Biokhimia_T2_Strayer_L_1984 (1123303), страница 43
Текст из файла (страница 43)
В.. 5ьгрьегд О., Ю!сдсди О. 6., Уигеи О. И'., Г.идм Р. А., 196Я. Вопросы и задачи 1.укгя Г., 1972. Егвуас ьуяспм Гог Гвцу асиб ьупгвеяз, ВиосЬсгп. 5ос. цупгр., 35, 5-26 1.см М О, Моы Л, Ро)евь 5 Е., 1974. Асс!у) сосниувс А сагЬоху1ые, Сигг. Тор. Се!1 Кехи!.. 8, 130-187. р)июе 5, уиккгьц(ги 5., 1974 Кеци1абоп оГ йроцепеяь в ап)ва! паись, Сигг. Тор Сев Кехи)., 8, 197-239.
(тиьг М Р, 1969. Метаьо1ю го(сз о1 оха)овсе!аа. 1п: Еопепые!и 1. М, (еб.), Шьбс Асм Сус)с: Соаго) апб Совраггвеп1аг)оп, рр 249-296, (Включает обсужленне роли оксалоаиетата в транспорте ацетнльньц групп в цнтозоль лля синтеза жнрных квело!.) Механизмы Вермеатвтнвных реавна И'ооб и 6„вгггбгчг К. Е., 1977. Взобп сптувсь, Апп. Кеч.
ВгосЬев., 46, 385 †4. Айти А.И'., Уиде)гв Р.К., 1972. Асу1.СоА сагЬоху)вись.!и: Воуег Р. О. (еб.), ТЬе Егаувеь (Згб сб.), чо). 6, рр, 37-82, Асабспис Ргсм. Уиди!ои Р. К.,!973. Асу) жоир вапьйг (асу) сагпег ргогев). !п: Воуег Р.О. (еб.), ТЬе Епхуаеь (Згб еб.), чо1. 8, рр.
155-199. леат, олеат, линолеат или линоленат. а) !В;1 цис-Д"; б) 13:3 г!ис Дь Дэ Ды в) 20:2 цис-Д~ ~, Д'4; г) 20:3 цис-Д', Д', Д"; д) 22:1 цис-Д|з; е) 22:б цис-д14, Дэ Дге Д~з Дгь Дга 5. Рассмотрим клеточный экстракт, активно синтезирующий пальмитат. Примем, что синтетаза жирных кислот в этом препарате синтезирует одну молекулу пальмитата примерно за пять минут. К системе быстро добавляю~ большое количество малонил-СоА, в котором все углеродные атомы малонильного компонента мечены '~С, и синтез жирных кислот прекращают через одну минуту изменением рН.
Определяют радиоактивность жирных кислот надосадочной фракции. Какой углеродный атом пальмитата, образованного этой системой, обладает большей радиоактивностью — С-1 или С-14? б. У некоторых растений и микроорганизмов цикл трикарбоновых кислот модифицирован. У них содержатся два фермента, отсутствующие у животных,— изоцитраза (изоцитрат-лиаза) и малат-синтаза. Изоцитраза катализирует альдольное расщепление иэоцитрата до сукцината и глиоксилата (ОНС вЂ” СОО ), а малат-синтаза катализирует образование малага из ацетил-СоА, глиоксилата н воды. а) Может ли происходить у этих организмов образование оксалоацетата из ацетил- СоА при отсутствии изоцитрат-дегидрогеиазы и наличии малат-дегидрогеиазы? Если да, напишите уравнение равновесного состояния для этого превращения.
б) Могут ли эти организмы синтезировать глюкозу из ацетил-СоА? ГЛАВА 18 О О н — с — соо-+ с — соо- = Сг — соо-+ н — с — соо- $~ (р~~~ ~а ~й Разрушение аминокислот И ЦИКЛ МОЧЕВИНЫ Избыток аминокислот относительно того нх количества, которое требуется лля синтеза белков н лругнх биомолекул, в отличие от жирных кислот и глюкозы не может запасаться и не выделяется из организма. Избыточные аминокислоты используются как метаболическое топливо. а-Амииогруппа при этом отделяетсл, а остающийся углеродный скелет превращаетея в основные промежуточные продукты обмена веществ.
