Диссертация (Изучение роли последовательностей, богатых аспарагином и глутамином, в индукции амилоидогенеза у дрожжей saccharomyces cerevisiae), страница 19

PDF-файл Диссертация (Изучение роли последовательностей, богатых аспарагином и глутамином, в индукции амилоидогенеза у дрожжей saccharomyces cerevisiae), страница 19 Биология (46763): Диссертация - Аспирантура и докторантураДиссертация (Изучение роли последовательностей, богатых аспарагином и глутамином, в индукции амилоидогенеза у дрожжей saccharomyces cerevisiae) - PDF,2019-06-29СтудИзба

Описание файла

Файл "Диссертация" внутри архива находится в папке "Изучение роли последовательностей, богатых аспарагином и глутамином, в индукции амилоидогенеза у дрожжей saccharomyces cerevisiae". PDF-файл из архива "Изучение роли последовательностей, богатых аспарагином и глутамином, в индукции амилоидогенеза у дрожжей saccharomyces cerevisiae", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "биология" из Аспирантура и докторантура, которые можно найти в файловом архиве СПбГУ. Не смотря на прямую связь этого архива с СПбГУ, его также можно найти и в других разделах. , а ещё этот архив представляет собой кандидатскую диссертацию, поэтому ещё представлен в разделе всех диссертаций на соискание учёной степени кандидата биологических наук.

Просмотр PDF-файла онлайн

Текст 19 страницы из PDF

1989. V. 39. (11). P. 1453–61.98. Gibbs C.J., Gajdusek D.C., Asher D.M., Alpers M.P., Beck E., Daniel P.M.,Matthews W.B. Creutzfeldt-Jakob disease (spongiform encephalopathy):transmission to the chimpanzee. // Science. 1968. V. 161. (3839). P. 388–9.99. Glenner G.G., Eanes E.D., Bladen H.A., Linke R.P., Termine J.D.

Beta-pleatedsheet fibrils. A comparison of native amyloid with synthetic protein fibrils. // J.Histochem. Cytochem. 1974. V. 22. (12). P. 1141–58.118100. Glenner G.G., Terry W., Harada M., Isersky C., Page D. Amyloid fibrilproteins: proof of homology with immunoglobulin light chains by sequenceanalyses. // Science.

1971. V. 172. (3988). P. 1150–1.101. Goedert M., Clavaguera F., Tolnay M. The propagation of prion-like proteininclusions in neurodegenerative diseases // Trends Neurosci. 2010. V. 33. (7). P.317–325.102. Goedert M., Spillantini M.G., Tredici K. Del, Braak H.

100 years of Lewypathology // Nat. Rev. Neurol. 2012. V. 9. (1). P. 13–24.103. Goldsbury C., Goldie K., Pellaud J., Seelig J., Frey P., Müller S.A., Kistler J.,Cooper G.J.S., Aebi U. Amyloid Fibril Formation from Full-Length andFragments of Amylin // J. Struct. Biol. 2000a. V. 130.

(2–3). P. 352–362.104. Goldsbury C.S., Wirtz S., Müller S.A., Sunderji S., Wicki P., Aebi U., Frey P.Studies on the in Vitro Assembly of Aβ 1–40: Implications for the Search for AβFibril Formation Inhibitors // J. Struct. Biol. 2000b. V. 130. (2–3). P. 217–231.105. Goldschmidt L., Teng P.K., Riek R., Eisenberg D. Identifying the amylome,proteins capable of forming amyloid-like fibrils. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.

S. A.2010. V. 107. (8). P. 3487–92.106. Greenwald J., Riek R. Biology of Amyloid: Structure, Function, and Regulation// Structure. 2010. V. 18. (10). P. 1244–1260.107. Griffith J.S. Self-replication and scrapie. // Nature. 1967. V. 215. (5105). P.1043–4.108. Guillot-Sestier M.-V., Sunyach C., Druon C., Scarzello S., Checler F. Thealpha-secretase-derived N-terminal product of cellular prion, N1, displaysneuroprotective function in vitro and in vivo.

