Биохимия 1 (1984) (1128709), страница 53
Текст из файла (страница 53)
Ясно вгщен повторяющийся характер последовательности. СН,ОВО,— Оз5 СНзОН Н О— СН, СНз Хендреьтяь Эсульфвт Дернатанеуяьфат СН ОН СОО СН,ОН 0— Кьратанеуяьфат Гявяуреват СНзОЗОз СОО 0 Рвс. 9.26. Н Обоз Н Н Навоз ' гьпаряь Структурные формулы повторяющихся днсахарндных единиц в ряде основных глнкозамнноглнканов. Отрицательно заряженные группы показаны красным.
сматриваемый класс очень больших по раз- мерам бномолекул вьпюлняет несколько, пока еше неизвестных функций. Заключенне Коллаген представляет собой группу родственных белков, обладаюшнх очень высокой прочностью, Коллаген являешься основной волокнистой структурой кожи, костей, сухожилий, хряшв, кровеносных сосудов и зубов. Известны четыре типа коллагена, разлнчаюзцнеся распределением в тканях. Основной структурной елнннцей коллагена является тропоколлаген, состояший из трех пеней, каждая нз которых включает !000 аминокнслотных остатков.
Коллаген необычайно богат глнцином и пролином. Кроме того, в коллагене содержатся гндрокснпролнн и гндрокснлизнн, редко встречающиеся в других белках. Последовательность аминокислот в коллагене характеризуется той особенностью, что почти каждый третий остаток в ней-глнцнн. Тропоколлаген представляет собой тройной спирально скрученный тяждлиной 3000 А и диаметром 15 А. Спираль каждой из цепей тропоколлагена по структуре не похожа на и-спираль.
Между з 1Н-труппами глнцнна в одной цепи тропоколлагена н СО-группамн в двух других цепях образуются водородные связи. Кроме того, стабильность коллвгеновой спирали зависит от замьзкшошего эффекта остатков пролнна и гидро«снпролнна, а также от водородных связей, образуемых гидроксильными группами гндрокснпролнна. Внутренняя часть тройной спирали занимает крайне ограниченное пространство, что обусловливает включение глнцнна как наименьшей по размеру аминокислоты в каждое третье положение в последовательность амипокислотных остатков в тропеколлагене.
В биосннтезе коллагена важную роль играет протеолнтическая активация. Три цепи тропоколлагена типа 1 синтезируются в виде предшественников большего молекулярного веса — про-и1(!) и про-а2. В этих проколлагеновых цепях некоторые остатки пролива преврашаются в остатки гндроксипролнна под действием пролилгндроксилазы.
Активность этого фермента проявляется при наличии Оз, Ге и а-оксоглу- 9. Белки соеднвнтельной ткани 195 Гиалуроновая кислот Связывающие белок Кератансульфет Хондроитинсульфат Сердцевинныа белок Рис. 9.27. О,б ики А — электронная микрофотография протеогликанового агрегата из хряща эпифиза эмбриона коровы, Мономеры протеогликанов располагаются с регулярными интервалами по двум сторонам удлиненной центральной нити гиалуроната. (Печатается с любезно~о разрешения д-ра 3. Вцс)гура!гег и д-ра 1..
КояепЬегй.) Б — схематическое изображение. (КозепЬегй Ь. 1п: 13упагп!сз о( Соппесйуе Тиуне Масгсяпо!есц1ез, М. Впг1е!8Ь, К. Роо)е, ес(з., Ь(огГЬ-Но1!апг(, 1975, р. 105.) Заказ 665. стр. 33 — 38. Голдобина С. тарата: в качестве восстанавливающего агента необходима также аскорбиновая кислота. Синтезированный в отсутствие аскорбиновой кислоты коллаген непрочен, так как он недостаточно гидроксилирован; такая ситуация характерна для цинги.
Под действием другого фермента происходит гидроксилирование лизина. Далее к остаткам гидроксилизина цепей-предшественников присоединяются сахара. Процессы гидроксилирования и гликозилирования протекают в фибробластах, после этого проколлагены секретируются во внеклеточную Часп, 1 196 Конформации и динамика среду. Здесь амино- и карбоксиконцевые области проколлагеновых цепей отщепляются проколлаген-пептидазами, образуя тропоколлаген, которгяй спонтанно ассоциируется в фибриллы. Основой структуры коллагеновых волокон являются параллельные ряды молекул тропоколлагена, расположенные так, что один ряд сдвинут по отношению к другому на 174 длины молекулы.
Последний этап созревания коллагенового волокна — формирование поперечных связей, придающих дополнительную прочность. Примером могут служить альдольные поперечные связи, возникаю- и!ие при конденсации альдегидов, образованных путем окисления боковых цепей ряда остатков лизина. Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Такие виды соединительной ткани, как связки и дуга аорты, особенно богаты эластином.
Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина; в отличие от коллагена в эластине нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. Аминокислотный состав эластина характеризуется выраженным преобладанием неполярных аминокислот. Последовательность аминокислот в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность Рго-О!у-Ча1-О!у-Ча!.
Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нера- створимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из таких сшивок прелставляет собой лесмозин-производное четырех остатков лизина. Как и в коллагене, формирование поперечных сшивок в зластине происходит с образованием дльдегидов в качестве промехгуточных соединений.
