Ферменты молока их характеристика, попадания в молоко

№ п/п

Классификация ферментов

Рекомендуемые материалы

Характеристика

1.

Сложные белки:

Коферменты

Простые белки.

По химической природе ферменты представляют собой белковые вещества. Они могут быть простыми и сложными белками. Небелковая часть сложных белков называется коферментом. Коферментами могут быть металлы, витамины и другие соединения. Большинство гидролитических ферментов является простыми белками, окислительно-восстановительные и некоторые другие ферменты - сложными. Ферменты называют по тому веществу, на которое они действуют, прибавляя к корню названия окончание «аза»: липаза, лактаза, пептидаза и пр.

2.

Внеклеточные

Внеклеточные ферменты (экзоферменты), в основном, связаны с процессом питания и поэтому легко выделяются клетками в окружающую среду.

3.

Внутриклеточные

Внутриклеточные (эндоферменты) действуют внутри клетки и выделяются только после ее отмирания и автолиза (распада).

№ п/п

Классификация ферментов

Характеристика

1.

Оксидоредуктазы

Это большая группа ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых организмах.

2.

Дегидрогеназы

Это ферменты клетки молочной железы почти не вырабатывают. Накапливаются и молоке при размножении в нем бактерий. С увеличением количества бактерий в молоке активность редуктаз, как правило, возрастает. Вырабатываемые молочнокислыми бактериями и дрожжами, имеют большое значение при молочнокислом и спиртовом брожении.

3.

Оксидазы

К ним относятся, главным образом, ксантиноксидазу, выделяемую клетками молочной железы. Она окисляет различные альдегиды и пуриновые основания (ксатин и др.) до соответствующих кислот.

4.

Пероксидаза

Фермент окисляет различные соединения с помощью пероксида водорода. Пероксидаза (лактопероксидаза) содержится в молоке в больших количествах, попадает в него из клеток молочной железы. Фермент довольно термостабилен, разрушается при температуре около 800С. Реакцией на пероксидазу в молочной промышленности определяют эффективность пастеризации молока (проба па пероксидазу). Лактопероксидаза вместе с другими ингибиторами обусловливает бактерицидную фазу молока.

5.

Каталаза

Это фермент окисляет пероксид водорода. Катализа переходит в молоко из тканей молочной железы, а также вырабатывается бактериями. Содержание нативной и бактериальной катализы колеблется. В свежем молоке с низким содержанием микрофлоры и полученном от здоровых животных, каталазы содержится мало.

№ п/п

Классификация ферментов

Характеристика

1.

Липаза

Ферменты катализируют гидролиз триглицеридов молочного жира; отщепляются жирные кислоты преимущественно и 1-м и 3-м положениях (с освобождением свободных жирных кислот, ди- и моно- глицеридов) Липазы, выделяемые микрофлорой молока — психотрофными бактериями и плесневыми грибами, — обладают высокой активностью. Они могут вызвать прогорклый вкус молока, масла и других продуктов.

2.

Фосфатаза

Фермент фосфатаза гидролизует зфиры фосфорной кислоты. В свежевыдоенном молоке обнаружены щелочная фосфатаза (с оптимумом рН 9,6) и незначительное количество кислой фосфатазы (с оптимумом рН около 5). Фосфатазы попадают в молоко из клеток молочной железы. Щелочная фосфатаза концентрируется на оболочках жировых шариков, кислая связана с белками.

3.

Протеазы

Протеазы катализируют гидролиз пептидных связей белков и полипептидов (обладая строгой специфичностью по виду связи). В молоке содержится небольшое количество нативной протеазы плазмина, переходящей из крови. Она вызывает гидролиз β-казеина с образованием γ – казеинов. Фермент термостабилен, инактивируется при температуре выше 750С . Микрофлора молока выделяет более активные протеазы, которые могут вызвать различные пороки молока и масла. Так, при размножении в молоке микрококков и гнилостных бактерий появляется горький вкус, при пониженной кислотности (35—40Т) наблюдается его свертывание.

4.

Лактаза

Лактаза катализирует реакцию гидролитического расщепления лактозы на глюкозу и галактозу.

Молочная железа фермент почти не вырабатывает, его выделяют молочнокислые бактерии и некоторые дрожжи. Лактаза имеет оптимум действия при рН 5 и температуре 400С.

В последние годы возрос интерес к лактазе, так как е ее помощью можно превратить не усваиваемый некоторыми людьми молочный сахар и хорошо усваиваемую смесь глюкозы и галактозы.

Рекомендуем посмотреть лекцию "4 Общие сведения о системе ИИ".

5.

Амилаза

Этот гидролитический фермент катализирует расщепление крахмала до декстринов и мальтозы. В нормальном молоке содержится небольшое количество α -амилазы, при заболевании коров маститом ее содержание повышается. Амилаза связана лактоглобулиновой фракцией, имеет оптимум действия при рН 7,4 и температуре 37°С. Фермент инактивируется при пастеризации молока — нагревание до 63°С в течение 30 мин разрушает α-амилазу полностью.

6.

Лизоцим

Это очень важный фермент молока: он гидролизует связи в полисахаридах клеточных стенок бактерий и вызывает их гибель. Вместе с другими антибактериальными факторами (имму-ноглобулинами, лактоферрином, лактопероксидазой, лейкоцитами и др.) лизоцим обусловливает бактерицидные свойства свежевыдоенного молока. Коровье молоко содержит небольшое количество лизопича, в женском молоке его в 3000 раз больше. Он относится к основным белкам (имеет изоэлектрическую точку при рН 9,5), в кислой среде термостабилен.