// J. Biol. Chem. 2009. V. 284. (51).P. 35973–86.109. Guyonnet B., Egge N., Cornwall G.A. Functional amyloids in the mouse spermacrosome. // Mol. Cell. Biol. 2014. V. 34. (14). P. 2624–34.110. Hadlow J.W. Scrapie and Kuru // The Lancet1. 1959. V. 274. P. 289–290.119111. Haigh C.L., Edwards K., Brown D.R. Copper binding is the governingdeterminant of prion protein turnover. // Mol. Cell. Neurosci. 2005.

V. 30. (2). P.186–96.112. Halfmann R., Alberti S., Krishnan R., Lyle N., O’Donnell C.W., King O.D.,Berger B., Pappu R. V, Lindquist S. Opposing effects of glutamine and asparaginegovern prion formation by intrinsically disordered proteins. // Mol. Cell. 2011. V.43. (1). P. 72–84.113.

Hamodrakas S.J. Protein aggregation and amyloid fibril formation predictionsoftware from primary sequence: towards controlling the formation of bacterialinclusion bodies // FEBS J. 2011. V. 278. (14). P. 2428–2435.114. Hanahan, D. Techniques for transformation of E. coli // In: Glover D M, editor.DNA cloning: a practical approach. Vol. 1. Oxford, United Kingdom: IRL Press., 1985.

P. 109–135.115. Hanssen O. Ein Beitrag zur Chemie der amyloiden Entartung // Biochem. 1908.V. 13. P. 185–198.116. Harrison P.M., Gerstein M. A method to assess compositional bias in biologicalsequences and its application to prion-like glutamine/asparagine-rich domains ineukaryotic proteomes. // Genome Biol. 2003. V.

4. (6). P. R40.117. Hasler M., Hothorn L.A. Multiple contrast tests in the presence ofheteroscedasticity. // Biom. J. 2008. V. 50. (5). P. 793–800.118. Hernández F., Avila J. The role of glycogen synthase kinase 3 in the early stagesof Alzheimers’ disease // FEBS Lett. 2008. V. 582.

(28). P. 3848–3854.119. Heschl R. Eine hubsche a vista-Reaktion auf amyloid degenerirte Gewebe //Wien Med Wschr. 1875. V. 25. P. 715–716.120. Hobbs J.R., Morgan A.D. Fluorescent Microscopy with Thioflavine-T in theDiagnosis of Amyloid. // J. Pathol.

Bacteriol. 1963. V. 86. P. 437–42.121. Hornshaw M.P., McDermott J.R., Candy J.M. Copper binding to the N-terminaltandem repeat regions of mammalian and avian prion protein. // Biochem.Biophys. Res. Commun. 1995. V. 207. (2). P. 621–9.120122. Hosoda N., Kobayashi T., Uchida N., Funakoshi Y., Kikuchi Y., Hoshino S.,Katada T. Translation termination factor eRF3 mediates mRNA decay throughthe regulation of deadenylation. // J. Biol. Chem. 2003. V.

278. (40). P. 38287–91.123. Hou X., Aguilar M.-I., Small D.H. Transthyretin and familial amyloidoticpolyneuropathy // FEBS J. 2007. V. 274. (7). P. 1637–1650.124. Hutter G., Heppner F.L., Aguzzi A. No Superoxide Dismutase Activity ofCellular Prion Protein in vivo // Biol. Chem. 2003. V. 384. (9).125. Hutton M., Lendon C.L., Rizzu P., Baker M., Froelich S., Houlden H.,Pickering-Brown S., Chakraverty S., Isaacs A., Grover A., Hackett J., AdamsonJ., Lincoln S., Dickson D., Davies P., Petersen R.C., Stevens M., Graaff E. de,Heutink P., et al. Association of missense and 5’-splice-site mutations in tau withthe inherited dementia FTDP-17.