Второй основной макромолекулярный компонент соединительной ткани -протеогликаны, состоит из полисахарилного и белкового компонентов. Полисахаридные цепи, называемые гликозаминогликанами, построены из повторяющихся дисахаридных единип, несущих большой отрицательный зарял.
Протеогликаны составляют основное вещество соединительной ткани и определяют ее вязкозластические свойства. о( ам|по апд сагЬоху! еяепяоп рерйдея, Ргос. Маг. Асай. Вс|., 72, 4905-4909. Вгинь Я. Я., Ни!теь О..Г.5., Тбегнен 5. Г., Сгоя 3., 1979. Ргосонаяеп ьейтепг1опя-ярастй сгуыайиеыЬс!г го!е !и сойайеп ПЬппояепеяь, Ргос. Хят. Асад.
Пс(., 76, 313-3!7 Танге| М. !., 1973 Сгом-Ьпыпй оГ сойайеп, зс)енсе, 180, 561-566. РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА Гндроисвларовавае коллагеиа Сиггана!е С.Х, 1)деп)пелд 5., 1974. Рго1у1 Ьудгоху!аье, Адчап. Енхупю)., 41, 245-300. Науа|ям О. (ед.), 1974. Мо1еси1аг Месйап|япм оГ Охуйеп Аснчадоп, Асадепис Ргем.
Вегд Я. А., Ргаг(ар О. Х, 1973. ТЬе |Ьеппа! |гапь1|1пп оГ а поп-Ьудгоху)а|ед Гоге оГ соаайеп: епдепсе Гог а го)е 1ог Ьудгохургойпе !и ь|аЫПяпй |Ьс |пр!е-Ье)п оГ сопаяеп, В|осЬе|п. В|орЬуя. Кы. Сопли., 52, 115 120. Баосаятеэ коллагеиа Ргагйор О. Х, Кытина К. Г., Тидегтал 1., Сигтал М. А., 1979. ТЬе Ьюьуп|Ьмл оГ сонаяеп апд |п диогдегь. Мен Епд)., 1. Мед, 301, 13-23 апд 77. 85. Геанп 3. Н., Ге|я(гг Е Г, 1978. Внлуп|Ьсйь оГ сопаяен, Апп Кеч.
ВнкЬеп|., 47, 129-162. ,Гас)|юа 0.5., 1978. Вгоьупгйгя!ь о1 сойаясп. 1п: А гияс|и Н. К У. (ед.), Апйпо Аск1 апд Ргопдп Вюьуигьеяь и. !п1егпа|юпа! Кечгси оГ В!осЬеппыгу, чо1. 18, рр. 233-259, Оп|чегьйу Рвгк Ргем. Геьь1ег !..Г., Мсгпь М.
Р., Гпь!ег К Н., 1975. Рг|конайеп: Ь!о)ок(са( ьсыяоп Коллагеивэм Сгоьь К, Мода| У., !965. Прес|По деягадапоп оГ |Ье соааяеп пю!еси)е Ьу |айра)е сойакепо1удс епяуте, Ргос. Хаг. Асад. Вс|., 54, 1197-1204. 5е(рггг 5., Нагрег Е., 1971. ТЬе сопайепаяея. !п: Воуег Р.О. (ед.), ТЬе Епеутгя (Згд ед.), чо). 3, рр. 649-697, Асадеппс Рг|аь. занятии 5алдбегд Е.В, 1976. Е)мдп ьписюге |п Ьеаий апд Щяеаье, 1н|. Кеч. Соппес|.
Тихие Кеь., 7, !59 — 210. О уо. Из 1974. Оп |Ье то1еси1аг Ьаяи <ог чаяси)аг са(сгтгсадоп, Репрес|. В|о!. Мед., 18, 68 — 84. 9. Белки соединительной ткани 197 С чего начать Еле О.Я.. 1980. Сойаяеп: то)есыаг гачесд|у ю 1Ье Ьоду'я рго|е!п |сапом, По|енсе, 207, 1315-1322. Вал|лет Р., Тгаиб Н'., 1979. ТЬе сЬепиыгу апд Ьгомяу о( сопаяеп. !и: Меига|Ь Н. апд Нш К.1..
(ейь.), ТЬе Рго(еть (Згд ед.), чо1. 4, рр. 411-632, Асадепнс Ргеяь. Стоп А, 1973. Сояайеп Ью)ойу: япк- |иге, деягадабоп, апд Шьеаяе, Нагчеу Еесшгт, 68, 351-432. Яая Я., Вагине|я Р., 1971. Е(аьдс Ггьеп гп пйе Ъсду. Вс|. Атег., 224 (6), 44-52. м раф„ Яатагбандгал С.М., Яедд А.Н.
(е|а), 1976 ВюсЬетгягу о1 Соваяеп, Р)епюи. Ви Ге|яд Р.М.С., Раа(еА.Я. (едь.), 1975. Оупаткь оГ Соппеспче Та|ив Масгото(еси1еь, Атепсан Е1ьепег. (Обсуждается связывание эластипом ионов кальция.) Ганкоэамаиогликавы Надай! С., Ндба М, 1978. О(усачаииной!усапя апд |Ье|г Ьюслпй |о Ь!о!айса) |пасгопю)еси1еь, Апп.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
