66332 (687550), страница 6
Текст из файла (страница 6)
У борошні а і р-амілази знаходяться у зв'язаному з білками стані й під час протеолізу відщеплюються.
Ферментативний гідроліз крохмалю під дією а- і р-амілаз відбувається внаслідок розриву глюкозидних зв'язків амілози та амілопектину і приєднання по місцю їх розриву молекули води.
Як а-амілаза, так і р-амілаза каталізують лише розщеплення о-1,4-глюко-зидних зв'язків і не можуть гідролізувати а-1,6-глюкозидних зв'язки. Проте вони відрізняються між собою за характером дії на амілозу і амілопектин та оптимальними параметрами активності. Для а-амілази характерне неупорядко-ване розщеплення амілози і амілопектину, тоді як для р-амілази — ступеневе, рис. 2.9.
X
При дії а-амілази на амілозу її макромолекула спочатку розпадається на декстрини середнього розміру зі ступенем полімеризації 6-10 (а-декстрин), які в подальшому розщеплюються на низькомолекулярні декстрини і мальтозу. При дії а-амілази на амілозу може відбутися також відрив одного, двох або трьох глюкозних залишків. Таким чином, а-амілаза здатна повністю перетворити амілозу в мальтозу, маль-тотріозу і невелику кількість глюкози.
При дії а-амілази на амілопектин крохмалю утворюється мальтоза і низькомолекулярні декстрини з 5-8 глюкозидними зв'язками, які в подальшому а-амілазою не розщеплюються до мальтози. Це обумовлено тим, що фермент не діє на а-1,6 глюкозидні зв'язки у місцях розгалуження макромолекул амілопектину. Тому в результаті дії а-амілази на амілозу і амілопектин утворюються низькомолекулярні декстрини, мальтоза, невелика кількість мальтотріози і глюкози.
р-амілаза послідовно відщеплює від амілози і амілопектину ланки мальтози. Лінійна макромолекула амілози р-амілазою повністю гідролізується до мальтози. Але якщо у ланцюгу, що атакується р-амілазою, число глюкозних залишків непарне, останні три одиниці залишаються нерозщепленими у вигляді мальтотріози.
В амілопектині р-амілаза розщеплює лише верхівки розгалужених ланцюгів. Дія ферменту припиняється на відстані одного елементарного глюкозного залишку до розгалуження. В результаті гідролізу залишається високомолекуляр-ний декстрин. |!-амілаза розщеплює амілопектин з утворенням мальтози лише на 54%. Утворені високомолекулярні декстрини («-амілодекстрини) піддаються подальшому гідролізу а-амілазою і розпадаються на низькомолекулярні декстрини, на які знову починає діяти р-амілаза. Навіть при сумісній дії а і р-амілаз при гідролізі амілопектину залишаються декстрини з 5-8 глюкозними залишками, в яких зосереджені а-1,6 глюкозидні зв'язки. При одночасній дії обох амілаз крохмаль гідролізується на 95%.
Оптимальні умови дії у а і р-амілаз різні, р-амілаза найактивніша при рН середовища 4,5-4,8 і температурі 49-54 °С. При температурі 70 °С вона інакти-вується. Для а-амілази оптимальним рН середовища є 5,6-6,3, а температура 58-65 °С. Інактивується а-амілаза при температурі випікання 80-85 °С. Проте є дані, що інактивація u-амілази відбувається при температурі 95 °С. Порівняно з р-амілазою а-амілаза більш термолабільна, але чутлива до зниження рН середовища. При рН 3,3-4,0 а-амілаза інактивується. При зниженні рН знижується температурний оптимум і температура інактивації амілаз. Залежно від кислотності середовища температура інактивації коливається для р-амілази в межах 60-84, а-амілази - 70-95 °С.
Нативний крохмаль борошна гідролізується ферментами повільно. Найлегше гідролізуються амілазами ушкоджені зерна крохмалю і клейстеризований крохмаль. Швидкість ферментативного гідролізу крохмалю амілазами можна характеризувати загальною кількістю редукуючих вуглеводів (у перерахунку на мальтозу), що накопичились у продукті за час гідролізу.
Амілази відіграють значну роль у технології приготування хліба. У процесі переробки пшеничного борошна з непророслого зерна р-амілаза забезпечує в тісті накопичення мальтози, необхідної для життєдіяльності мікрофлори тіста, а також реакції меланоїдіноутворення підчас випікання хліба.
При переробці борошна з пророслого зерна наявність а-амілази, оптимальна активність якої лежить у межах 58-65 °С, може привести під час випікання до накопичення у м'якушці хліба низькомолекулярних декстринів, що обумовлюють її липкість. Оптимальні умови дії цих ферментів лежать в основі заходів і методів регулювання технологічного процесу при переробці борошна з пророслого, враженого клопом-черепашкою або з іншими дефектами зерна.
