Часть 3 (1129751), страница 89
Текст из файла (страница 89)
Еслизатем модифицированную ДГФР сначала инкубировать с метотрексатом, крепкосвязывающимся с активным сайтом, фермент остается в цитозоле. Предположите,как связывание метотрексата мешает митохондриальному импорту.12.14. Зачем митохондриям сложный транслокатор для переноса белков черезвнешнюю мембрану? В их внешних мембранах уже есть образованные поринамикрупные поры.12.15.
Каталаза, фермент, в норме локализованный в пероксисомах, такжеприсутствует в нормальных количествах в клетках, у которых отсутствуют видимыепероксисомы. При помощи иммунофлуоресцентной микроскопии с антителами каталазы можно определить ее месторасположение в таких клетках. Флуоресцентныеклетки показаны на рис. Q12.4. Где локализирована каталаза в клетках без пероксисом (рис. Q12.4, б)? Почему каталаза выглядит в нормальных клетках какмаленькие флуоресцентные точки (рис. Q12.4, а)?12.16. Рассмотрите изображенный на рис. Q12.5 многопроходной трансмембранный белок. Что произойдет, если превратить первый гидрофобный трансмембранный сегмент в гидрофильный? Нарисуйте упаковку такого модифицированногобелка в мембране ЭР.Глава 12. Внутриклеточные компартменты и сортировка белка 1267Рис.
Q12.4. Определенная при помощи иммунофлуоресцентной микроскопии локализациякаталазы (задача 12.15). (а) Нормальные клетки.(б) Лишенные пероксисом клетки. Клетки обрабатывали антителами, специфичными к каталазе, отмывали и окрашивали вторым антителом,меченным флуоресцеином и специфичнымк первым антителам. Увеличение на фотографиях одинаковое. (Из N. Kinoshita et al., J. Biol.Chem. 273: 24122–24130, 1998. С любезного разрешения American Society for Biochemistry andMolecular Biology.)Рис.
Q12.5. Упаковка трансмембранного многопроходного белка в мембране ЭР (задача 12.16). Шестиугольниками показаны ковалентно связанные олигосахариды.12.17. Все новые фосфолипиды добавляются в цитоплазматический монослоймембраны ЭР, однако мембрана обладает симметричным распределением различныхфосфолипидов в монослоях. С другой стороны, плазматическая мембрана, котораяполучает все свои компоненты из ЭР, имеет очень асимметричное распределениефосфолипидов в двух монослоях липидного бислоя. Как в мембране ЭР создаетсясимметрия, а в плазматической мембране — асимметрия?Список литературыОбщийPalade G.
(1975) Intracellular aspects of the process of protein synthesis. Science189: 347–358.Компартментализация клетокBlobel G. (1980) Intracellular protein topogenesis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA77: 1496–1500.De Duve С. (2007) The origin of eukaryotes: a reappraisal. Nature Rev. Genet.8: 395–403.Schatz G.
& Dobberstein В. (1996) Common principles of protein translocationacross membranes. Science 271: 1519–1526.Warren G. & Wickner W. (1996) Organelle inheritance. Cell 84: 395–400.1268Часть IV. Внутренняя организация клеткиТранспорт молекул между ядром и цитозолемAdam S. A. & Gerace L. (1991) Cytosolic proteins that specifically bind nuclearlocation signals are receptors for nuclear import. Cell 66: 837–847.Bednenko J., Cingolani G. & Gerace L. (2003) Nucleocytoplasmic transport:navigating the channel. Traffic 4: 127–135.Chook Y. M.
& Blobel G. (2001) Karyopherins and nuclear import. Curr. Opin.Struct. Biol. 11: 703–715.Cole C. N. & Scarcelli J. J. (2006) Transport of messenger RNA from the nucleusto the cytoplasm. Curr. Opin. Cell Biol. 18: 299–306.Fahrenkrog B., Koser J. & Aebi U. (2004) The nuclear pore complex: a jack ofall trades? Trends Biochem. Sci.
