Главная » Просмотр файлов » Структурно-функциональные исследования дрожжевой оксидазы D-аминокислот методом рационального дизайна

Структурно-функциональные исследования дрожжевой оксидазы D-аминокислот методом рационального дизайна (1105750), страница 40

Файл №1105750 Структурно-функциональные исследования дрожжевой оксидазы D-аминокислот методом рационального дизайна (Структурно-функциональные исследования дрожжевой оксидазы D-аминокислот методом рационального дизайна) 40 страницаСтруктурно-функциональные исследования дрожжевой оксидазы D-аминокислот методом рационального дизайна (1105750) страница 402019-03-14СтудИзба
Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 40)

// Nat. Biotechnol. 2004. Vol. 22. P. 455–458.139. Hawkes T., Pline-Srnic W., Dale R. D-glufosinate as a male sterility agent forhybrid seed production // Plant Biotechnol. J. 2011. Vol. 9. P. 301–314.140. Pedotti M., Rosini E, Molla G. Glyphosate resistance by engineering theflavoenzyme glycine oxidase. // J. Biol.

Chem. 2009. Vol. 284. P. 36415–36423.141. Miyano M., Fukui K., Watanabe F. Studies on Phe-228 and Leu-307 recombinantmutants of porcine kidney D-amino acid oxidase: expression, purification, andcharacterization. // J. Biochem. 1991. Vol. 109, № 1. P. 171–177.142. Pollegioni L., Fukui K., Massey V.

Studies on the kinetic mechanism of pig kidneyD-amino acid oxidase by site-directed mutagenesis of tyrosine 224 and tyrosine228. // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269, № 50. P. 31666–31673.242143. Bakke M., Setoyama C., Miura R., Kajiyama N. Thermostabilization of porcinekidney D-amino acid oxidase by a single amino acid substitution. // Biotechnol.Bioeng. 2006.

Vol. 93, № 5. P. 1023–1027.144. Setoyama C., Nishina Y., Mizutani H. Engineering the substrate specificity ofporcine kidney D-amino acid oxidase by mutagenesis of the “active-site lid”. // J.Biochem. 2006. Vol. 139, № 5. P. 873–879.145. RaibekasA., Fukui K., Massey V. Design and properties of human D-amino acidoxidase with covalently attached flavin. // Proc. Natl. Acad.

Sci. U. S. A. 2000.Vol. 97, № 7. P. 3089–3093.146. Campaner S., Pollegioni L., Ross B.D., Pilone M.S. Limited proteolysis and sitedirected mutagenesis reveal the origin of microheterogeneity in Rhodotorulagracilis D-amino acid oxidase. // Biochem. J. 1998. Vol. 330 ( Pt 2. P. 615–621.147. Khang Y.-H., Kim I.-W., Hah Y.-R., Hwangbo J.-H., Kang K.-K. Fusion protein ofVitreoscilla hemoglobin with D-amino acid oxidase enhances activity and stabilityof biocatalyst in the bioconversion process of cephalosporin C. // Biotechnol.Bioeng. 2003. Vol. 82, № 4. P. 480–488.148. Wang S.-J., Yu C.-Y., Lee C.-K., Chern M.-K., Kuan I.-C. Subunit fusion of twoyeast D-amino acid oxidases enhances their thermostability and resistance toH2O2. // Biotechnol. Lett.

2008. Vol. 30, № 8. P. 1415–1422.149. Boselli A., Piubelli L., Molla G., Pilone M.S., Pollegioni L., Sacchi S.Investigating the role of active site residues of Rhodotorula gracilis D-amino acidoxidase on its substrate specificity. // Biochimie. 2007. Vol. 89, № 3. P. 360–368.150. Harris C.M., Molla G., Pilone M.S., Pollegioni L. Studies on the reactionmechanism of Rhodotorula gracilis D-amino-acid oxidase. Role of the highlyconserved Tyr-223 on substrate binding and catalysis.

// J. Biol. Chem. 1999. Vol.274, № 51. P. 36233–36240.151. Molla G., Porrini D., Job V., Pollegioni L. Role of arginine 285 in the active site ofRhodotorula gracilis D-amino acid oxidase. A site-directed mutagenesis study. // J.Biol. Chem. 2000. Vol. 275. P.

