2 (1125755), страница 18
Текст из файла (страница 18)
яа мезняьную сделает образованне еа-лак«аз!з преимущественным по сравнению с возможвымн побочными реакцнямн? Почек!у? Упражнение м0-10. Некоторое представление о трудностях, связанных с выясненнеза структуры пенициллина, можно получить па примере превращения бензклпекнцнллянз в кислом растворе в бепзнлпеннлловую кнслоту н далее в бензнлпеанллойную кислоту, бензвлпеннлловии хяслота бензнлпениллойнзя км«лота Напишите механизм этих реакций, соответствующий пряроле реагентов и продук- тов, Уираиеменне х0-22. Взаимодействие фенилвзоцнаната с зфнрным раствором диазометана приводит к кристаллическому твердому веществу состава Сан»0)й, которое после гидролнза водой дает Х-феввл-))-аа!янопропнововую кислоту.
Что собой представляет эзо вещество н как опа образуетсз? Реакции аминокислот могут усложняться в результате участия одной нз функциональных групп в реакциях другой. Например, при ацетилированни амяногруппы уксусным ангидридом в случае длительного проведения реакции нлн применения избытка уксусного ангидрида может образоваться «азлактон» и ~~2 Н Н С вЂ” С=О ~~за~„~а,„, „„, еаи В~~ ! а з 2 -НО Н ' О 2 г !ч- ацетнзглнцни С' Снз в»паттон а !17) Упражнение 20-1м. а) Напвцппе возможный мазанкам обрззовжпая азлактояа (111) нз глнцнва н уксусного ангидрида. б) Оптически активный азлактон, полученный нз е.феннлзланвна, очень жгко рацемнзуезса прн нагревании в уксусной кислоте в праасузствня зцетат-вола. Обзвоните.
со,н сн з НЕ но,е -сн ~,снз Вензилпеянцнллнн !1И) — ' — 1 ч Н ) .н~сй снз ! ! с,н,сн, са,н с,н,сн,сонн 1 сн, 1 <й сн-з н,но 1 'к снз с ны д'сн сн " 1 со,н гллвт ее ймннокнслоты. Нептиды, пелкн и Ферл1ентьт 115 в) Я-Бензоилглнцнп (С,Н»СОХНСН,СО»Н), -копденснру ась с 1 иолем беизаль. дерида и уксусвои ангидриде в присутствии ацетата натркя как основного катале- затора, дает продукт состава (Сий»),с«НО«м, который после несет«ноилени» водо- родом иад платиновым катализатором и кислотного гидролиза дает фенилалаиин.
Напищите уравнения и иеханнзыы этих превращений, включавших еро»ыжуточ- ное образование азлактона. Угтрплгкекие л0-13. «Ангидрид Лейкса», полученный нз глипинз (Ч), прн дей- стнии кателнтических количеств воды в растворе хлорофор»ы выделяет двуокись углерода и превращается в полимер. Объясните хоа этой реакции н укайоне воз. ио иную структуру полиыера общей формулы (Свн»ОХ)в, оа Сив"С ! ', им о с 20-6. Пгт)гниды и белки Хнракт«!»Нап особенность структуры пептидов и белков заключается в таы, что апн состоят из аминокислот, соединенных ме>цку собой аыидпьлги связями.
Пептнды классифицируются в соответствии с числом аыинокислотиых остатков в цепи и называются как производные аминокислоты, которой закаичяваегся цепь «с карбок. сильной стараным Такую йислату называют С-коннрнай кислотой. Кислота, ы-алттпгогРУппа катоРай паходнтсЯ па «1РУгом кош(е кепи, иаснт незванее (чкнонцевой кислоты.
О СН» ! Н~%;Н«СХ()СНСО Н »инни.н»винни ~Н Г»и- » « . О Н1 Лнн«птнл БН О СН О СН«ОН 1! );! ! Н»(»СНС вЂ” Л(НСН вЂ” С вЂ” МНСНСО, Н СН, нвиннвннст«нанн«ерин 1Н вЂ” Ли»нкпс-С«р — аН) трнн«пнв ЗН Унрплекекив л0-14. Используя проскнионные формулы, паппюнтн полную структуру наишого гормонального пентида окситопниа. Ь Н вЂ” Цис.твр-нле(«-глу-Лсп-нпс-Про-.Чей-гли — Н Нв ! ! НН НН Между белками и пепгидами трудно провести четкую границу. Согласно одному из возможных способов классификации, белками называют только те соединения, молекулярная масса которых превышает 10 000. Классификация может также основываться иа раз.личиях в физических свойствах при учете, в частности, гидратации и конформацноиных отношений, Встречающиеся в природе пептяды имеют сравнительно короткие подвижные цепи, н хотя они гндратируются в водных растворах, этот процесс обратим; в то же время в белках содержатся очень длинные цепи, которые могут быть свернуты н изогнуты самыми различными способами.
