Главная » Просмотр файлов » Диссертация

Диссертация (1144700), страница 32

Файл №1144700 Диссертация (Идентификация и анализ взаимодействия прионов и амилоидов в протеоме дрожжей saccharomyces cerevisiae) 32 страницаДиссертация (1144700) страница 322019-06-29СтудИзба
Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 32)

Cell.Biol. - 2001. - Vol. 153. - P. 1327-1336.245.Stathopulos P.B., Rumfeldt J., Scholz G.A., Irani R.A., Frey H.E. et al.Cu/Zn superoxide dismutase mutants associated with amyotrophic lateralsclerosis show enhanced formation of aggregates in vitro. // Proc Natl Acad SciUSA. // 2003. – Vol. 100. – P. 7021 - 7026246.Sugiyama S., Tanaka M.

Self-propagating amyloid as a critical regulatorfor diverse cellular functions. // J Biochem. – 2014. – V. 155, №6. –P. 345-351.247.Sun Y, Makarava N, Lee CI, Laksanalamai P, Robb FT, Baskakov IV.Conformational stability of PrP amyloid fibrils controls their smallest possiblefragment size.

// J Mol Biol. – 2008. V. 376, №4. – P. 1155-1167.248.Suzuki G., Shimazu N., Tanaka M. A yeast prion, Mod5, promotesacquired drug resistance and cell survival under environmental stress. // Science.– 2012. – Vol. 336. – P. 355 - 359.249.Swaney D.L., Beltrao P., Starita L., Guo A., Rush J. et al. Global analysisof phosphorylation and ubiquitylation cross-talk in protein degradation. // NatMethods. – 2013. – Vol. 10, № 7. – P. 676-82.250.Syed AK, Boles BR. Fold modulating function: bacterial toxins tofunctional amyloids. // Front Microbiol.

– 2014. – V. 5: 401.251.Tanaka M., Weissman J.S. An efficient protein transformation protocol forintroducing prions into yeast. // Methods Enzymol. – 2006 – Vol. 412. – P. 185 200.252.Taneja V., Maddelein M.L., Talarek N., Saupe S.J., Liebman S.W. A non-Q/N-rich prion domain of a foreign prion, [Het-s], can propagate as a prion inyeast // Mol Cell. – 2007. - Vol.

27. - P. 67-77.253.Taylor K.L., Cheng N., Williams R.W., Steven A.C., Wickner R.B. Priondomain initiation of amyloid formation in vitro from native Ure2p // Science. –1999. – Vol. 283. – №5406. – P. 1339–1343.201254.Telling G.C., Parchi P., DeArmond S.J., Cortelli P., Montagna P. et al.Evidence for the conformation of the pathologic isoform of the prion proteinenciphering and propagating prion diversity // Science.

- 1996. - Vol. 274. - P.2079-2082.255.Terashima H., Hamada K., Kitada K. The localization change ofYbr078w/Ecm33, a yeast GPI-associated protein, from the plasma membrane tothe cell wall, affecting the cellular function. // FEMS Microbiol Lett. – 2003. Vol.218, № 1.

– P. 175 - 180.256.Ter-AvanesyanM.D.,KushnirovV.V.,DagkesamanskayaA.R.,Didichenko S.A., Chernoff Y.O., Inge-Vechtomov S.G., Smirnov V.N. Deletionanalysis of the SUP35 gene of the yeast Sacchoromyces cerevisiae reveals twonon-overlapping functional regions in the encoded protein // Mol. Microbiol. –1993.

– Vol. 7. – P. 683 – 692.257.Ter-Avanesyan M.D., Dagkesamanskaya A.R., Kushnirov V.V., SmirnovV.N. The SUP35 omnipotent suppressor gene is involved in the maintenance ofthe non-Mendelian determinant [PSI+] in the yeast Sacchoromyces cerevisiae //Genetics.

– 1994. – Vol. 137. – P. 671 – 676.258.Thual C., Komar A.A., Bousset L., Fernandez-Bellot E., Cullin C., MelkiR. Structural characterization of Saccharomyces cerevisiae prion-like proteinUre2 // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274. - P. 13666-13674.259.Tkach J.M., Yimit A., Lee A.Y., Riffle M., Costanzo M. et al. DissectingDNA damage response pathways by analysing protein localization and abundancechanges during DNA replication stress. // Nat Cell Biol. – 2012.

