Диссертация (Изучение роли последовательностей, богатых аспарагином и глутамином, в индукции амилоидогенеза у дрожжей saccharomyces cerevisiae), страница 22

PDF-файл Диссертация (Изучение роли последовательностей, богатых аспарагином и глутамином, в индукции амилоидогенеза у дрожжей saccharomyces cerevisiae), страница 22 Биология (46763): Диссертация - Аспирантура и докторантураДиссертация (Изучение роли последовательностей, богатых аспарагином и глутамином, в индукции амилоидогенеза у дрожжей saccharomyces cerevisiae) - PDF,2019-06-29СтудИзба

Описание файла

Файл "Диссертация" внутри архива находится в папке "Изучение роли последовательностей, богатых аспарагином и глутамином, в индукции амилоидогенеза у дрожжей saccharomyces cerevisiae". PDF-файл из архива "Изучение роли последовательностей, богатых аспарагином и глутамином, в индукции амилоидогенеза у дрожжей saccharomyces cerevisiae", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "биология" из Аспирантура и докторантура, которые можно найти в файловом архиве СПбГУ. Не смотря на прямую связь этого архива с СПбГУ, его также можно найти и в других разделах. , а ещё этот архив представляет собой кандидатскую диссертацию, поэтому ещё представлен в разделе всех диссертаций на соискание учёной степени кандидата биологических наук.

Просмотр PDF-файла онлайн

Текст 22 страницы из PDF

//J. Neurochem. 1986. V. 46. (6). P. 1820–34.228. Selkoe D.J., Ihara Y., Salazar F.J. Alzheimer’s disease: insolubility of partiallypurified paired helical filaments in sodium dodecyl sulfate and urea. // Science.1982. V. 215. (4537). P. 1243–5.229. Serio T.R., Cashikar A.G., Moslehi J.J., Kowal A.S., Lindquist S.L. Yeast prion[psi +] and its determinant, Sup35p. // Methods Enzymol. 1999. V. 309. P.

649–73.230. Sherman F., Fink G.R., Hancks J.B. Methods in yeast genetics. New York:N.Y.Cold Spring Harbor Lab. Press., 1986. 367 p.131231. Shewmaker F., Ross E.D., Tycko R., Wickner R.B. Amyloids of Shuffled PrionDomains That Form Prions Have a Parallel In-Register β-Sheet Structure†//Biochemistry.

2008. V. 47. (13). P. 4000–4007.232. Shirahama T., Cohen A.S. High-resolution electron microscopic analysis of theamyloid fibril. // J. Cell Biol. 1967. V. 33. (3). P. 679–708.233. Si K., Giustetto M., Etkin A., Hsu R., Janisiewicz A.M., Miniaci M.C., Kim J.H., Zhu H., Kandel E.R. A neuronal isoform of CPEB regulates local proteinsynthesis and stabilizes synapse-specific long-term facilitation in aplysia. // Cell.2003.

V. 115. (7). P. 893–904.234. Sieben A., Langenhove T. Van, Engelborghs S., Martin J.-J., Boon P., Cras P.,Deyn P.-P. De, Santens P., Broeckhoven C. Van, Cruts M. The genetics andneuropathology of frontotemporal lobar degeneration // Acta Neuropathol. 2012.V. 124. (3). P. 353–372.235. Sikorski R.S., Hieter P. A system of shuttle vectors and yeast host strainsdesigned for efficient manipulation of DNA in Saccharomyces cerevisiae.

//Genetics. 1989. V. 122. (1). P. 19–27.236. Sipe J.D., Benson M.D., Buxbaum J.N., Ikeda S., Merlini G., Saraiva M.J.M.,Westermark P. Nomenclature 2014: Amyloid fibril proteins and clinicalclassification of the amyloidosis // Amyloid. 2014. V. 21. (4). P. 221–224.237. Sipe J.D., Cohen A.S. Review: History of the Amyloid Fibril // J. Struct. Biol.2000. V. 130. (2–3).

