Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_1 (1123313), страница 83
Текст из файла (страница 83)
В результате каждого такого цикла совершается работа, эквивалентная 3 — 4 пН,и толстая нить смешается относительно тонкой нити на 5 — 10 нм. На толстой пити находится множество «головок» миозина, и в каждый конкретный момент лишь немногие из них (вероятно, 1 — Зуь) связаны с тонкими нитями. Это не позволяет толстой нити проскальзывать назад в тот момент, когда отдельная «полозка» миозина высвобождает субъединицу актина, с которой была связана. Таким образом толстые нити активно сдвигаются относительно тонких нитей.
Этот процесс, скоординированный во всех саркомерах мышечного волокна, приводит к стжращению мьппцы. Взаимодействие между актином и миозипом должно регулироваться таким образом, чтобы мынгечцос сокращение происходило только в ответ на соответствующий сигнал нервной системы. Эта регуляция осуществляется с помощью двух белков — тропомиозина и тропонина (рис.
5-32). Тропомиозин связывается с тонкими нитями и блокирует центры связывания «головок» миозина. Тропонин является Саз -связывающим белком. Нервный импульс вызывает высвобождение Сат' из саркоплазматического рстикулума. Ионы Сат' связываются с тропонином (еще один пример взаимодействия белка с лигандом), что приводит к конформационным изменениям в комплексе тропонина с трономиозином, в результате которых освобождается участок связывания миозина на тонкой нити.
Происходит мышечное сокращение. При работе скелетных мьшщ белки выполняют две свои обычные функции — связывание и катализ. Взаимодействие актина с миозином и иммуноглобулинов с антигенами — это частные случаи взаимодействия белка с лигандом. Эти процессы обратимы, и после их завершения участники процессов остаются в неизменном виде. Од- (2621 Часть 1.
5. Функции белков т|ннн>ннннни Т|юпиннн| |и н,н,.т тропинин ' Рис. 5-32. Регуляция мышечного соиращения тропомиозииом и тропонином.Тропомиозин и тропонин связаны с Р-актинои в тонких мышечных волокнах. При расслаблении мышцы оба белка располагаются вокруг актинового волокна, блокируя участки саязывания ииоэина. Тропоииозин представляет собой а-спирааьньй белок, состоящий из двух пептидов, образующих двойную спираль (тот же структурный мотив, что и а а-кератине; рис.
4-10). Он образует полимеры типа «голоаа-хвосг», которые закручиваются аокруг дкух цепей ангина. Тропонин присоединяется к комплексу антик/тропоииозин через регулярные интервалы 38,5 нм. Тропонин состоит из трех различных субъединиц: 1, С и Т. Тропонин 1 предотвращает связывание головки ииозина с актинои; тропонин С содержит центр связывания ионов кальция, а тропонин Т связывает весь тропониновый комплекс с тропомиозинои.
Когда мышца получает сигнал начать сокращение, из саркоплазиатического ретикулуиа высвобождаются ионы кальция (рис. 5-29, а) и связываются с тропонином С. 3то приводит к конфориационнмм изменениям а тропонине С,который меняет положение тропонина 1и тропоииозина танин образом, что ингибироаание тропонинои 1 снимается,и мышечное сокращение становится возможным. пако связавшийся с миознпом АТР подвергается гидролизу до АГ)Р и неорганического фосфата. Таким образом, миозин — это не просто белок, связывающий актнн, но еше и фермен~ (АТРаза).
Каталитическая активность ферментов является прсдмстом обсуждения в следующей главе. Краткое содержание раздела 5.З ЭНЕРГОЗАВИСИМЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ БЕЛКОВ: АКТИН, МИОЗИН И МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МОТОРЫ ° В моторных белках взаимодействие белка с лигандом достигает особенно высокой степени пространственной н временной организации. Мышечное сокращение является результатом тонкого взаимодействия между миозином н актином, сопряженного с гидролизом АТР под действием мнознна. ° Миозин состоит из двух тяжелых и четырех легких цепей, образующих длинный спиральный домен (« хвост>) и глобулярный домен (чюловкуь).
Молскулы мнозипа организованы в виде толстых нитей, способных скользить вдоль пшких нитей, основой которых является актин. Гидролиз АТР цод дейстапеи миозипа приводит к серии конформационпых изменений н «головке» миозина, в результате чего миозин диссоциирует из комплекса с одной субъединицей актина и образуст комплекс с другой, расположенной дальше вдоль тонкой нити. Таким образом, нити мпозина скользят по тонким нитям актина. ° Сокращение мышцы стимулируется высвобождением Саз' из саркоплазматического ретикулума.
Ионы Саз' связываются с белком тропонином, приводя к конформацпопным изменениям в комплексе тропонина с тропомиозином н инициируя цикл взаимодействий актина с мнозином. Ключевые термины Термияы, выделенные лсирнььи шрифтом, обьясял- ются о сдоссирии. Дополнительная литература для дальнейшего изучения Оз-Спязынающие белки Ас)|е|з, О.К.
