Лекционный курс (1128712)

Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла

Материалы по курсу ХОБПдля студентов химического факультета МГУАвторы:ХПС – Свитанько АндрейЭнзимология – Швыдкий НикитаГлавный редактор:Свитанько Андрей2011 г.I ЧастьХПСЛекция 1. Что такое жизнь с точки зрения химика.1. Многообразие и систематика – бла бла бла...2. Строение клеток – Основные характеристики клетки:1) Клетка - открытая система, то есть система, обменивающаяся с окружающей средойкак энергией, так и веществом.2) Высокая организация.3) Высокий уровень регуляции.4) Способность к репродуцированию.5) Способность к эволюции.По особенностям строения выделяют два основных типа клеток: прокариотические иэукариотические.

В прокариотических клетках нет ядер, а ДНК находится в форменуклеоида, характерны для бактерий; в эукариотических клетках весь генетическийматериал находится в ядре, а также имеются митохондрии, вырабатывающие АТФ, - такойтип клеток характерен для большинства живых организмов.3. Биологические полимеры - три основных типа –а) Белки - высокомолекулярные соединения, построенные из полипептидных цепей(мономером которых являются α-β-аминокислоты).Функции белков:1) Транспортная (например, перенос вещества через биологические мембраны);2)Каталитическая (связана со специальными биологическими катализаторами –ферментами, ускоряющими либо замедляющими биохимические реакции в клетках);3) Защитная (как механическая защита биологических мембран, так и защитаиммунная (в ответ на внедрение в организм чужеродных белков (антигенов)вырабатываются антитела, обеспечивающие иммунологическую защиту)).4) Структурная (образование биологических мембран, соединительной ткани).5) Двигательная (специальные сократительные белки участвуют во всех видах движенияклеток и организма).б) Сигнальная (многие белки являются рецепторами, воспринимающими импульсы,приходящие от других клеток).7) Энергетическая – при расщеплении 1 г белка выделяется 17.6 кДж.8) Гормональная или рецепторная – белки входят в состав многих гормонов, принимаютучастие в регуляции жизненных процессов.6) Нуклеиновые кислотывысокомолекулярные линейные полярные биополимеры;полинуклеотиды, которые построены из нуклеотидных остатков.Функции нуклеиновых кислот:1) Химическая основа хромосомного генетического материала (гена).2) Активное хранение генетической информации (ДНК).3) Организация передачи генетической информации (ДНК и РНК).4) Синтез полипептидных цепей белка (РНК).5) Катализ (рибозимы).в) Полисахариды - общее название класса сложных высокомолекулярных углеводов,молекулы которых состоят из десятков, сотен или тысяч мономеров — моносахаридов.Функции полисахаридов:Полисахариды необходимы для жизнедеятельности животных и растительныхорганизмов.

Они являются одним из основных источников энергии, образующейся врезультате обмена веществ организма. Они принимают участие в иммунных процессах,обеспечивают сцепление клеток в тканях, являются основной массой органическоговещества в биосфере.24. Определение живого. Основные свойства живого - Живые организмы отличаютсяот неживой природы присущими им свойствами. К характерным свойствам живыхорганизмов относятся: единство химического состава, обмен веществ и энергии, сходствоуровней организации. Для живых организмов характерны также размножение,наследственность, изменчивость, рост и развитие, раздражимость, дискретность,саморегуляция, ритмичность и др.5.

Зачем "Науки о живом" химику? – Для химика жизнь это, в первую очередь,биологическая клетка и те химические процессы, которые в ней протекают. Химиюинтересуют не связи между клетками в живых организмах или функционированиеорганизма как целого, а лишь отдельные химические процессы, которые могут бытьисследованы как обычные химические реакции. (Существует альтернативная точказрения: химия жизни лучший способ финансирования научных исследований, XD)6. Типы химической связи –Ковалентная химическая связь образуется электронами общими для двух атомов.Ионные связи образуются в тех случаях, когда один атом отдаёт один или болееэлектронов другому.Водородные связи возникают в результате дипольных взаимодействий. Чаще всего ониимеют место в тех молекулах, где атомы Н связаны с О, N или галогенами, особенно F.Гидрофобные взаимодействия (гидрофобность или лиофобность) связывают неполярные(гидрофобные) части одной или разных молекул в водных растворах, характеризуяспособность вещества взаимодействовать с жидкой средой.Ван-дер-ваальсовые взаимодействия складываются из сил отталкивания атомов,обусловленных перекрыванием их электронных плотностей и дисперсионного взаимногопритяжения.Макроэргические связи - это ковалентные связи которые гидролизуются с выделениемзначительного количества энергии 30 кДж/моль и более (свободная энергия гидролиза).Ориентационные силы действуют между полярными молекулами.Индукционные силы действуют между полярной и неполярной молекулами, а такжемежду полярными молекулами.Дисперсионное межмолекулярное взаимодействие действует между неполярнымимолекулами.Силы отталкивания действуют между молекулами на очень малых расстояниях, когдаприходят в соприкосновение заполненные электронные плотности атомов, входящих всостав молекул.7.

Свойства воды как растворителя для биологических макромолекул - вода —растворитель. Полярные молекулы воды растворяют полярные молекулы других веществ.Вещества, растворимые в воде, называют гидрофильными. Вещества, не растворимые вводе, — гидрофобными; Вода - прежде всего растворитель, в среде которого протекаютвсе элементарные акты жизнедеятельности. К тому же вода - продукт и субстратэнергетического метаболизма в живой клетке. Образно говоря, вода - это арена, накоторой разыгрывается действие жизни и участник основных биохимическихпревращений.Лекция 2. Структура и функция белка.1. Уровни организации структуры белкаПервичная – линейная, в виде полипептидной цепочки, последовательностьаминокислотных остатков, соединённых пептидными связями.

