Б. Альбертс, А. Джонсон, Д. Льюис и др. - Молекулярная биология клетки (djvu) (1129766), страница 364
Текст из файла (страница 364)
Десмосомы похожи по структуре на адгезионные контакты, но связаны с про межуточными, а не с актиновыми филаментами. Их основная функция состоит в обеспечении механической прочности. Десмосомы играют большую роль у по звоночных, однако не обнаружены, например, у дрозофилы. Они присутствуют Т9,'1. 1(адтбрйНЫ И МВККсЛЕЙЧчНЫоЕ а))унаНОННЫВ КС)НтаКтЫ. '1757 слой эпителиальных клеток поясок сцвппаггия ИНВАГИНА1 )ИЯ ЭПИТЕЛИАЛЬНОГО ПЛАСТА с актиновыми 1 ВЫЗВАННАЯ СОГЛАСОВАННЫМ СОКРАЩЕНИЕМ фипаментами 1 ПОЯСКОВ СЦЕПЛЕНИЯ В НЕКОТОРЫХ УЧАСТКАХ СЛОЯ ЭПИТЕЛИАЛЬНАЯ ТРУБКА ОТРЫВАЕТСЯ 1 ОТ ЭПИТЕЛИАЛЬНОГО СЛОЯ эпителиапьная трубка Рис.
19.16. Образование эпителиальнойтрубки пугемсворачиванияэпителиального пласта.еогласованноесокращениеакгиновыхфиламентов,идущихвдольпояскасцепления,заставляетклеткисужаться в апикальной части и помогает эпителиальному пласту свернуться в трубку. В качестве примера можно привести формирование нервной трубки в раннем развитии позвоночных )см. рис. 19.12 и главу 22).
Считают, что перераспределение клеток внутри эпителиального слоя также играет важную роль в этом процессе (не показано). в Гюльшинстве зрелых эпителиев позвоночного, но особенно их много в эпидермисе, то есть эпителии, формирующем внешний слой кожи; излюбленным объектом био химических исследований является эпидермис носа быка. Прочность этой ткани особенно важна, ведь каждый раз, когда животное пасется, ей приходится противо. стоять повреждениям.
1)а рис. 19.17, а показано общее строение лесмосомы, а на рис. 19.17, б пред ставлены некоторые формирующие ее белки. Как правило, десмосомы выглядят как заклепки, скрепляющие клетки друг с другом (рис. 19.17, в). Внутри клетки пучки напоминающих канат промежуточных филаментов, прикрепленных к дес мосоме, образуют очень прочный структурный каркас (рис. 19.17, г), связанный с аналогичными пучками соседней клетки и создающий охватывающую всю ткань сеть (рис. 19.18).
Конкретный тип промежуточных филаментов, прикрепленных к десмосоме, зависит от типа клетки: это могут быть, например, кератинобые фи лазгснты, как в болыпинстве эпителиальных клеток, либо деслиновые филахгенты, как в клетках сердечной мьппцы. Важность десмосом показывают некоторые формы ггузырчатки, смертельно опасного кожного заболевания. При этом заболевании организм вырабатывает анти тела к одному из своих собственных десмосомальных кадгерипов. Эти антитела связываются с десмосомой, прикрепляющей друг к другу эпидермальные клетки (кераноциты), и разрушают ее. В результате на коже образуются волдыри, а жид.
кости организма просачиваются в ослабленный эпителий. белки адгезии из семейства кадгеринов О%6. Частьа,Кле йасин,контакте их совокутзиосзн,- ронно-плотная инка из якорных в промежут филамент а) 100 нм — г) О,б мкм е) б) десмоплакин ппакогпобин якорные белки ,г плакофилин десмоглеин ) белки адгезии из семейства десмокалпин~ „в эгерии,ж амбра на 19.1.10. Межклеточные контакты лосылакзт сигналы внутрь клетки Установление и разрыв контактов являются важными событиями в жизни клетки и вызывают большие изменения в ее внутренних процессах. И наоборот, изменение Рис. 19.17. Десмосомы.
о) Структурные компоненты десмосомы. На цитоплэзматической поверхности каждой из вза имодейашующих пла амати ческ их мембран находитгл электронно-плотная пластинка, в состав которой входят различные внутриклеточные якорные белки. К поверхности каждой такой пластинки крепится пучок нерэтиновых промежуточных филаментов. Трап смембрэ нные белки адгезии из семейства кадгери нов также связываются с пластинками; их внеклеточные домены взаимодействуют друге другом, соединяя смежные мембраны при участии Сам-зависимого механизма.
6) Некоторые молекулярные компоненты десмосомы. Десмоглеин и десмо колл и н — представители кадгери нов ого семейства белков адгезии. Их цитоплазматические концы связываются с ллакоглобинам (у-катенином) и ллакофилином (дальний родственник р120-катенина), который, в свою очередь, связан с десмоллаккном. Последний связывается с боковыми поверхностями промежуточных филаментов, тем самым закрепляя их на десмосоме. е) Электронная микрофотография десмосомного контакта между зпидермальными клетками кожи мышонка. г) Участок той же ткани при большем увеличении: видна отдельная десмосома, а также связанные с ней промежуточные филаменты, (е и г — из уу. Не, Р. Спаял апс( О.