24715–24721.152. Pollegioni L., Harris C.M., Molla G., Pilone M.S., Ghisla S. Identification and roleof ionizing functional groups at the active center of Rhodotorula gracilis D-aminoacid oxidase // FEBS Lett. 2001. Vol. 507. P. 323–326.153. Boselli A., Sacchi S., Job V., Pilone M.S., Pollegioni L. Role of tyrosine 238 in theactive site of Rhodotorula gracilis D -amino acid oxidase A site-directedmutagenesis study. 2002.

Vol. 4771. P. 4762–4771.154. Boselli A., Piubelli L., Molla G. On the mechanism of Rhodotorula gracilis Damino acid oxidase: role of the active site serine 335. // Biochim. Biophys. Acta.2004. Vol. 1702, № 1. P. 19–32.243155. Caldinelli L., Molla G., Pilone M.S., Pollegioni L. Tryptophan 243 affectsinterprotein contacts, cofactor binding and stability in D-amino acid oxidase fromRhodotorula gracilis. // FEBS J. 2006.

Vol. 273, № 3. P. 504–512.156. Ju S.S., Lin L.L., Wang W.C., Hsu W.H. A conserved aspartate is essential forFAD binding and catalysis in the D-amino acid oxidase from Trigonopsisvariabilis. // FEBS Lett. 1998. Vol. 436, № 1. P. 119–122.157. Lin L.L., Wang W.C., Ju S.S., Chien H.R., Hsu W.H. The role of a conservedhistidine residue, His324, in Trigonopsis variabilis D-amino acid oxidase.

// FEMSMicrobiol. Lett. 1999. Vol. 176, № 2. P. 443–448.158. Lin L., Chien H., Wang W., Hwang T., Fu H., Hsu W.. Expression of Trigonopsisvariabilis D-amino acid oxidase gene in Escherichia coli and characterization of itsinactive mutants. // Enzyme Microb. Technol.

2000. Vol. 27, № 7. P. 482–491.159. Yu H., Ma X., Luo H., Wen C., Shen Z. Fusion expression of D-amino acidoxidase from Trignoposis variabilis with maltose binding protein and Vitreoscillahemoglobin. // Sheng Wu Gong Cheng Xue Bao. 2008. Vol. 24, № 6. P. 1004–1009.160. Mueller M., Kratzer R., Schiller M. The role of Cys108 in Trigonopsis variabilis damino acid oxidase examined through chemical oxidation studies and pointmutations C108S and C108D. // Biochim. Biophys. Acta.

Elsevier B.V., 2010. Vol.1804, № 7. P. 1483–1491.161. Wong K.-S., Fong W.-P., Tsang P.W.-K.. A single Phe54Tyr substitution improvesthe catalytic activity and thermostability of Trigonopsis variabilis D-amino acidoxidase. // N. Biotechnol. Elsevier B.V., 2010. Vol. 27, № 1. P. 78–84.162. Setoyama C., Nishina Y., Tamaoki H. Effects of hydrogen bonds in associationwith flavin and substrate in flavoenzyme d-amino acid oxidase.

The catalytic andstructural roles of Gly313 and Thr317. // J. Biochem. 2002. Vol. 131, № 1. P. 59–69.163. Alekseeva A.A., Serenko A.A., Kargov I.S., Savin S.S., Kleymenov S.Y., TishkovV.I. Engineering catalytic properties and thermal stability of plant formatedehydrogenase by single-point mutations. // Protein Eng. Des.

Sel. PEDS. 2012.Vol. 25. P. 781–788.164. Alekseeva A.A., Savin S.S., Kleimenov S.Y., Uporov I. V., Pometun E. V.,Tishkov V.I. Stabilization of plant formate dehydrogenase by rational design. //Biochem. 2012. Vol. 77, № 10. P. 1199–1209.165. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgramquantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding.

// Anal.Biochem. 1976. Vol. 72. P. 248–254.166. Poltorak О.M., Chukhrai, Е.S., Torshin I.Y. On the influence of interproteincontacts on the active centers and catalytic properties of oligomeric enzymes //Russ. J. Phys. Chem. 2000. Vol. 74, № 3. P. 400–410.244167. Полторак, О.М., Чухрай Е.С. Диссоциативная термоинактивациякатализаторов. Итоги науки и техники // Итоги науки и техники.Биотехнология. 1986.