// Nature. 1998. V. 393. (6686). P. 702–5.126. Iconomidou V.A., Vriend G., Hamodrakas S.J. Amyloids protect the silkmothoocyte and embryo. // FEBS Lett. 2000. V. 479. (3). P. 141–5.127. Inoue H., Nojima H., Okayama H. High efficiency transformation ofEscherichia coli with plasmids // Gene. 1990. V. 96. (1). P. 23–28.128. Invernizzi G., Papaleo E., Sabate R., Ventura S. Protein aggregation:Mechanisms and functional consequences // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2012.

V.44. (9). P. 1541–1554.129. Iqbal K., Liu F., Gong C.-X., Alonso A.D.C., Grundke-Iqbal I. Mechanisms oftau-induced neurodegeneration. // Acta Neuropathol. 2009. V. 118. (1). P. 53–69.130. Iwatsubo T., Odaka A., Suzuki N., Mizusawa H., Nukina N., Ihara Y.Visualization of A beta 42(43) and A beta 40 in senile plaques with end-specificA beta monoclonals: evidence that an initially deposited species is A beta 42(43).// Neuron. 1994.

V. 13. (1). P. 45–53.131. Jimenez J.L., Nettleton E.J., Bouchard M., Robinson C. V., Dobson C.M.,Saibil H.R. The protofilament structure of insulin amyloid fibrils // Proc. Natl.Acad. Sci. 2002. V. 99. (14). P. 9196–9201.121132. Jurgens R. Eine neue Reaktion auf Amyloidkorper // Virchows Arch PatholAnat Physiol. 1875. V. 65.

P. 189–196.133. Kajava A. V, Baxa U., Steven A.C. Beta arcades: recurring motifs in naturallyoccurring and disease-related amyloid fibrils. // FASEB J. 2010. V. 24. (5). P.1311–9.134. Klunk W.E., Pettegrew J.W., Abraham D.J. Quantitative evaluation of congored binding to amyloid-like proteins with a beta-pleated sheet conformation. // J.Histochem. Cytochem. 1989.

V. 37. (8). P. 1273–81.135. Kruskal W.H., Wallis W.A. Use of Ranks in One-Criterion Variance Analysis// J. Am. Stat. Assoc. 1952. V. 47. (260). P. 583–621.136. Kryndushkin D., Pripuzova N., Burnett B.G., Shewmaker F. Non-targetedidentification of prions and amyloid-forming proteins from yeast and mammaliancells. // J. Biol. Chem. 2013.

V. 288. (38). P. 27100–11.137. Kryndushkin D.S., Alexandrov I.M., Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V. V.Yeast [PSI+] prion aggregates are formed by small Sup35 polymers fragmentedby Hsp104. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. (49). P. 49636–49643.138. Kushnirov V. V., Alexandrov I.M., Mitkevich O. V., Shkundina I.S., TerAvanesyan M.D.

Purification and analysis of prion and amyloid aggregates //Methods. 2006. V. 39. (1). P. 50–55.139. Kushnirov V. V, Ter-Avanesyan M.D. Structure and replication of yeast prions.// Cell. 1998. V. 94. (1). P. 13–6.140. Kyle R.A. Amyloidosis: A convoluted story // Br. J.

Haematol. 2001. V. 114.(3). P. 529–538.141. Lacroute F. Non-Mendelian mutation allowing ureidosuccinic acid uptake inyeast. // J. Bacteriol. 1971. V. 106. (2). P. 519–522.142. Lansbury P.T., Costa P.R., Griffiths J.M., Simon E.J., Auger M., HalversonK.J., Kocisko D.A., Hendsch Z.S., Ashburn T.T., Spencer R.G. Structural modelfor the beta-amyloid fibril based on interstrand alignment of an antiparallel-sheetcomprising a C-terminal peptide. // Nat.

Свежие статьи
Популярно сейчас
Зачем заказывать выполнение своего задания, если оно уже было выполнено много много раз? Его можно просто купить или даже скачать бесплатно на СтудИзбе. Найдите нужный учебный материал у нас!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
5258
Авторов
на СтудИзбе
421
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее