Biokhimia_cheloveka_Marri_tom_2 (1123307), страница 120
Текст из файла (страница 120)
1980, 86. 212.) Глава 5б Линия 2 Актиновый фияамант ти новый филамант авьиица Микроворсинка Ряс. эб.12. Микроворсипви — это маленькие цитоплазматнческне выросты зпптелаальных клеток, выстнляющпх тонкий кишечник н увеличивающих всасывающую поверхность. Микроворсннкн содержат как актяновые, так и миознновые филаменты н могут сокращаться подобно мышечным клеткам. Ках показано на схеме А, пучки актиповых фвламентов входят внутрь каждой мпкрояорсинки; миознновые фяламенты расположены в основании мняроворсинок.
На схеме Б ориентация актнновых фнламентов определена с помощью обработки микроаорсинов изолированными «головками» мышечного миозння (тяжелый меромиозяп); зти фрагменты сохраняют способность связываться с вагиновыми филаментамн. Прн этом образуются комплексы в виде «наконечников стрела, указывающих направление движения фнламентов.
11Гергодисес$, чч1п репшввюп, 1гош 1.ахатов Е, Кече1 5.Р.: ТЬе пю1еси!аг Ьавев оГ сей пючегпепь Ясь Агп. 1Мау] 1979; 240, 100.) Акти новые мнкрофнламенты в немышечных клетках связаны с другнмн белкамн, подобными мышечным. На плазматнческнх мембранах в местах прикрепления мнкрофнламентов н на кончиках мнкроворсннок присутствует а-актннвн. Геодезические купола — «леса» цнтоскелета, окружающие ядра эукарнотнческих клеток, состоят нз актнна, аактнннна н тропомнознна.
ц-Актнннн обнаружнвается н в самих актнновых мнкрофнламентах. Как отмечалось выше, мнознн прнсутствует в основаннн мнкроворсннок в связанном с актнновымн мнкрофнламентамн состоянии. Он выявляется также по ходу актнновых волокон, но в виде более тонкнх н коротких нитей, чем в мышцах. Этн кити, повидимому, играют роль в поддержании волокнистой структуры актнна. Трппомнозвн, как упоминалось выше, участвует в образованнн куполов, окружающих ядра.
Тропомнознн, локалнзующнйся вдоль актнновых микрофиламентов, вероятно, выполняет структурную, а не двигательную функцию. Функция немышечного актнна регулируется, повидимому, несколькими спецналнзнрованнымн белкамн. Профвлнн предотвращает полнмернзацню О- актнна даже в прнсутствнн достаточных концентраций магния н хлористого калия. Фвламвн способствует образованию сети актнновых мнкрофнламентов. Тропомнознн усиливает формирование пучков стрессовых фнбрнлл актнна. а-Актнннн способствует прикреплению актнновых мнкрофнламентов к мембранам, субстрату н другим клеточным органеллам.
Природный пептнд цвтохалазнн разрушает микрофнламенты н предотвращает нх полимернзацню. Он часто используется для проверки присутствия мнкрофнламентов нлн тестирования нх функции. Подвижность клетки, очевидно„детермнннруется бахромчатой мембраной нлн ламеллоподнем, содержащнм пальцеподобные выросты, называемые филоподнямн. Бахрома своей верхушкой присоеднняется к субстрату прн помощи фнлоподнев, н клетка как бы перетекает вперед. Бахрома освобождается и вновь складывается на верхушке клетки, пока новые фнлоподни не присоединятся к субстрату 1рнс. 5б.13).
Микротрубочки Мнкротрубочкн — это важнейший компонент клеточного цитоскелета. Онн необходимы для образовання н функционирования мвтотнческого веретена н, следовательно, присутствуют во всех эукарнотнческнх клетках. Эгн органеллы выполняют и ряд других клеточных функций. Онн определяют внутри- клеточное перемещение эндоцнтозных н экзоцитозных везнкул (пузырьков), служат основным структурным компонентом ресннчек н жгутнков н главным белковым компонентом аксонов н дендрвтов. Мнкротрубочкн поддерживают нх структуру и участвуют в аксоплазматнческом токе веществ вдоль этих нервных отростков. Мнкротрубочкн представляют собой цилиндры из 13 продольно расположенных нротофнламентов, С«крати»<елы<ые и структуриые белки Рис.
56.1З.Отдельная клетка тканевой культуры. Структура внизу справа †э бахрома или ламеллоподий, который указывает на ведущий край клетки. Клетка изображена под косым углом, как она движется сквозь субстрат, образуя с помон!ью бахромы новые точки прикрепления. (серго<!псе<1, <чйЬ репи!аз!оп, Ггоп< 1агап<!ез Е., Кече! з.Р.: ТЬе <по1есн!аг Ьаз<з оГ сеП пючегпеп1.
Ясй Ап<. (Мау) !979; 240, 100.) каждый из которых состоит из димеров а- и 11- тубулина (рис. 56.14). а-Тубулнн (мол. масса 53000) и р-тубулин (мол. масса 55 000) являются близкородственными белками. Тубулиновые димеры собираются в протофиламснты, затем в тяжи и, наконец, в цилиндры, как показано на рис. 56.15. Для сборки тубулина в микротрубочки требуются две молекулы С<ТР на димер тубулина. Два белка, получившие название «высокомолекулярный белок» (ВМБ) и «таубелок», способствуют образованию микротрубочек, но не обязательны для их сборки. В сборке микро- трубочек могут участвовать также кальмодулин и реакции фосфорилирования.
