113892 (616998), страница 4

Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 4)

6. Рассказ учителя о превращениях белков в пищеварительной системе.

После того как вы съели какой-нибудь белок, ферменты, называемые протеазами, разрывают пептидные связи. Происходит это в желудке и тонком кишечнике. Свободные аминокислоты переносятся током крови сначала в печень, а потом во все клетки. Там из них синтезируются новые белки, необходимые организму. Если в организм поступило белка больше, чем надо, или организму требуется "сжечь" белки из-за недостатка углеводов, то эти реакции аминокислот происходят в печени; здесь азот из аминокислот образует мочевину, выделяемую из организма с мочой через мочевыводящую систему. Именно поэтому белковое питание дает лишнюю нагрузку на печень и почки. Оставшаяся часть молекулы аминокислоты либо перерабатывается в глюкозу и окисляется, либо превращается в жировые запасы.

Человеческий организм может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пещи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступление такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту.

Большинство животных белков содержат все восемь незаменимых аминокислот в достаточных количествах. Любой белок, имеющий необходимое содержание всех незаменимых аминокислот, называется совершенным. Растительные белки несовершенны: в них низок уровень некоторых незаменимых аминокислот. Хотя ни один из растительных белков не может обеспечить нас всеми незаменимыми аминокислотами, смеси таких белков - могут. Такие комбинированные продукты питания, которые содержат взаимодополняющие (комплементарные) белки, входят в состав традиционной кухни всех народов мира.

Человеческое тело не может запасать белки, поэтому сбалансированное белковое питание требуется человеку каждый день. Взрослому человеку весом 82 кг требуется 79 г белка в день. Рекомендуется, чтобы при этом с белками поступало 10 - 12% всех калорий.

7. Решение познавательных задач с практическим содержанием (работа в группах)

Многие методы химии и химической технологии выросли из древних приемов «кухонных дел мастеров». Не зря немецкий физикохимик Вильгельм Фридрих Оствальд в свое время заметил, что «каждый химик должен протянуть руку кухарке и пожать ее как своему коллеге». Кулинарные операции, состав и свойства распространенных компонентов пищи не объяснишь без знания химии.

Пришло время показать ваши знания по химии, связав их со своей повседневной жизнью. Работать будем в группах по четыре человека. Каждая группа получит вопрос из кулинарии. Пользуясь литературой и своими конспектами, вы должны подготовить грамотный с точки зрения и химии, и кулинарии ответ.

После выполнения задания один представитель от группы озвучивает свой вопрос и дает на него ответ.

УРОК ПО ТЕМЕ: "СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ"

Цель: Сформировать понятия белок, структуры белка, физические и химические свойства белков.

Ход урока

I. Организационный момент.

II. Актуализация знаний.

(Ученикам заранее предлагается повторить тему “Аминокислоты”).

Два ученика работают у доски.

Задание 1. Напишите формулы 2-аминопропановой кислоты (аланина) и 3-метил-2-аминобутановой кислоты (валина). Какие еще названия этих кислот Вы можете предложить?

Задание 2. Напишите формулу 2-аминоэтановой кислоты. Какие еще названия этой кислоты Вам известны? Составьте дипептид из двух остатков этой кислоты. Укажите место пептидной связи.

Фронтальная беседа.

1. Какие две функциональные группы входят в состав аминокислот?

2. Чем являются аминокислоты с точки зрения кислотно-основных свойств? За счет каких функциональных групп?

3. Дать понятие пептидной связи.

4. Могут ли аминокислоты образовывать водородные связи? За счет каких атомов?

5. Какие вещества называются полимерами? Приведите примеры известных вам полимеров.

III. Постановка познавательной задачи.

Учащиеся, которые работали около доски, отчитываются о выполненном задании.

Давайте посмотрим на доску, где изображен дипептид, состоящий из остатков одной и той же аминокислоты - глицина. Также на доске вы видите две отдельные формулы аминокислот – аланина и валина.

Скажите, на ваш взгляд, может ли образоваться дипептид из разных по составу аминокислот? Для того, чтобы ответить на этот вопрос, обратите внимание на место пептидной связи в дипептиде.

Глицин

-аминоуксусная кислота

Аланин

-аминопропионовая кислота

Да, так как в образовании пептидной связи принимают участие аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группа другой аминокислоты, углеводородные радикалы не принимают участия в образовании пептидных связей.