р-фруктофуранозидаза (сахараза, інвертаза) каталізує сахарозу на глюкозу і фруктозу:
С,?Н„0„ + НгО -> С6Н,206 + С6НІ206
сахароза глюкоза фруктоза
Цей фермент каталізує також розщеплення рафінози на фруктозу і дисахарид мелібіозу.
a-глюкозидаза (мальтаза) каталізує гідроліз мальтози на дві молекули глюкози:
С,гНгА. + НгО = 2С„Н,А
мальтоза глюкоза
Целюлази і геміцелюлази каталізують відповідно гідроліз целюлози та геміцелюлози, пентозаназа — пентозанів.
Протеолітичні ферменти. Під дією протеолітичних ферментів протеаз (протеїназ і пептидаз) відбувається гідролітичне розщеплення білків. Воно характеризується розривом пептидного зв'язку за рівнянням:
R — CO — NH - R, + НОН = RCOOH + H2NR,,
де R і R, — залишки амінокислот і пептидів.
Ферментативне розщеплення білків можна зобразити такою схемою: Білки -> Альбумози ~> Пептони, Поліпептиди -> Пептиди і амінокислоти
Із зерна пшениці виділені кислі протеїнази з оптимумом рН 3,7-4,0; нейтральні протеїнази з оптимумом рН 6.5-7,0; лужні протеїнази з оптимумом рН > 8,0.
Кислі протеїнази — це ферменти типу папаїну (виділений з плодів динного дерева — Carica papaya). Вони активуються сульфгідрильними сполуками — відновленим глютатіоном, цистеїном. Інгібіторами їх є окисники.
Нейтральні протеїнази до цієї групи не відносяться. їх інгібіторами є хлорид натрію, фенольні сполуки, ароматичні амінокислоти. Кухонна сіль у кількості, що міститься в рецептурі хлібних виробів, здатна знизити активність нейтральних протеїназ на 60-70%. Нейтральні протеїнази мають вищу активність, ніж кислі.
Вважається, що оптимальними умовами для дії комплексу протеїназ пшеничного борошна є: рН — 4,0-5,5 і температура 45-47 °С. Очевидно, що в умовах тіста певну роль відіграють як кислі, так і нейтральні протеїнази.
У пшеничному тісті протеїнази борошна проявляють слабку дію і обумовлюють тільки частковий протеоліз білків без значного накопичення водорозчинних речовин. Ефективність їх дії значно залежить від податливості білків. Початковим ефектом дії протеїназ є дезагрегація білку, порушення його четвертинної та третинної структури.
Значно більшу активність мають протеїнази борошна із пророслого зерна. Дуже висока активність у протеїназ борошна із зерна, ураженого клопом-черепашкою, слина якого містить сильні протеолітичні ферменти. При приготуванні тіста з такого борошна воно сильно розріджується.
Зменшенню активності протеолітичних ферментів сприяє зниження температури тіста, більш низьке значення рН субстрату, внесення окисників, які роблять білки менш податливими до протеолізу, внесення солі в опару.
Оскільки оптимальна температура дії протеїназ 45-47 °С, у перший період випічки спостерігається найбільш сильне розщеплення білків, в тісті, що випікається, накопичуються пептони, поліпептози, амінокислоти.
Довгий час вважалося, що протеїнази розщеплюють білки, а утворені при цьому поліпептиди розщеплюються пептидазами до амінокислот. Пізніше виявилося, що протеїнази здатні розщеплювати поліпептидні зв'язки не лише в білках, айв різних поліпептидах.
Пептидази строго специфічні. Дія пептидаз пов'язана з наявністю і розміщенням певних хімічних угрупувань у пептидних зв'язках. Наприклад, амінопептидази розщеплюють у пептидах зв'язок біля а-амінної групи, дипептидази розщеплюють дипептиди до амінокислот, розщеплюючи зв'язки, біля яких містяться як вільна група СООН, так і NH2; карбоксипептидази - біля карбоксильної групи.
Триацетилгліцерол-ліпаза. Ліпази каталізують розщеплення жирів з приєднанням води і утворенням жирних кислот.
де R,, R2 і R3 — радикали високомолекулярних жирних кислот: пальмітинової, олеїнової, стеаринової.
Фермент може гідролізувати жир з відщепленням однієї, двох або трьох молекул жирної кислоти. Рослинні ліпази відщеплюють спочатку один, потім другий і далі третій кислотні залишки. У борошні ліпаза проявляє свою дію під час його зберігання. Активність ліпази вища у борошні більш високого виходу порівняно з и активністю у борошні низьких виходів. Ліпаза зернових належить до розчинних ферментів. Оптимум її дії при рН 8. Вільні жирні кислоти, що утворюються в результаті дії ліпази, підвищують кислотність борошна. При подальших перетвореннях можуть обумовлювати погіршення якості борошна.