29: 175–182.Gorlich D. & Kutay U. (1999) Transport between the cell nucleus and thecytoplasm. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 15: 607–660.Hetzer M. W., Walther T. C. & Mattaj I. W. (2005) Pushing the envelope:structure, function, and dynamics of the nuclear periphery.
Annu. Rev. Cell Dev.Biol. 21: 347–380.Komeili A. & O'Shea E. K. (2000) Nuclear transport and transcription. Curr.Opin. Cell Biol. 12: 355–360.Kuersten S., Ohno M. & Mattaj I. W. (2001) Nucleocytoplasmic transport: Ran,beta and beyond. Trends Cell Biol. 11: 497–503.Tran E. J. & Wente S. R. (2006) Dynamic nuclear pore complexes: life on theedge. Cell 125: 1041–1053.Weis К. (2002) Nucleocytoplasmic transport: cargo trafficking across the border.Curr. Opin. Cell Biol.
14: 328–335.Транспорт белков в митохондрии и хлоропластыJarvis P. & Robinson С. (2004) Mechanisms of protein import and routing inchloroplasts. Curr. Biol. 14: R1064–R1077.Kessler F. & Schnell D. J. (2004) Chloroplast protein import: solve the GTPaseriddle for entry.
Trends Cell Biol. 14: 334–338.Koehler C. M., Merchant S. & Schatz G. (1999) How membrane proteins travelacross the mitochondrial intermembrane space. Trends Biochem. Sci. 24: 428–432.Mokranjac D. & Neupert W. (2005) Protein import into mitochondria. Biochem.Soc. Trans. 33: 1019–1023.Prakash S. & Matouschek A. (2004) Protein unfolding in the cell. Trends Biochem.Sci. 29: 593–600.Soil J. & Schleiff E. (2004) Protein import into chloroplasts. Nature Rev. Mol.Cell Biol.
5: 198–208.Truscott K. N., Brandner К. & Pfanner N. (2003) Mechanisms of protein importinto mitochondria. Curr. Biol. 13: R326–R337.ПероксисомыFujiki Y. (2000) Peroxisome biogenesis and peroxisome biogenesis disorders.FEBS Lett. 476: 42–46.Lazarow P. B. (2003) Peroxisome biogenesis: advances and conundrums. Curr.Opin. Cell Biol. 15: 489–497.van der Zand A., Braakman I.
& Tabak H. F. (2006) The return of the peroxisome.J. Cell Sci. 119: 989–994.Глава 12. Внутриклеточные компартменты и сортировка белка 1269Эндоплазматический ретикулумAdelman M. R., Sabatini D. D. et al. (1973) Ribosome-membrane interaction.Nondestructive disassembly of rat liver rough microsomes into ribosomal and membranouscomponents.
J. Cell Biol. 56: 206–229.Bermales S., Papa F. R. & Walter P. (2006) Intracellular signaling by the unfoldedprotein response. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 22: 487–508.Bishop W. R. & Bell R. M. (1988) Assembly of phospholipids into cellularmembranes: biosynthesis, transmembrane movement and intracellular translocation.Annu.
Rev. Cell Biol. 4: 579–610.Blobel G. & Dobberstein В. (1975) Transfer of proteins across membranes. I. Presenceof proteolytically processed and unprocessed nascent immunoglobulin light chains onmembrane-bound ribosomes of murine myeloma. J. Cell Biol. 67: 835–851.Borgese N., Мок W. & Sabatini D. D. (1974) Ribosomal-membrane interaction:in vitro binding of ribosomes to microsomal membranes.