– Vol. 14, № 9. –P. 966 - 976.260.Tobler I., Gaus S.E., Deboer T., Achermann P., Fischer M., Rulicke T.,Moser M., Oesch B., McBride P.A., Manson J.C. Altered circadian activityrhythms and sleep in mice devoid of prion protein // Nature. – 1996. – Vol. 380. –P. 639–642.202261.Tuite M., Mundy, C.R., Cox, B.S. Agents that cause a high frequency ofgenetic change from [psi+] to [psi-] in Saccharomyces cerevisiae // Genetics.

–1981. – Vol. 98. – P. 691–711.262.Urakov V.N., Vishnevskaya A.B., Alexandrov I.M., Kushnirov V.V.,Smirnov V.N. et al. Interdependence of amyloid formation in yeast: implicationsfor polyglutamine disorders and biological functions. // Prion. – 2010. – Vol. 4. –P. 45-52.263.Valouev I.A., Fominov G.V., Sokolova E.E., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D.

Elongation factor eEF1B modulates functions of the releasefactors eRF1 and eRF3 and the efficiency of translation termination in yeast. //BMC Mol Biol. – 2009. – V. 10: 60.264.Van Melckebeke H., Wasmer C., Lange A., Ab E., Loquet A., BockmannA., Meier B.H. Atomic-resolution three-dimensional structure of HET-s(218-289)amyloid fibrils by solid-state NMR spectroscopy. // J Am Chem Soc. – 2010. Vol. 132, №39. - P. 13765-13775.265.Vana K., Zuber C., Nikles D., Weiss S. Novel Aspects of Prions, TheirReceptor Molecules, and Innovative Approaches for TSE Therapy // Cell.

Mol.Neurobiol. – 2007. – Vol. 27. – №1. – P. 107–128.266.Vishveshwara N., Bradley M.E., Liebman S.W. Sequestration of essentialproteins causes prion associated toxicity in yeast. // Mol Microbiol. – 2009. –Vol. 73, № 6. – P. 1101 - 1114.267.VitrenkoY.A.,GrachevaE.O.,RichmondJ.E.,LiebmanS.W.Visualization of aggregation of the Rnq1 prion domain and cross-seedinginteractions with Sup35NM.

// J Biol Chem. – 2007. – Vol. 282, № 3. – P. 1779 1787.268.Vogel J.L., Parsell D.A., Lindquist S. Heat-shock proteins Hsp104 andHsp70 reactivate mRNA splicing after heat inactivation. // Curr Biol. – 1995. –Vol. 5, № 3. – P. 306 - 317.269.Vonsattel J.P., DiFiglia M. Huntington disease. // J Neuropathol ExpNeurol. – 1998. – Vol. 57. - P 369 – 384.203270.Wang Y., Meriin A.B., Costello C.E., Sherman M.Y.

Characterization ofproteins associated with polyglutamine aggregates: a novel approach towardsisolation of aggregates from protein conformation disorders. // Prion. – 2007. Vol. 1. – P. 128 - 135.271.Wasmer C., Lange A., Van Melckebeke H., Siemer A.B., Riek R., MeierB.H. Amyloid fibrils of the HET-s(218-289) prion form a beta solenoid with atriangular hydrophobic core // Science. - 2008. - Vol.

319. - P. 1523 - 1526.272.Weingarten M. D., Lockwood A. H., Hwo S. Y., Kirschner M. W. Aprotein factor essential for microtubule assembly. // Proc. Natl. Acad. Sci.U.S.A. – 1975. – Vol. 72. – P. 1858–1862.273.Westermark G.T., Westermark P. Serum amyloid A and protein AA:molecular mechanisms of a transmissible amyloidosis. // FEBS Lett. – 2009. –Vol. 583, № 16. – P. 2685 – 2690.274.Wickner R.B. [URE3] as an altered URE2 protein: evidence for a prionanalog in Saccharomyces cerevisiae. // Science.

– 1994. – V. 264, №5158. - P.566 - 569.275.Wickner R.B. A new prion controls fungal cell fusion incompatibility. //Proc Natl Acad Sci U S A. – 1997. Vol. 94, № 19. – P. 10012 - 10024.276.Wickner R.B., Edskes H.K., Maddelein M.L., Taylor K.L., Moriyama H.Prions of yeast and fungi.