С 5токез, 5сгелсе 302: 109-113, 2003. С разрешения издательства ААА5.) 19Л;Кадгер)аны в(пгежкяеточныв адгейионньге контйктьг 1759: кератиновые филаменты Рис. 19.18. Десмосомы, полудесмосомы и сеть промежупзчных филаментов. Сети кератиновых промежуточных фила- ментов смежных клеток !в данном случае — клеток эпителия тонкого кишечника) связаны друг с другом через десмосомы, а с базальной мембраной — через полудесмосомы. десмосома внутреннего состояния клетки, скорее всего, может стимулировать образование или разрыв контактов. Таким образом, сугцествует сложная перекрестная связь между механизмами прикрепления и пу тями передачи химических сигналов.
Например, как мы уже знаем, изменения уровня выработки р120 катенина могут регулировать образование ад гезионных контактов; мы также упоминали, что некоторые внутриклеточные сигнальные пути могут управлять образованием контактов, фосфорилируя различные белки, участвующие в их установлении (в том числе р120 катенин). Ниже мы обсудим, повальная лолудесмосома как сигнал об образовании или разрыве контактов мембРанв может проходить внутрь клетки; в этом участвуют белки скэффолда, находящиеся на внутриклеточной стороне контакта. Еще одним основным участником двустороннего взаимодействия между адгези. ей и передачей сигнала считается ~3 катенин. В настоящей главе мы рассматриваем его как важнейший внутриклеточный якорный белок адгезионного соединения, связывающий кадгерины с актиновыми филаментами.
В главе 15 он предстал перед нами в другой роли, а именно как участник межклеточного сигнального утгп! пути: там он перемещается из цитоплазмы к ядру, активируя транскрипцию необходимых генов. За адгезивную и генно регуляторную функции отвечают разные части мо лекулы, но тем не менее одна и та же молекула не может выполнять обе функции одновременно. В результате распада адгезионного соединения молекулы )3 катенина свободно перемещаются от поверхности клетки к ее ядру, выступая в качестве сигнальных молекул, и наоборот, активность компонентов сигнального Чгп! пути (регулирующих фосфорилирование и дег рвдацию )3 катенина) может контролировать доступность )) катенина при образовании адгезионного соединения.
Некоторые неклассические кадгерины могут подругому передавать сигналы внутрь клепси. Например, у белков подсемейства Г!апина есть трансмембранный домен, семикратно пронизывающий мембрану, что позволяет предположить, что они могут функционировать как рецепторы, сопряженные с гэ-белками . В качестве другого примера можно привести кадгерин эндотелия сосудов (уазсп1аг епс1о1Ье!га1 сас)Ьепп, 'згЕ садЬейп). Этот белок не только участвует в установлении контатов между эндотелиальными клетками, но также необходим для их выживания. Хотя у тех эндотелиальных клеток, которые не вырабатывают Ъ'Е кадгерин, тем не менее есть возможность связаться друг с другом через Ы кадгерин, они в конце концов погибают, поскольку не способны адекватно реагировать на внеклеточный белок, называемый фактором роста эпителия сосудов (ппзси1аг епг1ойеЕа! дгопгй ) аслот, Ъ'ЕБг ), который служит сигналом выживания.
тгЕС Г связывается с рецепторной тирозинкиназой (см. главу 15), для которой тгЕ кадгерин необходим в качестве ко.рецептора. 1760 Часть 5. Клетки в контексте их совокупности 19.1.11. Селектины опосредуют временные межклеточные контакты в кровяном потоке Суперсемейство кадгеринов играет главную роль в межклеточной адгезии у животных, однако в образовании этих контактов участвуют еще как минимум три суперсемейства белков межклеточной адгезии: интегрины, селектины и адгезионные имчуноглобулины (1я). Далее мы обсудим интегрины более подробно: их основная функция заключается в участии в контактах клетки и матрикса, но некоторые из них в особых обстоятельствах опосредуют межклеточную адгезию. Кальциевая зависимость подсказывает нам простой способ экспериментально различить эти классы белков. Селектины, так же как кадгерины и интегрины, для осуществления своей адгезивной функции требуют присутствия ионов Саз', белки 1я-суп ерсемейства — нет.
Селектины являются поверхностными углевод-связывающими белками (лектинами), участвующими в установлении различных временных межклеточных адгезионных взаимодействий в кровотоке. Их основная роль (по крайней мере у позвоночных) состоит в участии в воспалительной реакции и в управлении движением лейкоцитов. Зги клетки ведут кочевой образ жизни, блуждая между кровяным руслом и тканями, что определяет их особенности при установлении контактов. Селектины контролируют связывание лейкоцитов с клетками эндотелия, выстилающими кровяные сосуды, тем самым позволяя клеткам крови покидать кровяное русло и внедряться в ткань.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