Молекулы воды при этом заполняют промежутки между цепями. При нагревании или под действием органй«1еских растворителей солей и т. д. молекулы белка претерпевакп более или менее необратимые изменения, называемые денатурацней; прн этом иэменяготся как канформационные отношения в цепях', так и степень гндратации. Результатом обычно оказывается понижение растворимости и потеря способности к кристаллизации. В этом плане сущность различий между белками н пептидами заключается в следующем: если воспроизвести последовательность аминокислот природного пептида, та природное и полученное синтетическим' путем вещества будут идентичными в' отношении их химических и физиологических свойств.
В то же время синтез природного белка предполагает не только воспроизведение входящих в его состав пептидных цепей, ио также воспроизведение конформациоиных особенностей и характера гидратацни цепей. Ниже будут рассмотрены некоторые из имеющихся данных относительно конформационных характеристик пептидиых цепей. А. Сгпроелше пептидов В природе встречаются пептнды различных типов, однако значительная часть пептидов, структуры которых были установлены, содержит одну или большее число аминокислот, не входящих в состав белков. Так, в некоторых случаях в состав пептидов входят даже о-аминокислоты.
Большинство наиболее хорошо исследованных пептидов содержит от трех до десяти амниокислатных остатков. Свойства пептидов и белков решающим образом зависят ие только ат числа н тина входящих в их состав аминокислот, ио также ат последовательности, в которой аминокислоты соединены между собой. Анализ аминакислатного состава может быть произведен путем полного гндролиза и последующего разделения на колонке, заполненной ионообмеииой смолой, как это описано выше. Установление последовательности аминокислот представляет гораздо бальп1не трудности, но оно также было выполнено полностью даже для пептидиых цепей, содержащих более 100 аминоиислатиых остатков. ГЛАВА ЗО Общий метод определения последовательности аминокислот заключается в установлении природы концевых групп и последующей деструкции цепи (с помощью различных пздролитических нли окнслительиых методов) до пептидных фрагментов, содержащих от двух до пяти аминокнслотиых остатков.
Смысл использования различных способов «разрезания» цепей состоит в том, чтобы получить фрагменты, имеющие общие остатки, которые затем могут быть «смонтированы» и дадут ту же последовательность остатков. Унрттягнение хО- 15, Пснтзнсотня ярн оозяом гндролнзе даст 3 моля глнцнке, 1 ыохь з,ннпннз н ! з1ОЯЬ феНназззннна, Срскн нрокунтов частичного гнаровнзз ннйдсны Н вЂ” Аза-Ген — ОН я Н вЂ” Гзн-Аяз — ОН. Какие структуры возможны яяя отого сосянясння, если учесть отрнцатс,тьный результат онрсаслсння азота но нзн Сзяйку.з Наилу ш1ий метод установления природы аминокислоты, которой прип;ылежпт концевая аыпногруппа пептидиой цепи (((-концевая кислота), состоит в действии па кислоту 2,4-динитрофтарбензолом— соединением, ьысокореакпианноспособным при нуклеофильном за. мещанин с участием аминов, но не амндов (см.
гл. 23). В резуль- тспе этой реакции образуется Х-2,4-динитрофенильное производ- ное пептида, которое после гидролиза по амиднай связи дает Х-2„4- дппнтрофениламинокислоту, мо о мо, о ОзЫ вЂ” ь' т — г +ХНзСНзсй — Озьч — У ' — КН вЂ” СнзС вЂ” !С вЂ” и зньннннтРоотоРСензов нннтнк ,мо н,о, н~ Озы — — ХН вЂ” СН,СО,Н ! нмннокнсяоты ХЛЬЗ Внннтрофзнннтннннн 1нзлорзотнорннм«1 Это соединение может быть отделено от обычных аминокислот, образующихся при гидролизе пептида; при этом используется низ- кая осповность 2,4-динитрофенилзамещеннога атома азота, приво- дящая к резкому понижению растворимости соединения в кислом растворе и изменению его хроматографнческих характеристик. Упражнение е!РИ6, Может лн 2,4-днннтрофторбсвзоньный метод оврсдсяс.
ння ксенывых трупп дать хорошвс результаты в прнмснсннв к гвнцнвгяутамнязззннвуу Обьясинтс. Установление природы С-концевой кислоты в пептидной цепи может представить большие трудности. Верон~на, наиболее широко применимым методом является пагреваине пептпда с безводным гидразином, при котором все аминокислоты цепи, за исключением АМИНОКИСЛОТЫ, ПБПТИДЫ, БЕЛКИ И ФЕРМЕНТЫ 117 1-концевой, превращаются в соответствующие гидразиды. Удаленно избытка гидразина и обработка остатка 2,4-динитрофторбен:»лом позволяет отделить С-концевую кислоту в виде раствариюй в основаниях М-2,4.дииитрофенилазсннокислоты. Так, для глин плглнцилаланина взбито« Ннтинз Н- Глн-Глк-Ала- ОН вЂ” йН вЂ” Гзн — ИНИН, + Н вЂ” Алз- ОН вЂ” ~ ХО он Н ' т -нонн,.ьо. ' ~- .-он Упражнение еО-»7. Трвяснтнд зйссннн, содержащий трн свободные кзрбок.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