Proteins as genetic material. // J Biol Chem. – 1999. –V. – 274, №2. – P. 555 - 558.277.Wickner R.B., Edskes H.K., Roberts B.T., Pierce M., Baxa U. Prions ofyeast as epigenetic phenomena: high protein "copy number" inducing protein"silencing". // Adv Genet. – 2002. – Vol. 46. – P.

485 - 525.278.Wickner R.B., Edskes H.K., Ross E.D., Pierce M.M., Baxa U., BrachmannA., Shewmaker F. Prion genetics: new rules for a new kind of gene // Annu. Rev.Genet. - 2004. - Vol. 38. - P. 681-707.279.Wickner RB.., Shewmaker F, Edskes H., Kryndushkin D., Nemecek J,McGlinchey R, Bateman D, Winchester CL. Prion amyloid structure explains204templating: how proteins can be genes. // FEMS Yeast Res. – 2010. - Vol.

8. – P.980-991.280.Wickner R.B., Edskes H.K., Bateman D., Kelly A.C., Gorkovskiy A. Theyeast prions [PSI+] and [URE3] are molecular degenerative diseases. // Prion.2011. – Vol. 4. – P. 258 – 262.281.Wickner R.B., Edskes H.K., Bateman D.A., Kelly A.C., Gorkovskiy A. etal. Amyloid diseases of yeast: prions are proteins acting as genes. // EssaysBiochem.

– 2014. – Vol. 56. – P. 193 - 205.282.Winderickx J., Delay C., De Vos A., Klinger H., Pellens K. et al. Proteinfolding diseases and neurodegeneration: lessons learned from yeast. // Biochimicaet Biophysica Acta. – 2008. – Vol. 1783. P. 1381 - 1395.283.Winklhofer K.F., Tatzelt J., Haass C. The two faces of protein misfolding:gain- and loss-of-function in neurodegenerative diseases.

// EMBO J. – 2008. –V. 27, №2. – P. 336 - 349.284.Xu Z., Norris D. The SFP1 gene product of Saccharomyces cerevisiaeregulates G2/M transitions during the mitotic cell cycle and DNA-damageresponse. The SFP1 gene product of Saccharomyces cerevisiae regulates G2/Mtransitions during the mitotic cell cycle and DNA-damage response. // Genetics.

–1998. Vol. 150, № 4. – P. 1419 - 1428.285.Yang Z., Stone D.E., Liebman S.W. Prion-promoted phosphorylation ofheterologous amyloid is coupled with ubiquitin-proteasome system inhibition andtoxicity. // Mol Microbiol. – 2014. – Vol.

93, № 5. – P. 1043 - 1056.286.Zakharov I.A., Yarovoy B.P. Cytoduction as a new tool in studying thecytoplasmic heredity in yeast. //Mol Cell Biochem. – 1977. Vol. 14, № 1-3. - P.15 – 18.287.Zhouravleva G.A., Frovola L., Le Goff X., Le Guellec R., Inge-VechtomovS.G. et al. Termination of translation in eukaryotes is governed by two interactingpolypeptide chain release factors, eRF1 and eRF3. // EMBO J. – 1995. – Vol. 14.– P.

4065 - 4072.205БЛАГОДАРНОСТИЯ хочу поблагодарить коллектив кафедры генетики и в особенности сотрудниковлабораторий генетики животных и физиологической генетики, где мнепосчастливилось работать.БлагодарюруководителейисотрудниковЦКП«Хромас»и«Развитиямолекулярных и клеточных технологий». Без них эта работа не могла бысостояться.Личную благодарность я хочу высказать С.Г. Инге-Вечтомову, А. Ф. Смирнову,П.А.

Зыкину, а также людям, принимавшим непосредственное участие в этойработе:А. Рубелю, О. Цапониной, А. Лада, З. Магомедовой, А. Сайфитдиновой,А. Нижникову, К. Антонцу, Т. Рыжовой, С. Задорскому и К. Волкову.Я благодарен своей супруге С.А. Галкиной и маме Е.А.

Галкиной за помощь иподдержку..

Характеристики

Список файлов диссертации

Идентификация и анализ взаимодействия прионов и амилоидов в протеоме дрожжей saccharomyces cerevisiae
Свежие статьи
Популярно сейчас
Почему делать на заказ в разы дороже, чем купить готовую учебную работу на СтудИзбе? Наши учебные работы продаются каждый год, тогда как большинство заказов выполняются с нуля. Найдите подходящий учебный материал на СтудИзбе!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
6489
Авторов
на СтудИзбе
303
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее