Ответы к экзамену по общей биологии (1110063), страница 5
Текст из файла (страница 5)
Существует период полужизни белковых молекул - для большинства белковоколо 2-х недель. Если произошел разрыв хотя бы одной пептидной связи, то образуетсяуже другой белок.ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРАВторичная структура - это пространственная организация стержня полипептиднойцепи. Существуют 3 главнейших типа вторичной структуры:1) Альфа-спираль - имеет определенные характеристики: ширину, расстояниемежду двумя витками спирали. Для белков характерна правозакрученная спираль. В этойспирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков.
У всех пептидов,уложенных в такую спираль, эта спираль абсолютно одинакова. Фиксируется альфаспираль с помощью водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О18группами соседнего витка. Эти водородные связи расположены параллельно оси спиралии многократно повторяются, поэтому прочно удерживают спиралеобразную структуру.Более того, удерживают в несколько напряженном состоянии (как сжатую пружину).Бета-складчатая структура - или структура складчатого листа.
Фиксируетсятакже водородными связями между С=О и NH-группами. Фиксирует два участкаполипептидной цепи. Эти цепи могут быть параллельны или антипараллельны. Если такиесвязи образуются в пределах одного пептида, то они всегда антипараллельны, а еслимежду разными полипептидами, то параллельны.3) Нерегулярная структура - тип вторичной структуры, в котором расположениеразличных участков полипептидной цепи относительно друг друга не имеет регулярного(постоянного) характера, поэтому нерегулярные структуры могут иметь различнуюконформацию.Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связеймежду атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группыдругого завитка и направлены вдоль спирали или между параллельными складкамимолекулы белка. Несмотря на то, что водородные связи малопрочные, их значительноеколичество в комплексе обеспечиваетдовольно прочную структуру.Белковая молекула частичноскручена в а-спирали (пиши греческуюальфа) или образует в-складчатую (пишигреч.
Бета) структуру.Белки кератина образуют а-спираль(альфа). Они входят в состав копыт, рогов,волос, перьев, ногтей, когтей.Белки, входящие в состав шелкаимеют в-складчатую (бета) структуру.Извне спирали остаются аминокислотныерадикалы (на рис. R1. R2, R3…)199) Третичная структура белка. Силы, поддерживающие третичную структуру.Глобулярные белки.ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРАТретичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи впространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные ифибриллярные.
Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, афибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена).Однако конфигурация третичной структуры белков еще не дает основания думать,что фибриллярные белки имеют только β-структуру, а глобулярные α-спиральные. Естьфибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоисто-складчатую вторичнуюструктуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюсков),тропомиозины (белки скелетных мышц) относятся к фибриллярным белкам (имеютпалочковидную форму), а вторичная структура у них — α-спираль; напротив, вглобулярных белках может быть большое количество β-структур.Спирализация линейной полипептидной цепи уменьшает ее размеры примерно в 4раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз более компактной, чемисходная цепь.Связи, стабилизирующие третичную структуру белка.
В стабилизациитретичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот. Этисвязи можно разделить на:сильные (ковалентные) [показать].слабые (полярные и ван-дер-ваальсовы) [показать].Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот определяютпространственную конфигурацию белковой молекулы.Выделяют два общих типа третичной структуры:1) В фибриллярных белках (например, коллаген, эластин ) молекулы которыхимеют вытянутую форму и обычно формируют волокнистые структуры тканей, третичнаяструктура представлена либо тройной альфа-спиралью (например, в коллагене), либобета-складчатыми структурами.2) В глобулярных белках , молекулы которых имеют форму шара или эллипса(латинское название: GLOBULA - шар), встречается сочетание всех трех типов структур:всегда есть нерегулярные участки, есть бета-складчатые структуры и альфа-спирали.Обычно в глобулярных белках гидрофобные участки молекулы находятся вглубине молекулы.
Соединяясь между собой, гидрофобные радикалы образуютгидрофобные кластеры (центры). Формирование гидрофобного кластера вынуждаетмолекулу соответствующим образом изгибаться в пространстве. Обычно в молекулеглобулярного белка бывает несколько гидрофобных кластеров в глубине молекулы. Этоявляется проявлением двойственности свойств белковой молекулы: на поверхностимолекулы - гидрофильные группировки, поэтому молекула в целом - гидрофильная, а вглубине молекулы - спрятаны гидрофобные радикалы.Третичная структура белка постоянна и своеобразна для каждого белка.20Определяется размером, полярностью R-групп (аминокислотных радикалов), ихформой и последовательностью.Полипептидная спираль закручивается и укладывается определенным образом.Формирование третичной структуры белка приводит к образованию особойконфигурации белка- глобулы.
Его образование происходит благодаря разным типамнековалентных взаимодействий: гидрофобных, ионных, водородных. Между остаткамиаминокислоты цистеина возникают дисульфидные мостики.Гидрофобные связи - слабые связи между неполярными боковыми цепямикоторые возникают в результате взаимного отталкивания молекул растворителя. При этомскручивается белок так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы изащищают ее от взаимодействий с водой, а снаружи расположены боковые гидрофобныецепи.Третичную структуру имеют большинство белков:Альбумины: Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны,сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить:альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мышечнойткани, молочный альбумин.
Поддерживают онкотическое давление плазмы крови,выполняют транспортные функцииГлобулины: Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворахсолей.Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются; осаждениепроисходит при меньшей концентрации, чем та, которая необходима для осажденияальбуминов. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулиновмогут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мышечной ткани,глобулин белка куриного яйца. Выполняют транспортную и защитную функцию.Гистоны: Белки основного характера.
Находятся в виде нуклеопротеидов влейкоцитах и красных кровяных тельцах.- эритроцитах.Протамины:Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основнымисвойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) всперматозоидах рыб.Проламины: Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной ихособенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих белковможет служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.2110) Четвертичная структура белка.Белки, состоящие из одной полипептидн ой цепи, имеют только третичнуюструктуру.
К ним относятся миоглобин — белок мышечной ткани, участвующий всвязывании кислорода, ряд ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин и т. д.). Однаконекоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которыхимеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры,которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичнойструктурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичнойструктурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой —протомерами или субъединицами (рис. 4).При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфигурациютретичной структуры (глобулярную или фибриллярную).
Например, гемоглобин - белок,имеющий четвертичную структуру, состоит из четырех субъединиц. Каждая изсубъединиц — глобулярный белок и в целом гемоглобин тоже имеет глобулярнуюконфигурацию. Белки волос и шерсти - кератины, относящиеся по третичной структуре кфибриллярным белкам, имеют фибриллярную конформацию и четвертичную структуру.Стабилизация четвертичной структуры белков. Все белки, у которыхобнаружена четвертичная структура, выделены в виде индивидуальных макромолекул, не22распадающихся на субъединицы.
Контакты между поверхностями субъединиц возможнытолько за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формированиитретичной структуры каждой из полипептидных цепей боковые радикалы неполярныхаминокислот (составляющих большую часть всех протеиногенных аминокислот)спрятаны внутри субъединицы. Между их полярными группами образуютсямногочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дисульфидныесвязи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса.Применение веществ, разрывающих водородные связи, или веществ, восстанавливающихдисульфидные мостики, вызывает дезагрегацию протомеров и разрушение четвертичнойструктуры белка.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