Многие известные алкалоиды способны предотвращать сборку мнкротрубочек. К ним относятся колхицин и его производное демекольцин (применяющийся для лечения острого подагрического артрита), винбластнн (алкалоид ч'!пса„используемый для лечения рака) и гризеофульвин (противогрибковое средство). Микротрубочки «растут» в одном направлении от специфических центров (центриолей) внутри клетки.
На каждой хроматиде хромосомы (см. гл. 37) имеется кннетохор, откуда начинается рост микро- трубочек. Многие нарушения в делении хромосом являются результатом аномалий в структуре или функции кинетохоров. Движение хромосом в анафазе мнтоза зависит от мнкротрубочек, но молекуляр- Рис. 5б.14. Электронная микрофотография микротрубочки с деформированной вследствие быстрого замораживания структурой. В левой половине рисунка видна наружная поверхность микротрубочки с пучками протофиламеитов, отстоящими друг от друга на 55 нм.
Справа микротрубочка лопнула, так что видны ее внутренние стенки и расположенные под углом полосы, разделенные промежутками в 40 нм. Считают, что ретикулум, окружаюший микротрубочку, состоит из неполимеризованного тубулина и связанных с мнкротрубочкой белков. (Керго<)псе<1„««<Ь регги!за!оп, Ггоп< Непзег 2. Е., К!гзсЬпег М.%<.
Рйап<еп1 огйап1ка11оп гечеа1ед гп р1а<1пшп герйсаз оГ Ггазе.4пед суюз1<е1егопз. 1. Сей Вю! 1980 86 212) ный механизм этого эффекта пока не расшифрован. В основании жгутиков и ресиичек эукариотических клеток расположена структура, называемая базальиым телом; она идентична центриоле и функционирует как центр формирования девятипарной структуры микротрубочек в жгутиках и ресничках. Эти органеллы специализированы для движения.
Каждый член пары (дублета) имеет со своим партнером общую стенку из трех протофиламентов; пары соединены между собой гибким белком, иексииом. Движение осуществляется путем скольжения дублетов относительно друг друга, что вызывает волнообразные изгибы ресничек. С одним из дублетов ресничек связан большой белок дииеии, обладающий АТРазной активностью, которая необходима для скольжения пар микротрубочек. Промежуточные филамеиты Недавние исследования продемонстрировали существование внутриклеточной системы волокнистых филаментов.
Их диаметр колеблется от 8 до 10 нм, т. е. по толщине онн занимают промежуточное положение между микрофила ментами (диаметр 6 нм) и микротрубочками (днаметр 23 нм). Эти филаменты делятся на 6 основных групп, которые имеют общие антигенные детерминанты. Промежуточные фнламенты представляют собой прочные относительно стабильные компоненты цитоскелета, не подверженные быстрой сборке и распа- Г.1иаа 56 346 Таблица 56.3. Типы промежуточных филаментов и их рас- пределение ду и не исчезающие при митозс.
Данные о некоторых свойствах и локализации промежуточных филаментов суммированы в табл. 56З. К промежуточным филаментам относятся кератины! и И типа. Они состоят из !Π— 20 различных полипептидов, отличаюгцихся как друг от друга, так и от полипептидов, входящих в состав остальных четырех групп белков промежуточных филаментов— десмина, виментина, нейрофиламентов и глиальных филамептов. Между последними четырьмя классами белков отмечается высокая степень гомологии. Кератиновый филамент содержит по меньшей мере два различных кератиновых полипептида, тогда как остальные четыре типа промежуточных филаментов представляют собой гомополимеры.
Каждый из них состоит из четырех а-спиральных доменов, отделенных друг от друга участками )з-складчатых слоев и фланкированных с обеих сторон неспиральными концевыми доменами. Неспиральные концевые домены участвуют в растяжении протофиламентов «конец в конец» и в интерпротофибриллярных взаимодействиях «бок в бок». Концы кератиновых микрофибрилл могут перекрестно соединяться дисульфидными связями с образованием нерастворимых филаментов, подобных филаментам шерсти.
Некоторые промежуточные филамснты, особен- Ыол. мае- диаса метр (тысячи) (нм) Белки Локализация 8 Эпителиальные клетки (нико| да не встречаются в клетках мезенхимального происхождения) 40 65 (1Π— 20 главных белков) Кератин типа ! и типа П (тоно- фила- менты) Десмин Виментин Мышцы (линия У) Мезенхи мал ьные и немсзснхимальные клетки, такие„ как мышечные, глиальные, зпителиальные клетки Нейроны 50- 55 52 10 !О Н сйрофила- мент 200 150 70 51 !О Глиальные клетки Глиальный фила- мент Рис. 56.15. Сборка микротрубочек 1п ч!го начинается с двух белковых глобулярных молекул а- и О-зубулина.
(Вероятно, они имеют более вытянутую форму, чем на рисунке.) Тубулнны образуют димеры. или двойныс молекулы. Если их концснтрапия велика, они соединянпся с образованием различных промежуточных структур (двойных колец, спиралей и сочетаний колец). В зависимости от условий равновесие сдвигается либо в сторону изолированных димеров, либо промежуточных структур. Можно предположить, что дальше кольца или спирали раскрываются, образуя тяжи (протофиламенты) линейно соединенных димсров, которые смыкаюзся «бок в бок», формируя цельный покров (А); иногда концы протофиламентов из~ ибаются. Если покров достаточно широк, он„вероятно, скручиваясь, образует трубку (Б).
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