J. Mol. Biol. 88: 559–580.Daleke D. L. (2003) Regulation of transbilayer plasma membrane phospholipidasymmetry. J. Lipid Res. 44: 233–242.Deshaies R. J., Sanders S. L. & Schekman R. (1991) Assembly of yeast Sec proteinsinvolved in translocation into the endoplasmic reticulum into a membrane-boundmultisubunit complex. Nature 349: 806–808.Ellgaard L. & Helenius A. (2003) Quality control in the endoplasmic reticulum.Nature Rev. Mol. Cell Biol. 4: 181–191.Ferguson M. A.
(1999) The structure, biosynthesis and functions ofglycosylphosphatidylinositol anchors, and the contributions of trypanosome research.J. Cell Sci. 112: 2799–2809.Gething M. J. (1999) Role and regulation of the ER chaperone BiP. Semin. CellDev. Biol. 10: 465–472...Gorlich D., Prehn S. et al. (1992) A mammalian homolog of SEC61p and SECYpis associated with ribosomes and nascent polypeptides during translocation. Cell 71:489–503.Helenius J. & Aebi M. (2002) Transmembrane movement of dolichol linkedcarbohydrates during N-glycoprotein biosynthesis in the endoplasmic reticulum. Semin.Cell Dev. Biol.
13: 171–178.Johnson A. E. & van Waes M. A. (1999) The translocon: a dynamic gateway atthe ER membrane. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 15: 799–842.Keenan R. J., Freymann D. M. & Walter P. (2001) The signal recognition particle.Annu. Rev. Biochem. 70: 755–775.Kostova Z. & Wolf D. H. (2003) For whom the bell tolls: protein quality controlof the endoplasmic reticulum and the ubiquitin-proteasome connection. EMBO J. 22:2309–2317.Levine T. & Loewen С. (2006) Inter-organelle membrane contact sites: througha glass, darkly.
Curr. Opin. Cell Biol. 18: 371–378.Marciniak S. J. & Ron D. (2006) Endoplasmic reticulum stress signaling in disease.Physiol. Rev. 86: 1133–1149.Milstein C., Brownlee G. G. et al. (1972) A possible precursor of immunoglobulinlight chains. Nature New Biol. 239: 117–120.Romisch К. (2005) Endoplasmic reticulum-associated degradation. Annu.
Rev.Cell Dev. Biol. 21: 435–456.1270Часть IV. Внутренняя организация клеткиSimon S. M. & Blobel G. (1991) A protein-conducting channel in the endoplasmicreticulum. Cell 65: 371–380.Staehelin L. A. (1997) The plant ER: a dynamic organelle composed of a largenumber of discrete functional domains. Plant J. 11: 1151–1165.Trombetta E. S. & Parodi A. J. (2003) Quality control and protein folding in thesecretory pathway. Annu. Rev. Cell Dev. Biol.
19: 649–676.Tsai B., Ye Y. & Rapoport Т. А. (2002) Retro-translocation of proteins from theendoplasmic reticulum into the cytosol. Nature Rev. Mol. Cell Biol. 3: 246–255.Shibata Y., Voeltz G. K. & Rapoport Т. А. (2006) Rough sheets and smoothtubules. Cell 126: 435–439.White S. H. & von Heijne G. (2004) The machinery of membrane protein assembly.Curr. Opin Struct. Biol. 14: 397–404.Yan A. & Lennarz W. J. (2005) Unraveling the mechanism of protein N-glycosylation.J. Biol. Chem. 280: 3121–3124.13Внутриклеточный везикулярныйтранспортВсе клетки должны питаться, взаимодействовать с окружающим миром и быстро реагировать на изменения внешней среды.
Для этого клетки непрерывномодифицируют состав своей плазматической мембраны в ответ на сигналы извне.Они используют сложную систему внутренних мембран для добавления и удалениярасположенных на поверхности клетки мембранных белков — рецепторов, ионных каналов и переносчиков. В процессе экзоцитоза новосинтезированные белки,углеводы и липиды по биосинтетическому секреторную пути доставляютсяв плазматическую мембрану или внеклеточное пространство.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