6| Нагхагд, ).Н. (1993) Тгаоздис|1оо о1 Ь!и- |)1од епегду ш|о Ьепюк!оЬ|о соорепшнпу. Тге|к|з Вкюк||ел. уг) 18, 385 — 390. В-лимфоцит (В-клетка) 249 Т-лимфоцит (Т-клетка) 249 Актин 258 Аллостерическяй белок 237 Антигон 250 Аититело 249 Гаптен 250 Гем 227 Глобины 228 Иммуяоглобулин 251 Иммуноглобулиноаая складчатость 252 Индуцироааннае соответствие 226 ИФА 255 Константа ассоциации (Кн) 229 Константа днссоциации (Ка) 231 Лигапд 225 Лямфоцнт 249 Миоаин 257 Моноклональные антитела 254 Поликлоналы|ые антитеза 254 Порфирии 227 Саркомер 259 Уравнение Хилла 239 Центр связывания 225 Вффекг Бора 243 Зпитоп 250 Вопросы н задачи ]263] СЬапйецх,,);Р (1993) Айоьсспс ргосешь: |гоп| тейп!аготу вцутьеь со гесерсогь — регьопа! гссайссцопь.
В|аеьшуь 15, 62з-634. Интересный обзор, папнсанный я|вером и данной области биохимии. Коьиапд, В.Е., ]и, |ь)евейу, б., А Н|шег, В. (1996) Соврапяв о1 ехреп вен |а| Ьшйой дага апд сЬеогесоса| водс1ь ш рп<снпь < опсаш|пй ьцЬцп|в. В!асйет|цгу 6, 365 — 385. Работа, а которой была предложена последовательная модель связывания. Мопод, 3., 1Нушап,,)., А СЬапйецх, З.-Р (1965) О<х Йс аашгс о1 айоьсспс стань!с1опь: а р|ацяЫе пкх!с!яЬ Ма!.
В|об 12, 88-118. В атой статье впервые была предложена снмыетрнчпая наледь. 0|зон ).В. <й Рйййргч С.Ы.,.]г (1996) К|пецс расЬ<гауь апд 1аюеп 1ог ййапд Ыпйпй со вуой!оЫп. !. В|а!. СЬет. 271, 17593 — 17596. Рвцть, М.Е (1989) Муой!аЫп апд Ьаспюй!оЬш: го!с о1 йьса! геядцсь !и геассюпь»йЬ Ьае|п Пйапдв ТтетиЬ Внх:Ьет. М.
14. 42 — 44. Репах, М.Е, ТНПЬ!пьоп, А,!., Раой, М. А Водьоп, С.б. (1998) ТЬс ьсегсасйсв|са! шесЬапйп| о1 |1к с<юрегац»е с1- 1ксып Ьаешой!оЫп гещясед. Аппи. Втх В!<рЬуь. Вюто!. Кис|. 27, 1 — 3. В~а<в, ].Е. (2002) Агс|бс|а| Ыоод. 5<|в<се 295, 1002 — 1005. Хорошее описание впечатляю|них технических а<лчножностей имитации аысокораапнтой способностн переноса кислорода кровью.
Белки иммунной системы Саорег, М.В. 8< АЫег, М.Ы. (2006) ТЬс его!цйоп о1 адарбгс цппшпе ьуьсевь. Се!! 124, 815 — 822. Интересная заметка о происхождении нашей пммунаой системы. Ваиеь, В.К. д СЬас1<о, Б. (1993) АпцЬоду ьспк|цте. Асс. СЬет. Веь. 26, 421 — 127. Ватка, В.К., Ртйап, Е.А., В ВЬеп(Т, В. (1990) Апг|Ь<хдуапс|йеп совр1ехеь. Анни. Ветх Вюсйет. 59, 439- 473. Квй, Т]., Оьйогпе, В.А., А Со)дьЬу, К.А (2007) Кобу Ттт<тыйхлу, 6Й едп, <ьт.
Н. Гвевап апд Сов|жну, Ые» Уогй ТЬовьеп, А.К., !ьсапяеп, А., д СЬпьсепьеп, !.Р (1998) Н|- вь-!пдцссд Т сей асцчацоп апд СЬе |пйшпва|огу теьропье. С<ьс Тор. Мкто!лас !тасина!. 231, 99 — 123. Уендей,.)ЛН. А Наегуйк, В.М.М. (2005) ()пдсгьсапд|пй рте|ел сас |оп о1 Ига! апцйепь со СОВ(+) Т сейып И»о: 0|е 1<су ш гьйопь| |асс|не деяйп. Апик Ветх Ьтпина!. 23, 651 — 682. Молекулярные моторы гвег, ).Т., Япнпопь, К.М., д Врцйсй, З.А. (1994) Яп81е яуояп пю!есц!е |песЬапкь: р|сопе»топ |отсея апд папа|песте перь. <Носит 368, 113 — 119.
Современные методы изучения движу|них снл, действующих и моторных белках. бгеегегч М.А. 8 Но!вега К.С. (1999) 5спксцга! вссЬашьп| о1 шцьс|е сопстассюп. Лини. Ветх В|осйет. 68, 687 728. Нцх1еу, Н.Е. (1998) бесс|ай со йпрь»4|Ь сопцасйоп: сЬс шссгр1ау о1 ьсп|ссцге апд Ь|осЬспцьсгй Ттен<!ь В|асЬ<н<. Вой 23, 84-87. Интересный исторический обзор, посвященный расшифровке механизма мышечноп| сакра|пения. Тлйе|С, В. 8 Ко1п|егег, В.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