Как вы думаете, возможно ли дальнейшее присоединение аминокислот к этому веществу? Ответ обоснуйте.

Да, возможно присоединение, так как у молекулы дипептида имеются свободные карбоксильная группа (С – конец) и аминогруппа (N - конец). Цепь может расти с двух сторон.

Ала-гли

Сколько вариантов соединения вы можете предложить?

Два. Когда аминокислота глицин стоит на первом месте и когда аминокислота глицин стоит на втором месте?

Ала-гли

Гли-ала

В клетках и тканях живых организмов обнаружено свыше 170 различных аминокислот, и из них 20 альфа-аминокислот входят в состав важнейших биологических веществ, называемых белками.

Итак, тема нашего урока “Белки. Строение и свойства”.

Давайте попробуем дать определение белков.

Белки - это биологические полимеры, состоящие из альфа-аминокислот.

Очень хорошо. Запишите это определение в свои рабочие листки.

Перед нами две полипептидные цепочки. Какой из пептидов, на ваш взгляд, может являться белком и почему?

Первая. Потому что образована альфа-аминокислотами.

Верно. Данная полипептидная цепочка представляет собой первичную структуру белка. Итак, за счет каких связей возникает первичная структура белка?

Первичная структура возникает за счет пептидных связей.

Верно. Давайте запишем это в таблицу.

Но белок гораздо более сложная система, чем полипептидная цепочка. Помимо первичной структуры белка необходимо рассматривать вторичную, третичную, а в некоторых случаях и четвертичную структуры.

В образовании вторичной структуры белка огромную роль играют водородные связи. В начале урока мы вспомнили с вами о том, какие атомы могут участвовать в образовании этого вида связи.

Водород и кислород, азот.

Существуют два типа вторичной структуры ( -спираль и -структура), но в основе каждого из них лежат водородные связи.

-спираль

Заполним рабочие листки.

Третичная структура белка – это способ расположения -спирали и -слоя в пространстве. Осуществляется за счет нескольких типов связей, а именно:

1. Ковалентные связи между атомами серы различных аминокислот (дисульфидные мостики S – S).

2. Гидрофильно-гидрофобные взаимодействия

Гидро – вода

Филос – любовь

Фобос – ненависть

Третичная структура белка.

Заполним рабочие листки.

Некоторые белки образуют четвертичную структуру, осуществляемую за счет все тех же водородных связей и сил электростатического притяжения.

Четвертичная структура белка гемоглобина.

Заполним рабочие листки.

Следует отметить, что белки “работают” правильно только в третичной или четвертичной структурах (если таковая имеется).

Мы рассмотрели строение и теперь переходим к свойствам белков. Ведь, как известно, свойства веществ основываются на их строении. Сначала рассмотрим физические свойства белков.

1. Белки – высокомолекулярные соединения, т.е. это вещества с высокой молекулярной массой от 5 тыс. до миллионов а.е.м. (6500 - инсулин; 32 млн. - белок вируса гриппа).

2. Растворимость белков в воде зависит от их функций. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей: сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде не растворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см² выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАз весом 20 тонн.

Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности, т.е. растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными.

Демонстрация растворения альбумина в воде.

Теперь переходим к химическим свойствам белков. И опять мы здесь увидим не совсем обычные химические реакции, так как белки являются полимерными молекулами. Посмотрите в свои рабочие карточки и ответьте на следующие вопросы:

1. Какие связи, по Вашему мнению, являются наиболее прочными: пептидные или водородные?

Пептидные, т. к. эта связь относится к ковалентной химической связи.

1. Какие структуры белков будут разрушаться быстрее и легче?

Четвертичная (если таковая имеется), третичная и вторичная. Первичная структура будет сохраняться дольше других, т.к. она образована более прочными связями.

Денатурация – это разрушение белка до первичной структуры (пептидные связи сохраняются).

Демонстрация опыта. В 5 небольших пробирок налить по 4 мл раствора альбумина. Первую пробирку нагреть в течении 6 – 10 с (до помутнения). Во вторую пробирку добавить 2 мл 3М HCl. В третью - 2 мл 3М NaOH. В четвертую – 5 капель 0,1 М AgNO₃. В пятую – 5 капедь 0.1 М NaNO₃.

После проведения опыта на рабочих листках учащиеся заполняют пробелы в следующей фразе:

Характеристики

Список файлов курсовой работы