Большинство аминогрупп избыточных аминокислот расходуется на образование моче- вины, тогда как нх углеродные скелеты трансформируются в ацетил-СоА, ацетоацетил-СоА, пнруват или один из промежуточных продуктов цикла трикарбоновых кислот. Следовательно, жирные кислоты, кетоновые тела и глюкоза могут быть образованы из аминокислот. 18.1. а-Аминогрунпы превращаются в иан аммония при оннслнтельном деэамииированнн глутамата У млекопитающих аминокислоты разрушаются в основном в печени.
Сначала мы рассмотрим судьбу а-аминогруппы, затем— судьбу углеродного скелета. и-Аминогруппа Н Н вЂ” с — й —, — с — сн — сн — соо ! СОО СОО яиннакнааата Гщтаиат Часть и. Генерирование 160 и хранение энергии большинства аминокислот переносится на а-оксозглутарат с образованием глутамата, который подвергается далее окислнтсльному дезаминированию с образованием 1т1нл. Перенос и-аминогруппы от а-аминокислоты на а-оксокислоту катализируется аминотприпсферизими, называемыми также трапеалщпазами. Глутамат-амипотраксфераза, важный из этих ферментов, катализирует перенос аминогруппы на п-оксоглутарат. а-Аминокислота + и-Оксоглутарат — иОксокислота + Глутамат.
Алании-амииотрипсферизи, также преобладающая в тканях млекопитающих, катализирует перенос аминогруппы на пируват. а-Аминокислота + Пируват а-Оксо- кислота ь Алании. Образовавшийся прн этом алании может передавать свою аминогруппу на п-оксоглутарат с образованием глутамата. Две названные амипотраосферазы игриют роль своего рода кворопока, направлзпощих имипогруппы от различных имипокиелот в глутимат для последующего преврищекия в ННл. Ион аммония образуется из глутамата путем окислительного дезамннирования.
Реакция катализируется глутамат-дегидрогеназой, которая обладает необычной способностью использовать как 1ЧАГз", так и учАПР'. с — соо- ~Н2 1Н2 Н вЂ” С вЂ” СОО( сн, ( сн, ) соо- + НАО+ +'Н О НН++ ( НАОР+) + НАОН + Н. (нпн НАОРН) СОО н-Океегнутарат Гпутанат Активность глутамат-дегидрогеназы регулируется аллостерическн. Фермент позвоночных состоит из шести идентичных субьединнц, способных к дальнейшей полнмеризации. Гуанозинтрифосфат (ОТР) и аденозннтрифосфат (АТР) являются аллостерическими ингнбиторами, тогда как гуанозиндифосфат (ООР) и аденозиндифосфат (АОР) служат аллостернческими активаторами. Следовательно, сниэкение энергетического эарнда ускпрлвн2 окисление аминакислапь Превращения, каталнзнруемые амннотрансферазами н глутамат-дегидрогеназой, описываются следующей суммарной реакцией; 18.2.
Пиридоксальфасфат, простетическая группа амииотраисфераз, образует в качестве промежуточных продуктов шнффовы основания Простетической группой всех аминотранс- фераз служит пиридаксальфосфап2 (ПЛФ), являющийся производным пиридаксина (ви- тамина Вв ). В процессе трансаминирования происходит временное превращение пири- доксальфосфата в аиридоксамин(басфатп (П МФ). ПЛФ-ферменты образуют с субстратами в качестве промежуточных продуктов шнффовы основания. В отсутствие субстрата альдегидиая группа пиридоксальфосфата связана в шиффовом основании с е-аминогруппой специфического остатки лизина в активном ценпэрв.
При добавлении аминокислотного субстрата образуется новое шиффово основание. а-Ами12агруппа амино- О с КАОН + 1 Н т Нгы ( ЫН21 Мачевннв НАО++Н О У сухопутных позвоночных ) (Н4 превра- щается в мочевину, которая затем выделяет- ся с мочой. Синтез мочевины мы рассмот- рим в дальнейшем. кислоп2наго субстрата замен(авп2 в активном центре е-ХН2-группу лизина. Образующееся шнффово основание между аминокислотой и пиридокснльфосфатом остается прочно связанным с ферментом нековалентными связями. кн 1 0 Н О вЂ” Р— ОН2С ~ ОН 0 СН, СН,ОН НОН С ОН сн Н Пнрндекевнннфеефвт (ПЫФ) Пнрндевевпьфоефвт (ПЛФ) Пнрндекенн (антенна Вв) 18.
Разрушение аминокислот н цикл мочевины 161 11 З1 а-Аминокислота + )ч(АО + Н20 (или )т(АРР ) а-Оксокислота + )'(Н4 + + ХА(гН + Н' (илн (ХАТ)РН). а.днннокнспетв а.пксогпутарвт а-Океекнспотв Гпутвнвт 0 — РОН2С ~ ОН ) -о ., сн, а Оааекманета й с — соо- о й с — соо)! Ц т — с — соо- нн. ! н— й он у СН, ! ~-( ~ — о н н ваьвимин Кетмени Предложенный механизм для реакций трансаминирования. Н Пирмяанааиннфеафат Рис.
18.2. н Й«-с — соо К ь Рис. 18.3. и,о СОО ! — а-е С=О + НН, сн Пмртаат 18. Разрушеняе аминокислот н цикл мочевииы 163 о 18.3. Серии н треония могут дезаминироваться непосредственно а-Аминогруппы серина и треонина могут непосредственно превращаться в !ЧН4, по- тому что в боковой цепи каждой из этих аминокислот имеется гидроксильная груп- па. Эти реакции прямого дезаминирования катализируются серия-дегидратазой и трео- нин-дегидратазой, простетической группой которых служит ПЛФ. Серии + Пируват ч- ХН", Треонии — и-Оксобутират + )')На . Указанные ферменты названы дегидратазами, поскольку в катализируемых ими реакциях дезаминированию предшествует дегидратация.
Серии теряет атом водорода при и-углероде и гидроксильную группу при !)- углероде с образованием аминоакрилата. Это нестойкое соединение реагирует с Н,О, давая пируват и )чНа . 18.4. У большинства наземных позвоночных ХН' превращается в мочевину н в таком виде зкскретируез.ся Часть )чНа, образовавшегося при разруше- нии аминокислот, расходуется на биосинтез азотистых соединений.
У болыпинства на- СОО- и,о СОО- ~Н,Н вЂ” С вЂ” Н -~ — ь "Н Н вЂ” С !! СН ОН Снт Серии яммнеааринат 0 н !! -о — рон,с он О Сн| Н Пиридоксальфосфатные ферменты лабилизируют одну из трех связей при и-углеродном атоме аминокислотного субстрата. Например, связь а лабилизируется трансаминазами, связь Ь вЂ” декарбоксилазами и связь с — альдолазами (такими, как треоиин-альдолаза). Пиридоксальфосфатные ферменты катализируют также реакции при 8- и у-углеродных атомах аминокислот. земных позвоночных избыток ХН~ превращается в мочевину и в таком виде выделяется из организма.
У птиц и наземных пресмыкающихся ХНа превращается в мочевую кислоту, которая и вылеляется из организма, тогда как у многих водных животных он экскретируется как таковой. Эти Н,О Аргнннн Фунпрп р о !! н,м — С Мочопннп Орннгнн Аргннннооукцннпт Карбоноипфоофпг и — С !! 0 Цнтрулпнн Аоппртат я' — мн С07+ н н — с=ми МН," ! ~Н7 1нг СН ! Н вЂ” С вЂ” МН + 7 СОО- Аргнннн и!7~3 ! сн г!™7 СН, н — с — мн,' ! СОО Орннгнп но О 2 -Ъ н,м — с- мн,+ Ночопннп О !! Н вЂ” М вЂ” С вЂ” МН 7 сн сн ! сн Н вЂ” С вЂ” МН+ 7 СОО Цнгруплнй +Н М ! сн сн ! сн Н вЂ” С вЂ” МН г СОО Орннгнн + Р, Кпрбпионлфоофпг Рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
