10е лет к 1 сайт 5 мутаций Время после =  — х = 14 х 104 лет. встраивания 3 " 10 мутаций 120 сайтов В. Эти особенности последовательностей, окружающих А1и, очень важны для расчетов, поскольку они возникли при встраивании А!и-последовательностей в семейство генов альбумина человека. Следовательно, последовательности, которые образуют дупликации в сайте-мишени, отмечают время встраивания А1и-последовательности. Дополнительные последовательности интрона не помогут в расчетах, поскольку мутации вне дуплицированного сайта-мишени никак не связаны со временем встраивания А!и-последовательностей.
Мутации в А1и-последовательностях сами по себе также бесполезны для определения времени встраивания. Некоторые из наблюдаемых в А1и-последовательностях мутаций весьма вероятно могли возникнуть, когда эти последовательности находились в другой области генома, т.е. до того как их копии встроились в последовательности семейства генов альбу- мина человека. Г.
Расчет, приведенный в пункте Б, позволяет сделать вывод, что А!и-последовательности внедрились в семейство генов альбумина человека около 14 млн. лет назад, т. е. через большой промежуток времени после дивергенции млекопитающих и разделения ветвей, давших начало крысе и человеку. Л-242В Цитоскелет Мышечное сокращение 11-1 А цитоскелет Б. миофибриллы В. саркомеры Г. актин Д. миозин е Ж 3 скрученная спираль минус-концы; плюс-концы тропомиозин; тропонин И. гладкие мышцы К.
сократительное кольцо нити напряжения 11-2 А. Правильно Б. Правильно. В. Правильно. Г. Неправильно. Молекула миозина состоит из двух тяжелых цепей и двух пар легких цепей, т.е. всего из шести субъединиц. Д, Неправильно. В отсутствие актина миозин связывает и гидролизует одну молекулу АТР очень быстро, но продукты гидролвза остаются связанными с ним-поэтому как АТРаза в чистом виде он очень неэффективен. Е. Правильно. Ж. Неправильно.
Мышца перестает сокращаться, потому что падает концентрация Саз в цитозоле. Ионы Саз+ откачиваются с помощью Са"-насоса, использующего энергию гидролиаа АТР. Уровень же АТР в ходе сокращения существенно не меняется. 3. Правильно. И. Правильно. К. Правильно. Л. Правильно. М. Неправильно.
Белые мьплечные клетки приспособлены для анаэробного сокращения (они синтезируют АТР в процессе гликолиза — анаэробный процесс), а красные мышечные клетки — для аэробного сокращения (в них АТР синтезируется в процессе окислительного фосфорилирования в митохондриях-аэробный процесс). Цвет красных мышечных клеток обусловлен высоким содержанием в них белка миоглобина, который, связывая кислород, создает его «аварийный запас» и предохраняет клетки от кратковременно~о кислородного голодания.
Цнтоскелет 435 Я. РАССЛАБЛЕННАЯ МЫШЦА Ь вЂ” Све пая полоса-я — — — Тем я олова — а~ — С Л-писк е'дкзннин зн ! — ! Ак д филаменз — — — Миозиновмй — — ь филаменз / -е — ~ — Тизин~ / Л. СОКРАЩЕННАЯ МЫШЦА Х Миомезин Лерекрь ванне акзиновмх филамензов Ряс.
11-25. Схематическое лзобра- лслле электронных фотомлкро- гряфяй, представленных яа ряс. 11-! (отвст 11-3). А. Расслаб- ленная мышца. Б: Мышца л состоя- ллл сокращения. 11-3 А. Местоположение компонентов поперечнополосатой мышцы на электронной микрографии схематично показано на рис. 11-25,А. а-актинии — это компонент Х-диска; титин соединяет концы миознновых филаментов с 2-диском; миомезин связывает вместе соседние миознновые филаменты с образованием гексагональной упаковки в центральной части саркомера.
Б. На рис. 11-1, Б представлена фотомикрография сверхсокрашенной мышцы. Соответственно светлая полоса полностью отсутствует; вместо нее в середине саркомера появилась новая полоса — результат перекрывания актиновых филаментов. Две электронные фотомикрозрафии, приведенные на рис. 11-1, представлены в виде схем на рис. 11-25,Б. зз* 11-4 А.
Две спирали молекул миозина будут плотно пригнаны друг к другу (рис. 11-26). Согласно нумерации на рис. 11-2, индивидуальные молекулы миозина на концах каждой спирали будут соединяться конец в конец в следующем порядке: 1 с 6', 2 с 5', 3 с 4', 4 с 3', 5 с 2', 6 с 1' (номера со штрихом соответствуют второй спирали).
Пытаясь мысленно соединить два конца, вы, несомненно, обнаружили, что это непростая задача. Однако можно легко продемонстрировать это на модели: уложите шесть карандашей вокруг седьмого (центрального) и скрепите их резинкой; затем сдвигайте карандаши по очереди на некоторое расстояние так, чтобы их концы расположились по спирали вокруг продольной оси. Если взять два таких пучка, то их легко плотно соединить друг с другом. Для понимания геометрических принципов сборки белков в ансамбли весьма полезно поиграть с реальными предметами, моделирующими белковые молекулы; так гораздо легче зрительно представить процесс сборки.
Б. Размер гладкой зоны-это расстояние между первыми головками миозина на противоположно ориентированных спиралях (рис. 11-26). Две ближайшие друг к другу головки будут расположены на 436 Глава 11 молекулах миозина ! и 1' (в соответствии с нумерацией на рис.
11-2), и расстояние между ними должно быть равно длине палочки миозина (150 нм) плюс 1!6 часть этой длины (25 нм)— сдвиг, обусловленный спиральным смещением (миозин 1' прилегает к миозину 6). Рассчитанный таким образом размер гладкой зоны вполне приемлемо согласуется с ее измеренной величиной — 175 нм и 160 нм соответственно. Сукаюшнйся конец В.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