Ліпоксигеназа. Ліпоксигеназа є окисно-відновним ферментом борошна. Вона міститься як у зернах жита, так і в зернах пшениці. Ліпоксігеназа каталізує окислення киснем повітря ненасичених жирних кислот. Фермент діє специфічно і приєднує молекулу 02 до подвійних зв'язків у ненасичених жирних кислот, що мають два подвійних зв'язки, розділені однією СН2-групою. Таким умовам відповідають лише три природні кислоти — лінолева, ліноленова і арахідонова. При цьому утворюються гідропероксиди. Пдропероксиди є дуже сильними окислювачами і справляють окислювальну дію на білково-протеїназний комплекс борошна, покращують його якість. Оптимальними для дії ліпоксигенази є температура 30-40 °С і рН середовища 5-5,5.
Поліфенолоксидаза (тирозиназа). Тирозиназа каталізує окислення амінокислоти тирозину. В результаті цієї реакції утворюються темнозабарвлені речовини — меланіни, які обумовлюють потемніння м'якушки хліба із сортового борошна. Цей фермент міститься здебільшого в борошні високих виходів.
Температурний оптимум дії ферменту 40-50 "С, кислотний — рН 7-7,5. При рН 5,5 тирозиназа втрачає активність. Цей фактор використовують при переробленні борошна, що містить вільний тирозин, для запобігання окислення його тирозиназою, підвищуючи кислотність тіста.
У пшеничному борошні міститься аскорбатоксидаза — фермент, що каталізує окислення аскорбінової кислоти, яка має відновлювальні функції в дегідроаскорбінову кислоту, яка є окислювальним агентом.
2. Вода
У хлібопекарському виробництві використовують питну воду міських водопроводів або артезіанських свердловин, яка відповідає вимогам стандарту на питну воду. За вимогами стандарту вода повинна бути прозорою, безкольоровою, без сторонніх присмаків і запахів, не містити шкідливих домішок і патогенних мікроорганізмів. рН води — 6,5-9.
Санітарна придатність води для харчових цілей характеризується ступенем обсіменіння її мікроорганізмами, зокрема кишковою паличкою. Стандартом передбачено, що кількість бактерій при посіві 1 мл води, яка визначається кількістю колоній після 24-годинного вирощування при температурі 37 °С, повинна бути не більше 100; кількість кишкових паличок в 1 л води (колі-індекс) — не більше 3; кількість мілілітрів води, на яку припадає одна кишкова паличка (колі-титр), — не менше 300.
Масова частка продуктів розпаду органічних сполук має бути мінімальною. Здатність води до окислення повинна становити не більше 3 мг 02 або 0,759 мг КМпО, на 1 л. Загальний вміст розчинних у воді речовин (сухий залишок) не повинен перевищувати 1000 мг/1 л.
Вода містить залізо, магній, марганець, мідь, сульфати, хлориди, карбонати, які впливають на її смакові якості. Солі кальцію і магнію обумовлюють жорсткість води. Одиницею жорсткості є моль на кубічний метр. Загальна жорсткість питної води має бути не більше 7 моль/м3. За дозволом санепідемстанції допускається жорсткість води 10 моль/м3. Величині жорсткості води 1 моль/м3 відповідає масова концентрація еквівалентів іонів кальцію 20,04 г/м3, іонів магнію — 12,153 г/м3, тобто числове значення жорсткості виражене у моль/м3, рівне числовому значенню, вираженому в мг.екв/л.
Вважається, що солі, які містяться у воді, укріплюють клейковину і покращують формостійкість виробів, але надмірно жорстка вода має неприємний смак і не може використовуватись у хлібопекарському виробництві.
Для приготування тіста на 100 кг борошна витрачається від 35 до 70 л питної води, залежно від виду виробів.
Вода є важливим технологічним компонентом біохімічних і колоїдних процесів у тісті. Завдяки полярності молекули води, вона проявляє активність у фізико-хімічних реакціях, що відбуваються у технологічному процесі.
У молекулі води несиметрично розміщені атом кисню, який несе два слабкі від'ємні заряди, і два атоми водню, кожен з яких має по одному невеликому позитивному заряду.
Завдяки такій будові молекули води у колоїдних системах утворюються водневі зв'язки, через які молекула води зв'язується з зарядженими групами інших сполук (білків, пентозанів, декстринів). При цьому вода стає структурною частиною речовини-акцептора.
Так, у молекулі білку вода здебільшого зв'язана з атомами кисню або азоту. У білку кожен атом кисню або група NH утримують дві молекули води, група ОН або NH2 — три, карбоксильна група СООН — чотири молекули води.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