P. 88–98.238. Sironi L., Mapelli M., Knapp S., Antoni A. De, Jeang K.-T., Musacchio A.Crystal structure of the tetrameric Mad1-Mad2 core complex: implications of a«safety belt» binding mechanism for the spindle checkpoint. // EMBO J. 2002. V.21. (10). P. 2496–506.239. Skinner M., Cohen A.S. The prealbumin nature of the amyloid protein infamilial amyloid polyneuropathy (FAP)-swedish variety. // Biochem. Biophys.Res. Commun. 1981. V. 99. (4). P. 1326–32.240.

Sondheimer N., Lindquist S. Rnq1: an epigenetic modifier of protein functionin yeast. // Mol. Cell. 2000. V. 5. (1). P. 163–72.132241. Sorenson J.R. Prion diseases: copper deficiency states associated with impairednitrogen monoxide or carbon monoxide transduction and translocation. // J. Inorg.Biochem. 2001. V. 87. (3). P.

125–7.242. Spillantini M.G., Murrell J.R., Goedert M., Farlow M.R., Klug A., Ghetti B.Mutation in the tau gene in familial multiple system tauopathy with preseniledementia. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1998. V. 95. (13). P. 7737–41.243. Stansfield I., Jones K.M., Kushnirov V. V, Dagkesamanskaya A.R.,Poznyakovski A.I., Paushkin S. V, Nierras C.R., Cox B.S., Ter-Avanesyan M.D.,Tuite M.F. The products of the SUP45 (eRF1) and SUP35 genes interact tomediate translation termination in Saccharomyces cerevisiae. // EMBO J.

1995.V. 14. (17). P. 4365–73.244. Steensma D.P. «Congo» red: out of Africa? // Arch. Pathol. Lab. Med. 2001.V. 125. (2). P. 250–2.245. Sunde M., Blake C.C. From the globular to the fibrous state: protein structureand structural conversion in amyloid formation. // Q. Rev. Biophys.

1998. V. 31.(1). P. 1–39.246. Sunde M., Serpell L.C., Bartlam M., Fraser P.E., Pepys M.B., Blake C.C..Common core structure of amyloid fibrils by synchrotron X-ray diffraction // J.Mol. Biol. 1997. V. 273. (3). P. 729–739.247. Tanaka M., Weissman J.S. An efficient protein transformation protocol forintroducing prions into yeast. // Methods Enzymol. 2006. V. 412.

P. 185–200.248. Tartaglia G.G., Cavalli A., Pellarin R., Caflisch A. The role of aromaticity,exposed surface, and dipole moment in determining protein aggregation rates //Protein Sci. 2004. V. 13. (7). P. 1939–1941.249. Tartaglia G.G., Pechmann S., Dobson C.M., Vendruscolo M. Life on the edge:a link between gene expression levels and aggregation rates of human proteins //Trends Biochem. Sci. 2007. V. 32. (5). P. 204–206.250. Tartaglia G.G., Vendruscolo M. The Zyggregator method for predicting proteinaggregation propensities // Chem.

Soc. Rev. 2008. V. 37. (7). P. 1395.133251. Tartaglia G.G., Vendruscolo M. Correlation between mRNA expression levelsand protein aggregation propensities in subcellular localisations // Mol. Biosyst.2009. V. 5. (12). P. 1873.252. Ter-Avanesyan M.D., Dagkesamanskaya A.R., Kushnirov V. V., Smirnov V.N.The SUP35 omnipotent suppressor gene is involved in the maintenance of thenon-Mendelian determinant [psi+] in the yeast Saccharomyces cerevisiae //Genetics. 1994. V. 137. (3). P. 671–676.253. Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V.

V, Dagkesamanskaya a R., Didichenko S.a, Chernoff Y.O., Inge-Vechtomov S.G., Smirnov V.N. Deletion analysis of theSUP35 gene of the yeast Saccharomyces cerevisiae reveals two non-overlappingfunctional regions in the encoded protein. // Mol. Microbiol. 1993.

V. 7. (5). P.683–692.254. Toombs J.A., Liss N.M., Cobble K.R., Ben-Musa Z., Ross E.D. [PSI+]maintenance is dependent on the composition, not primary sequence, of theoligopeptide repeat domain. // PLoS One. 2011. V. 6. (7). P. e21953.255. Toombs J.A., McCarty B.R., Ross E.D. Compositional determinants of prionformation in yeast. // Mol. Cell. Biol.