Vol. 5. P. 50–86.168. Черскова Н., Хороненкова С., Тишков В. Роль остатков Arg169 и Arg220 вмежсубъединичном контакте дрожжевой оксидазы D аминокислот //Известия Академии Наук.Серия химическая. 2010. P. 262–268.169. Гартман, Т.Н., Клушин Д.В. Основы компьютерного моделирования химикотехнологических процессов. М.: Академкнига, 2006. P. 416.170. Rose G.D., Geselowitz A.R., Lesser G.J., Lee R.H., Zehfus M.H.

Hydrophobicityof amino acid residues in globular proteins // Science (80-. ). 1985. Vol. 229, № 7.P. 834–838.171. McGaughey G.B., Gagné M., Rappé A.K. pi-Stacking interactions. Alive and wellin proteins. // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273, № 25. P. 15458–15463.172. Zacharias M., Sklenar H. Analysis of the stability of looped-out and stacked-inconformations of an adenine bulge in DNA using a continuum model for solventand ions. // Biophys. J.

1997. Vol. 73, № 6. P. 2990–3003.173. Hunter C., Lu X. DNA base-stacking interactions: a comparison of theoreticalcalculations with oligonucleotide X-ray crystal structures // J. Mol. Biol. 1997. Vol.265, № 5. P. 603–619.174. Luo R., Gilson H.S., Potter M.J., Gilson M.K. The physical basis of nucleic acidbase stacking in water. // Biophys. J. 2001. Vol. 80, № 1.

P. 140–148.175. Hobza P. Stacking interactions. // Phys. Chem. Chem. Phys. 2008. Vol. 10, № 19.P. 2581–2583.176. Hunter C.A., Singh J., Thornton J.M. Pi-pi interactions: the geometry andenergetics of phenylalanine-phenylalanine interactions in proteins. // J. Mol. Biol.1991. Vol. 218, № 4. P. 837–846.177. Chakrabarti P., Bhattacharyya R.

Geometry of nonbonded interactions involvingplanar groups in proteins. // Prog. Biophys. Mol. Biol. 2007. Vol. 95, № 1-3. P. 83–137.178. Dougherty D.A. Cation-pi interactions in chemistry and biology: a new view ofbenzene, Phe, Tyr, and Trp. // Science. 1996. Vol. 271, № 5246. P. 163–168.179. Gallivan J.P., Dougherty D. a. Cation-pi interactions in structural biology. // Proc.Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1999. Vol. 96, № 17. P. 9459–9464.180.

Zacharias N., Dougherty D. a. Cation-pi interactions in ligand recognition andcatalysis. // Trends Pharmacol. Sci. 2002. Vol. 23, № 6. P. 281–287.181. Anbarasu A, Anand S, Mathew L, Sethumadhavan R. Influence of cation-piinteractions on RNA-binding proteins. // Int. J. Biol.

Macromol. 2007. Vol. 40, №5. P. 479–483.245182. Tayubi I., Sethumadhavan R. Nature of cation-pi interactions and their role instructural stability of immunoglobulin proteins. // Biochem. Biokhimii͡ a. 2010. Vol.75, № 7. P. 912–918.183. Liao S.-M., Du Q.-S., Meng J.-Z., Pang Z.-W., Huang R.-B. The multiple roles ofhistidine in protein interactions. // Chem.

Cent. J. Chemistry Central Journal, 2013.Vol. 7, № 1. P. 44.184. Dougherty D. The cation π-interaction. // Acc. Chem. Res. 2013. Vol. 46, № 4. P.885–893.185. Sivasakthi V., Anitha P., Kumar K.M. Aromatic-aromatic interactions: analysis ofπ-π interactions in interleukins and TNF proteins. // Bioinformation. 2013. Vol. 9,№ 8. P. 432–439.186. Sivasakthi V., Anbarasu A., Ramaiah S. π-π Interactions in Structural Stability:Role in RNA Binding Proteins.

Характеристики

Список файлов диссертации

Свежие статьи
Популярно сейчас
Зачем заказывать выполнение своего задания, если оно уже было выполнено много много раз? Его можно просто купить или даже скачать бесплатно на СтудИзбе. Найдите нужный учебный материал у нас!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
6376
Авторов
на СтудИзбе
309
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее