Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_1 (1123313), страница 70
Текст из файла (страница 70)
е. псе четыре атома, присоединенные к С вЂ” )л)-груп>>с, лежат в одной плоскости, причем лва атома углерода, связанные с С вЂ” Ь1-группой, всегда нахояятся в транс-положении по отношению друг к Лругу, по разные стороны от пептидиой связи. а) Какой вывод относительно прочности и кратности пептияной связи (является ли она одинарной, двойной или тройной) можно сяелать, исходя из ес ллнны? б) Что можно сказать о возможности вращения вокруг пептилной С вЂ” Ы-связи на основании ланных Полипга и Кори? 2.
Связь структуры и функции фибрилляриых белков. Уильям Астбери первым обнаружил, что рензтенограмма шерсти указывает иа наличие структурной единицы волокна, повторяющейся с интервалом около 5,2 А. Рентгенограмма шерсти, растянутой после обработка паром, указывала на наличие периолическов структуры, повторяющейся через каждые 7,0 А После того как растянутая нри обработке паром шерсть возвращалась в свое исходное состояние, структурная слинина вновь повторялась с периодичностью 5,2 А.
Хотя эти наблюдения послужили ключом к понимании> молекулярной структуры шерсти, в то время Астбери ве смог их интерпретировать. а) Исходя из современных данных о структуре шерсти, объясните результаты экспериментов Астбери. б) Если шерстяныс вещи стирать в горячей воде или сушить горячим возлухолс, они садятся, а с шелком в подобных условиях ничего не проис- холит.
Объясните это явление. 3. Скоросяь синтеза а-кератина волос. Волосы растут со скоростью 15 — 20 см в гол. Зона расти находится у основания волоса, тле в клетках зввлсрмиса синтезируются и скручиваются нити а-кератина (рнс. 4-10). Основным структурным элементом а-ксратина является а-спираль, виток которой имеет шаг 5,4 А и содержит З,б аминокислотных остатка (рис. 4-4, б). Считая, что лимитирующим фактором роста волос является биосинтез спиралей кератина, рассчитайте скорость образования пептилных связей а-кератинз (число нептилных связей в секунду), которзя обеспечивает наблюдаемый рост волос.
Вопросы и задачи 1221) 4. Влияние рН на конформацию вторичной а-спиральной структуры. Разворачивание полнпептидной цспи, имеющей о-спиральную структуру, и ее превращение в беспорядочно скрученный клубок сопровожлаются сильным снижением удельного оптичсского вращения, которое являстся мерой способности раствора вращать плоскополяризованный свет.
Полиглутаминовая кислота (полнпснтид, состоящий исключительно из остатков 1-О1п) при рН 3,0 имеет структуру а-спирали. При повьппснии рН раствора полиглутаминовой кислоты до 7,0 наблюдается значительное падснис удсльного оптнчсского врагцсния. Аналогичным образом, полнлизин, состоящий из остатков Е-Еуз, имсст сг-спиральную структуру при рН 10,0, но при снижении РН до 7„0 удсльнос оптичсскос вра1ценнс ого раствора также снижается, как показано на графике. рН Как объяснить подобное влияние рН на конформацию полиглутаминовой кислоты и поли,1изина? Почсму наблюдаемый переход совершается в таком узком диапазоне рН? 5.
Дисульфидные связи определяют свойства многих белков. В молекулах ряда прнролнмх белков содержится много дисульфидных связей, причем механические свойства белков (прочность на разрыв, вязкость, твердость и др.) коррелируют с числом дисульфидных связей. Например, богатый дисульфилными мостиками бслок пшеницы глутенин определяет вязкость и эластичность тсста, прнготовлснпого из пшеничной муки. Точно так же твердый а прочный панцирь черепахи обязан своими е а в е ы е б е к а а 1.
6 е 2 х 41 к О 2 4 6 В 10 12 14 свойствами сети дисульфидных связей в молекулах а-ксратина. а) Какова молекулярная основа наблодасмой связи между числом дисульфидных мостиков и мсханичсскими свойствами белков? б) Большинство глобулярных бслков денатурируют и теряют активность прн кратковрсмснном нагревании до б5'С. Но для денатурации глобулярных бслков, содержащих несколько дисульфидных связсй, обычно требуется болсс длительное нагрсвапис при более высокой температуре. Примером может служить бычий панкреатический ингибитор трипсипа, имсющнй одну полипсптидную цепь из 58 аминокислотных остатков и содсржащий три дисульфидных мостика. Если этот белок депатурировать нагреванием„а затем охладить, то его активность восстанавливается.
Какова молекулярная основа данного явления? 6. Аминокислотная последовательность и структура белка. Увсличивагощийся объсм наших знаний о процсссе фолдинга белка позволяет прслсказать структуру белка на основании ого аминокислотной последовательности. 1 2 3 4 5 б 7 8 Ч 1О Де — А!а — НЬ вЂ” ТЬг — Туг -С1у — Рго — Ръе — СЫ вЂ” А!а— 11 12 И 14 15 1б 17 18 1Ч аг А18 — Ме1 — Суа — 1.уа-Тгр-С1и — А1а — С18 -Рго -Абр— 21 22 23 24 25 28 27 28 С1у -Мег -С18 -Суа — А1а — Ръе — НЬ вЂ” Агя а) Где в данной амннокислотной послсдоватсльности возможно образованно изгибов илн В-поворотов? б) Глс могут образовываться внутримолекулярныс дисульфпдные мостики? в) Если предположить, что данная последовательность является частью более крупного глобулярного белка, то в какой его части (па внешней поверхности или внутри глобулы) будут располагаться следующие аминокислотныс остатки: Авр, [1с, Т11г, А!а, О)п, Еуя? Обьяснитс свои рассуждсния.
(Подсказка: см. гндропатичсскис индексы в таГ>л. 3-1.) 7. Бактериородопсин — белок пурпурной мембраны. При благоприятных внешних условиях бактерия На!обасгвПит гга1обгат, обитающая в 12221 Часть 1. 4. Трехмерная структура белков соленых водоемах, синтезирует мембранный белок бактериородопсин (М„= 26 000), имеющий пурпурную окраску благодаря содержащемуся в нем ретиналю (рис. 10-21). Молекулы этого белка образуют в клеточной лтсмбране агрегаты в вилс «пурпурных загиаток».
Бактериородопсин действует как активируемый светом протонный насос и снабжает клетки энергией. Рентгеноструктурный анализ белка показал, что он состоит из семи параллельно расположенных а-спиральпых участков, каждый из которых пересекает мембрану бактериальной клетки (толптина мембраны 45 А). Определите минимальное число аминокислотпых остатков, необходимое для образования а-спирального участка, способного полностью пронизывать мембрану. Оцените полю аминокислотных остатков бактериородопсина, задействованных в образовании а-спиралей (считайте, что средняя молекулярная масса аминокислотпого остатка равна 110). 8. Терминология в области структуры белка. Миоглобип — это мотив, ломен или завершенная трехмерная структура? 9. Патогенное действие бактерий, вызывающих газовую гангрену.
Патогенная анаэробная бактерия С!ол!пт(тит рет?ппбепл является возбудителем газовой гангрены, при которой происходит разрушение тканей. Данная бактерия сскретирует фермент, эффективно катализирующий гидролиз псптидной связи, обозначенной на схеме красным цветом: — Х вЂ” О!у — >тто — "т' — — — » н,о — х — соо + нтм — оту — и — т— где Х и т' — это любые из 20 обычных аминокислот. Каким образом этот фермент помогает бактерии проникнуть в ткани человека? Почему фермент нс поврежлает саму бактерию? 10. Число полипептидных цепей в олигомерном белке. Образец (пт = 660 г) олигомерного белка с М„= 132 000 обработали избытком 2„4-динитрофторбснзола в слабощелочной среде до завершения химической реакции. Затем псптидные связи белка подвергли полному гидролизу под действием соляной кислоты при нагревании.
В гндролизатс обнаружено 5,5 мг вещества следующего строения: сн, сн, ", г' сй о,н ~~ >чн — с — соон ! ! н Никаких других 2,4-динитрофснильных производных аминокислот не было обнаружено. а) Объясните, как на основании данной информации можно определить число полнпептилных цепей в олигомерном белке. б) Определите число полипептидных цепей белка. в) Какие другие методы анализа помоглл бы вам определить, являются ли полипептнлнне цепи данного белка иде>тгичными или различаются? 11.
Предсказание вторичной структуры. Какой из указанных ниже пептидов с наибольшей вероятностью обрааует а-спиральную структуру в почему? (а)ЕКАЕ)ЧЕ>ЕААКАМВЕА (б)СКАСОЕРТ>!тТ)ЯРОТ5)Ч 12. Амилоидные волокна и болезни человека. Выяснилось, что некоторые пебольшие ароматические молекулы, такие как фепьл красный (использующийся в качестве модельного нетоксичного лекарства), в лабораторвьп модельных системах ингибируют образование амнлоида. Свойства таких неболыпих ароматических соединений изучают с цсльк> создания лекарственных средств, которые могли бы эффективно ингибировать образование з«п>.»»>л> в головном мозге пациентов, страдающих бп юные Альцгеймера. а) Почему молекулы с аролтатическими группами могли бы препятствовать образованию амплоида? б) Некоторые исследователи полагают, что лекарство, применяемое лля лечения болезни Альцгеймера, могло бы оказаться полезным и для лечения сахарного диабета П типа (диабета взрослых).
Почему одно и то жс лекарство могло бы оказаться эффективным для лечения двух столь разных заболеваний? вййхпинк в Интернете Анализ экспериментальных данных ]223] Анализ экспериментальных данных НКККРЕЕЯА! РУРЕХАНКЕС НР1ГРХКЛРХ Е1ГЕ1 СРКНС! (эАРНТ1КЯНА! Я.ККРЯИЕЕ ККККТУЕТГК !АНРЕККЕАВ Н9Г(эХ С1()С ГЯН Р1Е ЕЯК1» КРЕКЕРРНЕР КЬБСВСЕССР РСЪНЕАКСЯГК ЕЩАРНКНЯМ РТРРКНК1ЕЕ РТРРКРРРКК ЕАЕЕСРРКС! е()ицтхк!хР ГСНТНКРРЕС ТАЕЕК!СКНХ КЕП!ЕНТГГС УГКТРРУЛРР кееап+сц !.Р ЯМКК»РГЕС ГКК! ЛР(эРУР а) С помощью имеющихся в Интернете баз .-:,:кл.о вы сможете определить, что это за белок. .!н: начала используйте такие ресурсы, как Рго»и !п(апнайоп Кезопгсс (Р1К, р!гйеогйетоткп.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