В природных белкахвстречаются только L-аминокислоты.Вторичная – стабилизацияпоследовательности аминокислотных остатков за счётнековалентных взаимодействий близко расположенных участков молекулы.2 типа вторичных структур:3α-спираль (полипептидная цепь сворачивается в спираль за счёт водородных связей междуаминогруппой и карбонильной группой, находящейся в 4 от этой аминогруппы пептидномфрагменте).β-складка (две полипептидные цепи связываются друг с другом.

Возможны параллельнаяили антипараллельная ориентации. В обоих случаях гидрофобные радикалы направленынаружу, «защищая» от воды водородные связи)Третичная – глобулярная, за счет гидрофобных взаимодействий. Стабилизация вторичнойструктуры за счёт образования контактов между отдельными её частям; образуетсямолекула белка, внутри которой обычно находится изолированное от воды «гидрофобноеядро».Четвертичная – объединение нескольких молекул с третичной структурой.

Образованиеассоциатов молекул, строение которых уникально и определяется первично структуройбелка.2. Белок - линейный информационный полимер, обладающий полярностью...Между соединившимися аминокислотами возникает пептидная связь, на основе которойобразуется соединение – полипептид. Ну что тут ещё сказать....3. Метод определения первичной структуры белка - масс-спектрометрияПри определении аминокислотной последовательности пептидов находит применениетакже масс-спектрометрия.

В этом случае используется способность ионизированныхмолекул пептидов распадаться по так называемому аминокислотному типу фрагментации,заключающемусявразрывеСО—NHилиСα—СОсвязей:4. Типы вторичной структуры белка, водородная связь в полипептидной цепи – см.1 билет этой лекции.5. Третичная структура белка, конформация – см. 1 билет этой лекции +ДенатурацияБелковая молекула имеет нативную (функциональную) конформацию благодаря наличиюбольшого числа слабых связей и быстро денатурирует при изменении условий среды, откоторых эти силы зависят.Изменение температуры, ионной силы, рН, а также обработка органическими илинекоторыми дестабилизирующими агентами может привести к нарушению нативнойконформации, что и называется денатурацией.Денатурирующие вещества образуют связи с аминогруппами или карбонильнымигруппами пептидного остова или некоторыми боковыми остатками аминокислот,подменяя собственные внутримолекулярные связи в белке, вследствие чего вторичная итретичная структуры изменяются.

Эти изменения не затрагивают первичную структуру,при этом биологическая активность белка утрачивается.РенативацияПри определенных условиях денатурированный белок может быть ренативирован. Этопроисходит при удалении денатурирующего или дестабилизирующего фактора.6. Моделирование структуры аналогов, компьютерная симуляция – Что это? О_о7. Сложная поверхность белка, специфичность взаимодействия с другимимолекулами –Поверхность белка это Ван-дер-ваальсова поверхность (внешняя поверхность молекулыпри условии, что составляющие ее атомы представлены твердыми сферами ван-дер4ваальсова радиуса) и поверхность одновременно доступная для растворителя (воды) (SAS,solvent accessible surface).

SAS - это - поверхность области допустимых положенийцентров молекул водыВзаимодействие белков с лигандамиОсновным свойством белка, обеспечивающим его функцию, является избирательноевзаимодействие с определенным веществом - лигандом.Лигандами могут быть вещества разной природы, как низкомолекулярные соединения, таки макромолекулы, в том числе и белки.

На белковых молекулах есть участки, к которымприсоединяется лиганд - центры связывания или активные центры. Центры связыванияформируются из аминокислотных остатков, сближенных в результате формированиявторичной и третичной структуры.Связи между белком и лигандом могут быть нековалентными и ковалентными. Высокаяспецифичность взаимодействия («узнавания») белка и лиганда обеспечиваетсякомплементарностью структуры центра связывания пространственной структуре лиганда.Под комплементарностью понимают химическое и пространственное соответствиеактивного центра белка и лиганда. Взаимодействие между белком Р и лигандом Lописывается уравнением:белок + лиганд↔ белково-лигандный комплекс.8.

Четвертичная структура белка – Под четвертичной структурой подразумеваютспособ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающиходинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, иформирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина. Тут большенечего сказать...9. Cупрамолекулярные комплексы - Простейший пример супрамолекулярныхструктур – это комплексы типа «хозяин-гость».

Хозяином (рецептором) обычно выступаетбольшая органическая молекула с полостью в центре, а гостем – более простая молекулаили ион. Для супрамолекулярных структур, характерны следующие свойства:1) наличие не одного, а нескольких связывающих центров у хозяина.2) Комплементарность: геометрические структуры и электронные свойства хозяина игостя взаимно дополняют друг друга. Комплементарность позволяет хозяинуосуществлять селективное связывание гостей строго определенной структуры.

Характеристики

Тип файла PDF

PDF-формат наиболее широко используется для просмотра любого типа файлов на любом устройстве. В него можно сохранить документ, таблицы, презентацию, текст, чертежи, вычисления, графики и всё остальное, что можно показать на экране любого устройства. Именно его лучше всего использовать для печати.

Например, если Вам нужно распечатать чертёж из автокада, Вы сохраните чертёж на флешку, но будет ли автокад в пункте печати? А если будет, то нужная версия с нужными библиотеками? Именно для этого и нужен формат PDF - в нём точно будет показано верно вне зависимости от того, в какой программе создали PDF-файл и есть ли нужная программа для его просмотра.

Список файлов лекций