2010. V. 30. (1). P. 319–32.256. Toombs J.A., Petri M., Paul K.R., Kan G.Y., Ben-Hur A., Ross E.D. De novodesign of synthetic prion domains. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2012. V. 109.(17). P. 6519–24.257. Traczyk A., Biliński T., Litwińska J., Skoneczny M., Rytka J. Catalase Tdeficient mutants of Saccharomyces cerevisiae. // Acta Microbiol. Pol. 1985. V.34. (3–4).

P. 231–41.258. Trovato A., Seno F., Tosatto S.C.E. The PASTA server for protein aggregationprediction // Protein Eng. Des. Sel. 2007. V. 20. (10). P. 521–523.259. Tsigelny I.F., Crews L., Desplats P., Shaked G.M., Sharikov Y., Mizuno H.,Spencer B., Rockenstein E., Trejo M., Platoshyn O., Yuan J.X.-J., Masliah E.Mechanisms of Hybrid Oligomer Formation in the Pathogenesis of CombinedAlzheimer’s and Parkinson’s Diseases // PLoS One. 2008.

V. 3. (9). P. e3135.134260. Tsolis A.C., Papandreou N.C., Iconomidou V.A., Hamodrakas S.J. AConsensus Method for the Prediction of ‘Aggregation-Prone’ Peptides inGlobular Proteins // PLoS One. 2013. V. 8. (1). P. e54175.261. Tuite M.F., Mundy C.R., Cox B.S. Agents that cause a high frequency ofgenetic change from [psi+] to [psi-] in Saccharomyces cerevisiae. // Genetics.1981. V. 98. (4). P. 691–711.262. Turner M.R., Hardiman O., Benatar M., Brooks B.R., Chio A., Carvalho M. de,Ince P.G., Lin C., Miller R.G., Mitsumoto H., Nicholson G., Ravits J., Shaw P.J.,Swash M., Talbot K., Traynor B.J., Berg L.H. Van den, Veldink J.H., Vucic S.,Kiernan M.C. Controversies and priorities in amyotrophic lateral sclerosis //Lancet Neurol.

2013. V. 12. (3). P. 310–322.263. Tycko R., Wickner R.B. Molecular Structures of Amyloid and Prion Fibrils:Consensus versus Controversy // Acc. Chem. Res. 2013. V. 46. (7). P. 1487–1496.264. Urakov V.N., Valouev I. a, Kochneva-Pervukhova N. V, Packeiser A.N.,Vishnevsky A.Y., Glebov O.O., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. N-terminalregion of Saccharomyces cerevisiae eRF3 is essential for the functioning of theeRF1/eRF3 complex beyond translation termination. // BMC Mol. Biol. 2006. V.7.

P. 34.265. Uversky V.N., Fink A.L. Conformational constraints for amyloid fibrillation:the importance of being unfolded // Biochim. Biophys. Acta - ProteinsProteomics. 2004. V. 1698. (2). P. 131–153.266. Vassar P.S., Culling C.F. Fluorescent stains, with special reference to amyloidand connective tissues. // Arch. Pathol. 1959. V. 68.

P. 487–98.267. Vey M., Pilkuhn S., Wille H., Nixon R., DeArmond S.J., Smart E.J., AndersonR.G., Taraboulos A., Prusiner S.B. Subcellular colocalization of the cellular andscrapie prion proteins in caveolae-like membranous domains. // Proc. Natl. Acad.Sci. U. S. A. 1996. V. 93. (25). P. 14945–9.268. Wang Y., Meriin A.B., Zaarur N., Romanova N. V, Chernoff Y.O., CostelloC.E., Sherman M.Y. Abnormal proteins can form aggresome in yeast: aggresome135targeting signals and components of the machinery.

Свежие статьи
Популярно сейчас
Почему делать на заказ в разы дороже, чем купить готовую учебную работу на СтудИзбе? Наши учебные работы продаются каждый год, тогда как большинство заказов выполняются с нуля. Найдите подходящий учебный материал на СтудИзбе!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
5258
Авторов
на СтудИзбе
421
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее