Biokhimia_T1_Strayer_L_1984 (1123302), страница 50
Текст из файла (страница 50)
Атег., 231 (1), 24- 88. (Прекрасное изложение общих представлений о структуре, катачитических свойствах и эволюции сериновья протеиназ.) МсКияс! К А., 1965. ТЬе гоуа) ЬетаРЬ!Па, бс!. Атег., 213 (2), 88 95. Серниоиые иротенваэм в нх профермегпьз В!и О. М., 1976. 5!шсзпге апд тесЬап!яп о1 сЬупюггуряп, Асс СЬтп. Кт, 9, !45-152. Нибег К., Ваде И', ! 978, сагисгша) Ьаяз оГ ГЬе аспчадоп апд асбоп оГ !гурзш, Асс. СЬет. Кш, 11, 114-122. Кгииг у., 1977 белле рго!ешш: ягис. !ше впд тесЬапгяп оГ сага)уяя, Апп.
Кеч. НюсЬет., 46, 331-358. 5яоилд Я.М., Казззахгл? А.А., Г ЬстЬег* Х Е., 1977. МссЬ впаяв о( зупэайеп аспчадоп, Апп. Кеч. ВюрЬув. В!оепй, 6, 177 — 193. Ваугг Р.О. (т(.), 1971 ТЬе Ппхупмз (Згд о)а ча!. 3, Асидепдс Ргевя (Укаэанный том швючает много прекрасных статей о протеолитических ферментах, нх прюфсрмсгпак и ингиби г орах.) Кислые нротсиввзы и их ироферменз ы Типу Х, 1976.
Реряп апд реряпойеп: тодс1з Гог сагЬоху! (ас!д) рго!сазов Вопросы и задачи Яагло)Г О. О.. 1978. Негедиагу сйвоыеш оГ Ьспюяаяк. 1п: бгапЬи. гу!. В., Юупдьзгдеп 1. В апд Ргедг!сьвоп О. 5 (едз.), ТЬе МетаЬойс Вавн оГ ГпЬегйед О!зете (4Ш ед.), Рр. 1755.1791, МсОгач-НП1. Осте Е. И!, Напсйсл О. А, 1977. В!оод саайи1айоп ргагегпз. 1п Ршпат Р.%. (о!.), ТЬе Р1аяпа Ргооипз (2пд ед.), рр.
422-544, Асадешш Ргевз. Одяол О.. Веллел В. (едз.), 1977. Настояави: Вишь сипя ту, РЬуяо1ойу, апд Ритва!ойу, Вгг!еу. 5гсяУ)а .Г.. 5ип!е У И', 19Т!. ьдгатт к-дерепдет Гогтаиоп оГ т.сагьохуй)игапнс асы, Апп. Кеч. ВюсЬет., 46, 157-172. Еглд К. Р., 1943. ТЬе аш!соади1ап! Ггопг эройед змее! с!очег Ьау, Нагчеу Пес!игев, 39, ! 62-216 (Увлекательный отчет об открытии дикумарола и его антнкоагулянтном действии.) Оаолп1е К.Р., 1973. 5!гисгигв! шресгь оГ ГЬе бЬппойеп то ПЬпп сопчегяоп, Адчап.
Ргогяп СЬет., 27, 1 109. Танису Н.М., Сайгл С., 1977. Сгуяайгпс вгшт о( а пзосьйсд ПЬппойеп, 1. Мо(. Вю1., 110, 363-385. Мшяе Я К., 1967. Ьйсйо1аз апд А)ехапдга, Оей (Занимательное изложение, каоающессн «заимосвязи между гемофилией и некоторыми событиями русской истории.) химотрипсином, лизоцимом и карбоксипептидазой А? б) Если да, то определите донор водорода в каждом случае. 3, Часто бывает так, что нуклеофнльная группа фермента атакует молекулу субстрата. Какая группа служит нуклеофильным агентом при катализе химотрипсином и карбоксипептидазой А? 4. Перечислите факторы, обусловливающие каталитическую силу ферментов. 5.
ТФХК (тозил-з-фепилаланинхлорметилкетон) используется в качестве аффинной метки химотрипсина. Ои инактивирует химотригюии путем алкилирования гистндина-57. а) Предложите аффинную метку для трипсина, сходную с ТФХК. б) Как опрелелпгь ее специфичность'? в) Какая ещс сериновая протеиназа может ннактивироваться при использовании такой аффинпои метки»рипсина? 6. С'пецифическим ю»гибитором эластазы служит альдегидное производное одного из ее субстратов: О л В-Асе»Ф — Рго — А!а — Р»о и — С вЂ” С СН, Н Этот альдегид — аналог промежуточного соединения, образующегося при катализе эластазой. а) С какил» остатком в активном центре эластазы ковалентпо свяжется этот альдегид в первую очерель? б) Какого типа ковалеитная связь сформируется при этом? 7, Борсолержащие кислоты представляют собой еще один тип аналогов перехопного состояния для ферментов, образующих в качестве промежуточных продуктов ацил-ферментные комплексы.
Ацетилхолинзстераза — фермент, ги- дролизующий эфирную связь в ацетилхоли- не: О СН,— С вЂ” О СН,— СН,— Н(СН»)» + Н,О Ацвтилхолин О сн,— с о;- но сн,— сн,— Й)сн,)» + н' Ацотат Холин Апетилхолинзстераза специфически ингибируется слелующим борсодержащим аналогом ацетилхолина: ОН СН,— В -СН» — СН,— СН» — Н(сн»)» вореолоржацня аналог лцвтнллолнна Каким образом этот борсодсржаший аналог может присоединиться к активному центру ацетилхолинэстеразы? 8. Для син'»еза фактора Х, как и для синтсза протромбина, необхолим витамин К. Фактор Х так же, как и протромбин, содержит остатки у-карбоксиглутамата в Ь)-концевой части. Однако в активированном факторе Х в отличие от »ромбина эта часть молекулы сохраняется, К каким функциональным последствиям может привести это различие между двумя активированными факторами? 9.
Антитромбин П! образует не- распадающийся комплекс с тромбином, но не с протромбнном. Чем это можно объяснить? 1О. Фибрин, полобно миозину, кератину и эпидермину, состоит из стержневилных структур, образованных переплетающимися с»-спиралями. Эти испирализованные суперспирали (разд. 2.9) содержат повторяющиеся гептапептилные единицы (а Ь с»»' е )'а) с гидрофобными остатками а и ». Можете ли вы обьяснить, чем обусловлена такая регулярность струк» уры? Таолина 9Л. Типы коллагена' "Распределение Тип Состав Кожа, сухожилии, кости, роговипа глаза Храпа межпозвоночнмс диС- ки, стекловианос тело Кожа эмбриона, ссрдечио-сосудистаа система Базальнаи мелтбраиа 1 [«1п))г«2 П [«1(н))з [«1(п))), )Ъ' [«1 (! )Г)) т Коллагвн-слово происходит от греческого выражения «производить клеВ>.
ГЛАВА ~. Белки соединительной ткани: коллаген, эластин и протеогликаны Все многоклеточные организмы содержат коллаген, представляющий собой семейство фибриллярных белков. Особенно много коллагена у млекопитающих, где на его долю приходится четвертая часть всех белков. Коллаген является основным фибриллярным элементом кожи, костей„сухожилий, хряща, кровеносных сосудов, зубов. В этом или ином количестве он содержится почти во всех органах, и именно он объединяет клетки в определенные структурные единицы.
Помимо этой «структурной» роли в сформировавшихся тканях коллаген играет организующую роль в развивающихся тканях. От,гичигнельным свойством ко:1лгтгена лвлявтгл вго способность к цзорлщраванию нерастворимых фибрилл. обла- 9.1, Тропоколлаген как основная струкгурнан елнница коллагена Нерасгворнмость коллагена на протяжении мноыгх лет служила препятствием лля изучсния его химических свойс1в. Положение изменилось лишь после того, как обнаружилось, что коллаген нз тканей молодых животных можно эксграгировать в растворимом виде, поскольку ни за ам этапе в нем относительно мало поперечных связей.
Отсутствие ковалентных поперечных связей в незрелом коллагепе позволяет выделить основную структурную единицу, названную тропока.маггном. Молекулярная масса тропоколлагена составляет около 285 кДа; оп сос)оп) из трех нолипепн1идныт целей одинакового размера. Состав цепей зависит от типа коллагена дающих высокой упругостью (рис. 9.1). Более того, структура коллагеновых волокон зависит от типа ткани и соответствует ее специализации.
Охарактеризованы четыре типа коллагена (табл. 9.!). В иас~охнгсс время охарактеризовано пять типов коллагена, и, )чтива» наличие разных мо.нкуляриых форм и пропетах олного типа )например, ко«лиген тина 1 имсс~ состав [гап))з«2 либо [«1(11)з). считают, что суптсс~аусг ие менее 10 молекулярных форм колла~гик. Пгич ларса (табл. 9.!). Коллиген гила 1, содержащийся в организме н наибольшем количестве, состоит из лвух цепей одного типа, обозначаемых п! (1), и третьей пепи, обозначаемой а2. Кодлы сны других типов состоят из трсх илентн шых цепей.
Каждая иэ трех ничей коллагена включает около 1ООО аминокислотных остатков. Таким образом, основная структурная единица коллнгена имеет очень большие размеры, в частности она более чем в 1О раз больше химотрипсина. 9. Белки соединительной ткани 179 я. Глдрокслллзлл гнтв Рис. 9.1. Электронная микрофотография интактных коллагеновых волокон кожи. Препарат напылен хромом. Периодичность структуры по оси волокна составляет 640 гз. (Печатается с любезного разрешения д-ра 1. егозя.) 9.2.
Коллаген облалает необычным составом н необычной последовательностью аминокислот В молекуле коллагена примерно !/3 аминокислотных остатков приходится на глииии, что необычайно много для белков. В гемоглобине, например, содержание глицина составляет только 5",„' общего содержания Часть ! 180 Конформации н динамика аминокислот.
Количество пролила в коллагеие также значительно выше, чем в большинстве других белков. Наконец, в колла- гене имеются лве аминокислоты, крайне редко встречающиеся в других белках, а именно гидракеилролин и гидраксилизин: ОН НС вЂ” СН СНг СН.— СОО з, /г н+ н 'н л-Глдроксллроллл гНУР! ОН нн, г й г з н н сн сн сн сн с- н СОО Последовательности аминокислотных остатков в коллагене свойственна высокая степень регулярности: лочлги казкдьгй трен!ай асглаток — згла глиг(ин; часто повторяются участки глипин-пролив-гндроксипролин (рис, 9.2).
В этом отношении коллаген отличается от глобулярных белков, которым несвойственна регулярность последовательности аминокислот; помимо коллагена этим свойством обладают фиброин шелка и зластин, 9.3. Некоторые остатки пропана н лизина в коллагене гндрокснлируются Гидроксипролнн и гидроксилнзин не вклю- чаются в состав полипептидной цепи колла- гена в процессе синтеза белка.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
